панкреатическая структура

Атомы цинка расположены на оси симметрии 3-го порядка и связаны с тремя имидазольными кольцами гистидинов В-10. Роль атомов цинка не совсем ясна. Гексамеры легко образуют ромбические кристаллы даже внутри панкреатических клеток, синтезирующих инсулин. Структура инсулина воплощает в себе основные особенности строения олигомерных ферментов, обладающих циклической или диэдрической симметрией. Как и в случае гексамера инсулина, центральные части таких молекул часто открыты и торчащие боковые группы аминокислотных остатков (в случае инсулина имидазольные группы) образуют как бы гнезда , в которые могут входить ионы или молекулы, регулирующие активность белков. Однако функциональная роль цинка при действии инсулина остается пока неизвестной. [c.293]

Гидролизующий полинуклеотиды бактериальный фермент, который широко используется для анализа ближайших соседей (гл. 2, разд. 3,4), может осуществлять гидролиз ДНК и РНК до З -нуклеотидов. Установлена трехмерная структура молекулы нуклеазы стафилококков, состоящей из 149 аминокислотных остатков [69—71]. Так же как и в случае панкреатической рибонуклеазы, молекулу нуклеазы стафилококков можно расщепить на два активных пептида (фрагменты, построенные из остатков 6—48 и 49—149), которые, соединяясь, образуют комплекс, обладающий ферментативной активностью [71, 72]. Комплекс образуется даже в том случае, когда от меньшего пептида отщеплены остатки 43—48. Однако остаток 01и-43, который связывает имеющий существенное значение ион Са +, необходим для проявления ферментативной активности [72], так же как и пептидная связь с соседним треонином (Тге-44). [c.124]

Итак, благодаря избирательности бифуркационных флуктуаций и их строгой согласованности структурная самоорганизация белковой молекулы приобретает детерминистические черты (случайность порождает необходимость). Из конформационно жестких и взаимодействующих с ними лабильных фрагментов возникают нуклеации, которые через ряд чисто случайных, но тем не менее неизбежных и строго последовательных событий входят в домены или в нативную трехмерную структуру белка. Весь процесс самосборки пространственной структуры не требует времени больше, чем затрачивается на рибосомный синтез белковой цепи. Уникальность бифуркаций, порядок их возникновения и устойчивый конструктивный характер обусловлены конкретной, отобранной в ходе эволюции аминокислотной последовательностью. В то же время рассматриваемая модель свертывания не исключает образование "неправильных" промежуточных состояний, содержащих структурные элементы, отсутствующие в конечной конформации. Более того, поскольку в основу модели положен беспорядочно-поисковый механизм, осуществляющий сборку белка методом "проб и ошибок", то возникновение непродуктивных состояний белковой цепи становится неизбежным. Однако они нестабильны, так как продуктивные состояния, появляющиеся в результате бифуркационных флуктуаций, всегда более предпочтительны по энергии. К обсуждению этого вопроса вернемся в главе 17 при количественном описании механизма ренатурации панкреатического трипсинового ингибитора. [c.98]

Выявлены функции ближних, средних и дальних взаимодействий, определяющих возможность, направленность и предел самопроизвольного процесса свертывания белковой цепи в нативную конформацию. Этот вопрос рассматривается (с привлечением экспериментальных данных и неравновесной термодинамической модели) в следующей главе после анализа результатов априорного расчета пространственной структуры молекулы бычьего панкреатического трипсинового ингибитора. [c.426]

АПРИОРНЫЙ РАСЧЕТ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ МОЛЕКУЛЫ ПАНКРЕАТИЧЕСКОГО ТРИПСИНОВОГО ИНГИБИТОРА [c.426]

В предыдущих главах обсуждены результаты первых и пока единственных априорных расчетов трехмерных структур двух низкомолекулярных белков - нейротоксина II и панкреатического трипсинового ингибитора. Они демонстрируют возможность количественного подхода к описанию на атомном уровне нативной конформации и механизма структурной самоорганизации белковой молекулы, руководствуясь только знанием аминокислотной последовательности. Совпадение найденных теоретически и полученных экспериментально значений двугранных углов ф, /, (о и X с [c.482]

Высоко оценивая значимость кристаллографических и иных опытных данных о белках, следует тем не менее иметь в виду их принципиальную недостаточность в решении ряда общих и многих конкретных вопросов структурной и структурно-функциональной организации. Поэтому теоретический конформационный анализ неизбежно должен стать неотъемлемой составной частью всех исследований морфологических и биологических свойств белковых молекул. Для этого необходимо, чтобы расчетный метод был бы менее трудоемким и более быстрым, чем изложенный в книге метод априорного расчета. Надежность существующего метода подтверждается хорошим совпадением результатов расчета с опытными данными. Точность рассчитанных априорно координат атомов нейротоксина II и панкреатического трипсинового ингибитора не уступает точности рентгеноструктурного анализа белков с разрешением -2,0 А. О его скоростных качествах можно судить по следующему примеру. Так, полный расчет трехмерной структуры белка, имеющего -100 аминокислотных остатков, проводится двумя-тремя сотрудниками, владеющими методом, с помощью двух современных персональных компьютеров за -4 месяца, [c.591]

Доказать термодинамическую гипотезу свертывания очень трудно. Обычно полагают, что термодинамическая гипотеза подтверждается экспериментами по повторному свертыванию панкреатической рибонуклеазы [4351. В этих опытах восстановленная несвернутая рибонуклеаза повторно окислялась в присутствии 8 М мочевины причем образовывалась случайная система водородных связей. В результате получалось около 100 различных продуктов, каждый из которых характеризовался своим набором из 4 дисульфидных связей (возможны (2-4) /2 -4 = 105 систем связей S—S [436, 4371 кроме того, существуют различные теоретические возможности образования петель. Удаление мочевины и добавление меркаптоэтанола (рис. 4.3) приводило к постепенному и в конечном счете количественному образованию нативной структуры. Этот факт показывает, что исходя из 100 различных групп, находящихся в исходных конформациях, можно получить нативную структуру. Хотя это число и невелико, данный опыт свидетельствует об уникальности продукта свертывания, однако он не позволяет решить вопрос о локальном или глобальном минимуме. [c.182]

Полную первичную структуру панкреатической рибонуклеазы расшифровали в 1955 г. С. Мур и У. Стейн. [c.119]

Отличается этот гормон от двух предыдущих, помимо циклической структуры, тем, что не содержит на М-конце пироглутаминовой кислоты дисульфидная связь образуется между двумя остатками цистеина в 3-м и 14-м положениях. Следует отметить, что синтетический линейный аналог соматостатина также наделен аналогичной биологической активностью, что свидетельствует о несущественности дисульфидного мостика природного гормона. Помимо гипоталамуса, соматостатин продуцируется нейронами центральной и периферической нервных систем, а также синтезируется в 8-клетках панкреатических островков (островков Лангерганса) в поджелудочной железе и клетках кишечника. Он оказывает широкий спектр биологического действия в частности, показано ингибирующее действие на синтез гормона роста в аденогипофизе, а также прямое тормозящее действие его на биосинтез инсулина и глюкагона в 3- и а-клетках островков Лангерганса. [c.254]

Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе - отщепление гексапептида от предшественника-заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формирование активного центра и образование трехмерной структуры трипсина, а известно (см. главы 1 и 4), что и белки биологически активны только в своей нативной трехмерной конформации. В том, что трипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случае трипсин мог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только на клетки самой железы, но и на другие ферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липаза и др.). В то же время поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом-синтезом специфического белка ингибитора панкреатического трипсина. Этот ингибитор оказался [c.420]

КФМ эффективно применялся для изучения ДНК с разрывами, вызванными панкреатической ДНКазой, к изучению ДНК, подвергшейся ультрафиолетовому облучению, и т. д. Нативная, интактная, ДНК оказалась практически лишенной дефектов или слабых точек , что опровергает зигзагообразную модель нативной ДНК с резкими изломами и позволяет допустить справедливость червеобразной модели, в которой гибкость цепи определяется малыми поворотами в мономерах. КФМ применим к изучению комплексов ДНК с РНК-полимеразой (см. стр. 565), к изучению тонкой структуры ДНК [131, 132]. [c.526]

Сечения, параллельные оси оз, в преобразованном по вышеуказанному правилу спектре дают мультиплетную структуру сигналов с более высоким разрешением. В качестве примера на рис. 7.2.2 приведены спектры метильных протонов основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ) [7.3]. [c.433]

Рис. 8.2.4. Гомоядерный корреляционный 2М-спектр основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ с 58 аминокислотными остатками), полученный при частоте РЧ-сигнала 500 МГц в 0,02 М растворе в смеси 90% Н2О и 10% ОгО при + 80 °С. Спектр, который был симметризован (разд. 6.6.4), представлен для абсолютных значений (разд. 6.5.4). Сигналы на диагонали соответствуют обычному 1М-спектру, в то время как кросс-пики указывают на пары скалярно связанных протонов. Заметим, что в этом случае мультиплетная структура кросс-пиков не разрешена (цифровое разрешение составляет 5,3 Пх/точка). (Из работы [8.17].)

По- идимому, необходимая для этого пространственная структура может быть реализована большим числом способов. С этим связано то обстоятельство, что один и тот же в функциональном плане белок может быть представлен у разных видов живых организмов полипептидами, существенно отличающимися по своей первичной структуре. Это уже было продемонстрировано в табл. 2.2 на примере ряда панкреатических рибонуклеаз млекопитающих. [c.90]

Таким образом, установленные экспериментально структура активного центра и схема расположения 6 нем аналога субстрата логично объясняют все характерные особенности действия панкреатической рибонуклеазы. [c.203]

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Коммерческие препараты панкреатической рибонуклеазы негомогенны. Они состоят из двух основных компонентов Л и 5, с близкой структурой и свойствами, но различающихся по своей специфичности. На долю компонента Б обычно приходится от 10 до 20% от исходного препарата белка. Разделение фракций Л и осуществляют хроматографически на колонке с КМ-целлюлозой (или на амберлите IR —50/ХЕ-64). [c.113]

Выбор между ЭТИМИ возможностями удалось сделать после того, как были найдены специфические ферменты, гидролитически отщепляющие остаток фосфорной кислоты только от третьего углеродного атома рибозного остатка и не затрагивающие эту группировку, если она связана с С(2). Указанная специфичность ферментов была проверена путем дефос-форилирования 2 -фосфатов и З -фосфатов нуклеозидов, из которых только вторые расщеплялись. Оказывалось, что эти ферменты — панкреатическая р.ибонуклеаза для пиримидиновых нуклеотидов и нуклеаза селезенки для пуриновых — легко гидролизуют рибонуклеиновые кислоты, полностью расщепляя их до мононуклеозидов. Это ясно показывает, что в РНК имеется налицо только 3 -5 -связь, так как только эта связь может подвергаться действию указанных специфических ферментов. Общая структура РНК может быть представлена в виде (IV). [c.248]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

Ингибиторы протеиназ, блокирующие действие трипсина найдены также во многих растениях. Обычно наиболее высокая антипротеиназная активность обнаруживается в семенах и клубнях, но синтез ингибиторов протеиназ может быть индуцирован и в других частях растений повреждением поверхности. Возможно, эти ингибиторы защищают растения от насекомых . Была изучена структура соевого ингибитора трипсина и его комплекса с трипсином. Этот комплекс сходен с комплексом, включающим панкреатический ингибитор трипсина. Однако соевый ингибитор медленно расщепляется, и исследования дифракции рентгеновских лучей показали, что-комплекс существует в виде тетраэдрически связанного ад-дукта, как показано в уравнении (7-13). [c.114]

Рис. 11.23. Конформационная карта метиламида Ы-ацетил-1-аланина и конформационные точки аминокислотных остатков (за исключением Gly) в трехмерных структурах миоглобина (а), а-химотрипсина (6), белка хрусталика глаза (в), лизоцима (г), нейротоксина II (точки) и рубредоксина (крестики) (д), панкреатического трипсинового ингибитора (точки) и ферроцитохрома с (крестики) (е)

Рис. 11.24. Конформационная карта метиламида N-ацетилглицина (а), диметиламида N-aцeтил- -aлaнинa (б) и конформационные точки Gly и других аминокислотных остатков, предшествующих Pro в трехмерных структурах миоглобина, а-химотрип-сина, белка хрусталика глаза, лизоцима, нейротоксина II, рубредоксина, панкреатического трипсинового ингибитора и ферроцитохрома с

Метод статнстической информации. Это целое семейство процедур, в которых для отбора конформаций, служащих исходными приближениями в последующем расчете, используется разного рода вероятностная информация. Ее источником может быть банк данных белковых структур, статистическое распределение остатков на конформационных картах усредненная предпочтительность парных остаток-остаточных контактов или алгоритмы предсказаний вторичных структур [210-216]. Очевидно, данные такого рода ориентировочны и могут скорее ввести в заблуждение, чем помочь в решении структурной проблемы пептидов и тем более белков. Конформационные возможности каждого из них определяются не статистикой, а определенной и всегда уникальной аминокислотной последовательностью. Показательно в этом отношении исследование М. Ламберта и Г. Шераги [210-212] панкреатического полипептида из 36 остатков. В расчет его структуры в качестве дополнительной вероятностной информации привносятся данные о распределении значений двугранных углов основной цепи в четырех областях конформационной карты ф-ц/ и распределении конформационных состояний трипептидных сегментов на нерегулярных участках трехмерных структур белков, изученных кристаллографически. Набор исходных для оптими- [c.244]

В конце 1970-х и в 1980-е годы исследования подобного плана [40-46] не претерпели существенных изменений и не внесли новых идей в решение проблемы свертывания и структурной организации нативного белка. Для иллюстрации рассмотрим кратко результаты анализа процесса сборки белковой цепи бычьего панкреатического трштсинового ингибитора, полученные С.Миязавой и Р. Джерниганом [46]. Авторы представили белковую последовательность в виде цепочки жестких сфер, совмещенных с атомами С и СР аминокислотных остатков. Конформационными параметрами считались двугранные углы ф, у, которым разрешалось принимать дискретные значения через каждые 10°. Межостаточные взаимодействия учитывались исключительно между теми парами остатков, которые в кристаллической структуре трипсинового ингибитора образуют близкие контакты. При оценке взаимодействия между двумя остатками энергия принималась равной -2,2 ккал/моль, если расстояние между соответствующими атомами СР в нативной конформации белка находилось в интервале 2,4-6,5 А когда расстояние было < 2,4 А, энергия считалась бесконечно большой, а > 6,5 А - равной нулю. Следовательно, притяжение друг к другу могли испытывать только те остатки (жесткие сферы) атомы СР которых сближены в реальной трехмерной структуре. Для [c.488]

Аналогичная задача, отвечающая второй стадии комбинированного Метода, решалась в работе Бэржеса и Шераги [132], которая уже рассматривалась. В ней также конформационные состояния всех остатков Панкреатического трипсинового ингибитора были отнесены не с помощью эмпирических корреляций, а на основе кристаллической структуры молекулы. Оказалось, что рассчитанная с использованием такого идеального Алгоритма предсказания, каким является эксперимент, конформация белка Даже отдаленно не напоминала его нативную структуру. Следовательно, Попытки уложить вторичные структуры в супервторичные и получить [c.509]

Решающим доказательством справедливости предложенного подхода к решению задачи о структурной организации белка явились результаты априорного расчета трехмерной структуры бычьего панкреатического трипсинового ингибитора и количественное представление свертывания белковой цепи как самопроизвольного, быстрого и безошибочного процесса. Рассчитанная при использовании аминокислотной последовательности и стандартной валентной схемы конформация белка совпала с кристаллической структурой молекулы БПТИ. Точность расчета значений всех двугранных углов вращения ф, у, (О и %, расстояний между атомами С всех остатков и длин реализуемых водородных связей оказалась близкой точности рентгеноструктурного анализа белков высокого разрешения. На основе данных о конформационных возможностях аминокислотной последовательности БПТИ получили свое объяснение все детали ренатурации белка, механизм которой был изучен экспериментально. Тем самым, во-первых, была подтверждена неравновесная термодинамическая модель сборки белка. Во-вторых, была апробирована физическая теория структурной организации белка, вскрывающая природу бифуркационных флуктуаций и утверждающая представление о нативной конформации белковой молекулы как о глобальной по внутренней энергии структуре, плотнейшим образом упакованной и согласованной в отношении всех своих внутриостаточных и межостаточных невалентных взаимодействий. Именно гармония между ближними, средними и дальними взаимодействиями ответственна за резкую энергетическую дифференциацию и выделение из множества возможных структурных вариантов стабильной и уникальной для данной аминокислотной последовательности конформации белка. В-третьих, продемонстрированы реальность фрагментарного метода теоретического конформационного анализа пептидов и белков и удовлетворительное количественное описание с его помощью их пространственных структур применительно к условиям полярной среды. Под- [c.589]

Прежде всего, можно более или менее определенно локализовать на первичной структуре РНК те нуклеотидные остатки или олигонук-леотидные районы, которые не участвуют в комплементарном спаривании и вероятнее всего представляют собой однотяжевые секции цепи. Эти районы особенно чувствительны к таким рибонуклеазам, как панкреатическая пиримидил-РНКаза А, грибная гуанил-РНКаза Tt, бактериальная РНКаза Si, и к модификации их оснований такими [c.71]

Повторное свертывание модифицированных белков дает информацию о процессе свертывания. Исследования повторного свертывания нативных белков были дополнены опытами по повторному свертыванию модифицированных белков. В ранних исследованиях [445] было показано, что рибонуклеаза поджелудочной железы, иодинированная по расположенному на поверхности нативной структуры Туг-115, после денатурации теряет способность к повторному свертыванию. Эго показывает, что состояние остатка Туг-115 имеет важное значение для процесса свертывания. Для того чтобы установить, можно ли модифицировать белок (путем расщепления цепи и делеций в последовательности или путем присоединения объемных трупп к боковым цепям) без потери им способности к свертыванию, был проведен ряд систематических исследований нуклеазы стафилококка и панкреатической рибонуклеазы. [c.183]

В продолжение своих работ по изучению инозиновой кислоты Левин и Жакоб показали, что гуаниловая кислота, которая была выделена в результате щелочной обработки панкреатического нуклеопротеида, имеет родственную структуру гуанинрибозофос-фата (2). Мягким гидролизом она была дефосфорилирована до гуанозина. Это соединение и родственный ему инозин, получающийся в результате аналогичного гидролиза соединения (1), были названы нуклеозидами , в то время как их фосфорные эфиры (1) и (2) получили название нуклеотидов . [c.33]

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Гипергликемический эффект глюкагона обусловлен, однако, не только распадом гликогена. Имеются бесспорные доказательства существования глюконеогенетического механизма гипергликемии, вызванной глюкагоном. Установлено, что глюкагон способствует образованию глюкозы из промежуточных продуктов обмена белков и жиров. Глюкагон стимулирует образование глюкозы из аминокислот путем индукции синтеза ферментов глюконеогенеза при участии цАМФ, в частности фосфоенолпируваткарбок-сикиназы —ключевого фермента этого процесса. Глюкагон в отличие от адреналина тормозит гликолитический распад глюкозы до молочной кислоты, способствуя тем самым гипергликемии. Он активирует опосредованно через цАМФ липазу тканей, оказывая мощный липолитический эффект. Существуют и различия в физиологическом действии в отличие от адреналина глюкагон не повышает кровяного давления и не увеличивает частоту сердечных сокращений. Следует отметить, что, помимо панкреатического глюкагона, в последнее время доказано существование кишечного глюкагона, синтезирующегося по всему пищеварительному тракту и поступающего в кровь. Первичная структура кишечного глюкагона пока точно не расшифрована, однако в его молекуле открыты идентичные М-концевому и среднему участкам панкреатического глюкагона аминокислотные последовательности, но разная С-концевая последовательность аминокислот. [c.272]

Нуклеиновые кислоты представляют собой полинуклеотиды, в которых отдельные нуклеотиды связаны фосфодиэфир-ными мостиками, образующимися в результате этерификации гидроксильной группы при одного полинуклеотида остатком фосфорной кислоты при С другого нуклеотида. Фосфо-диэфирная связь характерна и для РНК, и для ДНК, так как в её образовании не участвует атом замещение которого отличает РНК и ДНК друг от друга. Доказательства наличия фосфодиэфирных мостиков получены при изучении результатов ферментативного гидролиза нуклеиновых кислот. Последовательный гидролиз нуклеиновых кислот панкреатической дезоксирибонуклеазой и фосфоди эстеразой змеиного яда приводит к образованию нуклеозид-З -фосфатов. При гидролизе панкреатической дезоксирибонуклеазой в комбинации с фос-фодиэстеразой селезёнки получаются нуклеозид-З -фосфаты. Изображение структуры нуклеиновых кислот привычными структурными формулами (формула а на приводимой далее схеме) оказывается слишком громоздким, поэтому для описания последовательностей нуклеиновых кислот можно использовать более краткие записи. В первом варианте (запись б на приводимой схеме) остатки пентоз изображаются горизонтальными линиями, на которых указаны условные положения всех атомов углерода пентозы, участвующих в образовании молекулы (Г, 3 и 5 ). На конце черты возле атома С указывают обозначение нуклеинового основания (на приведённой схеме тимин, аденин и гуанин), а атомы С и С соединяют через атом Р. Второй вариант обозначения (запись в) — буквенная система, в которой используются буквенные обозначения нуклеиновых оснований (А, О, Т, U, С), а фосфатная группа обозначается буквой "р . Если она находится справа от обозначения нуклеинового основания, это означает, по зтери-фицирована группа при С , а если слева — при С . [c.115]

Рис. 8.2.5. Фрагмент корреляционного 2М-спектра основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ), полученного при частоте РЧ-сигнала 500 МГц в Н2О при температуре 68 °С, иллюстрирующий кросс-пнки, которые обнаруживают скалярные взаимодействия между протонами NH (химические сдвиги между 6,6 и 10,6 м.д. по горизонтальной од-оси) и протонами С Н (между 1,7 и 6,0 м.д. по вертикальной Ш1-оси). Обозначения даны в соответствии с рекомендациями ШРАС — ШВ. При данном цифровом разрешении (5,3 П1/точка) мультиплетные структуры кросс-пиков ие могут быть разрешены. (Из работы [8.17].)

Преимущество корреляционной спектроскопии с фиксированным временем и шгразвязкой можно увидеть из рис. 8.3.3, на котором показан фрагмент 2М-спектра протеинового основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ). Слияние мультиплетной структуры в Ш]-области на рис. 8.3.3, б, полученное с помощью последовательности на рис. 8.3.2, а с /3 = тг/2 и те = 92 мс, позволяет разделить перекрывающиеся кросс-пики. [c.512]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология