Переваривание полипептидов

Каковы должны быть продукты переваривания полипептида [c.335]

Образующиеся в желудке продукты переваривания белков — полипептиды и незначительное количество аминокислот, а также белки, не успевшие подвергнуться воздействию пепсина, поступают в кишечник. Прежде чем перейти к изучению переваривания полипептидов и белков в кишечнике, интересно остановиться на вопросе об устойчивости белков стенки желудка к воздействию пепсина. [c.336]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей. К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. [c.352]

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Количественное определение свободных аминных групп аминокислот, полипептидов и белков широко применяется для исследования ферментативного распада белковых веществ и их гидролиза другими способами (см. стр. 34). Помимо ценных сведений о строении белковой молекулы и переваривания белков, определение аминоазота дает возможность судить о содержании свободных аминокислот и пептидов в крови, моче и других жидкостях и тканях организма. [c.184]

Полипептиды. Поступившие в плазму полипептиды являются частично продуктами промежуточного распада тканевых белков, а частично — продуктами переваривания пищевых белков в кишечнике. Содержание полипептидов в крови увеличивается при некоторых тяжелых заболеваниях печени и почек и при наличии очагов распада тканей. [c.250]

Аминокислоты. Поступившие в кровь аминокислоты, подобно полипептидам, являются или продуктом распада тканевых белков, или продуктом переваривания пищевых белков в кишечнике. Во время пищеварения количество аминокислот в крови возрастает. В транспорте аминокислот большую роль играют эритроциты. [c.250]

Полипептиды. Часть полипептидов поступает в кровь из кишечника при переваривании белков (стр. 318) Другая часть является промежуточными продуктами распада белков тканей. Определение полипеп-442 [c.442]

Аминокислоты и относительно простые полипептиды, образующиеся при переваривании белков пищи, всасываются главным образом в кровеносные капилляры слизистой оболочки кишечника. С кровью воротной вены они направляются в печень, откуда впоследствии распределяются между остальными частями организма. Механизм всасывания аминокислот мало изучен. Возможно, что резорбция аминокислот происходит при участии пиридоксаля. [c.394]

При действии пепсина происходит разрыв внутренних пептидных связей белковой молекулы. Об этом свидетельствует тот факт, что среди продуктов переваривания белков пепсином обнаруживается много полипептидов, построенных из 4—8 аминокислотных остатков. Наряду с ними образуются также полипептиды с более низким молекулярным весом и небольшое количество аминокислот. [c.249]

Переваривание белков и полипептидов в кишечнике. Полипептиды, или, как обычно их называют, альбумозы и пептоны (продукты более глубокого гидролиза белка), образующиеся при переваривании белков в желудке, представляют собой еще достаточно сложные соединения, которые в желудке не всасываются. Попав с пищевой кашицей в кишечник, они подвергаются дальнейшему расщеплению. В кишечнике также перевариваются и белки, не подвергшиеся воздействию пепсина. В переваривании белков и полипептидов в кишечнике участвуют две пищеварительные жидкости сок поджелудочной железы и кно еч-ный сок. [c.249]

Переваривание белков, ферментативный гидролиз их с образованием полипептидов, а затем аминокислот, происходит в желудке и в тонких кишках. В секрете слюнных желез, в слюне, отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки в ротовой полости не перевариваются. В желудке на измельченную в ротовой полости пищу воздействует желудочный сок и имеющиеся в ней белковые вещества подвергаются начальным изменениям. Для понимания значения переваривания белков в желудке необходимо познакомиться с составом желудочного сока и с процессом его выделения. [c.331]

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ И ПОЛИПЕПТИДОВ В КИШЕЧНИКЕ [c.336]

Было бы, однако, неправильно недооценивать значение процесса-гидролиза белков в желудке под влиянием пепсина. Распад белков с образованием полипептидов в желудке приводит к тому, что общее количество молекул, расщепление которых происходит под влиянием ферментов сока поджелудочной железы в кишечнике, значительно возрастает. Это ускоряет дальнейшее их переваривание. [c.338]

Б. Пепсин. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена. Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, раскрывая активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ). Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны—большие полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз. При этом фермент специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата). [c.287]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

В этой области, тесно связанной с диетологией ввиду гипо-холестеринозных свойств растительных белков, важное место занимают функциональные и органолептические качества продуктов, а также удобство их для переваривания потребителем. Так, делались попытки обработкой спиртами и кислотами удалять из концентратов и изолятов горькие соединения и особенно а-галактозиды, обусловливающие явления метеоризма. Были сделаны попытки готовить обесцвеченные концентраты, и изоляты, предотвращая окисление полифенолов, так как хлорогеновая кислота, присутствующая в подсолнечнике, в нейтральной или щелочной среде образует хиноны, реагирующие с основными аминокислотами низкомолекулярных полипептидов [62]. [c.588]

Переваривание нуклеопротеинов и всасывание продуктов их распада осуществляются в пищеварительном тракте. Под влиянием ферментов желудка, частично соляной кислоты, пуклеопротеины пищи распадаются на полипептиды и нуклеиновые кислоты первые в кишечнике подвергаются гидролитическому расщеплению до свободных аминокислот. Распад нуклеиновых кислот происходит в тонкой кишке в основном гидролитическим путем под действием ДНК- и РНКазы панкреатического сока. Продуктами реакции при действии РНКазы являются пуриновые и пиримидиновые мононуклеотиды, смесь ди- и тринуклеотидов и резистентные к действию РНКазы олигонуклеотиды. В результате действия ДНКазы образуются в основном динуклеотиды, олигонуклеотиды и небольшое количество мононуклеотидов. Полный гидролиз нуклеиновых кислот до стадии мононуклеотидов осуществляется, очевидно, другими, менее изученными ферментами (фосфодиэстеразами) слизистой оболочки кишечника. [c.469]

В ЖКТ образуется и секретируется ряд гормонов, стимулирующих процессы переваривания пищи. К ним относятся секретин (первый гормон, открытый в начале XX столетия), гастрин, мотилин, панкреатический полипептид, энтероглюкагон и другие, всего около 12 гормонов. [c.170]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Исходя из того, что одна молекула белка связывала от одного до двух свободных радикалов, авторы предположили, что в сывороточном альбумине имеется две различные аминогруппы, реагирующие с иминоксильными свободными радикалами. В случае присоединения парамагнитной метки к аминогруппе, расположенной на поверхности молекулы белка, получается спектр ЭПР со слабой иммобилизацией спин-метки. Другая аминогруппа, расположенная в глубине белковой глобулы, при связывании со спин-меткой дает спектр ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов. В последнем случае свободный радикал, связанный ковалентной связью с молекулой белка, гидрофобно взаимодействует с близлежащим участком полипептидиой цепи. При кислотно-щелочной денатурации сывороточного альбумина, а также при переваривании спин-меченого белка пепсином широкие компоненты спектра ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов исчезали, и сигнал ЭПР исследуемой системы приближался по своим параметрам к спектру ЭПР описанного (стр. 166) спин-меченого поли- -лизина. [c.167]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Действие пептидаз на продукты переваривания белка. Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. В поджелудочном соке имеется к арбоксиполи пептидаза, ав кишечном соке — а м и п о п о л и п е п т и д а 3 а и ряд д и п е и т и д а з. Карбоксипо-липептидаза расщепляет полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа аминополипептидаза—с противоположного конца, где имеется свободная аминогруппа. [c.317]

Полипептиды. Часть полипептидов поступает в кровь из кишечника при переваривании белков (стр. 328) другая часть является промежуточными продуктами распада белков тканей. Определение полипептидов, как и аминокислот, в плазме или сыворотке производится после удаления белков. Освобождение плазмы или сыворотки от белков достигается осаждением их трихлоруксусной кислотой, фосфорновольфрамовой кислотой и др. (стр. 23). В зависимости от способа удаления белков получаются различные числа, характеризующие содернсанпе полипептидов в плазме или сыворотке. Обычное содержание азота полипептидов составляет в норме от 0,1 до 3 мг%. [c.479]

Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ). Фолликулостимулирующий гормон получен в весьма очищенном виде из гипофизов овец. При введении в организм гипофизэктомированных крыс он вызывает у них развитие фолликулов в яичниках, но не устраняет иные явления, наблюдающиеся в результате гипофизэктомии. По своей химической природе ФСГ оказался сложным белком — глюкопротеидом с молекулярным весом 67 ООО. При переваривании трипсином он расщепляется с потерей активности. При воздействии пепсином при рН=4,0 ФСГ расщепляется, образуя полипептиды, сохраняющие еще в значительной мере гормональную активность. Из гипофизов свиней был получен фолликулостимулирующий гормон, также оказавшийся белковым веществом, но все же несколько отличавшийся по своим физичес1 им свойствам от того же гормона, выделенного из гипофиза овец. [c.159]

Под влиянием действия пепсина начинается переваривание белков в желудке. При продолжительном действии пепсина расш,епляется до 30% всех имеющихся в белках пептидных связей. В результате действия на белки пепсина образуются различные по своей сложности полипептиды и небольшое количество аминокислот. [c.181]

Белки пищи подвергаются в желудке воздействию желудочного сока, особенно его составных частей соляной кислоты и пепсина. В главных клетках желез слизистой оболочки желудка образуется пепсиноген, переходящий под влиянием соляной кислоты в пепсин. Превращение пепсиногена в пепсин сопровс ждается отщеплением от него ингибитора , являющегося полипептидом (стр. 174). Одновременно с этим наблюдаются изменения в концевом аминокислотном остатке пепсиногена. В пепсине он представлен изолейцином, в пепсиногене же — лейцином. Наряду с этим соляная кислота, концентрация которой в желудочном соке достигает 0,59о, способствует набуханию белков, увеличивает их объем и делает их более доступными для действия пепсина. Это имеет особое значение для переваривания таких белков, как коллаген и эластин, трудно поддающихся воздействию протеолитических ферментов. [c.334]

После воздействия на белок пепсином получается смесь полипептидов (пептонов), причем из каждого белка образуется характерная для него смесь продуктов, называемая пептоном данного белка. Так, например, говорят о мясном пептоне, имея в виду полипептиды, появляющиеся при переваривании пепсином белков мяса, о яичном пептоне — смеси полипептидов, образуюнгихся при переваривании яичного белка и т. д. Пептоны всегда содержат некоторое количество аминокислот. [c.335]

Действие желудочного сока на белки можно наблюдать как при переваривании белков пищи в желудке, так и в опытах in vitro, когда к желудочному соку в пробирке прибавляются белки. Кусочек мяса под влиянием прибаеленного к нему желудочного сока постепенно растворяется в нем благодаря расщеплению входящих в его состав белков. Химический анализ показывает, что в этом случае из белков образуются главным образом полипептиды. Подобным образом действует желудочный сок на различные белки. [c.336]

Полипептиды, образующиеся при переваривании белков в желудке, построены из значительного количества аминок11слот и подвергаются в кишечнике дальнейшему расп1еплению. В кишечнике также перевариваются [c.336]

Процесс всасывания продуктов гидролиза белков в пищеварительном тракте в течение многих лет привлекал к себе внимание исследователей. Могло бы казаться, что изучение содержимого кишечника во время переваривания белков пищи даст ответ на вопрос, насколько полно расщепляются белки с образованием аминокислот. Однако исследование содержания белков и продуктов их гидролиза в пищеварительном тракте оказалось недостаточным, чтобы дать прямой ответ на поставленный вопрос. Выяснилось, что в содержимом кишечника, взятом в разгар переваривания богатой белками пищи, не обнаруживаются в больших количествах ни полипептиды, ни аминокислоты. Отсюда можно было бы заключить, что объем гидролиза белков в пищеварительном тракте невелик, что всасыванию могут подвергаться белки без предварительного расщепления. Возможен тут, однако, и иной вывод. Не исключено, что продукты гидролиза белка — полипептиды и аминокислот ,i, по мере своего образования из белков, не задерживаются в кишечнике, а всасываются в кровь. В этом случае количество продуктов распада в содержимом кишечника будет зависеть от интенсивное и их всас1, иаиия. [c.339]

Остается еще разобраться в вопросе, какие продукты переваривания белков всасываются — полипептиды или же аминокислоты. Ряд опытов, в которых изучалось содержание аминокислот в крови, взятой у животных из воротной вгны натощак и во время переваривания белковой пищи, показали, что содержание аминокислот, определяемое по азоту аминогрупп (стр. 19), в крови невелико и колеблется в пределах 5—8 мг % азота в крови, взятой натощак. В крови же, взятой во время переваривания белков в кишечнике, содержание азота аминокислот возрастает до 10—12 Л1г%. Эти данные указывают, что аминокислоты всасываются в кровь кишечником. Для правильной оценки данных о нарастании количества аминокислот в крози при переваривании белков следует учесть, что аминокислоты быстро исчезают из кровн, поглощаются органами и тканями. Опыты с введением в крозь аминокислот показали, что основная масса их уже через 10— Оман исчезает из кровяного русла. Таким образом, стабильное повышение содержания азота аминокислот, даже на 4—5 мг % в период переваривания белковой пищи, является прямым и веским доказательством в пользу всасывания аминокислот кшиечником. [c.340]

Полипептиды и аминокислоты. Содержание полипептидов в плазме крови невелико, достигая 0,5—1 мг %. Значительно выше содержаине в плазме крови азота аминокислот в среднем 5—6 мг% в крови, взятой натощак во время переваривания белков в кишечнике оно увеличивается. Применение метода хроматографического разделения аминокислот позволило более подробно разобраться в содержании отдельных аминокислот в составе плазмы кровн. Оказалось, что содержание отдельных аминокислот в плазме крови неодинаково. [c.512]

Т. е. по существу—аминокислоты. Поэтому логично было продукты переваривания, составленные из двух аминокислотньи остатков (пептидов), называть дипептидами, а из многих—полипептидами. Гораздо точнее пептиды именовать гетерополиаминокислотами, т. е. соединениями, составленными из ТОГО или иного числа различных аминокислот. Однако термин пептиды прочно вощел в химию белков, но в новом значении. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология