Белки аминокислотный у бактерий

На рис. 15.15 приведена структура протеолитического фермента карбоксипептидазы А. Полипептидная цепь этого фермента образована 307 аминокислотными остатками и содержит один ион цинка. В цепи имеется несколько а-спиральных участков, а также несколько искривленных участков складчатого слоя (около центра молекулы). Каталитически активный центр фермента расположен рядом с атомом цинка. Пространственная структура части молекулы лизоцима (этот фермент, обнаруженный в слезах и яичном белке, защищает организм от инфекций, гидролизуя полисахариды клеточных стенок бактерий) вместе с [c.445]

Эти обобщения применим и не только к тем белкам, которые действуют в обычных условиях, но также и к тем, которые подвергаются экстремальным воздействиям тепла [491] или гидростатического давления [492], как, например, белки термофильных бактерий и абиссальных (глубоководных) рыб соответственно. По-видимому, для приспособления к этим экстремальным условиям достаточно лишь небольших изменений аминокислотных последовательностей. [c.201]

Технология рекомбинантных ДНК позволяет выделять гены любых белков, существующих в природе, экспрессировать их в специфическом хозяйском организме и получать чистые белковые продукты. Однако физические и химические свойства таких природных белков часто не удовлетворяют условиям, обеспечивающим возможность их промышленного применения. Иногда для получения белков, обладающих нужными свойствами, в качестве источника соответствующих генов используют организмы, растущие в необычных, зачастую экстремальных условиях. Например, для синтеза а-амилазы, не утрачивающей своей активности при высокой температуре, выделили ее ген из Ba illus stearothermophilus — бактерии, естественной средой обитания которой являются горячие источники с температурой воды 90 °С. Полученная таким образом а-амилаза оставалась активной при температурах, при которых осуществляют промышленное производство этилового спирта из крахмала. Для получения белков с заранее заданными свойствами можно использовать также мутантные формы генов. Однако число мутантных белков, образующихся в результате замены отдельных нуклеотидов в структурном гене с помощью обычного мутагенеза, чрезвычайно велико. Мутагенез с последующим отбором редко приводит к существенному улучшению свойств исходного белка, поскольку большинство аминокислотных замен сопровождается снижением активности фермента. [c.158]

Биомасса водородных бактерий содержит 50—75 % белка, имеет хороший аминокислотный состав и обладает высокой питательной ценностью. На базе газификации угля может быть создан комбинат по выпуску азотных удобрений и завод микробиологического синтеза белков, где будет использоваться диоксид углерода, получаемый при газификации угля, и частично получаемые водород, аммиак и карбамид. [c.553]

Для биологической оценки белков водородных бактерий в табл. 12 приведены данные по их аминокислотному составу в сравнении с белками одноклеточных водорослей, дрожжей и с полноценными белками животного (казеин) происхождения. Белки водородных бактерий, дрожжей и микроводорослей по аминокислотному составу близки к казеину. Белки дрожжей наиболее бедны метионином, и это лимитирует их биологическую ценность. Что касается триптофана, то его содержание в белках дрожжей, по данным разных авторов, заметно отличается (0,9—1,5%). Это зависит не только от используемых образцов, но и методов анализа. [c.75]

Продукты протеолиза белков водородных бактерий исследовались качественно и количественно гелевой хроматографией на сефадексе и аминокислотном а тализаторе. Установлено, что продукты пепсинового протеолиза представляют гетерогенную смесь белков, пептидов и свободных аминокислот, где основного массу составляют белки с молекулярным весом (МБ) больше 30 ООО и крупные полипептиды с MB 8000. Общее содержание аминокислот составляет 0,4—0,5% от сухого веса биомассы. [c.81]

Одним из перспективных направлений биохимического синтеза является получение белковых веществ из нефти. Опыты показали, что при условии подкормки бактерий соединениями N, Р, К, Mg и ничтожными количествами некоторых других элементов (Fe, Zn, Си, Мп) такое получение возможно. По аминокислотному составу выран енные на углеводородах нефти дрожжи сходны с животными белками и значительна превосходят растительные. Производство их уже начинает осуществляться в промышленном масштабе. [c.569]

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

Некоторые почвенные бактерии и дрожжи способны усваивать алифатические углеводороды в присутствии неорганических источников азота типа солей аммония, давая белки, пригодные на корм скоту. В одном из последних методов природный газ химически перерабатывают в метанол, который затем используют как питательную среду для специально выведенных микроорганизмов. Аминокислотный состав конечного продукта меняется в зависимости от вида микроорганизма, источника углерода и условий ведения процесса, но во всех случаях получается продукт, пригодный для откорма скота. [c.611]

Совершенно естественно, что, поскольку аминокислотная последовательность в белках непрерывна, то непрерывной считалась и последовательность нуклеотидов в генах. Многочисленные исследования на бактериях и бактериофагах показали, что это действительно так. [c.78]

Полученные вне живой клетки данные о нуклеотидном коде РНК полностью подтверждаются характером изменений аминокислотного состава белков при мутациях. Код имеет универсальный характер и идентичен для таких резко различных организмов, как вирусы, бактерии, животные и человек. Универсаль- [c.297]

Следовательно, ферменты по своему каталитическому действию чрезвычайно специфичны, или селективны. Так как ферменты являются белками, высокая степень специфичности обусловлена главным образом последовательностью аминокислотных остатков в белковой цепи. Следовательно, организм должен быть способен синтезировать сотни определенных белковых молекул, каждая из которых обладает собственной, неизменной последовательностью аминокислотных остатков. Каждый фермент может содержать сотни остатков аминокислот, и каждая клетка должна содержать полную информацию, необходимую для пополнения запасов любого из ее ферментов, когда это требуется. Казалось бы, это слишком сложная задача для простого одноклеточного организма, каким является бактерия, и даже для такого сложного, состоящего из многих клеток создания, каким является человек, однако природа создала остроумную схему, следуя которой даже низшие организмы легко решают ее. [c.52]

Методы иммобилизации не требуют обязательного выделения определенного фермента. Интактные клетки, содержащие нужный фермент, можно иммобилизовать на твердой поверхности. Например, интактные клетки бактерий Е. соН использовались после иммобилизации для катализа химического превращения фумаровой кислоты и аммиака в аспарагиновую кислоту — один из аминокислотных строительных блоков белков. Кроме того, иммобилизованные клетки дрожжей могут применяться при ферментации в производстве этилового спирта. Этот процесс был реализован в крупном опытном производстве. [c.122]

Стереоскопическое изображение пространственного расположения а-атомов углерода 85 аминокислотных остатков и группы Fe4Sg в высокапотенциальном белке пурпурных бактерий. [c.444]

Еще до расшифровки кода Суеока исследовал корреляцию состава тотального белка бактерий с составом их ДНК [108] Суеока нашел для 16 аминокислотных остатков линейную зависимость их содержания в белках от содержания ГЦ в ДНК. При этом аминокислотные остатки разделяются на три группы. Для остатков первой группы их содержание растет с увеличением Г - - Ц и коэффициент корреляции Ь велик. Для остатков второй группы их содержание практически не зависит от концентрации Г - - Ц и Ь близко к нулю. Для остатков третьей группы их содержание убывает с увеличением Г + Ц. Эти результаты хорошо объясняются кодовым словарем, что показано в табл. 9.5 [1, 109]. [c.587]

Белки вирусов бактерий были изучены более детально, чем белки вирусов животных. Помимо BTJM и его штаммов, полную аминокислотную последовательность удалось расшифровать только для белков оболочки некоторых мелких бактериофагов. Разные бактериофаги, входящие в состав группы РНК-содержащих фагов, обнаруживают большее или меньшее родство между собой. Характер серологических различий между ними напоминает различия между разными штаммами ВТМ [430]. Была полностью выяснена последовательность для белков двух характерных типов бактериофагов, содержащих но 129 аминокислот [292, 541, 564]. Белки многих фагов (1 2, MS2, Ml2, В17) очень схожи между собой, отличаясь заменой всего лишь одной или двух аминокислот. Фаг ir является более дальним родственником — у него имеется около 20 замен. Тем не менее белки группы фагов fr и 12 имеют одинаковое число аминокислот и одинаковую последовательность на достаточно длинных участках их нолипентидных цепей (остатки 7—16, 28—53 и 70—85). То же самое относится к локализации всех остатков пролина и большей части крупных аминокислот (Три, Тир, Фен, Лей, Мет, Арг, Лиз). Обе группы отличаются отсутствием гистидина и имеют по два одинаково расположенных остатка цистеина (фиг. 16). [c.87]

Мы знаем, что в целом белки экстремальных галофилов являются сильно кислыми. Это было показано для суммарных цитоплазматических белков нескольких экстремально галофильных бактерий, для белков оболочки других экстремальных галофилов и для рибосомных белков Я. utirubrum (табл. 8.5), Был также определен аминокислотный состав белка газовых вакуолей и белка пурпурной мембраны Я. halobium. Ни один из этих белков ие обнаруживает заметной зависимости от присутствия солей. Фактически выделение пурпурной мембраны основано на том, что она устойчива в условиях низкой ионной силы, когда распадается большинство других клеточных структур. Создается впечатление, что все белки галофильных бактерий, за исключением двух указанных выше, имеют значительно более высокую кислотность (измеряемую по разнице между числом кислых и основных аминокислот), чем соответствующие белки негалофиль-ных бактерий. [c.389]

Экстремозимы галофилов адаптированы к функционированию при высокой ионной силе, поскольку ионные условия внутри клеток данных микроорганизмов изотоничны по отношению к окружающей среде. Например, внутри клеток археи Ме1капоруги8 капсНеп, размножающейся при 98 °С, концентрация фосфата достигает 1,5 М [205, 206]. Белки галофильных бактерий являются значительно более кислыми по сравнению с аналогами мезофилов и содержат существенно большее количество отрицательно заряженных аминокислотных остатков на своей поверхности. Полагают, что эти остатки удерживают гидратирующие ионы у поверхности белковой глобулы, а также, будучи гидрофильными, препятствуют агрегации молекул в условиях высокой ионной силы за счет гидрофобных межмолекулярных взаимодействий. Сети внутримолекулярных взаимодействий также вносят вклад в поддержание особых свойств ферментов этой группы. [c.399]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

Рибосомы крайне галофпльных бактерий в отличие от рибосом других бактерий требуют высокую концентрацию ионов К+ для нейтрализации аминокислотных радикалов рибосомиого белка. [c.260]

ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

На рис. 4-7 приведены красивые спиральные структуры четырех разных типов, образованные из отдельных молекулярных фрагментов. Это пиль Е. oli, нить актина (F-актин) из мышечного волокна, жгутик бактерии ( . соИ) и вирион вируса табачной мозаики. Считается, что каждая из этих структур состоит из большого числа протомеров одного типа. Наиболее детально изучена структура вирусной частицы. Известна, в частности, последовательность 158 аминокислотных остатков, образующих каждую из субъединиц вирусного белка (мол. вес=17 500) число субъединиц на частицу равно примерно 2200, из них сформирова- [c.273]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Обычно транспорт белков через клеточную мембрану обеспечивают N-концевые аминокислотные последовательности, называемые сигнальными пептидами (сигнальными последовательностями, лидерными пептидами). Иногда удается сделать белок секретируемым, присоединив к кодирующему его гену нуклеотидную последовательность, ответственную за синтез сигнального пептида. Однако простое наличие сигнального пептида не обеспечивает эффективной секреции. Кроме того, Е. соН и другие грамотрицательные микроорганизмы обычно не могут секретировать белки в окружающую среду из-за наличия наружной мембраны. Есть по крайней мере два способа решения этой проблемы. Первый - использование грамположитель-ных про- или эукариот, лишенных наружной мембраны, второй - создание грамотрицательных бактерий, способных секретировать белки в среду, с помощью генной инженерии. [c.126]

Разработаны химические методы определения величины полинептидных цепей белковой молекулы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной а-амино-грунной аминокислотного остатка, стоящего на конце нолипептидной цепи, с образованием окрашенного комплекса этот комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как белок подвергнется гидролизу на составляющие его аминокислоты (в том числе и на конечную аминокислоту с присоединенной к ней окрашенной группой). Так, лизоцим, белок, содержащийся в слезах и яичном белке и обладающий свойством уничтожать бактерии, имеет, как было установлено ири помощи ультрацентрифуги, молекулярный вес около 14 ООО и состоит примерно из 125 аминокислотных остатков. Применение описанного метода позволило показать, что имеется лишь одна свободная а-аминогруппа, и на этом основании был сделан вывод, что данная молекула состоит из одной нолипептидной цепи. Если эта полипептид-ная цепь была бы растянута, то ее длина составляла бы около 450 А. Однако, как установлено при помощи ультрацентрифуги, дифракцией рентгеновских лучей и другими методами исследования, молекула лизоцима по форме близка к шару с диаметром около 25 А. Отсюда следует, что нолипептидная цепь не может быть вытянутой, а должна быть скрученной, ибо только тогда молекула приобретет сферическую форму. [c.487]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

Нет сомнения в том, что из гидролизатов белков могут быть получены высокоочищенные Ь-аминокислоты. Тем не менее продажные препараты аминокислот зачастую загрязнены аминокислотными примесями, которые могут быть источником экспериментальных ошибок. В связи с этим микробиологи при приготовлении сред для определения аминокислот посредством бактерий нередко предпочитают применять синтетические ВЬ-аминокислоты, а не Ь-изомеры, выделенные из белковых гидролизатов. Можно привести следующие примеры часто встречающихся загрязнений в полученных из белков препаратах лейцина и глутаминовой кислоты часто содержатся метионин, а в препаратах глутамина — аргинин и аспарагин препараты триптофана бывают загрязнены тирозином, а препараты тирозина — цистином. Выделенный из гидролизатов изолейцин обычно содержит лейцин, и наоборот. Развитие современных хроматографических методов в значительной степени упростило задачу выделения аминокислот, и повсеместное применение этих методов, несомненно, улучшит качество продажных препаратов аминокислот. [c.91]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки аминокислотный у бактерий: [c.393] [c.292] [c.17] [c.410] [c.238] [c.293] [c.103] [c.468] [c.624] [c.390] [c.374] [c.95] [c.560] [c.121] [c.79] [c.410] [c.283] [c.370] [c.929] [c.315] [c.335] [c.326]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология