Элиминирование аминокислотах

Коупа элиминирование аминокислоты 3, 72 метилирование кетоны [2525] этилбензола сннтез [2524] окислительная циклизация [c.319]

Очень наглядным, особенно при сравнении нескольких аналогов, является выделение элиминированной аминокислоты прямоугольником [c.17]

Как правило, при реакции замещения между анионом о-ацил-аминокислоты и несимметричным ангидридом образуется менее реакциониоспособный ангидрид а-ациламинокислоты с элиминированием устойчивого аниона, отвечающего более сильной кислоте [2]. [c.175]

Аминокислоты могут соединяться друг с другом в результате реакции конденсации, при которой образование каждой связи сопровождается элиминированием молекулы воды [c.482]

Среди ферментов этого типа есть такие, которые катализируют элиминирование -у-заместителя аминокислоты (рис. 8-7). Элиминируемая группа иногда замещается другим заместителем либо в у. либо в Р-положении. В образующемся первоначально хиноидном производном происходит элиминирование у-заместителя (р по отношению к С = Ы-группе) наряду с элиминированием протона в р-положении исходной аминокислоты [36] (рис. 8-7, стадии а и б). Полученное промежуточное соединение может вступать в любую из трех реакций в зависимости от природы действующего в данном случае фермента. Присоединение НУ приводит к у-замещению (стадия в), тогда как присоединение протона в -у-положение (на рисунке отмечено стрелками [c.220]

Применение соединений фосфора для образования пептидной связи кажется обоснованным уже потому, что при биосинтезе белка активирование аминокислот происходит при реакции с аденозинтрифосфатом. При этом в качестве промежуточного соединения образуется ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты с элиминированием пирофосфата. [c.158]

В принципе, активация карбоксильной группы может достигаться с помощью щироко применяемых реакций ацилирования, известных из общей органической химии (образование хлорангид-ридов, ангидридов и т. д.). Однако аминокислоты и пептиды являются полифункциональными соединениями, и нежелательная реакционная способность в той или иной мере всегда присутствует даже в полностью защищенных производных. Эта реакционная способность часто возрастает вследствие определенных пространственных соотношений между боковыми группами или концевыми функциональными группами и находящимися внутри молекулы пептидными связями. Например, неожиданно легко могут происходить р-элиминирование и замыкание пятичленного цикла. Главным образом по этой причине пептидный синтез представляет собой отдельную техническую операцию необходимо точное следование оптимальным условиям реакции, чтобы свести к минимуму указанные побочные реакции. Важным примером этих последних является образование оксазолонов (1) путем взаимодействия акти- [c.369]

Для демонстрации реакций рацемизации, элиминирования и конденсации были проведены аналогичные модельные эксперименты. Тип реакции, протекающей в модельной системе, определяется экспериментальными условиями и природой субстратов. Так, реакции трансаминирования, приведенной на схеме (94), благоприятствуют пониженные значения pH (pH 5), а рацемизации— повышенные (pH 10). Использование в качестве аминокислоты серина, содержащего в р-положении уходящую группу, в присутствии соответствующего нуклеофила, такого как индол, приводит к неферментативному превращению серина в триптофан схема (96) . [c.639]

Декарбоксилирования а-аминокислот в модельных системах не происходит. Показано, что ионы металлов ингибируют эту реакцию. Последнее не является неожиданным, поскольку карбоксильная группа образует часть хелатной структуры, а карбоксилат-ион делит свою пару электронов с ионом металла. Можно ожидать, что эти факторы будут понижать тенденцию к элиминированию диоксида углерода. Хелаты металлов не способны принять предпочтительную для декарбоксилирования конформацию (см. ниже) и это, вероятно, вносит основной вклад в их сопротивление протеканию декарбоксилирования. [c.640]

Важнейшим электрофильным катализатором, действующим в ферментативных системах, служит пиридоксаль. Он катализирует такие превращения а-аминокислот, как трансаминирование, декарбоксилирование, рацемизация, элиминирование и конденсация. Многие из этих реакций пиридоксаль катализирует и в отсутствие фермента, хотя и не столь эффективно и с меньшей специфичностью. [c.183]

Количественные исследования воспроизводимости параметров ГХ метиловых эфиров ТФА-аминокислот показали, что происходит частичное разложение этих производных, причем обычно главную роль в этом процессе играет термическое р-элиминирование [161. Имеется слишком мало данных, чтобы можно было судить о термостабильности производных основных аминокислот, к тому же, как правило, для них наблюдали относительно малые пики [16, 17]. [c.319]

Низкая летучесть аминокислот является в первую очередь следствием полярного распределения зарядов, вызванного одновременным присутствием основной МНг- и кислой СООН-групп. Можно было бы ожидать, что элиминирование одной и в особенности обеих групп приведет к образованию летучих веществ. Как показано в ряде исследований, это действительно так. Однако в этих работах удовлетворительные результаты получены только для простых аминокислот. Ценность некоторых методик невелика из-за образования побочных продуктов, поэтому мы упомянем их только для полноты картины ГХ аминокислот, но не будем рассматривать подробно, тем более что ни одна из. них не приобрела значения ни для качественного, ни для количественного анализа аминокислот. [c.325]

Масс-спектры производных пептидов часто содержат более или менее интенсивные пики, обусловленные элиминированием части различных боковых цепей аминокислот. Наиболее часто встречаются типы фрагментации, приведенные ниже. [c.194]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

П и р и докса Л ь-5 -фосф ат (VI)-коферментная форма витамина В . Входит в состав мн. ферментов, катализирующих превращения а-аминокислот, в т.ч. их рацемизацию, персами-нирование, декарбоксилирование, элиминирование или замещение у р- и у-атомов углерода. Осн. стадия в механизме этих р-ций-образование основания Шиффа в результате взаимод. а-аминогруппы к-ты и карбонильной группы К. (см., напр., Аспартатамииотрапсфераза, Изомеразы). [c.489]

У большинства ферментов в активных центрах содержатся, по-види-мому, только боковые цепи аминокислот. Реакции, катализируемые ферментами, можно разделить в основном на три типа (табл. 7-1) 1) реакции замещения, в которых одно основание, или нуклеофил, замещается другим, 2) реакции присоединения, в которых реагент присоединяется к двойной связи, и 3) реакции элиминирования, при которых происходит отщепление определенных групп от субстрата с образованием двойных связей (обратите внимание, что эти реакции представляют собой простое обращение реакций присоединения). [c.87]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

Элиминирование аминогруппы аминокислоты происходит при окислении с образоданием карбонильного соединения и аммиака. Впервые оно наблюдалось Штрекером (1862 г.) при взаимодействии аланина с аллоксаном. В качестве окислителей применяются ди- и трикетоны, N-бромсукцинимид, оксид серебра(П) и др. Конечными продуктами реакции, протекающей с одновременным декарбоксилированием, являются альдегид, цепь которого на один С-атом короче, и аммиак [c.69]

На устойчивость а-С—Н-связи аминокислот сильно влияет характер заместителей. Особенно легко при катализе основаниями рацемизуются активированные эфиры М -бензилоксикарбониламинокислот, имеющие -заместители, оттягивающие электроны. Рацемизация через азлактоны в этом случае исключена. Предполагается [366], что в таких случаях рацемизация протекает путем прямого а-депротонирования, причем возникающий карбанион мезомерно стабилизируется. Механизм /3-элиминирования и обратного присоединения, который первоначально постулирован для рацемизации 4-нитрофенилового эфира М-бензилоксикарбонил-8-бензил-ь-цистеина, был опровергнут исследованиями Ковача и др. [367]. Изучение [c.174]

Активация карбоксильных групп аминокислот осуществляется в цитоплазме под действием специфических аминоацил-тРНК-синтетаз при участии аденозинтрифосфата и . Сначала при элиминировании пирофосфата [c.388]

Изучение различных меченых лизинов позволило достаточно точно определить степень и тип ассимиляции этой аминокислоты алкалоидами. Так, атомы С-2 и С-6 предшественника становятся атомами С-2 и С-6, соответственно, в основаниях (70) [65, 66], (72) [67, 68] и (71) [69] (схема 17). Следовательно, включение лизина должно протекать таким образом, чтобы эти атомы сохранили свою химическую индивидуальность в ходе всего биосинтеза в частности, исключается образование симметричных промежуточных соединений типа кадаверина (77). Тритий при С-2 и С-6 лизина сохраняется в седамине (72) [67]. Отсюда следует важный вывод (подтвержденный изучением включения меченного лизина [70]), что в ходе образования алкалоида сохраняется аминогруппа при С-6, и, следовательно, теряется аминогруппа при С-2. Этот процесс может быть связан с элиминированием карбоксильной группы при условии, что никакие превращения в этом Центре не затрагивают протон при С-2. Как именно это происходит, мы рассмотрим позднее. [c.555]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Пиридоксальфосфат 8.9 (витамин Ве, руСНО) принимает участие во многих реакциях превращения аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование, 3-за-мещение, элиминирование и конденсацию. [c.200]

Фрагментация эфиров ароматических аминокислот определяется взаимным расположением функциональных групп. Так, максимальную интенсивность в спектре метилового эфира ж-Ы,Ы-диметиламинобензойной кислоты имеет пик иона [М—Н]+, обусловленного разрывом в N—СНз-группе. В противоположность ему в спектрах орто- и лара-изомеров максимальны пики ионов [М—ОСНз]+. Специфической особенностью распада орго-изомера является последовательное элиминирование из М+ частиц СНз и СН3ОН [498]. [c.288]

Что касается термической устойчивости этого класса соединений, то ситуация здесь такая же производные простых аминокислот термостабильны и не разлагаются в ходе ГХ-анализа, а Ы-ТФА-производные Сер и и Тре, имеющие свободные оксигруппы, обнаруживают тенденцию к р-элиминированию воды при возгонке в высоком вакууме [126]. Эта тенденция еще более усиливается при О-ацилировании. Фиг. 71 показывает, что такое р-элиминирование имеет место в ходе испарения перед ГХ-анализом [53]. Видно, что н-бутиловый эфир бис-ТФА-Тре дает два сигнала, первый из которых возрастает с увеличением температуры испарения. Совершенно аналогичные результаты бьши получены с метиловым эфиром М-ТФА-Цис при очень высоких температурах в системе можно было обнаружить только метиловый эфир Ы-ТФА-аминоакриловой кислоты 1105]. Возникающие трудности можно обойти, вводя обра- [c.318]

Сер и Тре из-за термического р-элиминирования во время внесения образца при высокой температуре могут давать несколько сигналов. Наилучшим методом защиты этих аминокислот оказалось триметилсилилирование гексаметилдисилазаном [121]. Тирозинсодержащие дипептиды в результате О-триметилсилилирования дают острые симметричные пики. Эти соединения могут быть приготовлены при нагревании в течение 30 мин в избытке гексаметилдисила-зана после этерификации и трифторацетилирования. [c.348]

До сих пор не удалось обнаружить дипептиды, содержащие Цис и Цисг- Цис особенно склонен к р-элиминированию, на что уже указывалось в разделе об аминокислотах. Из-за отсутствия подходящих S-защитных групп были вынуждены прибегнуть к десульфированию на никеле Ренея [121]. Согласно этому методу, эфиры за- [c.348]

Р-Гидрокси- и р-аминокислоты. Характерным общим свойст БОМ этих гетерофункциональных соединений является способ ность к внутримолекулярному элиминированию воды или соответ ственно аммиака с образованием а, р-н енасыщенны кислот (см. 9.2.2). Например, при нагревании р-гидроксима( ляной и р-аминомасляной кислот образуется кротоновая кислотг [c.258]

Способность р-аминокислот вступать в реакции элиминирования обусловлена тем, что за счет -/-эффекта двух элекгроноакцепторных групп у а-атома углерода возникает СН-кислотный центр и атом водорода становится способным отщепляться в виде протона. [c.340]

Реакция Штреккера, удобный путь к некоторым а-аминокис-лотам, заключается во взаимодействии альдегида с цианидом аммония, в результате чего образуется а-аминонитрил, который можно гидролизовать до аминокислоты. Реакция [схема (88)] состоит, по-видимому, Б присоединении цианид-иона к имину или его протонированной форме, образующимся при дегидратации геминального гидроксиамина. С первичными аминами альдегиды реагируют с образованием N-алкилальдиминрв [137] уравнение (89) , которые часто называют основаниями Шиффа для удаления воды, образующейся на стадии элиминирования, применяют твердый гидроксид калия. [c.522]

Вейганд и сотр. [17] предлагали проводить десульфирование путем нагревания пептидов с никелем Ренея в 90%-ном метаноле, в результате чего из каждого остатка цистеина образуются производные аланина. Все другие серусодержащие аминокислоты также претерпевают элиминирование серы метионин, например, превращается в а-аминомасляную кислоту. Другим примером из работы Вейганда и сотр. [17] является определение последовательности глутатиона. Тетраэтиловый эфир дисульфида ди-Н-ТФА-глутатиона сначала десульфировали, а затем после частичного гидролиза, метилирования и трифторацетили- [c.148]

Такой же процесс элиминирования эти авторы наблюдали и в случае уэфиров глутаминовой кислоты и глутамина. Для -замещенных аминокислот (производные глутаминовой кислоты и метионина) имеет место также элиминирование всей или части боковой цепи [13]. [c.195]

Для пептидов, содержащих ароматические и (или) гетероциклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин), характерны следующие типы расщепления а) частичное элиминирование боковой цепи в виде АгСНг в процессе фрагментации по аминокислотному типу б) первоначальный разрыв связи N—ароматического или гетероциклического аминокислотного остатка с последующим аминокислотным типом фрагментации образовавшегося иона с) элиминирование боковой цепи в виде АгСНг (например, в виде иона тропилия в случае фенилаланина). Все три процесса наиболее отчетливо проявляются у триптофансодержащих пептидов [13]. [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология