Ферменты определение понятия

Теория, разработанная Жакобом и Моно, дает понятие о механизме индукции ферментов. Синтез ферментов, как уже было сказано выще, определяют участки молекулы ДНК — цистроны, или структурные гены. Помимо них в молекуле ДНК имеются также регуляторные гены, контролирующие деятельность структурных генов. Гены-регуляторы вызывают или прекращают синтез особых веществ белковой природы — репрессоров. Они специфически блокируют соответствующий структурный ген, прекращая таким образом синтез и-РНК и вместе с этим синтез определенного ферментного белка (рис. 19). [c.46]

В связи с этим необходимо более строгое определение понятия активность фермента . [c.10]

Определение понятия. Ферменты, или энзимы, представляют каталитически действующие вещества биологического происхождения. Это высокомолекулярные, коллоидальные органические вещества, вырабатываемые животными, растениями и микроорганизмами. Их считают специфическими белками. Они, как и катализаторы, не создают новых реакций, а только ускоряют существующие. От обычных катализаторов ферменты отличаются главным образом высокой специфичностью, большой мощностью действия, термолабильностью и другими свойствами (о них см. дальше) так, например, для расщепления белков до аминокислот необходимо кипятить их с 25%-ной серной кислотой примерно в течение суток при помощи же трипсина достигают тех же результатов (при 37°) в течение нескольких часов. Одна молекула каталазы разлагает в 1 минуту 2 600 000 молекул НаОа при 0°. Подобно катализаторам, ферменты не расходуются во время процесса и не входят в состав конечных продуктов. [c.334]

Переходя к рассмотрению систем, моделирующих действие ферментов, в первую очередь уясним, что нужно понимать под моделью и какие проблемы могут быть решены с помощью моделирования. Понятие модель имеет вполне строгое формально-логическое определение, сущность которого сводится к тому, что между моделью и объектом моделирования может быть установлено некоторое взаимно однозначное соответствие [1, 2]. Это соответствие может быть самого общего порядка. Например, Эшби [2] ставит следующую задачу До какой степени Гибралтарская скала является моделью мозга Ответ, совершенно точный, гласит, что Гибралтарская скала является моделью мозга в том отношении, что она существует, как и мозг [2]. Однако моделирование такого типа, хоть и вполне корректно, вызывает все же законное неудовлетворение. Здесь уместно обратиться ко второму поставленному вопросу для чего нужна модель Для того, чтобы исследовать на ней какие-то свойства моделируемого объекта, которые в силу его сложности или других причин не могут или пока не могут быть изучены непосредственно на самом объекте. Свойства эти, как правило, гипотетического характера и поэтому моделирование часто используют как способ проверки гипотез. Ясно, что чем точнее будет модель, тем с большей уверенностью можно будет переносить полученные с ее помощью результаты на сам моделируемый объект. Однако здесь, как и во многих других случаях, необходима золотая середина слишком общая модель мало информативна, но слишком точная модель будет также сложна, как и сам объект, и тоже принесет мало пользы. Напрашивается естественный вывод хорошая модель должна точно соответствовать объекту лишь в существенных свойствах. Какие же свойства ферментов следует признать существенными и, следовательно, стараться отразить в соответствующих моделях [c.71]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Согласно приведенному выше определению каталитическая активность не тождественна понятию скорости ферментативной реакции, которая определяется как количество субстрата, превращаемого ферментом за единицу времени в единице объема системы, в которой протекает реакция (размерность [моль-л Х ХС- ]). На скорость ферментативной реакции оказывают влияние различные факторы, среди которых основными являются температура, природа буфера и pH, субстраты, коферменты, ингибиторы й другие эффекторы, а также количество белка в системе. [c.58]

Для оценки активности ферментов, содержащих в молекуле один каталитический центр, Комиссией по ферментам введена величина молекулярной активности, под которой подразумевается число молекул субстрата, претерпевающих в стандартных условиях (температура 25°, оптимальные pH и концентрация субстратов) превращение в 1 мин. Эта величина имеет размерность в соответствии с определением мин . Для ферментов, содержащих несколько каталитических центров в молекуле, принята величина активности каталитического центра, выражающаяся числом молекул субстрата, превращающегося на одном каталитическом центре в 1 мин. Оба эти понятия соответствуют применявшемуся раньше числу оборотов фермента. [c.13]

Глава 3. ОСНОВНЫЕ ПОНЯТИЯ И ТЕРМИНЫ ФЕРМЕНТОЛОГИИ. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ. [c.39]

Перечислите основные исторические этапы изучения лиганд-рецепторного взаимодействия. 2. Дайте определение понятиям рецептор , лиганд , аффинность . 3. С помощью схемы опишите лиганд-рецепторное взаимодействие. 4. Получите уравнение, связывающее концентрацию ли-ганд-рецепторных комплексов с временем реакции лиганд-рецептор . 5. Какими уравнениями описываются процессы ассоциации и диссоциации лиганд-рецепторных комплексов Почему 6. Какова раз.мерность констант скоростей ассоциации и диссоциации, равновесной константы диссоциации Каковы наиболее часто встречаемые значения этих констант 7. Как можно определить константу скорости ассоциации и диссоциации 8. Как можно определить концентрацию рецепторов и их аффинность 9. Выведите уравнение Скэтчарда. 10. Каковы современные представления о структуре и функции рецепторов 11. Что такое принцип структурной комплиментарности 12. Сравните фермент-субстратное и лиганд-рецепторное взаимодействие. 13. Можно ли определить концентрацию рецепторов и их аффинность исходя из кинетических исследований 14. Всегда ли совпадают величины констант диссоциации, вычисленные по тангенсу угла наклона в координатах Скэтчарда и вычисленные как отношение констант скоростей диссоциации и ассоциации 15. Какие типы рецепторов вы знаете По какому принципу называются рецепторы 16. Дайте определение понятиям агонист и антагонист . [c.354]

Определение цистрона связано еще с одним важным понятием генетики — доминантностью признака. В классической генетике высших организмов всегда происходит выбор при фенотипическом проявлении одного из двух аллеломорфов каждого признака. При этом проявляется доминантная аллель, но природа доминанта совершенно непонятна. В биохимической генетике бактерий природа доминанта вполне ясна. Если диплоидная зигота одновременно содержит два аллеломорфа цистрона А, А" и А , означающих способность и неспособность к синтезу определенного фермента, то в итоге клетка будет содержать генетическую информацию о синтезе этого фермента, т. е. свойство синтезировать фермент будет всегда доминантным. [c.314]

Обычно биологическая реакция организма (животного, насекомого, растения, гриба и т. п.), подвергшегося воздействию яда, вызывается лишь малой частью общей дозы, применяемой в практике. Это малое количество яда первично блокирует какую-то жизненно важную функцию организма, после чего развиваются вторичные признаки отравления, могущие привести к гибели всего организма. Эти соображения вызвали к жизни понятие место действия (мишень, рецептор). В соответствии с современными представлениями о механизме действия ядов это место можно представить как специфическую ткань или орган, определенный тип клеток или внутриклеточной структуры, а в конечном счете как молекулярный рецептор, например специфический участок фермента или реакции. Токсичность вещества будет зависеть от того, как скоро и в каком количестве яд проникнет к этому месту действия и вступит с ним в реакцию. Поэтому любой фактор, влияющий на процессы проникновения вещества к месту действия и взаимодействия его с рецептором, вызывает изменение токсичности. [c.26]

Молекула субстрата связывается с вполне определенным участком молекулы фермента, т. н. активным центром. Поэтому вещества, способные обратимо присоединяться к активному центру фермента, будут препятствовать образованию активного промежуточного комплекса фермент-субстрат и, следовательно, будут тормозить реакцию. Такие вещества называются ингибиторами ферментов. Следует отличать понятие ингибитора от понятия ферментного яда. Ферментные яды необратимо взаимодействуют с активным центром фермента и переводят его в другое вещество, лишенное каталитических свойств. [c.260]

Содержаиие понятий биохимия и гбиоорганиче-ская химия в известной степени условно. Здесь говорится о них лишь с единственной целью — проследить пути развития исследований, направленных на выяснение как субстанционального состава растительных и животных тканей, так и химических процессов, происходящих в организме. Такие исследования осуществлялись и чистыми химиками-органиками, и биохимиками, и даже медиками. У каждой из этих трех групп специалистов были свои цели. Хи-миков-органиков увлекали перспективы синтеза все более сложных веществ путем конструирования их молекул с целью показа возможностей искусственного получения аналогов органических соединений, образующихся в живых организмах. Биологи преследовали цели изучения субстратной и функциональной основ живого. Медики стремились выяснить границы между нормой и патологией в организмах. Объединяющим же началом всех этих исследований является не столько объект — живой организм, сколько аналитический путь исследования — от живого организма к изучению веществ, а затем и процессов, его составляющих. Здесь важно подчеркнуть и еще одно обстоятельство, связанное с темой настоящей книги, а именно появление на определенной ступени развития биохимии идеи о ведущей роли ферментов, а затем еще шире биорегуляторов, н процессе жизнедеятельности. В конечном итоге эта руководящая [c.174]

Понятие активность фермента применяют для количественной характеристики биологических катализаторов - ферментов. В качестве единицы СИ принимается моль/с (моль в секунду) - активность фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата (имеется в виду убыль субстрата или образование продукта реакции) в 1 секунду при определенных условиях. [c.13]

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

Осн. работы относятся к теории р-ров. Разработал (1903) общий метод синтеза аминокислот и метод колич. определения аминного азота. Выполнил цикл работ по определению концентрации водородных ионов в водных р-рах. Ввел (1909) понятие водородного показателя (pH). Показал (1909) зависимость активности ферментов от величины pH. Разработал стандартные р-ры для приготовления буферных смесей с известными pH. Изучал природу р-ров белков как системы [c.406]

Тогда одиночное попадание не только в пределы рассматриваемой белковой молекулы, но и в окружающие ее молекулы воды может привести к инактивации. Для рассматриваемого случая поражения мишеней, растворенных в воде, вводится понятие эффективного объема , или такого объема, из любого места которого энергия попадания, не растраченная до уровня, более низкого, чем порог работы, тем или иным путем достигнет места действия (например, определенного структурного звена макромолекулы, ответственного за инактивацию) и приведет к возникновению единицы реакции (т. е. инактивации фермента). В водном растворе энергия, поглощенная растворителем, может передаваться растворенной макромолекуле за счет диффузии активных продуктов радиолиза воды. [c.97]

Определение понятия групп крови все время расширяется, и если до 1955 г. это понятие отождествлялось с групповыми антигенами, находящимися в эритроцитах, то с открытием полиморфности гаптоглобина началась эра сывороточных групп. В 1958 г. были открыты лейкоцитарные, а в 1959 г. — тромбоцитарные группы, и, наконец, с 1963 г. началось выявление в эритроцитах человека групп целого ряда ферментов. Еще в 1930 г. К. Ландщтейнер высказал предположение о биохимической индивидуальности человеческой крови, и в настоящее время, по мнению многих ученых, понятие группы крови должно охватывать все генетически наследуемые факторы, выявляемые в крови человека. [c.490]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

Ферменты — это белки, и, подобно всем белкам, они могут избирательно присоединять определенные вещества — лиганды. Однако в отличие от прочих белков фермент катализирует химическое превращение лиганда. Лиганд, подвергающийся химическому превращению, называют субстратом фермента продукты реакции освобождаются в раствор. Учение о ферментах (энзимология) традиционно занимает одно из ведущих мест в биохимии. Это объясняется той важной ролью, которую играют ферменты любые химические превращения веществ в организме происходят при их участии. Однако есть и другая причина особого внимания к ферментам, не связанная с их биологической ролью. Дело в том, что ферменты, в отличие от большинства других белков, сравнительно легко обнаруживать и измерять их количество по катализируемой ими реакции. Многие свойства, характерные для всех белков, вначале были изучены на ферментах. Такие понятия, как активный центр, ингибиторы, изоферменты (изобелки), аллостери-ческая регуляция, возникли и сложились в энзимологии, и лишь позднее они распространились на другие белки. [c.64]

Важную информацию о строении активного центра фермента можно получить с помощью метода двухкомпонентного обратимого ингибирования [8]. Для этого необходимо ввести понятие о взаимонезависимых и взаимозависимых ингибиторах. По определению, взаимонезависи-мые ингибиторы могут одновременно (и независимо) связываться с активным центром фермента, в то время как для взаимозависимых ингибиторов это исключено. [c.227]

Теперь дадим определение кофер-ментам. Коферменты — это органические природные низкомолекулярные соединения различной химической природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов, катализирующих химические процессы in vivo. В чем же различие Скорее всего в том, что понятие витамины — более общее, а во-вторых, коферменты являются, как правило, производными витаминов. [c.267]

Рассмотрим явление синергизма на примере ферментов целлюлазного комплекса T.vinde [115] Для количественного выражения синергизма целесообразно ввести понятие коэффициента синергизма (А син), за который можно, принять отношение скорости образования продуктов гидролиза при одновременном действии ферментов к сумме скоростей их индивидуального действия [116]. Изучение зависимости коэффициента синергизма от относительной концентрации эндоглюканазы и целлобиогидролазы показало [115, 116], что явление синергизма наблюдается лишь при определенном соотношении этих ферментов (рис. 3.3). Ка,н уменьшается с увеличением относительной концентрации целлобиогидролазы и при каком-то ее значении становится равным единице (это означает, что синергизм отсутствует). Кроме того. Кет зависит от начальной концентрации нерастворимого субстрата. С увеличением концентрации субстрата коэффициент синергизма уменьшается и при соответствующей концентрации становится почти равным единице (рис. 3.4). [c.73]

Следует отметить, однако, что общепринятое понятие абсолютная специфичность в определенной степени условно. Так, глюкозооксвдаза, специфически окисляющая в-глюкозу с образованием глюконовой кислоты, действует еще по крайней мере на 8—10 субстратов, таких, как манноза, мальтоза, лактоза и др. Учитывая тот факт, что скорость окисления этих субстратов ниже по сравнению с глюкозой примерно на два порядка, этими данными зачастую пренебрегают и глюкозооксидазу считают ферментом, проявляющим абсолютную специфичность. Вместе с тем исследования влияния фермента на близкие по строению субстраты оказались чрезвычайно плодотворными в другом отношении. Выяснилось, что на скорость ферментативной реакции влияет не только природа атакуемой связи, но и ее окружение, а также длина углеродной цепи субстрата. Это особенно характерно для ферментов, проявляющих относительную, или групповую, специфичность. Данные ферменты действуют на группу близких по строению субстратов с сопоставимой скоростью, [c.60]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Трудности вычисления связаны, конечно, не с измерением V, а с измерением молярной концентрации фермента. В тех сравнительно редких пока случаях, когда удается получить индивидуальный фермент и надежно измерить его молекулярный вес, определение концентрации фермента не представляет трудностей, а вместе с этим упрощается и нахождение константы k+ч. При этом, однако, необходимо иметь в виду, что фермент может содержать в молекуле не один, а несколько каталитических центров, или представлять собой ассоциат из нескольких субъединиц, из которых каждая содержит один каталитический центр. В этом случае молекулярный вес фермента или ассоциата дает возможность выразить молярную концентрацию [Е], однако рассчитанная на основе этих данных А+2 должна быть поделена на число каталитических центров в молекуле или ассоциате, поскольку индивидуальная ферментативная реакция, характеризуемая константой +2, происходит на одном каталитическом центре (согласно определению, данному в гл. И, эта константа — синоним понятия активности каталити-ческогоцентра). [c.57]

Химическое модифицирование поверхности — интенсивно развивающаяся и формирующаяся область науки и поэтому не имеет устоявшейся и общепринятой терминологии. Зачастую в ней используются определения и понятия, заимствованные из пограничных областей. Так, для обозначения процесса фиксации соединения на поверхности носителя специалисты в различных областях науки употребляют разные термины иммобилизация (в основном применительно к ферментам), закрепление и гетерогенизация в катализе, прививка в химии высокомолекулярных соединений, хемосорбция в классической физической химии. На наш взгляд, термин гетерогенизация предпочтительнее он указывает на перевод вещества из гомогенной фазы на поверхность другой фазы — твердого носителя. Ясно, что использование нескольких терминов для обозначения одного и того же процесса или объекта иногда приводит к путанице и неточностям. Однако для того, чтобы излагаемый материал был понятен специалистам разных направлений, привыкшим к своей терминологии, в настоящей книге используются различные варианты названий. Ниже даны определения [45], которые, по нашему мнению. [c.14]

В начале текущего столетия биохимики пришли к заключению, что координированность химических процессов, протекающих в клетке, зависит от определенной локализации отдельных процессов в протоплазме, поскольку эти процессы связаны с определенными структурными компонентами протоплазмы. Ф. Гофмейстер ввел в связи с этим понятие химической организации клетки предположительно толкуя ее на основе выдвинутого О. Бючли представления о пенистом, или ячеистом строении протоплазмы. Гофмейстер предполагал, в частности, что отдельные ферменты содержатся в различных ячейках протоплазмы, будучи в силу своей коллоидной природы изолированы друг от друга полупроницаемыми стенками ячеек, пропускающими только растворимые продукты фep мeнтaтивныx реакции. Позднее О. Варбург в небольшой книге Влияние структуры на химические процессы в клетках " отметил, насколько трудно представить себе, каким образом может сохраняться в клетке пространственное разобщение разнообразных веществ, участвующих в жизненных процессах. Морфологические и биохимические исследования цитологов все более подчеркивали невозмолс-ность рассматривать изолированно структурные и функциональные (биохимические) свойства составных частей клетки. [c.155]

Менее логичны, более условны названия электродов , представляющих собой сложные устройства, совмещающие в едином целом несколько функциональных устройств, например пористую мембрану для отделения газообразующей примеси, индикаторный электрод и электрод сравнения такого типа электроды называют газовыми электродами. Больщинство электродов для определения аммиака и ионов аммония, исходя из принципа X работы (образующийся в результате определенной реакции КНз проходит через газопроницаемую мембрану и меняет pH внутреннего раствора, что фиксирует стеклянный рН-электрод), правильнее было бы называть газовыми электродами для определения аммиака, а не аммоний-селективными электродами, оставив это понятие для обозначения таких электродов, для которых потенциалопределяющей частицей действительно является ион ЫН4+ такие электроды также имеются. Аналогично ферментные электроды представляют собой устройства, совмещающие в единое целое микрореактор для проведения катализируемой ферментом реакции определяемого соединения, например тиомочевины, индикаторный электрод для определения продукта реакции и электрод сравнения. Правильнее, в частности, называть такой электрод ферментным электродом для определения тиомочевины. [c.6]

В НИХ диплоидность — наличие двойного набора цистронов — наблюдается только в зиготе, а последняя существует в неизменном виде недолго (3—4 периода деления), и свойства ее расщепляются, в результате чего получаются колонии определенных гаплоидных клеток. Однако, если обратить внимание именно на зиготу (для этого следует освободиться от фона отцовских и материнских клеток), то в ней мы обнаруживаем настоящую диплоидную клетку, где обмен веществ управляется двойным набором цистронов. И тут понятие доминантности становится совершенно ясным. Если в зиготе присутствуют два аллеломорфных цистрона, из которых один поврежден, а второй цел, то-клетка сможет синтезировать соответствующий фермент, т. е. будет вести себя как прототроф. Это вполне очевидно, так как при репликации РНК на ДНК хромосомы всегда существует равная вероятность репликации неповрежденного активного цистрона, а значит, будут образовываться матрицы, пригодные для синтеза фермента. Следовательно, доминантным будет всегда активный цистрон, ведупщй к синтезу какого-либо вещества в данном случае фермента. [c.489]

Накопление сведений об отдельных ферментах было одним из наиболее важных итогов исследований препаратов. Было установлено, что имеется довольно значительное число ферментов, которые не укладываются в рамки прежних понятий и определений - диастаз, инвертаза, пепсин и т. д. Стало очевидным, что есть много ферментов, разлагающих различные углеводы, причем действие их весьма спехшфично. Помимо этого было показано, что имеются ферменты, осуществляющие довольно разнообразные окислительные реакции как в растительных, так и в животных тканях. Появи- [c.131]

В первых главах нашей книги мы касались лишь трех проблем, определивших становление современной энзимологии. Мы рассмотрели предпосылки открытия первых ферментативных пропессов и первых ферментов, показав, что попытки объяснений скрытых причин многих явлений зачаточной химии способствовали формированию некоторых фуша-меятальных понятий и развитию формальных определений , которые впоследствии использовались для описания реальных объектов и явлений. Мы рассмотрели также вопрос о познании химической и каталитической природы химических процессов, происходяпшх в организмах. Без этого понимания было невозможно формирование правильных методологических подходов к решению основных проблем биокатализа, начиная с первых ступеней его познания. Наконец, мы рассмотрели вопрос о познании химической природы самих биологических катализаторов - ферментов, об отнесении нх к классу белков, важнейших соединений, с функционированием которых связаны все проявления жизнедеятельности в организме. Без понимания того, что биокатализ - это разновидность химического катализа и что биокатализаторы - это индивидуешьные химические вещества, хотя-и очень сложные, невозможно бьшо целенаправленное движение вперед к познанию механизмов биокаталитических процессов. Этими открытиями было заложено основание современной энзимологии. [c.167]

В данном разделе будет сделан отчетливый (что, к счастью, можно понять) акцент на реакции, в которых происходит перенос одного электрона. За последние десять лет были развиты некоторые общие представления, позволяющие быть уверенным в справедливости использованного нами подхода к биохимическим реакциям. Во-первых, доказано, что взаимодействия с переносом заряда и появление полос переноса заряда широко распространено среди органических соединений. Во-вторых, благодаря работам Уинстейна и сотрудников стало ясно, что образование ионных пар играет очень важную роль в определении пути многих органических реакций, особенно в неполярной среде (понятие неполярной среды можно применить к окружению активного центра фермента). В-третьих, новые методы, примененные в последних работах, позволили показать, что многие радикалы не являются высоко устойчивыми, а настолько реакционноспособны, что не могут накапливаться в реакционной смеси, или же для их получения требуются специальные условия, например отсутствие кислорода при получении пиридинильных радикалов. В-четвертых, очевидно, по крайней мере теоретически, что термические электронные переходы могут протекать легко даже в тех случаях, когда полоса переноса заряда находится в области слишком коротких волн и поэтому ее нельзя наблюдать (или когда константа ассоциации слишком мала). [c.84]

Клетки, которые длительное время пребывают в фазе G1, теряют некоторые ферменты, типичные для делящихся клеток, особенно ферменты, связанные с синтезом ДНК. О таких клетках принято говорить, что они вне цикла , или в фазе GO.. Введение понятия фазы GO оправдано тем, что для выхода из фазы GO клетке требуется воздействие определенных стимулов, обеспечивающих прохождение клетки через барьер и ее возвращение в цикл. Существует точка зрения (Pardee, 1974), что при субоптимальных физиологических условиях клетка входит в фазу покоя и что на протяжении фазы G1 существует один-един-ственный этап, на котором осуществляется регуляция возвращения клетки в очередной раунд клеточного цикла. [c.127]

При самом элементарном рассмотрении процесса ингибирования ограничиваются обсуждением двух типов ингибирования конкурентного и неконкурентного. Конкурентное ингибирование действительно распространено очень широко, в то время как случаи неконкурентного ингибиррвания довольно редки, и рассматривать их здесь детально нет необходимости. Понятие неконкурентного ингибирования возникло в связи с тем, что самые первые исследователи явления ингибирования, Михаэлис и его сотрудники, допускали, что определенные ингибиторы действуют па активность фермента, снижая кажущееся значение V, но не оказывая влияния на параметр. Этот тип ингибирования должен был представлять собой случай, альтернативный конкурентному ингибированию, и был назван неконкурентным ингибированием. Однако реально представить себе такую ситуацию довольно труд- но. Действительно, нужно предположить, что ингибитор снижает каталитическую эффективность фермента, но не оказывает влияния на связыварие субстрата. Это допущение, по-видимому, справедливо лишь для ингибиторов очень малых размеров, например для протонов и ионов металлов, однако в других случаях подобная ситуация вряд ли может иметь место. Неконкурентное ингибирование или активация протонами — ив самом деле явление распространенное известно несколько случаев неконкурентного ингибирования ионами тяжелых металлов. Однако неконкурентный характер ингибирования для веществ иной природы наблюдается крайне редко, и для наиболее часто цитированных в литературе примеров — ингибирования инвертазы а-глюкозой [118] и ингибирования аргиназы различными соединениями [81] — после повторения опытов оказалось, что имеет место смешанный тип ингибирования. В общем лучше всего рассматривать неконкурентное ингибирование как особый (и не очень интересный) случай сме шанного ингибирования. Его мы и обсудим ниже. [c.81]

Основной задачей гистохимии ферментов является не описание цепей внутриклеточных реакций, а в первую очередь точная локализация ферментативной активности, а следовательно, ферментного белка в клетках и тканях. Под активностью фермента в гистохимии понимают ферментативное превращение какого-либо субстрата. Решающую роль играет точная локализация образовавшегося продукта реакхщи. В биохимии понятие активности обязательно связано с определенными зжспериментальными условиями. Эти условия должны быть подобраны так, чтобы ферментативная реакция протекала при насьпцении субстратом, т. е. чтобы скорость превращения не зависела от концентрации субстрата. [c.173]

Переходя к обсуждению результатов по созданию белков и ферментов с новыми функциями, которые удается получать методами рационального дизайна в белковой инженерии, необходимо сформулировать два важных понятия, которые часто используются в молекулярной генетике. Совокупность всех возможных последовательностей аминокислотных остатков полипептидной цепи (или полинуклеотида) определенной длины составляет ее полное пространство последовательностей (sequen e spa e). Например, полное пространство последовательностей 100-звенной полипептидной цепи, построенной из 20 природных аминокислотных остатков, будет представлено 20 о (-lO o) последовательностями. Хотя полное пространство последовательностей является п-мерным и его невозможно изобразить графически, для удобства обсуждения его часто изображают в виде двумерной плоскости, где каждая точка плоскости соответствует индивидуальной последовательности этого пространства (рис. 31). [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология