Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Процесс синтеза белка

    Другие реакции ацилирования также имеют важное значение для защиты аминогрупп в процессе синтеза белка. Обсудим вкратце такие реакции. [c.54]

    Конфигурацию сдвоенной спирали, как установили Джеймс Уотсон и Фрэнсис Крик (1953 г.), имеют макромолекулы нуклеиновых кислот ДНК и РНК, которые связаны с белками и выполняют определяющие функции в процессах синтеза белка, передачи наследственности, старения организма. Каждая их спираль свернута из своей цепи  [c.40]


    Лигазы — ферменты, ускоряющие процессы синтеза белков, нуклеиновых и жирных кислот и других органических соединений, образующихся в живой клетке. [c.259]

    Наряду с ДНК в сложном, катализируемом ферментами процессе синтеза белка участвует три типа рибонуклеиновых кислот. РНК синтезируются в ядре и благодаря сравнительно низкой молекулярной массе проникают сквозь оболочку ядра в цитоплазму клетки, где и выполняют свои функции. [c.333]

    В этом процессе ДНК играет роль матрицы , с которой отпечатываются копии молекул РНК, непосредственно участвующих в синтезе белка, — такой вид РНК называется информационным. Наряду с ними в процессе синтеза белка участвуют транспортные РНК, каждая из которых специфично связывается с определенной аминокислотой и доставляет ее к нужному месту информационной РНК, после чего остатки аминокислот соединяются пептидной связью, образуя молекулу белка. [c.353]

    Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов. Из бактериальных клеток была получена бесклеточная жидкость, содержавшая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система была способна в течение некоторого времени осуществлять синтез белка, однако затем он замедлялся. В этот момент добавляли РНК и наблюдали возобновление синтеза белка. Можно было добавить и не природную, а синтетическую РНК синтез белка продолжался и в этом случае. Когда добавка состояла из синтетической РНК, содержащей только один нуклеотид—урацил, образовывался полипептид, состоящий исключительно из фенилаланина. Дальнейшее развитие подобных опытов позволило расшифровать генетический код установить, что каждая аминокислота имеет свои шифры , записанные в виде последовательности трех нуклеотидов. [c.343]

    Следующей ступенью в эволюции жизни могло быть возникновение процесса синтеза белков, направляемого нуклеиновыми кислотами. До тех пор, однако, пока молекулы свободно переходили в окружающую водную среду, существовала лишь небольшая вероятность для развития процессов синтеза молекул различных видов. Только после того, как начали формироваться клетки (содержащие определенное количество воды с растворенными в ней различными веществами, которые удерживала от перехода в окружающую среду клеточная мембрана), процесс молекулярной эволюции вовлек в конце концов десятки тысяч веществ, участвующих в десятках тысяч каталитических реакций. [c.465]

Рис. 3-1. Микробиологический процесс синтеза белка на основе метанола. Рис. 3-1. <a href="/info/1807615">Микробиологический процесс синтеза</a> белка на основе метанола.

    Биохимические функции. В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка (гл. И). В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой хромосомы—гонады—фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах. [c.161]

    Различные углеводы присутствуют в заметных количествах и в организмах высших животных. Глюкоза является одним из компонентов крови. Фрагменты углеводов содержатся в нуклеиновых кислотах, которые контролируют хранение и передачу генетической информации в процессах синтеза белков. К производным углеводов относится аденозинтрифосфат, который ответствен за хранение и транспорт энергии в биологических системах. [c.473]

    Органическая часть фосфатов этой фракции представлена или промежуточными продуктами обмена (нуклеотиды, фосфорные эфиры сахаров, глицерофосфаты), или запасными веществами (фитин). Значительная часть неорганических фосфатов во франции кислоторастворимого фосфата образуется в процессах синтеза белков, нуклеиновых кислот и углеводов в результате освобождения фосфора из фосфорилированных сахаров, аминокислот, нуклеозидтрифосфатов. [c.27]

    Обмен белков в растениях слагается в основном из двух противоположно направленных процессов— синтеза белков и их распада. Вначале мы познакомимся с современными представлениями о путях биосинтеза белков, а затем рассмотрим их распад. [c.286]

    В результате работ И. П. Бородина выяснилось, что синтез аспарагина протекает в растениях с большой скоростью в условиях недостатка углеводов, когда происходит интенсивный окислительный распад белков. Д. Н. Прянишников выполнил очень важные исследования по обмену амидов (аспарагина и глютамина) в растениях. В исследованиях Д. Н. Прянишникова было показано, что синтез аспарагина и глютамина в растениях является процессом, аналогичным синтезу мочевины в животном мире. В обоих случаях достигается обезвреживание аммиака, но при этом все же имеется существенная разница. Мочевина является неактивным веществом в отношении дальнейшего участия в процессах обмена она выводится из организма без изменений, являясь типичным примером конечного продукта обмена. Аспарагин же и глютамин способны к дальнейшим превращениям и могут вовлекаться в процессы синтеза белка и других азотистых соединений (стр. 378). В. Л. Кретович показал, что в обмене аспарагина и глютамина в растениях имеется существенное различие. [c.375]

    Основными процессами, приводящими к формированию урожая того или иного качества, являются, с одной стороны, биосинтез белков и других азотистых соединений, а с другой — биосинтез углеводов или (в семенах масличных растений) жиров. Оба эти процесса требуют различных условий, и почти всегда при усилении процесса биосинтеза белков уменьшается накопление углеводов или жиров, а при меньшей интенсивности процессов синтеза белков усиливается относительное накопление углеводов в растениях. [c.416]

    Существуют нуклеиновые кисло1ы двух типов более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), являющаяся хранителем генетической информации менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), взаимодействующая с ДНК. Она выполняет роль матрицы, переносящей И11формацию об определенной последовательности аминокислотных звеньев в полипептидной цепи с макромолекул ДНК с помощью так называемого расомного механизма . Описание особенностей протекания процесса синтеза белка в живых организмах выходит за рамки этого пособия. [c.349]


    Биолог. Мне известно, что инсулин, используемый при лечении больных сахарным диабетом, не только ускоряет процессы утилизации глюкозы клетками, но и значительно интенсифицирует ряд других обменных процессов в организме, включая процессы синтеза белка в сердечной мьтще, а также в жировой ткани, печени и скелетных мьшщах [Руководство по физиологии, 1982], Если это так, то введение инсулина должно способствовать повьппению Параметра Подобия. Может бьггь, в этом и состоит причина наблюдаемого вами улучшения состояния инфарктных больных после назначения им инсулина  [c.89]

    Биологическая роль нуклеиновых кислот начала выясняться в конце 40-х — начале 50-х годов, когда впервые было выяснено, что ДНК, взятая у одной разновидности бактерий и введенная в другую разновидность, заставляет последнюю производить потомство с признаками, имеющимися у первой разновидности. Отсюда вытекало, что вместе с ДНК была перенесена наследственная информация — каким-то образом закодированный приказ строить белковые молекулы определенного типа. Эти работы стали исходной точкой быстрого прогресса в области молекулярной генетики , приближающего нас к познанию процесса синтеза белка в клетках, размножения клеток путем деления и в конечном итоге воспроизведения всего сложного животного или растительного организма в том виде, который характерен для родителей этого организма. Подробное обсуждение этих проблем увело бы нас далеко в область биохимии, в общих же чертах роль ДНК и РНК выглядит следующим образом. Молекулы ДНК находятся в клеточных ядрах, они содержат наследственную информацию в виде различной последовательности нуклеотидов. ДНК играет роль матрицы , с которой отпечатываются копии молекул РНК, непосредственно участвующих в синтезе белков. Таким образом, молекулы РНК служат передатчиками от ДНК к местам клетки, где непосредственно осуществляется синтез белка. Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов М. Ниренбергом и Д. Матеи. [c.351]

    Из клеток бактерии E heri hia oli после ее полного разрушения была получена бесклеточная жидкость, содержащая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система способна некоторое время осуществлять синтез белка, затем он замедляется. Если в этот момент добавить РНК, то синтез белка возобновляется из этого непосредственно следует, что РНК участвует в процессе синтеза белка. [c.351]

    Большой интерес представляют комплексные соединения металлов с нуклеиновыми кислотами — металлополинуклеотиды. В них металлы играют важную роль в стабилизации структур ДНК, в процессах синтеза белка. [c.574]

    Роль в живых организмах Хранят и передают гене тическую информацию - Копируют генетиче кую информацию переюсят ее к месту синтеза белка участвуют в процессе синтеза белка [c.662]

    Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

    Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

    Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

    ТРАНСЛЯЦИЯ (от лат. translatio-передача), программируемый генами процесс синтеза белка. Посредством Т. осуществляется реализация генетич. информации нуклеиновых к-т (см. Генетический код). [c.620]

    В биосинтетических реакциях ацильные группы часто переносятся от амидов или сложных эфиров к различным акцепторам. Например, конечной стадией в образовании пептидных связей в процессе синтеза белка на рибосомах является перенос пептидильной группы, присоединенной при помощи эфирной связи к молекуле тРНК, к аминогруппе активированной аминокислоты (гл. 11, разд. Д,1). [c.116]

    Аналогичные белковые факторы инициации обнаружены также в эукариотических клетках. Открыто около 10 эукариотических белковых факторов инициации (см. табл. 14.1), их принято обозначать elF. Все они, по-видимому, важны для инициации, однако только три из них абсолютно необходимы и существенны для белкового синтеза eIF-2, eIF-3 и eIF-5. Они получены в чистом виде eIF-2 состоит из а-, 3- и у-субъединиц (мол. масса 38000, 47000 и 50000 соответственно), eIF-3 (мол. масса 500000—700000) и eIF-5 (мол. масса 125000). Укажем также, что в синтезе белка их роль тождественна роли инициаторных белков у прокариот. Отличительной особенностью синтеза белка у эукариот является, кроме того, наличие среди 10 белковых факторов инициации еще одного белка, названного кэп-связы-вающим. Соединяясь с 5 -участком кэп мРНК, этот белок содействует образованию комплекса между мРНК и 40S рибосомной субчастицей. Необходимо отметить, что до сих пор не раскрыты тонкие молекулярные механизмы участия белковых факторов инициации как у про-, так и у эукариот в сложном процессе синтеза белка. [c.526]

    Хотя механизм трансляции отличается высокой точностью, вероятность ошибки в целом выше, чем в случае синтеза молекул ДНК и РНК. Наиболее уязвимый этап — узнавание с помощью фермента аминокислоты соответствующей молекулой тРНК. По имеющимся данным, частота возникновения ошибок на этом этапе порядка 10" , что и определяет, возможно, уровень точности процесса синтеза белка в целом. Однако, как и в случае синтеза РНК, ошибки в процессе трансляции, приводящие к синтезу измененной молекулы белка, не воспроизводятся, если они не закодированы исходно в генетическом материале. [c.143]

    После образования нескольких пар оснований происходит отделение ст-субъединицы от транскрипционного комплекса, а кор-фермент продолжает процесс наращивания цепи РНК на матрице, которой является одна цепь ДНК. Открытый комплекс включает в себя всего 15—20 пар нуклеотидов, так как по мере движения фермента в направлении 5 3 водородные связи между нуклеотидами матрицы вновь восстанавливаются. У прокариот частично синтезированная мРНК уже взаимодействует с рибосомами и вовлекается в процесс синтеза белка. В клетках эукариот синтез РНК и белка разобщен, кроме того, новосинтезированные транскрипты подвергаются посттранскрипцион-ным модификациям. [c.459]

    Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

    Исследование процессов синтеза белка в печени основывается на определении включения меченых свободных аминокислот в состав белковых молекул (И. П. Уланова, П. Г. Гарка-ви, 1961), а также на выявлении нарушений нормальных соотношений между отдельными белковыми фракциями. Для этой цели может быть использован метод электрофореза. При условии одновременного определения общего белка сыворотки крови этот метод позволяет выражать данные протеинограммы не в относительных, а в абсолютных величинах (в грамм-процентах), что дает более объективную информацию о содержании отдельных белковых фракций. [c.190]

    Скорость синтеза белков в эукариотических клетках заметно ниже (в среднем, за 1 секунду присоединяется 1—2 аминокислоты к растущей цепи полипептида) Здесь следует иметь в виду и тот факт, что для синтеза белка с прерывистого гена, включающего экзоны и интроны, требуется дополнительное время Г ен вначале транскрибируется целиком (со всеми экзонами и интронами) в пре-мРНК, которая затем в ходе сплайсинга освобождается от интронов и превращается в мРНК (см рис 33), в которой экзоны соединены последовательно конец в конец Только после этого образованная мРНК включается в процесс синтеза белка Следует иметь в виду, что, например, у человека 80—90% ДНК оказывается некодирующей [c.173]

    У морских ежей кратковременное повышение концентрации Са активирует специфические транспортные белки в плазматической мембране яйца (возможно, при участии кальмодулина), которые используют энергию, запасенную в виде трансмембранного градиента иоиов Na , для откачивания ионов Н из клетки (см. разд. 6.4.10). Отток ионов приводит к тому, что внутриклеточная величина pH возрастает с 6,6 до 7 и в дальнейшем поддерживается на этом уровне (см. рис. 14-48). Есть данные в пользу того, что именно это повышение pH индуцирует в оплодотворенных яйцах морского ежа позднюю биосинтетическую активность. Во-первых, если повысить pH в неопло-дотворенных яйцах, инкубируя их в среде, содержащей аммиак (рис. 14-52), то процессы синтеза белков и репликации ДНК заметно усиливаются даже без повышения внутриклеточной концентрации свободных ионов Са . Во-вторых, если сразу после оплодотворения поместить яйца в морскую воду, не содержащую ионов Na (так что не будет градиента Na для откачивания ионов Н ), внутриклеточный уровень pH не повышается н поздние события, связанные с активацией яйца, не наступают. Такие яйца еще можно спасти, добавив к среде аммиака тогда pH в клетке возрастает и даже прн отсутствии внеклеточного Na индуцируется синтез белков и ДНК. [c.48]

    Побеги, изолированные от взрослого материнского растения (черенки), способны вновь образовывать корни и превращаться в самостоятельное растение, причем интенсивность корнеобразования у таких черенков зависит от ряда внешних и внутренних факторов, и в частности от баланса природных регуляторов роста (Турецкая, 1961 Турецкая, Кефели, Коф, 1966 Kefeli, 1968). Ризогенез стеблевых черенков представляет собой удобную модель для изучения индукционных процессов — образования новых тканей и целых органов. Формирование корневых зачатков из тканей стебля можно рассматривать как смену программ развития, которые определяются индукторными веществами, вызывающими появление заранее запрограммированных последовательных процессов (Боннер, 1968). Клетки тканей стебля под действием эндогенных фитогормонов как бы перестраивают направление своего метаболизма, и в них начинается биосинтез новых продуктов, ведущих к заложению корневых зачатков. Дифференциаш я новых органов не ограничивается действием одних фитогормонов. Она тесно связана и с процессом синтеза белков, специфических для разных этапов онтогенеза (Бутенко, 1964 Бутенко, Володарский, 1967). [c.127]

    Однако Нуден и Тиман установили, что в более высоких концентрациях (4-10 М) хлорамфеникол подавлял рост, активированный ИУК, и включение С-лейцина в белки отрезков колеоптилей примерно в равной степени. Причем с возрастанием концентраций этого ингибитора процессы синтеза белка и роста подавлялись одинаково сильно (Nooden, Thimann, 1963). [c.170]

    Ризогенез — образование корней на черенках — представляет собой процесс формирования нового органа из клеток материнского растения (Турецкая, 1961). Ризогенез — в сущности удобная модель для изучения морфогенетических процессов образования новых тканей и целых органов. Формирование корневых зачатков из тканей стебля можно рассматривать как смену программ развития, которые определяются индукторными веществами, вызывающими появление заранее запрограммированных последовательных превращений (Боннер, 1968). Клетки тканей стебля под действием эндогенных фитогормонов как бы перестраивают направление своего метаболизма, и в них открываются биосинтезы новых продуктов, ведущих к заложению корневых зачатков. Дифференциация новых органов не ограничивается действием одних фитогормонов, она тесно связана и с процессом синтеза белков, специфических для разных этапов онтогенеза (Бутенко, 1964 Бутенко, Володарский, [c.177]

    Как мы уже видели (разд. 29.4), на ферментативное образование каждой ами-ноацил-тРНК из свободной аминокислоты затрачиваются две высокоэнергетические фосфатные группы. Для исправления ошибок, выявленных с помощью гидролитического действия аминоацил-тРНК-синтетазы, на этом этапе могут понадобиться добавочные молекулы АТР. Напомним, что одна молекула GTP расщепляется до GDP и фосфата на первой стадии элонгации и еще одна молекула GTP гидролизуется в процессе транслокации. Следовательно, в итоге для образования каждой пептидной связи необходимы по меньшей мере четыре высокоэнергетические связи. Это означает, что для поддержания процесса синтеза белка необходим большой термодинамический вклад, поскольку на образование пептидной связи затрачивается не менее 7,3 4 = 29,2 ккал энергии фосфатной группы, в то время как стандартная свободная энергия ее гидролиза составляет всего около — 5,0 ккал. Таким образом, чистая затрата энергии на синтез пептидной связи составляет — 24,2 ккал/мол. Хотя столь высокий расход энергии может показаться расточительным, он служит одним из важных факторов, обеспечивающим почти совершенную точность биологического перевода генетической информации мРНК на язык ами- [c.942]

    Если сопоставить производство микопротеина с процессом синтеза белков швотных, то выявится ряд его преимуществ. Помимо того что здесь выше скорость роста (это характерно для производства всех БОО-продуктов), превращение субстрата в белок происходит несравненно эффективнее, чем при усвоении пищи домашними животными. Это отражено в табл. 3.6. [c.119]

    Нет ничего удивительного в том, что во многих случаях экспериментальная недостаточность какой-либо одной аминокислоты не дает характерных нарушений. Дело в том, что выключение одной только аминокислоты должно отразиться на всем процессе синтеза белка. Поскольку потребность в аминокислотах у животных и у человека обычно покрывается белками, развитие явлений, связанных с недостаточностью какой-либо одной аминокислоты, маловероятно. При некоторых патологических состояниях повышается интенсивность использования определенных аминокислот, и в этих условиях развитие указанных явлений становится возможным. Например, у больных с кар-циноидной опухолью кишечника значительная часть пищевого триптофана может расходоваться на образования серотонина, выделяемого с мочой, что приводит к относительной недостаточности триптофана (стр. 479). При далеко зашедшей злокачественной меланоме значительное количество тирозина (и, возможно, фенилаланина) превращается в меланин можно думать, что с таким использованием фенилаланина и тирозина связано быстрое истощение, характерное для больных, страдающих этим заболеванием. [c.130]

    Имеются указания на то, что высшим растениям также свойственно динамическое состояние аминокислот и белков i86], однако на растениях проведено по этому вопросу значительно меньше исследований, чем на крысах. При изучении индуцированного синтеза р-галактозидазы у Es heri hia oti найдено, что этот фермент синтезируется не за счет аминокислот, имеющих источником другие клеточные белки. Этот процесс носит необратимый характер, и, по имеющимся данным, другие клеточные белки Е. соИ не обменивают своих аминокислот с метаболическим фондом аминокислот, используемым для биосинтеза ]3-галактозидазы (стр. 275). Еще один пример необратимого процесса синтеза белка — образование вируса табачной мозаики 87] хотя вирус синтезируется из продуктов распада белков листьев, между однажды синтезированным вирусом и тканями листа не происходит обмена компонентами. [c.179]


Смотреть страницы где упоминается термин Процесс синтеза белка: [c.290]    [c.195]    [c.287]    [c.438]    [c.533]    [c.289]    [c.190]    [c.184]    [c.66]    [c.950]    [c.952]   
Смотреть главы в:

Биохимия человека Т.2 -> Процесс синтеза белка

Биохимия человека Том 2 -> Процесс синтеза белка




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте