Понятие о ферментах

Наибольщее значение Траубе придавал понятию ферменты тления. В эту группу он включал все ферменты, катализирующие реакции окисления в организме. При этом он различал реакции, включающие кислород воздуха или кислород, связанный с различными веществами, например углеводами. Он различал также реакции переноса, разложения и окисления, которые он отделял от брожения, рассматривая последнее как процесс более сложный, по меньшей мере двухфазный. В то же время Траубе ввел подразделение ферментов на живые и гнилостные, подразумевая, что первые действуют в живом организме на вещества в процессе обмена, вторые лишь разлагают ткани умерших организмов (77, 78). [c.97]

Определение понятия. Ферменты, или энзимы, представляют каталитически действующие вещества биологического происхождения. Это высокомолекулярные, коллоидальные органические вещества, вырабатываемые животными, растениями и микроорганизмами. Их считают специфическими белками. Они, как и катализаторы, не создают новых реакций, а только ускоряют существующие. От обычных катализаторов ферменты отличаются главным образом высокой специфичностью, большой мощностью действия, термолабильностью и другими свойствами (о них см. дальше) так, например, для расщепления белков до аминокислот необходимо кипятить их с 25%-ной серной кислотой примерно в течение суток при помощи же трипсина достигают тех же результатов (при 37°) в течение нескольких часов. Одна молекула каталазы разлагает в 1 минуту 2 600 000 молекул НаОа при 0°. Подобно катализаторам, ферменты не расходуются во время процесса и не входят в состав конечных продуктов. [c.334]

Понятия фермент-субстратного комплекса и числа оборотов помогают объяснить ту высокую степень специфичности, которую проявляют ферменты к катализируемым ими реакциям. Как уже говорилось, одна-две тысячи различных ферментов клетки катализируют не более полудюжины принципиально отличных изменений химических связей. В то же время каждый фермент катализирует лишь одно химическое превращение из мириад возможных при каждом таком изменении связи. Та центральная роль, которую играют ферменты в жизни клетки, в той же степени зависит от их способности выбирать с высокой избирательностью субстраты и химические превращения, как и от их свойства осуществлять столь интенсивный катализ. В качестве примера такой избирательности ферментативного действия можно привести числа оборотов и константы сродства для гидролиза Р-галактозидазой различных галактозидов (табл. 4). [c.104]

Под понятием фермент-коферментный комплекс здесь и далее подразумевается, строго говоря, продукт взаимодействия апофермента с коферментом. — Прим. ред. [c.14]

С этой целью при рассмотрении гидролитических ферментов вводится понятие активный центр. Однако прежде всего следует определить основные понятия катализа с привлечением теории переходного состояния. Далее будет показано, что факторами, определяющими ферментативную активность, являются сближение и соответствующая ориентация химических групп. Впоследствии это поможет связать неферментативный гетерогенный катализ с ферментативным. [c.189]

Ферменты. Общие понятия [c.201]

Переходя к рассмотрению систем, моделирующих действие ферментов, в первую очередь уясним, что нужно понимать под моделью и какие проблемы могут быть решены с помощью моделирования. Понятие модель имеет вполне строгое формально-логическое определение, сущность которого сводится к тому, что между моделью и объектом моделирования может быть установлено некоторое взаимно однозначное соответствие [1, 2]. Это соответствие может быть самого общего порядка. Например, Эшби [2] ставит следующую задачу До какой степени Гибралтарская скала является моделью мозга Ответ, совершенно точный, гласит, что Гибралтарская скала является моделью мозга в том отношении, что она существует, как и мозг [2]. Однако моделирование такого типа, хоть и вполне корректно, вызывает все же законное неудовлетворение. Здесь уместно обратиться ко второму поставленному вопросу для чего нужна модель Для того, чтобы исследовать на ней какие-то свойства моделируемого объекта, которые в силу его сложности или других причин не могут или пока не могут быть изучены непосредственно на самом объекте. Свойства эти, как правило, гипотетического характера и поэтому моделирование часто используют как способ проверки гипотез. Ясно, что чем точнее будет модель, тем с большей уверенностью можно будет переносить полученные с ее помощью результаты на сам моделируемый объект. Однако здесь, как и во многих других случаях, необходима золотая середина слишком общая модель мало информативна, но слишком точная модель будет также сложна, как и сам объект, и тоже принесет мало пользы. Напрашивается естественный вывод хорошая модель должна точно соответствовать объекту лишь в существенных свойствах. Какие же свойства ферментов следует признать существенными и, следовательно, стараться отразить в соответствующих моделях [c.71]

АКТИВАЦИЯ МОЛЕКУЛ (в химической кинетике) — приобретение молекулами средней энергии, превышающей среднюю энергию молекул, находящихся в неактивном состоянии, с тем, чтобы молекулы могли преодолеть потенциальный барьер, обусловленный взаимным отталкиванием несвязанных атомов и мешающий им вступать в реакцию. А. м. происходит при нагревании, влиянии катализатора, при увеличении концентрации, электрического разряда, потенциала электрода (в электрохимических реакциях), интенсивности света (в фотохимических процессах), мощности излучения (в радиационно-химических реакциях), действии ферментов в биохимии и т. д. А. м.—одно нз важнейших понятий химической кинетики, т. к, она существенно влияет [c.13]

Для оценки действия различных ферментов введено понятие молекулярной активности, которая определяется числом молекул субстрата, превращающихся под действием одной молекулы фермента в одну минуту. Самым активным из известных ферментов является карбоангидраза, молекулярная активность которой составляет 36 млн. молекул в минуту. [c.296]

Описанное выше является лишь эскизом нашей теории. Многие детали опущены. Не затрагивался случай нескольких ферментов. Не рассматривалась связь с понятиями тензора отклика и прочими аспектами феноменологического исчисления. Для подроб юго обсуждения читатель может обратиться к работам [2, 3, 5]. [c.517]

Для оценки активности ферментов Комиссией введены понятия молекулярная активность и активность каталитического центра. Первое относится к ферментам, содержащим в молекуле один каталитический центр, второе — к ферментам с несколькими активными центрами. Активность выражается числом молей превращенного субстрата в 1 мин, отнесенным к одному каталитическому центру, и имеет размерность кинетической константы реакции первого порядка (мин" ). [c.121]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Но нельзя забывать, что белки при высокой температуре свертываются, скорость реакции снижается. Существует понятие оптимальной температуры действия ферментов, при которой они проявляют наибольшую активность. Для разных ферментов эта температура неодинакова, но многие ферменты, в том числе и пероксидазы, имеют температурный оптимум 40-50 °С. [c.148]

Если индикаторная реакция катализируется ферментами, то такие электрохимические системы называют ферментными электродами. По номенклатуре ИЮЕ[АК ферментный электрод определяется как датчик в котором ионоселективный электрод покрыт слоем, содержащим фермент, вызывающий реакцию органического или неорганического вещества (субстрата) с образованием веществ (ионов, молекул), обусловливающих отклик электрода . В настоящее время понятие ферментный электрод несколько расширилось, так как в него включают электрохимические системы с ферментом, закрепленным не только на чувствительном элементе ионоселективного электрода, но и на носителе, расположенном на некотором расстоянии от него или даже в растворе. В первых ферментных электродах ферменты физически удерживались на поверхности электрода или в непосредственной близости от него. Позже были предложены методы химической иммобилизации, осаждения и др. [c.213]

В 1971 г. на первой конференции по инженерной энзимологии был узаконен термин иммобилизованные ферменты . Однако в понятие иммобилизация в настоящее время вкладывают более широкий смысл, чем связывание на нерастворимом носителе, а именно — полное или частичное ограничение свободы движения белковых молекул. [c.85]

Кооперативную систему можно определить как систему из взаимодействующих элементов. В такой системе термодинамическое состояние и скорость изменения этого состояния для каждого элемента в любой момент времени в общем случае зависит от состояния всех остальных. В приложении к ферментативному катализу в понятие кооперативности вкладывается главным образом два смысла. Во-первых, рассматривают ферменты, включающие несколько каталитических или регуляторных центров. При этом предполагается, что термодинамиче- [c.477]

Процесс свертывания может быть описан с помощью обычных понятий физической химии. В процессе синтеза на рибосоме или после его завершения полипептидная цепь свертывается в свою нативную глобулярную структуру. Как правило, процесс свертывания происходит самопроизвольно в том смысле, что для его осуществления не требуется действия дополнительных факторов, например ферментов или присутствия рибосом. Наиболее убедительное подтверждение именно такого характера свертывания было получено после полного химического синтеза фермента рибонуклеазы [410, 4111. [c.177]

Например, пикосекундные сигналы, получаемые от работающего белка — фермента, трактуются как время релаксации светового возбуждения (снимаются спектры вынужденной флуоресценции), и из этого времени удается извлечь как период биохимического оборота в расчете на одну молекулу, так и положение и размеры непосредственно задействованного в каталитическую реакцию участка. При некоторых дополнительных опытах комбинированная информация становится и структурно-динамической в прямом значении этого понятия [227]. [c.316]

Нельзя не упомянуть об открытии рибозимов, т.е. молекул РНК, выступающих в качестве катализатора. Пожалуй, это единственные из известных макромолекул, которые наделены как информационной, так и каталитической функцией. Открытие каталитических РНК поколебало само понятие фермент . Оказалось, что некоторые РНК осуществляют посттранскрипционный процессинг, катализируя самосплайсинг, т.е. участвуют в разрезании и удалении интронов. Наделенные рядом свойств истинных и эффективных катализаторов рибозимы участвуют в двух типах реакций в гидролизе (разрыве) фосфодиэфириой связи и в реакциях трансэтерификации. В качестве субстрата могут служить, помимо собственного, предшественник (про-РНК) и другие молекулы РНК. Сейчас интенсивно изучается третичная структура рибозимов, а первичная и вторичная структуры ряда из них уже расшифрованы. Эти исследования, несомненно, интересные сами по себе, могут пролить свет и на пути развития биологической эволюции. [c.493]

Ван Гельмонту химия обязана очень многим. Им было введено даже само понятие - фермент как некий агент, вызывающий и управляющий химическими процессами в организме и некоторыми процессами, которые, как тогда думали, протекали вне связи с жизнедеятельностью, но природа которых была близка или аналогична природе изолированных процессов в организме. Ван Гельмонт писал, что до него наименование фермент было известно лишь в применении к закваскам или дрож> ам, служащим для приготовления пищи. Он же рассматривал фермент уже как универсальную побудительную причину, пробуждающую спящее сродство материи. "Фермент" занимает важное место в системе Ван Гельмонта. Как известно, основой всех тел, первичным началом ( prima initia ) он считал воду, отрицая представление о четырех элементах как древних, так и Парацельса. Однако большинство историков химии (39, 40) упускали из виду, что не менее важное значение, чем пер- [c.33]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Можно провести много аналогий между гетерогенным ката лизом при полимеризации олефинов и тем способом, которьш осуществляется катализ природных химических реакций, в ча стности ферментативный катализ. Действительно, гетерогенны катализ во многих отношениях напоминает ферментативный. Мо лекула субстрата сталкивается с активным центром на поверхно сти твердого катализатора, образуя адсорбционный комплекс Адсорбированный субстрат реагирует в одну или несколько ста дий под влиянием каталитических групп активного центра. на конец продукт десорбируется (пли удаляется) из активного цент ра. Таким образом, и для ферментативного, и для гетерогенного катализа говорят об активном центре и образовании комплекса субстрата с активным центром. Осмысление этих понятий помогает сопоставить неферментативный и ферментативный катализ. Тем не менее существует и принципиальное различие, поскольку большипстпо ферментов несут только один активный центр па молекулу, тогда как в гетерогенных катализаторах на одну ча- [c.198]

Нерешен также и вопрос о ковалентном катализе. В ряде ферментативных реакций образуются промежуточные соединения с ковалентной связью между ферментом и субстратом [29, 48, 49]. В качестве примера можно указать на протеазы, где в ходе ферментативной реакции образуется ацилфермент (см. гл. IV). Трудно сказать, почему реакция не протекает прямо, а идет через образование промежуточного соединения с ферментом (или коферментом). В этом отношении Дженкс [29] указал, что именно здесь могут быть заложены важные химические закономерности ферментативного катализа, которые в настоящее время почти или вообще не поняты . Не исключено, однако, что причина простая, а именно, что в ковалентно-связанном промежуточном соединении легче, чем в сорбционном фермент-субстратном комплексе, реализуются различного рода механизмы напряжения, которые позволяют использовать свободную энергию сорбции химически инертных субстратных фрагментов на ферменте на понижение активационного барьера скоростьлимитирующей химической стадии (см. 4 этой главы). Возможно, наличие промежуточных соединений в ферментативных механизмах отражает лишь сложную картину участия в реакции большого числа функциональных групп, многие из которых вообще склонны образовывать ме-тастабильные продукты (как, например, имидазольная группа [29]). Иными словами, образование промежуточных соединений хотя и сопровождает ферментативный катализ, но, возможно, не имеет прямого отношения к наблюдаемым ускорениям. [c.66]

Современному понятию модель фермента вполне отвечают лишь более сложные системы, позволяющие исследовать факторы, усиливающие реакционную способность отдельных функциональных групп. Среди факторов, привлекаемых для объяснения этого усиления, наибольшее предпочтение отдается эффектам сближения, ориентации и напряжения, а также полифункциональности и влияния соседних групп типа систем с эстафетной передачей заряда . Исследованию этих эффектов -на модельных системах и будет посвящена данная глава. Рассмотренные в ней примеры, разумеется, охватывают лишь малую часть всего, что сделано в этой области, и отобраны главным образом из соображений наглядности и новизньг [c.72]

Специфичность действия химотрипсина. Анализ понятия специфичность фермента провели Бендер и Кежди [7]. Из этого емкого термина имеет смысл выделить три типа специфичности специфичность к среде, специфичность к реакции и субстратную специфичность. [c.131]

Важную информацию о строении активного центра фермента можно получить с помощью метода двухкомпонентного обратимого ингибирования [8]. Для этого необходимо ввести понятие о взаимонезависимых и взаимозависимых ингибиторах. По определению, взаимонезависи-мые ингибиторы могут одновременно (и независимо) связываться с активным центром фермента, в то время как для взаимозависимых ингибиторов это исключено. [c.227]

Из приведенных здесь пояснений уже очевидна некоторая неоднозначность используемых понятий. Так, способы действия эидофермента более упорядоченного действия и фермента, действующего ио механизму множественной атаки, трудно (если возможно) разделить, так как в обоих случаях наряду с расщеплением срединных связей будет образовываться некоторое количество коротких продуктов деструкции субстрата. Видимо, возникновение этих терминов обусловлено одними и теми же экспериментальными наблк дениями, хотя смысл, вкладываемый в описание способов действия ферментов, совершенно различен. [c.78]

Содержаиие понятий биохимия и гбиоорганиче-ская химия в известной степени условно. Здесь говорится о них лишь с единственной целью — проследить пути развития исследований, направленных на выяснение как субстанционального состава растительных и животных тканей, так и химических процессов, происходящих в организме. Такие исследования осуществлялись и чистыми химиками-органиками, и биохимиками, и даже медиками. У каждой из этих трех групп специалистов были свои цели. Хи-миков-органиков увлекали перспективы синтеза все более сложных веществ путем конструирования их молекул с целью показа возможностей искусственного получения аналогов органических соединений, образующихся в живых организмах. Биологи преследовали цели изучения субстратной и функциональной основ живого. Медики стремились выяснить границы между нормой и патологией в организмах. Объединяющим же началом всех этих исследований является не столько объект — живой организм, сколько аналитический путь исследования — от живого организма к изучению веществ, а затем и процессов, его составляющих. Здесь важно подчеркнуть и еще одно обстоятельство, связанное с темой настоящей книги, а именно появление на определенной ступени развития биохимии идеи о ведущей роли ферментов, а затем еще шире биорегуляторов, н процессе жизнедеятельности. В конечном итоге эта руководящая [c.174]

Первое положение программы Пастера — это теоретическое обоснование открытых им дисимметрических сил в живой природе и отсутствия таковых в абиогенных системах. Второе положение— утверждение о существенных отличиях структурно-функцио-нальных изменений химических объектов от поведения организованного существа и выдвижение принципиально нового понятия организация , что предполагало разработку проблемы иерархии уровней организации неорганических и органических веществ. Третье положение программы Пастера, вытекающее из его утверждения о том, что брожение проявляется всегда в связи с жизнью, с организацией, а не в связи со смертью, что брожение не является контактным процессом, в котором превращение сахара происходит в присутствии фермента, ничего ему не давая и ничего от него не беря (цит. по [18]), было, по сути, направлено против метафизической трактовки сущности жизни, против какого бы то ни было противопоставления предмета и процесса, части и целого. И, наконец, четвертое положение программы заключалось в четко выраженном историческом подходе к проблеме происхождения специфичности живого, в его тезисе о том, что специфичность живого следует рассматривать не как результат простой композиции, а как эво-люционно сложивщийся жизненный потенциал . [c.179]

Введение понятия энантиотопии было бы бессмысленным, если бы не существовало возможности экспериментально обнаружить энантиотопные различия. Такую возможность дают реакции с хиральными (оптически активными) реагентами, в особенности ферментативные реакции, а также физические методы, в частности, ЯМР. Так, этиловый спирт при действии фермента алкогольдегидрогеназы окисляется в ацетальдегид [c.59]

Примером является модель управления синтезом фермента, предложенная Гудвином [12 1. В этой схеме регулирующий ген производит мРНК, взаимодействующую с рибосомами с образованием молекул фермента, которые катализируют некоторую реакцию. Одним из продуктов этой реакции является репрессор (понятие ре-прессора см. в [13 ]), поступающий назад к регулирующему гену и подавляющий его кинетическую активность (см. также [14 ]). — Прим. перев. [c.352]

Л. Эдельштейн и Р. Розеном [2] была предложена математическая модель фермент-субстратногб распознавания, в которой использовались понятия общей топологии и функционального анализа. [c.510]

Удельная активность выражается числом единиц активности фермента, приходящихся на 1 мг белка. Молекулярная активность характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению одной молекулой фермента за 1 мин. Когда известно количество активных центров в молекуле фермента, вводится понятие активносги каталитического центра. Она характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению за 1 мин при расчете на 1 каталитический центр. [c.206]

Теперь дадим определение кофер-ментам. Коферменты — это органические природные низкомолекулярные соединения различной химической природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов, катализирующих химические процессы in vivo. В чем же различие Скорее всего в том, что понятие витамины — более общее, а во-вторых, коферменты являются, как правило, производными витаминов. [c.267]

В отличие от классической органической химии, где фигурирует понятие реакционного центра (или активного центра) молекулы, в химии природных соединений по отношению к реакциям, управляемым энзимами, а ш vivo таковыми являются практически все, бопее подходящим является термин активный сайт , так как всегда несколько атомов и функциональных групп формируют ту область ( сайт ) фермента, где происходит реакция. По этой же причине, здесь более употребительным будет и термин сайт переходного состояния реакции вместо классического переходное состояние" реакции. [c.355]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Ф. к.- разноввдность катализа, хотя термин ферментация брожение) известен с давних времен, когда еще не было понятия хим. катализа. [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология