Коферменты митохондриальные

Проведенные позднее эксперименты с использованием изотопных меток подтвердили выводы Кноопа, однако выделение соответствующих ферментов стало возможно лишь после 1950 г., когда был открыт кофермент А (СоА). Последующее исследование окисления жирных кислот с использованием экстрактов, выделенных из митохондриальных препаратов, быстро привело к выяснению всей последовательности реакций. [c.311]

В результате шестой реакции сукцинат дегидрируется в фумаровую кислоту. Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой, в молекуле которой с белком прочно (ковалентно) связан кофермент ФАД. В свою очередь сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной [c.348]

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные мо леку лы-переносчика - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов (см. рис. 7.12). [c.174]

Поскольку митохондриальный запас кофермента А мал, он должен постоянно возобновляться путем образования кетоновых тел для того, чтобы поддерживать процесс р-окисления, необходимый для получения энергии. [c.721]

ФЛЯ.99.1.). Сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной и представляет собой флавопротеид, в молекуле которого в качестве кофермента [c.249]

Реакция энергетически сопряжена с переносом водорода с восстановленных коферментов на кислород. При этом переносе освобождается основная часть энергии окисляемых веществ. Энергия синтеза воды из газообразных Н и составляет 230 кДж/моль практически столько же получается, если используется водород, входящий в состав органических соединений. Энергетическое сопряжение реакций переноса водорода и синтеза АТФ происходит при участии митохондриальной мембраны и Н -АТФ-синтетазы (см. ниже). [c.227]

Для непрерывного протекания реакций общего пути катаболизма коферменты, перешедшие в восстановленное состояние, должны снова окислиться. Их окисление происходит путем переноса водорода с коферментов на атмосферный кислород в митохондриальной дыхательной цепи (см. рис. 8.1). Таким образом, общий путь катаболизма и дыхательная цепь представляют собой единый процесс, и эти две его части не могут функционировать отдельно одна от другой. [c.241]

Изопреноидный хвост обусловливает высокую неполярность Q, которая способствует его быстрой диффузии в углеводородной фазе внутренней митохондриальной мембраны. Кофермент Q-единственный переносчик электронов в дыхательной цепи, который не связан прочно с белком и не присоединен к нему ковалентно. Кофермент Q действительно служит высокомобильным переносчиком электронов между флавопротеинами и цитохромами цепи переноса электронов. [c.75]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Существует несколько форм транспорта веществ через митохондриальную мембрану. Прежде всего это пассивный транспорт незаряженных молекул, таких, как СО2, О2 и некоторые другие. Кроме того, в незаряженной форме через мембраны митохондрий проходят ионы аммония в виде аммиака и некоторые цвиттери-онные соединения, например цитруллин. Существуют специальные системы, обеспечивающие согласованный встречный транспорт анионов. Так, по-видимому, согласованно переносятся анионы НзРО и ОН" и ряд других пар анионов. Некоторые заряженные частицы предварительно превращаются в незаряженные молекулы, как это, например, имеет место при переносе ацильных остатков с помощью карнитина. Этот механизм избавляет митохондрии от необходимости транспортировать такие громоздкие заряженные молекулы, как ацильные производные кофермента А. [c.433]

Цитоплазматический НАДН вначале восстанавливает дигидроксиаце-тон-З-фосфат (ДОАФ) до глицерол-З-фосфата, который легко проникает через митохондриальную мембрану, где снова окисляется до дигидроксиацетон-3-фосфата, но при действии фермента, коферментом которого является ФАД [c.270]

Химизм реакции обходного пути фосфорилирования пирувата приведен в табл. 20.1. Первая необратимая реакция глюконеогенеза катализируется мита-хондриальной пируваткарбоксилазой, которая содержит в качестве кофермента витамин Н (биотин). В митохондриях этот фермент катализирует АТФ-зави-симую реакцию карбоксилирования пирувата, в ходе которой образуется оксалоацетат. Для оксалоацетата внутренняя мембрана митохондрий непроницаема, и транспорт его в цитоплазму происходит с помощью малатного челночного механизма. Митохондриальная малатдегидрогеназа восстанавливает оксалоацетат до малата, который может выходить в цитоплазму. Затем уже цитоплазматическая малатдегидрогеназа окисляет малат до оксалоацетата для последующего участия в реакции, катализируемой фосфоеноилпируваткарбоксики- [c.273]

В 1945 г. было установлено, что пиридоксаль-5 -фосфат (ПЛФ) является коферментом аминотрансфераз. Молекула ААТ является димером, образованным идентичными субъединицами. В сердечной мышце исследованных позвоночных имеются два изофермента — цитоплазматическая (цААТ) и митохондриальная (мААТ) амино-трансферазы. [c.202]

Образующиеся при окислении сукцината, ацил-КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДНз или флавопротеин. При этом окисленная форма кофермента Q восстанавливается в ароматический убигидрохинон. [c.174]

Может показаться, что этот трехэтапный процесс [уравнения (1)-(3)], обеспечиваюпщй поступление жирных кислот в митохондрии, излишне сложен. Он, однако, позволяет разделить два пула кофермента А-цитозольный и внутримитохондриальный. Такое разделение необходимо, поскольку эти пулы выполняют разные функции. Митохондриальный пул СоА используется главным образом для окислительного расщепления пирувата, жирных кислот и некоторых аминокислот, тогда как цитозольный пул участвует в биосинтезе жирных кислот. В связи с этим уместно вспомнить, что разделение цитозольного и внутримитохондриального пулов NAD и АТР также обеспечивается внутренней митохондриальной мембраной (разд. 17.2). При этом важно и то обстоятельство, что фермент, катализирующий второй этап этого трехэтапного процесса,- карнитин-ацилтрансфераза -является регуляторным ферментом. Как мы увидим далее, он регулирует скорость поступления ацильных групп в митохондрии, а следовательно, и скорость окисления жирных кислот. [c.555]

Митохондрии. Форма митохондрий печени соответствует эллипсоиду вращения, у которого длинная ось равна 3,3 мк, а короткая <1 мк. Сухой вес одной частицы равен приблизительно 1,1-Ю г. В клетке печени крысы имеется около 800 Митохондрий, на долю которых приходится примерно 20% всего азота или белка клетки. Плотность митохондрий в 0,25 М сахарозе равна 1,099, а константа седиментации — 1-10 3. Приблизительно 40% всего сухого веса митохондрий составляют фосфолипиды, из которых наиболее характерным является кардиолипип, поскольку он локализован почти исключительно в митохондриях. Митохондрии сердечной мышцы содержат на 1 г белка 1,46 мкг-атом Си и 3,3—6,4 мкг-атом Ге, не связанных с гемом, а также 2,5 мкг-атом Ге гема (цитохром). Кроме того, они содержат на 1 г белка около 0,5—0,6 мкмоль флавина и 4 мкмоль кофермента Q (убихинона). В настоящее время имеются достаточные основания считать, что небольшие количества РНК (- 1% от белка) и ДНК (<1% от белка), ассоциированные даже с наиболее хорошо очищенными препаратами митохондрий, не являются примесями, а играют какую-то функциональную роль (быть может, в биосинтезе некоторых митохондриальных белков ). [c.253]

Ясно, что если учесть еще присутствие двух подвижных переносчиков, KoQ и цитохрома с (они почти полностью отделяются при выделении комплексов), то этого достаточно, для того чтобы полностью описать все окислительно-восстановительные реакции митохондриальной системы переноса электронов. Так, объединение комплекса I с комплексом 1TI позволяет получить митохондриальную НАД-Н цитохром с — оксидоредуктазу. Комплексы II и III в сочетании дают митохондриальную сукцинат цитохром с — оксидоредуктазу, а комплексы I + III + IV — митохондриальную НАД Н-оксидазу, комплексы II + П1 -j- IV — митохондриальную сукцин-оксидазу и, наконец, совокупность комплексов I, II, III и IV — всю цепь переноса электронов, т. е. НАД-Н- и сукциноксидазу вместе (XV. 18). Для того чтобы такая реконструированная цепь эффективно работала, необходимо все эти комплексы смешать друг с другом в стехиометрических соотношениях, взяв их в довольно высокой концентрации вместе с цитохромом с и коферментом Q. Последние два компонента представляют собой подвижные, жирорастворимые переносчики, способные связывать между собой различные процессы как в реконструированных системах, так и в целых электронпереносящих частицах (ЭПЧ) или митохондриях. Кофермент Q благодаря своей длинной алифатической боковой цепи хорошо растворим в. липидах, а цитохром с, который представляет собой водорастворимый белок, становится жирорастворимым, соединяясь с митохондриальными фосфолипидами. Наиболее убедительные доказательства того, что реконструированная из четырех комплексов цепь переноса электронов точно воспроизводит цепь интактной митохондрии, были получены в опытах с использованием ингибиторов. [c.390]

Митохондриальные фосфолипиды характеризуются особенно высокой степенью ненасыщенности в сердечной мышце на каждый атом фосфоли-нидного фосфора приходится в среднем 3,2 двойной связи. Эта ненасыщен-ность, видимо, имеет определенное функциональное значение, так как каталитическая активность любого из четырех комплексов при экстракции липидов жировыми растворителями резко снижается, а при добавлении ненасыщенных фосфолипидов (например, липидов из митохондрий, лецитина из яиц, мяса и сои или же синтетического о леи л лецитина) снова восстанавливается. При этом чем больше степень ненасыщенности добавляемых липидов, тем резче выражен их активирующий эффект. Роль фосфолипидов, по-видимому, двояка 1) они стабилизируют активные конформации белков дыхательной цепи, как каждого в отдельности, так и их комплексов, и 2) они способствуют взаимодействию активных белков с другими важнейшими компонентами — коферментом Q, факторами, необходимыми для окислительного фосфорилирования, а также со структурными белками. [c.392]

С митохондриями же связаны и другие окислительные системы, а именно р-окисление жирных кислот, окисление сук-цината, окисление NADH за счет О2 и окислительное фосфо-рилирование. В согласии с этими наблюдениями находятся данные о том, что многие важные коферменты сосредоточены преимущественно в митохондриях. Так, например, здесь находится свыше 50% всего СоА печени и флавиннуклеотидов. Ни-котинамиднуклеотиды локализованы преимущественно в цитоплазме, однако их концентрация в матриксе митохондрий примерно равна их концентрации в цитоплазме. Мембрана митохондрий непроницаема для растворимых коферментов, и основным источником субстрата для системы цитохромов служит восстановление NAD+ матрикса в NADH митохондриальными дегидрогеназами. Перенос восстановительных эквивалентов между митохондриями и цитоплазмой осуществляется благодаря сложному челночному движению метаболитов [3103]. [c.92]

Гликоген нредставляет собой большой разветвленный полимер глюкозы, содержащийся в виде гранул в цитоплазме (рис. 7-12) синтез и распад гликогена с высокой степенью точности регулируется нуждами организма (см. разд. 12.4.1). При повышении потребности в глюкозе гликоген расщепляется с образованием глюкозо-1-фосфата. В процессе гликолиза шестиуглеродная молекула глюкозы (или родственного ей сахара) превращается в две трехуглеродные молекулы пирувата (см. разд. 2.3.2), еще сохраняющие большую часть энергии, которая может быть извлечена при полном окислении сахара Эта энергия высвобождается только после переноса пирувата из цитозоля в митохондриальный матрикс, где пируват подвергается воздействию мультиферментного комплекса, который крупнее рибосомы. - пируватдегидрогеназного комплекса. Этот комплекс, содержащий множественные копии трех ферментов, пяти коферментов и двух регуляторных белков, быстро превращает пируват в ацетил-СоА (при этом в качестве побочного продукта выделяется СОг) (рис. 7-13). Этот ацетил-СоА, так же как и ацетил-СоА, образующийся при окислении жирных кислот, поступает в цикл лимонной кислоты. [c.435]

Локализация процесса Исходный субстрат Переносчик субстрата через митохондриальную мембрану Коферменты окислительно-восстановительных реакций Источник присоединяемого фрагмента ипи отщеппяемый фрагмент [c.189]

Наряду с пиридин- и флавиннуклеотидными кофермептами обратимое восстановление и окисление претерпевают и некоторые содержащиеся в мембране компоненты, которые относятся к иным классам соединений. Негемовые железопротеиды [ (FeS)-белки] уже описывались при обсуждении свойств сукцинатдегидрогеназы (разд. 12.2.2) и детально рассматриваются в разд. 13.2.1. Вероятно,, дюжина таких веществ функционирует в митохондриальной электронпереносящей цепи. Убихинон и его гидрохинон — широко распространенная окислительно-восстановительная пара, но не свя-ванная, подобно коферментам, со специфическими белками. Вместо этого небольшой фонд указанного соединения находится в липидной фазе мембраны, где он служит в качестве акцептора электронов для одной группы ферментов и в качестве донора электронов для другой, следующей группы ферментов цепи. Таким образом, убихинон представляет собой мобильный жирорастворимый субстрат, доступный для соответствующих ферментов, более жестка встроенных в мембранную структуру [c.427]

Никотинамиднуклеотиды служат в качестве коферментов для более 250 различных дегидрогеназ, некоторые из которых перечислены в табл. 13.2. Между химическими свойствами субстрата и избирательностью фермента по отношению к ЫАОР+ или КАО+ не наблюдается взаимосвязи. Многие дегидрогеназы обнаруживают активность только с одним из этих нуклеотидов, несколько дегидрогеназ с почти равной скоростью катализирует реакцию с любым нуклеотидом, но большинство дегидрогеназ проявляет каталитическую активность с одним коферментом, причем скорость таких реакций во много раз превышает скорость реакций с другим нуклеотидом. Поведение фермента по отношению к коферменту может меняться в зависпмости от источника, из которого этот фермент получен. Так, митохондриальные глутаматдегидрогеназы печени могут использовать как ЫАО+, так и ЫАОР+. Когда дрожжи или клетки Neupospora выращиваются в среде, содержащей глу- [c.460]

На рис. 129 представлена дыхательная цепь ферментов митохондриальной мембраны. Естественно, что она открывается НАДН, с которого атомы Н передаются на первый белковый компонент дыхательной цепи—флавопротеин, несущий флавинмононуклеотид (ФМН) в качестве кофермента. Остальные компоненты дыхательной цепи располагаются в порядке возрастания их нормальных (измерены при 1 М концентрации и температуре 25° С, что обозначают индексом и pH 7,0 и маркируют значком ) окислительновосстановительных потенциалов ( о), обеспечивающих упорядоченную передачу атомов водорода и электронов по такой редоксцепи. [c.422]

Процессы окисления—восстановления флавинзависимых дегидрогеназ, как указывалось выше, сопровождаются также характерными изменениями спектра флуоресценции. При этом люминесцируют только окисленные формы фла-виновых коферментов (520—530 нм). Регистрация кинетических изменений флуоресценции ФАД+ (ФМИ" ") представляется чрезвычайно важной при исследовании работы дыхательной цепи в изолированных системах (митохондрии) и в интактной клетке. Ценность такого рода работ возрастает при одновременной регистрации флуоресценции восстановленных пиридиннуклеотидов. Дело в том, что 90% флуоресценции флавопротеидов обеспечивается митохондриальными фракциями. Следовательно, в отличие от пиридиннуклеотидов, локализованных в разных клеточных компартментах (в клетках печени около 55% пиридиннуклеотидов находится в митохондриях и 45% в цитозоле), окислительно-восстановительные превращения флавопротеидов будут относиться лишь к одному функциональному пулу. Одновременный анализ флуоресценции НАД(Ф)Н и флавопротеидов дает чрезвычайно ценную информацию о взаимодействии метаболических путей в разных отделах клетки. [c.227]

На рис. 9.11 представлена схема аэробного распада глюкозы. При аэробном распаде происходит шесть реакций дегидрирования одна — на стадии глицеральдегидфосфата и пять — в общем пути катаболизма. С восстановленных коферментов водород в конечном счете передается на кислород воздуха через митохондриальную дыхательную цепь. Именно поэтому рассматриваемый процесс называется аэробным. В отсутствие кислорода все имеющиеся в клетке запасы окисленных коферментов (НАД и других) превратились бы в восстановленные формы, и дальнейшее окисление глюкозы стало бы невозможным. [c.256]

Мы уже встречались с некоторыми молекулами, содержащими изопреновые боковые цепи. Углеводородная боковая С о-цепь витамина играющего ключевую роль в свертывании крови (разд. 8.23), построена из шести пятиуглеродных единиц, Кофермент 2 митохондриальной дыхательной цепи (разд, 14.4) имеет боковую цепь из десяти изопреновых единиц. Еще один пример- итольнал боковая цепь в молекуле хлорофилла (разд. 19.2), которая образуется из четырех изопреновых единиц. [c.226]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология