Фермент энзим активность

Биохимия - фундаментальная наука, изучающая химические процессы в живых системах. Она возникла в 80-е годы XIX в., когда из органической химии выделились химия природных соединений и физиологическая химия. Задачей первой являлось выделение природных биологически активных соединений и изучение их структуры второй - изучение физиологического действия таких соединений и их превращений в живой системе. Именно физиологическая химия явилась предшественницей биологической химии. 20-30-е годы XX в. стали временем становления биохимии как науки. Биохимия вначале делилась на статическую (изучение структуры) и динамическую (исследование процессов превращения веществ). В начале 60-х годов статическая биохимия легла в основу биоорганической химии. Возникает и бионеорганическая химия. В настоящее время эти науки развивают задачи и методы статической биохимии. Собственно биохимией стала динамическая биохимия. Поскольку в организме все реакции катализируются ферментами (энзимами), то биохимию часто отождествляют с энзимологией. [c.3]

Ферменты (энзимы) — это биологические катализаторы, продуцируемые организмами. Они присутствуют в клетках в очень малых количествах (около 0,01%) и вызывают различные биохимические реакции. После извлечения из клетки активность их не утрачивается. [c.304]

К белковым соединениям относится большинство физиологически активных веществ, таких, как ферменты (энзимы) гормоны, антитела (защитные белки), пигменты, токсины и многие другие. [c.429]

Своеобразную и важную роль играют процессы ферментного катализа, в которых катализаторами служат ферменты (энзимы). Это — сложные органические вещества, вырабатываемые обычно в животных и растительных организмах, обладающие высокой каталитической активностью. Каждый. фермент катализирует определенный химический процесс или определенную группу химических превращений. Ферментный катализ, играет большую роль в, жизнедеятельности организмов и широко используется в промышленности и в быту, особенно при переработке пищевых продуктов (хлебопечение, квашение, винокурение и др.). Здесь главную роль играют процессы брожения, т. е. такие процессы, в которых изменение химического состава вещества происходит в результате жизнедеятельности тех или иных микроорганизмов — например, дрожжей, плесеней или соответствующих бактерий. Действующим началом в этих случаях служат различные ферменты, вырабатываемые этими микроорганизмами. Ферменты сохраняют свою активность и способность действовать и будучи выделенными из микроорганизмов. [c.670]

Весной в пробуждающихся многолетних растениях интенсивно проходят процессы синтеза за счет свободной энергии, которая выделяется при окислении углеводов (сахаров) при темпе-ратур.е несколько выше 0°С. При таких условиях для реакции необходимы более активные катализаторы, чем применяемые в лабораториях. В живых организмах роль таких катализаторов выполняют сложные белковые молекулы, которые называются биокатализаторами или ферментами (энзимами), [c.68]

Некоторые энзимы построены только нз аминокислот и, следовательно, представляют собой простые белки. Другие энзимы наряду с высокомолекулярной белковой компонентой содержат также низкомолекулярную активную группу . В этих случаях ферментативное действие оказывает только соединение в целом ни активная группа, ни белковая компонента в отдельности ферментативными свойства.ми не обладают. Низкомолекулярную компоненту ферментов, которую Виль- [c.908]

Начиная с 1931 г. число публикаций, посвященных применению хроматографии, с каждым годом увеличивалось, прежде всего в биохимии. Это можно объяснить тем, что биохимикам чаще приходится исследовать термически неустойчивые биологически активные материалы и хроматография здесь оказалась наиболее эффективным методом исследования их состава. Кроме того, все работы М. С. Цвета были опубликованы в биологической литературе, вследствие чего химикам его метод долгое время оставался неизвестным. Кроме хлорофилловых пигментов этим методом были успешно разделены и выделены в чистом виде другие биологически активные вещества витамины, ферменты, гормоны, энзимы, аминокислоты, алкалоиды. [c.8]

Ферментативный катализ тесно связан с жизнедеятельностью животных и растений. Все жизненно важные процессы в организмах управляются органическими катализаторами, называемыми ферментами или энзимами. Для ферментативного катализа характерны высокая специфичность и каталитическая активность, достигаемые при невысоких температурах и давлениях. В настоящее время ферменты все больше используются в промышленности. [c.362]

Брожение — каталитический процесс его вызывают образующиеся в клетках дрожжей вещества, относящиеся к классу энзимов, или ферментов,— биологических катализаторов белкового характера. Первоначально полагали, что в клеточном соке дрожжей содержится определенный, вызывающий брожение энзим, который был назван зимазой (от греческого зиме — дрожжи). Впоследствии оказалось, что активный дрожжевой сок содержит не один фермент, а сложную систему веществ белкового и небелкового характера, в которую входит несколько различных ферментов. При их участии превращение глюкозы в этиловый спирт протекает через ряд промежуточных соединений и является результатом нескольких реакций. Поэтому следует иметь в виду, что приведенное уравнение спиртового брожения выражает лишь окончательный результат процесса. [c.115]

При кристаллизации в ряде случаев происходит увеличение удельной активности фермента или (и) освобождение от примесей сопутствующих ферментов. Поэтому данную стадию можно рассматривать как один из способов очистки энзимов. [c.205]

В частности, методами белковой инженерии, сущность которых состоит в изменении первичной структуры природной молекулы фермента посредством химической модификации самого энзима или его гена, удается принципиально трансформировать структуру активного центра и его функцию, модулировать субстратную специфичность и физико-химические свойства фермен- [c.84]

Интерес к макроциклическим соединениям возник тогда, когда было обнаружено, что они подобны по своей структуре и свойствам природным биологически активным молекулам, таким как антибиотики, энзимы, рецепторы лекарственных препаратов, и способны к селективному комплексообразованию с ионами металлов и с различными низкомолекулярными соединениями [13-15]. Благодаря этому свойству они нашли широкое применение в качестве моделей ферментов при изучении рецептор-субстратного комплексообразования. Макроциклические лиганды играют значительную роль в таких биологических процессах, как иммунный ответ и транспорт через мембраны. Поэтому важность изучения их способности к узнаванию модельных биомолекул очевидна. Для обсуждения нами выбраны лиганды, имеющие диаметрально противоположные гидратационные свойства своих полостей. Это сделано с целью описать влияние сольватирующих свойств растворителя на термодинамику взаимодействия выбранных биомолекул, а также роль энтальпийно и энтропийно стабилизирующих вкладов на процесс комплексообразования. [c.189]

A. Ахунову и Д. H. Сахибову (1963, 1970) удалось получить гомогенную протекназу из яда гюрзы, причем, на последней стадии очистки (сефадекс Г-75 и ДЕАЕ-целлвдлоза) фермент обладал активностью, в 18 раз превышающий активность протеиназ цельного яда. Молекулярный вес энзима при гель-фильтрации через сефадекс Г-100 35000—37000. Полученный фермент по своим свойствам близок к трипсину, причем подавление его активности ДФФ (5.10 Щ) указывает на важную роль серина в механизме действия энзима. [c.87]

Гомогенный катализ можно разделить (классифицировать) на кислотно-основной (катализаторы - кислоты и основания), металлокомплексный (координационный) (катализаторы металлокомплексные соедршения), окислительно-восстановительный (катализаторы - ионы металлов переменной валентности), гомогенный газофазный (катализаторы - химически активные газы, такие, как N0, NO2, ВГа и др.) и ферментативный (ка1а)ш9аторы -ферменты (энзимы) - белковые молекулы с oTHO nitooAO большой молекулярной массой, например химотрипсин, элАСтаЗа папаин, фицин, щелочная фосфатаза и др.). [c.377]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы). Регуляторы биохимических процессов белковой природы, в сотни тысяч и даже в миллионы раз ускоряющие химические процессы, протекающие в живых организглах. Подразделяются на простые и сложные (одно- и двукомпонентные). Простые Ф. состоят из белка, обладающего каталитическими свойствами. В составе сложных Ф. различают небелковую часть, называемую активной группой, или коферментом, и белковую часть. В состав активных групп двукомпонентных Ф. часто входят витамины. Б сложных Ф. ни кофермент, ни белковая часть, взятые в отдельности, не проявляют катализирующего действия, присущего Ф. в целом. Большинство химических реакций, совер шаюпщхся в организме в процессе обмена веществ, протекает с участием Ф. Всего в настоящее время известно свыше 700 Ф., многие из которых получены в кристаллическом состоянии. К Ф. относятся, например, липаза, расщепляющая жиры, пепсин — Ф. желудочного сока, протеазы, расщепляющие белки, карбогидразы, расщепляющие углеводы, окислительно-восстановительные Ф.— дегидразы, каталаза, пероксидаза. Ф. называют по субстрату, на который они действуют, с заменой окончания на -аза, например, сахароза и сахараза, или по типу биохимической реакции, которую они катализируют. [c.318]

Выше мы уже касались проблемы природы ферментов, описывая историю исследования природы дрожжей. Однако эти проблемы не сводимы одна к другой. Открытие Бухнера лишь окончательно подтвердило, что ферменты, энзимы, -это активные вешества, которые следует искать внутри живой клетки, в том числе и дрожжево Это знаменовало собой начало новогю этапа исследований ферментов. [c.116]

Одновременно с такой неовиталистической точкой зрения стали высказываться соображения о том, что, вероятнее всего, биокаталитическая активность связана не с белками, а лишь сопутствует им. Сами же биокатализаторы либо вещества неорганической природы, либо органические соединен ния, неизвестные науке ранее. Наиболее важным критерием при вьщелении ферментов стали считать саму биокаталити-ческую активность. За проявлением этой активности стали следить на каждой стадии выделения ферментного препарата. Одновременно продолжались попытки определить химическую природу хотя бы неорганизованных ферментов, энзимов. [c.124]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

Появление среди ранних продуктов фиксации СО2, помимо типичных для ВПФЦ соединений (фосфоглицериновой кислоты и фосфатов сахаров), некоторых аминокислот и органических кислот свидетельствует об участии других реакций карбокси-лировапия. У водородных бактерий показано действие ФЕП-карбоксилазы и малик-энзима, активность которых достаточна для обеспечения 10% общей фиксации углекислоты. Водородные бактерии обладают полным циклом трикарбоновых кислот, который в автотрофных условиях выполняет конструктивные функции за счет снижения активности а-кетоглуторатдегидро-геназы и некоторых других ферментов цикла. [c.11]

Предложенная Клотцем и сотр. [171] жесткая макромолеку-лярная матрица, обладающая каталитическими имидазольными группами и мицеллообразующими гидрофобными участками,— самый близкий к ферментам синтетический полимер из всех полученных до сих пор. Клотц назвал его синзимом (синтетическим энзимом), так как его активность близка (того же порядка) к активности ферментов. [c.300]

Омылсппе ж и р о в — процесс, осуществляемый в промышлен-постп в большом масштабе, — может происходить как ири действии одной воды, так и при действии кислот или щелочей. В первом случае жир расщепляют в автоклаве при температуре около 170 и давлении G—8 ат в качестве катализатора применяется окись цинка пли известь. Гидролиз происходит при значительно более низкой температуре (ниже 40°), если эмульгированный в воде жир расщепляют при помощи энзимов — л и п а з. Ферменты, гидролизующие жиры, находятся в пищеварительном тракте большинства животных и человека. Они выделяются поджелудочной железой и служат для расщепления масел и жиров, вводимых в организм с пищей. Липазы содержатся и в растениях. Так, липаза, находящаяся в большом количестве в семенах клещевины, применяется (по способу, разработанному Кокнштейном) лля технического расщепления жиров на глицерин и жирные кислоты. При этом реакцию проводят в очень слабокислых растворах, так как в таких условиях липаза клещевины наиболее активна. [c.268]

Ж лтый окислительный фермент Варбурга (флавннмононуклео-т. д), активный при дегидрировании, построен из протеина и флавин-фосфорной кислоты протеин играет в нем роль носителя , а флавин-фосфорная кислота является простетической, активной группой, которая, однако, может оказывать ферментативное действие только в соединении с носителем . Теореллу удалось осуществить расщепление энзима на компоненты и соединение их снова в энзим. [c.895]

Ферментативный, или микрогетерогенный, катализ играет ведущую роль в химических превращениях в живой природе. Ферменты (называемые также энзимами)—катализаторы белковой природы, образующиеся в живых организмах. Ферменты осуществляют сложный комплекс химических превращений, обеспечивающих жизнедеятельность (дыхание, пищеварение, синтез белков и т. п.) живых организмов. По некоторым свойствам, в первую очередь высокой химической специфичности и колоссальной активности, ферменты значительно превосходят промышленные кaтaJmзaтopы. [c.5]

Клеточные белки, способные катализировать различные биохимические реакции, называют ферментами или энзимами. Ферменты по химическому строению, могут быть трех видов состоящие только из сложных белковых соединений содержащие, кроме белковых молекул, ионы одного из металлов (меди, железа, цинка и др.) содержащие активные группы, без которых белковая часть молекулы становится инертной. В образовании ферментов могут участвовать витамины. Молекулярная масса ферментов колеблется от нескольких тысяч до 500 000 (изомеразы). Клетки микроорганизмов имеют большой набор ферментов, например грибы рода Aspergillus содержат до 20 различных ферментов. [c.14]

В отличие от классической органической химии, где фигурирует понятие реакционного центра (или активного центра) молекулы, в химии природных соединений по отношению к реакциям, управляемым энзимами, а ш vivo таковыми являются практически все, бопее подходящим является термин активный сайт , так как всегда несколько атомов и функциональных групп формируют ту область ( сайт ) фермента, где происходит реакция. По этой же причине, здесь более употребительным будет и термин сайт переходного состояния реакции вместо классического переходное состояние" реакции. [c.355]

Ферменты (от лат. fermentum — закваска, брожение), энзимы — органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живой протоплазмой клетки являются обязательными участниками всех биохимических процессов обладают большой активностью и специфичностью действия. В настоящее время известно более 800 ферментов. Знание свойств ферментов очень важно и для целей практики. См, Энзимология. [c.142]

Лактамаза найдена у некоторых видов дрожжей, в частности у andida laurentiv, у них синтез фермента индуцируется добавлением субстрата (рацемической смеси), а активность энзима поддерживается при добавлении в среду ионов Mg , и Zn " . Раце- [c.51]

Иммобилизованные ферменты имеют ряд преимуществ в сравнении со свободными молекулами. Прежде всего такие ферменты, представляя собой гетерогенные катализаторы, легко отделяются от реакционной среды, могут использоваться многократно и обеспечивают непрерьгеность каталитического процесса. Кроме того, иммобилизация ведет к изменению свойств фермента субстратной специфичности, устойчивости, зависимости активности от параметров среды. Иммобилизованные ферменты долговечны и в тысячи и десятки тысяч раз стабильнее свободных энзимов. Так, происходящая при температуре 65 С термоинактивация лак-татдегидрогеназы, иммобилизованной в 60 %-м полиакриламидном геле, замедлена в 3600 раз по сравнению с нативным ферментом. Все перечисленное обеспечивает высокую экономичность, [c.85]

Изучение биосинтеза хризантемовой кислоты пролило свет на механизм образования в природе так называемых иррегулярных терпеноидов. Под этим названием понимают вещества, молекулы которых образованы иными, чем голова к хвосту , типами сочетания изопреновых эквивалентов, или вовсе не подчиняющиеся изопреновому правилу. Современные представления об их биогенезе суммированы в схеме 16. Две молекулы диметил-аллилпирофосфата атакуют сульфгидрильную группу активного центра фермента с образованием сульфониевой соли 2.65. Из нее после внутримолекулярной перегруппировки и отщепления энзима возникает катион 2.66, который может стабилизироваться посредством реакции с гидроксильным анионом. При этом образуется иомоги-алкоголь 2.67 — монотерпеноид с каркасом голова к хвосту типа Б (см. схему 12). [c.88]

Все циклические С2о-изопреноиды, о которых шла речь до сих пор, биогенетически происходят из пирофосфата геранилгераниола. Циклизация этой молекулы — ферментативный процесс. Результат его зависит от той конформации, которую приобретает исходный предшественник, адсорбируясь на активном центре фермента. Если не считать мало распространенных случаев (см. разд. 2.3.2), то упоминаемые до сих пор циклические дитерпеновые молекулы синтезируются в природе из пирофосфата геранилгераниола, принимающего перед актом циклизации одну из двух конформаций, показанных на схемах 40 и 41. Однако углеродная цепь геранилгераниола достаточно длинна и гибка, чтобы сворачиваться и иными способами, а в природе имеются ферменты, фиксирующие разнообразные конформации ее и осуществляющие реакции циклизации. К тому же, исходный ациклический предшественник содержит три олефиновые связи, которые под действием энзимов могут менять свои места и тип геометрической изомерии. Все это предоставляет природе много шансов для конструирования полициклических молекул. В этом разделе приведены примеры того, как возможности такого рода реализуются на самом деле. [c.205]

Помимо учета близости исследуемого вещества к тем или иным ингибиторам ферментных систем, следует обратить внимание на возможную близость его к субстратам действия энзимов. Ряд химических веществ, с которыми имеет дело токсиколог, являются субстратами действия определенных ферментов, что позволяет при установлении нх пороговых концентраций выбрать в качестве критерия исследование активности именно данной ферментной системы. Примером могут служить опыты Л. А. Тиунова н Т. И. Соколовой (1957). Эти авторы при изучении действия на организм белых крыс и мышей паров перекиси водорода в качестве критерия токсического действия яда избрали исследование каталазы — фермента, для которого перекись водорода является субстратом. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология