Цитохромы структура

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Рис. 6.5. Структура фрагментов хромопротеинов, содержащих Ре(П) протопорфирин (а - гемоглобин, 6 - цитохром с)

Белки могут также вызывать изменения липидной фазы в бимолекулярном слое. Так, в присутствии цитохрома с выявлено [17] формирование инверсных мицеллярных структур в бимолекулярных липидных слоях, состоящих из фосфолипидов ФХ и КЛ. Этот белок ведет себя по отношению к КЛ так же, как двухвалентные катионы (см, 6.1.1). По данным этих авторов [17], цитохром с находится в инкапсулированном виде в мембране, внутри мицеллярной структуры (рис. 7,22), [c.312]

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Ход работы. 300 мг хорошо измельченной свежей мышечной ткани экстрагируют в фарфоровой ступке 20-кратным объемом дистиллированной воды. Ткань отделяют фильтрованием через марлю и экстракцию повторяют еще 2 раза. Отмытая от редуцирующих веществ мышечная кашица содержит цитохром, цитохромоксидазу и некоторые другие ферменты, прочно связанные с клеточной структурой (например, сукцинатдегидрогеназу). [c.120]

Лучше всего изучен среди цитохромов цитохром с. Это небольшой белок (мол. масса 12 500) с железопорфириновой группой, ковалентно присоединенной к единственной полипептидной цепи (разд. 8.4). Установлена аминокислотная последовательность белка (рис. 6-14) и выяснены все детали трехмерной структуры его молекул (рис. 8-5). Цитохром с, легко экстрагируемый из митохондрий, был получен в кристаллической форме из многих источников. Ранее мы уже упоминали (рис. 6-14), что цитохром с-один из белков, возникших на заре эволюции. На это указывает сходство многих участков его аминокислотной последовательности у всех эукариот микроорганизмов, растений и животных. [c.521]

В литературе имеется множество данных по определению подвижностей и р1 различных белков некоторые из них можно найти в работе [5]. В зависимости от аминокислотного состава и в меньшей степени от структуры изоэлектрическая точка белка обычно лежит в пределах между 10—11 и 4—4,5. Примером кислых белков являются сывороточный альбумин быка, -лакто-глобулин примером основных — лизоцим, цитохром С. [c.63]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Ре—0С1 [29]. Белок имеет молекулярный вес 42 ООО он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2, е) [29, ЗОХ Лактопероксидаза молока в присутствии 1 и НгОг катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках [c.378]

Подробнее остановимся на свойствах цитохрома Р-450 (цитохром типа Ь). Он выделяется в лаборатории из клеток печени, коры надпочечников, бактерий и др. Ферментная система цитохрома Р-450, гидроксилирующая связи С-Н субстратов, содержит три компоненты. Первая - это ассоциат из НАДФ (см. XVI), из цитохрома Р-450 вторая - цитохром Р-450 и третья - это фосфолипиды. Исследователи наиболее глубоко проникли в структуру, функции и механизм действия этой ферментной системы. Однако вопросы механизма активации молекулы О2 этим ферментом не решены. Известно, что при функционировании Р-450 происходит экстракоординация фазу двух лигандов -атома S цистеинового остатка белка и О2. Следует учесть то, что атом серы в тиоспиртах и тиоэфирах является слабым экстралигандом даже для атома железа, имеющего достаточное сродство к S и образующего сульфиды с низким значением произведения растворимости. В отличие от имидазола, атом S, подобно гемоглобину, не обеспечивает прочного связывания О2. Поэтому механизм окислительного воздействия О2 должен быть связан с изменением окислительного состояния железа в цитохроме. На рис. 5.4 приведен каталитический цикл цитохрома Р-450. Координационные взаимодействия на атоме железа (экстракоординация) выступают здесь также четко, как в фотосинтезе и фиксации-переносе О2. [c.290]

Цитохром с связывается с поверхностью бимолекулярного слоя (А), что влечет латериальное разделение кардиолипидов (В), инвагинацию бимолекулярного слоя (С) и формирование инверсией мицеллярной структуры (О), в которой инкапсулируется белок (модель Круиффа с соавторами. 1981). [c.312]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

В настоящее время получены некоторые данные о том, что глобины родственно связаны с определенными цитохромами Ь-типа в этом отношении наиболее интересны цитохромы 2- 5 и Ь 2- Данные об этих цитохромах приведены в табл. 9.6. Как было предсказано по спектрам протонного магнитного резонанса [556] и установлено сравнением аминокислотных последовательностей [557], цитохром 65-гсф (гем-связывающий фрагмент) и цитохром 62-гсф представляют собой гомологичные белки с различием последовательностей около 72"о (185 РАМ). Подобие оказывается еще более разительным, если сопоставить последовательность 2 Гсф с известной кристаллической структурой 65-гсф [297, 557]. Гомологические связи цитохромов 2 гсф и ба-гсф показывают, что не только эти два белка, ной все цепн, [c.222]

Хотя ориентации нормалей к гемам близки, сравнение цитохро- ма 5-гсф и гемоглобина [560] выявило поворот кольца гема на 53° вокруг этой нормали. Авторы рассматривают это различие как энергетически минимальное и консервативное, поскольку боковые цепи гема непосредственно не вовлечены в функции какого-либо из белков последнее положение нуждается в дополнительной проверке (ср. разд. 10.3). Таким образом, сопоставления структур гем-содержа-щих белков могут помочь в выяснении роли боковых цепей гема [565-568]. [c.224]

На основе всех этих соединений, включенных в сложные биологические структуры за счет взаимодействий различной природы, возникают взаимообусловленные и многообразные свойства, называемые функциями. Так, гемоглобин выполняет функции фиксации, переноса и хранения кислорода, цитохром Р-460 отвечает за окислительно-восстановительные функции дыхательных биосистем на уровне клетки растений и животных, хлорофиллобелковый комплекс выполняет функции фотосинтеза в зеленых растениях и т. д. [c.317]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Является основой тема, служит простетической гр. цитохромоксидазы (цитохром а + а,) и цитохрома а, (бактерии, напр. Е. oli). Природный порфирин а (а-форма) НС1-ЧИСЛО 15. Переход в спектрально идентичный порфирин a (НС1-чис-ло 5) происходит при выдерживании порфирина аа в водн. H I или под-кисл. орг. раств-лях. При удалении Fe из гемина могут образовываться продукты превращения последнего. Чрезвычайно фоточувствителен. Си-Комплекс 598, 550 нм. В преп. в равном кол-ве содержится второй, более полярный компонент неизвестной структуры. Получ. см. [BJ 78, 793 [c.184]

Механизмы монооксигеназных реакций. В реакциях монооксидазной системы цитохром Р-450 является структурой, связывающей как субстрат, так и кислород. [c.513]

На рисунке 49 показана молекула цитохрома с а — обычный ход пептидной цепи, где видны отдельные атомы (Р. Дикерсон. 1975) в — изображение той же конформации по методу Д. Ричардсон с акцентом на участки вторичной структуры. Как видно из рисунка, цитохром с имеет высокий процент а-спирализован-ных областей. Напротив, для преальбумина (рис. 50) характерно очень высокое содержание структур типа складчатого листа , которые образуют основное ядро белковой молекулы. Еще более выразительны конформации ферментов триозофосфатизомеразы (рис. 51 а, б) и лактатдегидрогеназы (рнс. 52), в которых упорядоченные сгустки р-структур в центре молекулы обрамлены а-спи-ралями различной длины. [c.99]

Точность собираемой таким путем информации зависит прежде всего от качества кристаллов в больщинстве случаев достигается разрешение не выше 1,5 — 2 нм. Тем не менее метод позволяет делать выводы о пространственной организаци 1 молекулы, особенно для больших белков, состоящих из нескольких субъединиц. Так, например, в ходе исследования трехмерной структуры цитохром-- -редуктазы — фермента системы окислительного фосфорилирова-ния в митохондриях — удалось установить общую форму молекулы ивзаимное расположение ее субъединиц (рис.53). Размер молекулы фермента в перпендикулярном к плоскости мембраны направлении составляет около 15 нм. Центральная часть молекулы, толщиной около 5 нм, погружена в липидный бислой и составляет около 30% всего белка. С одной стороны мембраны участок молекулы фермента (— 50% всего белка) выступает над плоскостью бислоя на 7 нм, с противоположной стороны 20% белка) — на 3 нм. Фермент присутствует в кристалле в виде димеров наиболее сильный контакт между мономерами наблюдается в центре мембраны. [c.103]

Важным свойством липидных мицелл является их способность солюбилизировать, т. е. растворять в себе, те вещества, которые в отсутствие мицелл в среде нерастворимы. Так, обращенные мицеллы могут включать значительное количество воды во внутренний объем, ограниченный полярными головками липидных молекул. Вместе с водой внутрь обращенных мицелл захватываются раст> ворениые в ней неорганические солн, свободные сахара и даже молекулы биополимеров (рис. 288). Например, а обращенные мицеллы фосфолипидов в углеводородных растворителях легко включаются такне белкн, как цитохром с, фосфолипаза А,, родопсин и реакционные центры Rhodopseudomonassphaeroides, которые в этих условиях сохраняют свою пространственную структуру и функциональную [c.557]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

Основное внимание мы будем уделять тем белкам, структура которых в ативном состоянии была (расшифровала с 1по мощью рентгеноструктурного анализа лизоциму, рибонуклеазе, миоглоби-ну, гемоглобину и инсулину. Некоторое внимание будет уделено трипсину, химотрипсину и их предшественникам, а также цитохрому, для которых структура известна частично или, по крайней мере, определена последовательность аминокислот. В основном исследования выполнялись с помощью протонного магнитного резонанса, но ограниченное применение в специальных исследованиях получил и ЯМР других ядер ( Р, Р, и др.). [c.348]

В настоящее время известны триплетные кодоны для кал<дой аминокислоты поэтому определение первичной структуры белка позволяет узнать последовательность основанк 1 в соответ-ствуюихем гене. Цитохром С является универсальным белком в живы.х о )ганизмах, и, где бы он ни встречался, о все да бы1Юл- [c.403]

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

Глобулярные белки, судя по результатам исследования их формы и размеров, имеют компактно свернутые полипептидные цепи. Рентгеноструктурный анализ миоглобина и других небольших по размерам одноцепочечных белков, таких, как цитохром, с, лизоцим и рибонуклеаза, показывает, что для каждого из этих белков характерна определенная третичная структура, т. е. специфический способ свертывания полипептидной цепи в пространстве. Во всех глобулярньк белках полипептидные цепи очень плотно свернуты, так что внутри молекулы белка если и остается, то лишь немного места для молекул воды. Почти все гидрофобные R-группы скрыты внутри молекулы и экранированы от взаимодействия с водой, большинство же ионных К-групп находится на поверхности в гидратированном состоянии и обращено в сторону [c.221]

Табл. 47 иллюстрирует многообразие свойств известных в настоящее время цитохромов. Будущее сулит еще большие осложнения. Так, цитохром с дрожжей существует по крайней мере в двух различных изофер-ментных формах, и такое положение, по-видимому, справедливо также в отношении других клеток. Что касается простетической группы и ее связи с белком, то здесь как будто существует почти безусловное единообразие. В самом деле, за исключением цитохромов типа а (класс А), все остальные представляют собой производные гема. Основная структура простетиче- [c.386]

В 1969 г. методом рентгеноструктурного анализа структуру цитохрома с удалось существенно уточнить, однако осталась неясной природа одного из двух аксиальных лигандов гемового железа. Другой лиганд был идентифицирован как гистидиновый остаток. При исследовании восстановленного цитохрома с из девяти источников в каждом из них был обнаружен резонансный сигнал, смещенный в сильное поле на 3,3 м. д. от внутреннего стандарта ДСС [(СНз)з51СН2СН2СН2502 Ыа ] [26]. После тщательной калибровки по стандартам было показано, что интенсивность этого пика соответствует трем протонам. В совокупности с малой шириной сигнала это привело к выводу, что резонансная линия обусловлена свободно вращающейся метильной группой. Величина сдвига в сильное поле свидетельствует о том, что метильная группа должна находиться по соседству с гемовым кольцом и вблизи от оси симметрии гема, вдоль которой ожидаются наибольшие сдвиги. Был сделан вывод, что этот резонансный сигнал с химическим сдвигом 3,3 м. д., который, по-видимому, не может быть связан ни с каким из соседних протонов, принадлежит метильной группе метио-нинового остатка, атом серы которого непосредственно связан с железом [26, 27]. Так как метионин уже был идентифицирован как шестой лиганд в кристаллической структуре окисленного цитохрома с, было сделано важное заключение о том, что при переходе от окисленного к восстановленному цитохрому с не происходит изменения состава лигандов гемового железа. [c.397]

Хроматографический метод очистки и фракционирования белков на карбоксильной смоле Амберлит ШС-50 успешно применен к следующим белкам цитохрому С, рибонуклеазе, лизоциму, химотрипсиногену, химотрипсипу, гиалуронидазе, гемоглобинам, адренокортикотропному гормону, инсулину и др. Среди этих работ следует отметить обнаружение двух хроматографически активных белков, обладающих активностью рибонуклеазы, доказательство распада индивидуального лиофилизованного лизоцима при комнатной температуре и лиофилизованной рибонуклеазы при 0° С. Наибольшее значение тонкая хроматографическая очистка белка имеет при изучении первичной его структуры и физикохимических констант, характеризующих вторичную и третичную структуры. [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология