Кофермент А участие в окислении

Как видно из разд. 7.1, суть большинства химических реакций, протекающих в биологических системах, заключается в окислении или восстановлении одного или более реагентов. Однако особенно важный тип реакций, к которому, очевидно, относятся многие ферментативные реакции, не связанные с окислением — восстановлением,— это реакции, включающие перенос протона и сопровождающиеся общим основным или кислотным катализом. Естественно, многие из этих ферментативных превращений осуществляются с помощью небелковых кофакторов или коферментов. К таким коферментам относятся некоторые серосодержащие коферменты, среди которых тиаминпирофосфат (часто называемый витамином В1) имеет наибольшее значение. Сейчас уже очевидно, что механизм действия тиаминпирофосфата включает участие карбаниона в качестве промежуточного соединения. Правда, некоторые особенности этого процесса еще недостаточно изучены. [c.458]

Обзор различных теорий окислительного фосфорилирования [82, 53] удобно начать, обращаясь снова к уравнению (10-11) >. Липман [84] предложил общую схему, соответствующую этому уравнению. Последовательность реакций начинается с присоединения группы Y —ОН [группы Y в уравнении (10-11)] по соответствующей двойной связи между атомами углерода в переносчике ВНг. Хотя реакции изотопного обмена (разд. Д,5) исключают возможность функционирования в качестве Y как ADP, так и Р, все же привлекательно предположение об участии в этом процессе связанного фосфат-иона, принадлежащего, например, фосфолипиду или коферменту. Бедный энергией аддукт У—ВНг уравнение (10-11)] путем окисления превращается в соединение Y B, близкое по реакционноспособности к ацилфосфату или тиоэфиру. [c.411]

Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название пируватдегидрогеназный комплекс . [c.344]

Никотинамидные коферменты принимают участие в катализе свыше 130 различных биохимических обратимых реакций дегидрирования или окисления субстратов с образованием химических связей С=0, С—ОН, H=NH, H=N, —N. -S, С=Си расщеплением связи С—С и др. При этом они дегидрируют или окисляют следующие вещества [c.316]

Важной стадией в метаболизме жирных кислот (см. 14.1.4 является окисление р-гидроксикислот в виде производных ко фермента А в соответствующие производные р-оксокислот пр участии кофермента НАД (см. 8.1 и 13.3). [c.258]

Многие пропионовые бактерии сбраживают глюкозу так, что на каждую молекулу пирувата, окисленную до уксусной кислоты и СО2, приходятся 2 молекулы пирувата, восстановленные до пропионовой кислоты. Путь превращения пирувата, приводящий к образованию уксусной кислоты и СО2, представлен на рис. 56. На этом пути имеют место окислительно-восстановительные реакции, идущие с вовлечением новых молекул НАД . Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию с участием кофермента А [c.228]

В настоящее время биологическое окисление определяется как совокупность реакций окисления органических веществ (субстратов), выполняющих функцию энергетического обеспечения потребностей организма. Окисление субстратов в биохимических системах сопровождается отщеплением электронов от субстратов (донор электронов), которые при участии промежуточных переносчиков передаются на кислород — конечный (терминальный) акцептор электронов у аэробных организмов. Транспорт высокоэнергетических электронов восстановленных субстратов происходит в сложной системе, состоящей из окислительно-восстановительных ферментов и коферментов, локализованных во внутренней мембране митохондрии. [c.192]

Активирование жирных кислот при окислении происходит при участии АТФ и кофермента А, которое осуществляется следу ющим образом [c.64]

Реакции гидрирования-дегидрирования с участием карбонильной группы характерны для биологических систем Акцептором или донором водорода в таких реакциях служит кофермент НАД (никотинамидадениндинуклеотид) в окисленной или восстановленной форме Пример такого дегидрирования-гидрирования молочной и пировиноград-ной кислот приводился ранее [c.608]

Цикл трикарбоновых кислот (рис. 7.7) служит для окисления двухуглеродного соединения ацетата до Oj с отщеплением водорода. При участии трех дегидрогеназ водород переносится на NAD(P), а под действием сукцинатдегидрогеназы-непосредственно на хинон. Как правило, коферменты передают водород в дыхательную цепь. [c.232]

По-видимому, главной коферментной функцией липоевой кислоты является участие в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, например в превращении пирувата в ацетат и двуокись углерода. Реакции этого типа катализируются многокомпонентными ферментными системами с участием нескольких коферментов и включают много стадий (см. гл. XI и XIV). Липоевая кислота участвует в окислении и в переносе ацильных групп. В результате первичной реакции декарбоксилирования образуется [c.217]

В противоположность переносу одноуглеродных фрагментов на формиатном уровне окисления, где участвуют несколько ТГФ-коферментов, аналогичные реакции на формальдегидном уровне окисления, по-видимому, протекают с участием только одного кофермента, а именно №,К -метилен-ТГФ. [c.227]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Коферменты NAD и NADP были уже упомянуты как производные витамина РР (никотинамида). Но на них следует акцентировать внимание в связи с тем, что эти коферменты присутствуют буквально во всех живых клетках, и редкая реакция ш Wvo обходится без их участия. Они функционируют в двух формах окисленной (NAD [c.289]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

Вскоре Кейлин установил, что три полосы поглощения, наблюдаемые при 604, 564 и 550 нм (а, Ь я с), обусловлены тремя различными пигментами, тогда как полоса при 521 нм оказалась общей для всех трех. Кейлин предложил называть эти пигменты цитохромами а, Ь и с. Представление о переносе электронов по дыхательной цепи [2] возникло почти сразу же после того, как была установлена роль флавин- и пиридиннуклеотидсодержащих коферментов на уровне дегидрирования субстратов. Атомы водорода, поступающие на эти переносчики, могли быть использованы для восстановления окисленных цитохромов. Последние могли бы окисляться кислородом при участии цитохромок-сидазы. [c.363]

Первым открытым нуклеотидным коферментом был никотин-амидадениндинуклеотид (NAD+, 10), который был обнаружен в начале XX века Харденом и Янчом как температурно-стабильный кофактор спиртовой ферментации. Вслед за развитием метода радиоактивных меток и техникой мягкого выделения (например, ионообменная хроматография) были обнаружены многие другие коферменты [7]. Они принимают участие в биологических реакциях окисления-восстановления, переноса групп, в реакциях синтеза полимеров. Эти коферменты будут обсуждены в настоящей главе более детально позднее. Другие же важные встречающиеся в природе эфиры фосфорной кислоты, такие как составляющие клеточных мембран (фосфолипиды и техоевые кислоты) или участвующие в биосинтезе природных соединений (таких, как терпены или стероиды) здесь обсуждаться не будут, но будут рассмотрены в других главах, посвященных природным продуктам. [c.134]

Одна из интересных реакций с участием витамина В12 — этО классическая органическая реакция превращения 1,2-пропандио-ла в пропионовый альдегид [10]. Обычно она осуществляется при воздействии серной кислоты, однако при использовании витамин В12-зависимого фермента ее удается провести в мягких условиях. Для этой окислительно-восстановительной реакции, протекающей по внутримолекулярному механизму, присутствие витамина В12 совершенно необходимо, поскольку при его удалении путем обработки активированным углем фермент теряет активность, но полностью восстанавливает ее при последующем добавлении новой порции витамина В12. При окислении d,l-, 2-пропандиола-1-/ в пропионовый альдегид в присутствии кобала-мин-зависимого фермента диолдегидратазы атом трития переносится на молекулу кофермента, причем тритиевая метка попадает исключительно в положение С-5 аденозильного остатка На этом основании можно предложить следующий механизм [c.196]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Завершающим этапом биологического окисления является тканевое дыхание, в результате которого происходит перенос водорода (протонов электронов) от субстрата (НАД-Н или сукцината) на молекулярный кис-лород. Этот процесс осуществляется при каталитическом участии системы коферментов, входящих в электроно-транспортную дыхательную цепь ми- I тохондрий животных тканей, последовательно осуществляющих реакции окислительно-восстановительных превращений. [c.559]

Топливо , т. е. окисляемые вещества, поступает в организм животного с пищей в виде жиров, углеводов и белков. Они расщепляются, т. е. гидролизуются в реакциях, катализируемых специальными ферментами,— жирные кислоты активируются с участием ферментов и АТФ, превращаясь в ацилпроизводные кофермента А (с. 42). Окисление ацилпроизводного КоА-8П происходит в ряде стади11, на каждой из которых образуется остаток жирной кислоты, содержащей на два атома углерода меньше, чем предыдущий. Полное уравнение реакции окисления жирной кислоты с четным числом атомов углерода до ацетил-8-КоА имеет вид [c.423]

Синтетические процессы в клетках — синтез белков, нуклеиновых кислот, пуринов, пиримидинов, липидов, сахаров и др. представляют собой, как правило, эндергонические процессы, т.е. процессы, требующие затраты свободной энергии. Биосинтез осуществляется в открытой термодинамической системе— клетке в результате сопряжения с экзергоническими процессами гидролиза АТФ и окисления НАД-Н, НАДФ-Н и ферредоксина, в ходе которых освобождается энергия. Б конечном счете восстановленные коферменты также возникают за счет АТФ — наиболее универсального аккумулятора энергии (глюкоза фосфорилируется АТФ). Основные биосинтетические реакции идут с участием ферментов киназ или синтетаз. [c.108]

Глицерин является побочным продуктом при спиртовом брожении. Количество его колеблется в пределах 3,5—3,9% от сброженного сахара. В отличие от сивушных масел, янтарной кислоты и других продуктов глицерин образуется при сбраживании сахарного раствора как живыми дрожжами, так и ферментным соком, полученным из дрожжей. В самом начале процесса брожения реакция идет в направлении образования глицерина, так как к этому моменту еще нет промежуточного продукта — уксусного альдегида, который, являясь акцептором водорода, обеспечил бы окисление кофермента — восстановленной кодегидразы 1 — и участие его в последующих реакциях спиртового брожения. (Как указывалось на стр. 551, восстановление кодегидразы 1 происходит одновременно с окислением фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту). Пока не образуется достаточное количество уксусного альдегида, акцептором водорода является фосфоглицериновый альдегид, превращающийся в глицеринфосфорную кислоту, причем на каждую молекулу фосфоглицерииовой кислоты образуется одна молекула глицеринофосфорной кислоты. Последняя гидролизуется фосфа-тазой, содержащейся в дрожжах, с образованием глицерина. [c.555]

Окисление осуществляется молекулярным кислородом. При этом один чтом кислорода входит в состав вводимой в субстрат гидроксилькой группы, а другой восстанавливается с образованием молекулы воды. В связи с этим требуется участие в реакции восстанавливающего агента, например кофермента НАДН или НАДФН (см. 13.3). [c.216]

Окисление (дегидрирование) янтарной кислоты в фумаровую, ализируемое ферментом сукцинатдегидрогеназой, осущест- ется с участием кофермента ФАД (см. 8.1, 13.3). Реакция екает стереоспецифично с отщеплением атомов водорода ранс-положении и образованием фумаровой кислоты. [c.249]

НАД" и НАДФ представляют собой коферменты большого числа дегидрогеназ связь между ними и апоферментом непрочная, и они ассоциируют между собой только в момент реакции. НАД" и НАДФ принимают непосредственное участие в переносе электронов в ходе окислительно-восстановительных реакций. В соответствии с этим существует две формы каждого из коферментов окисленная и восстановленная. В присутствии восстановленного субстрата (ЗНз) — донора электронов и соответствующей дегидрогеназы пиридиновое кольцо восстанавливается путем связывания в четвертом положении одного протона и двух электронов, а второй протон остается в среде [c.193]

Биохимическую роль витамин В= играет в форме коферментов никотинамидадениндинуклеотида (NAD) и никотинамиддинуклео-тидфосфата (NADP), открытых и исследованных О. Г. Варбургом, Г. фон Эйлером и Ф. Шлепком в 1935—1936 гг. Эти коферменты входят в многочисленную группу оксидоредуктаз (дегидрогеназ), принимающих участие почти в 150 различных биохимических реакциях дегидрирования, окисления, N-алкилирования, изомеризации, в восстановлении нитрата до нитрита и далее до аммиака, фотосинтезе, дыхании, энергетическом обмене, анаэробном расщеплении углеводов и т. д. В ходе окислительно-восстано- [c.675]

Водород (протоны и электроны) передается с цикла Кребса на никотинамидный нуклеотид (НАД), затем — на флавопротеин (ФАД), кофермент Р, цитохромы и, наконец, соединяется с Ог воздуха при участии цитохромоксидазы. Окисление каждой молекулы НАД-Нг в дыхательной цепи сопровождается фосфорилиро-ванием — образоЕванием не менее трех молекул АТФ, т. е. приводит К запасанию 24 000 калорий на 1 л оль,НАД. Следует отметить, [c.123]

Выше мы уже обсуждали один из механизмов, препятствующих участию ацетилкофермента А в обмене веществ, а именно ингибирование биосинтеза жирных кислот ацильными производными кофермента А с длинной цепью. Сейчас в результате работы группы ученых Мюнхенского университета выясняется, что аналогичный механизм может регулировать окисление ацетилкофермента А в цикле трикарбоновых кислот [29]. Было найдено, что фермент цитрат-синтаза из печени, катализирующий конденсацию ацетилкофермента А со щавелевоуксусной кислотой, сильно ингибируется тиоэфирами кофермента А жирных кислот. Характер кинетики ингибирования позволяет предположить, что при этом осуществляются аллостерические взаимодействия. Так, для стеарилкофермента А была получена сигмоидальная кривая зависимости скорости реакции от его концентрации фермент утра- [c.64]

Теория 3-окисления высших жирных кислот, высказанная впервые Кноопом несколько десятков лет назад, как уже указывалось, не потеряла своего значения и до настоящего времени. Новейшие исследования подтверждают правильность основной идеи Кноопа о возможности окисления в организме человека и животных высших жирных кислот с четным числом С-атомов в р-положении с последующим отщеплением от углеродной цепочки жирной кислоты сразу двух атомов углерода в форме ацетата. Однако, как мы теперь знаем, дегидрированию и последующему окислению в р-положении подвергается не свободная жирная кислота, но продукт ее конденсации с коэнзимом А. Таким образом, механизм окисления высших жирных кислот в тканях оказывается значительно более сложным, чем можно было думать раньше. Для осуществления этого процесса необходимо участие не только специальных ферментов — липодегидрогеназ, но и присутствие ряда коферментов или коэнзимов коэнзима А, АТФ, ионов фосфорной кислоты, солей магния и т. д. [c.291]

ТГФ-коферменты принимают участие в переносе одноуглеродных фрагментов на уровнях окисления, соответствующих формиату, формальдегиду и метанолу. На формиатном уровне окисления формильные производные ТГФ существуют в четырех структурных формах К -формил-ТГФ, №-формил-ТГФ, №-формимино-ТГФ и N ,N -мeтeнил-TГФ. В следующих главах приводятся многочисленные примеры метаболических реакций с участием этих коферментов здесь же мы ограничимся в основном рассмотревшем их синтеза и взаимопревращений. [c.226]

Смотреть страницы где упоминается термин Кофермент А участие в окислении: [c.92] [c.92] [c.62] [c.590] [c.320] [c.344] [c.387] [c.318] [c.552] [c.343] [c.403] [c.328] [c.32] [c.130] [c.45] [c.159] [c.306] [c.191] [c.362] [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология