Переваривание белка трипсином

Представление о том, что расщепление денатурированных белков облегчается появлением при денатурации развернутых пептидных цепей, подтверждается тем, что кератин шерсти становится доступным перевариванию после чисто механической его обработки так, например, растертая в порошок шерсть в отличие от нативной расщепляется трипсином [11], О том же свидетельствуют и опыты с мономолекулярными белковыми пленками, образующимися на поверхности раздела вода—воздух такие растянутые пленки белка легко расщепляются протеолитическими ферментами, между тем как растворы тех же белков устойчивы к действию этих ферментов [12]. [c.363]

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКА ТРИПСИНОМ [c.160]

Б. Переваривание белков трипсином [c.86]

Переваривание миозина и получение раствора тяжелого меромиозина. Тяжелый меромиозин получают перевариванием миозина трипсином при комнатной температуре. К раствору миозина добавляют имидазольный буфер, приготовленный на 0,5 М КС (pH 7,6), до конечной концентрации имидазола 10 мМ и белка 30—40 мг/мл (можно меньше). Раствор трипсина в 0,5 М K I добавляют к раствору миозина, соблюдая весовое соотношение трипсин — миозин 1 100. Через 30—40 мин протеолиз останавливают добавлением раствора ингибитора трипсина из соевых бобов в двукратном избытке по сравнению с весовым количеством трипсина 3. Трипсиновый гидролизат диализуют в течение ночи [c.394]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы трипсином, химотропсином, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [c.160]

Обычно белковые вещества расщепляются трипсином скорее, чем пепсином, однако белки кровяной сыворотки и соединительной ткани скорее расщепляются пепсином. Переваривание белков трипсином можно наблюдать на фибрине или казеине, которые под действием трипсина претерпевают глубокое гидролитическое расщепление. [c.160]

Пластеины представляют собой вещества, близкие к белкам. Однако они отличаются от нативных белков по своим физико-химическим свойствам и прежде всего полной нерастворимостью в воде. Работы А. Я- Данилевского о синтезе пластеинов ферментами нашли подтверждение в многочисленных исследованиях В. В. Завьялова, Д. М. Лаврова, Д. И. Кураева, С. С. Салазкина, А. В. Благовещенского и др., показавших, что под влиянием пепсина, трипсина, папаина и других протеолитических ферментов из продуктов пептического или триптического переваривания белка образуются новые, более сложные соединения белкового характера. [c.327]

Химотрипсин. Процесс переваривания белков, начинающийся в желудке под влиянием пепсина, продолжается в двенадцатиперстной кишке (самая верхняя часть тонкого кишечника) под действием ферментов, присутствующих в секрете поджелудочной железы. Ферменты эти — трипсин и химотрипсин — очень сходны по своим свойствам. [c.425]

В двенадцатиперстной кишке трипсин и химотрипсин быстро расщепляют протеозы и пептоны (а в отдельных случаях и нативные белки) до простых пептидов и аминокислот. Пептидазы кишечного и панкреатического соков заканчивают расщепление белков. Конечными продукта.чи переваривания белков являются аминокислоты и, возможно, некоторые растворимые в воде ди- и трипептиды. [c.372]

Для выяснения вопроса, не представляют лп собою вещества, из которых в процессе окисления образуются ферменты, продуктов белкового распада, были предприняты опыты переваривания различных белков трипсином и последующего их окисления. [c.601]

Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. Ю. Либих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином. В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. [c.116]

Судьба пищеварительных ферментов. При переваривании богатой белками пищи из поджелудочной железы в желудочно-кишечный тракт выделяется большое количество трипсина, химотрипсина и карбоксипептидазы. Хотя преждевременное высвобождение этих ферментов в активной форме в самой поджелудочной железе может вызвать ее тяжелое повреждение, однако эпителиальные клетки тонкого кишечника не страдают в процессе переваривания богатой белками пищи от действия [c.776]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсин гидролизуют в кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись предварительному расщеплению пепсином в желудке. Вот почему операция полного удаления желудка существенно не отражается на переваривании и усвоении белков пищи. [c.334]

Из широко известных протеиназ следует прежде всего упомянуть пепсин, входящий в состав желудочного сока и способствующий перевариванию в желудке поступающих с пищей белков. В кишечнике млекопитающих дальнейшее расщепление белков осуществляется другой протеиназой — трипсином, выделяемым поджелудочной железой. В некоторых растениях, например, в млечном соке плодов дынного дерева, встречается еще одна протеиназа — папаин, способный расщеплять многие растительные белки. Все эти протеиназы расщепляют только амидные связи белков, но важно отметить, что действуют они избирательно на различные по своей природе амидные связи и весьма чувствительны к тем химическим группировкам, которые находятся по соседству с амидными связями. В частности, существуют даже особые протеиназы и пептидазы (так называемые аминопептидазы и карбоксипептидазы), которые расщепляют лишь амидные группировки, находящиеся на конце полипептидной или бел- [c.35]

В желудке и кишечнике перевариваются и сложные белки. Под влиянием соляной кислоты, пепсина, трипсина молекула их распадается на простой белок и простетическую группу. Белковый компонент переваривается как простой белок. Судьба же простетических групп неодинакова. Одни из них (фосфорная кислота, моносахариды) перевариваются и усваиваются организмом, другие же не усваиваются. К ним относится, в частности, гем. Сложно построенные группы расщепляются до более простых соединений, которые и всасываются. Примером таких простетических групп могут служить нуклеиновые кислоты, освобождающиеся при переваривании нуклео-протеидов. [c.120]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Экзопептвдазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них—карбоксипептидазы—синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике другие—аминопептидазы — секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином. [c.422]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Действие пептидаз на продукты переваривания белка. Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. В поджелудочном соке имеется к арбоксиполи пептидаза, ав кишечном соке — а м и п о п о л и п е п т и д а 3 а и ряд д и п е и т и д а з. Карбоксипо-липептидаза расщепляет полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа аминополипептидаза—с противоположного конца, где имеется свободная аминогруппа. [c.317]

К. А входит в состав желудочно-кишечного сока высших животных и играет важную физиологич. роль в процессе пищеварения, обеспечивая расщеплопие продуктов первичного переваривания белков до аминокислот. К. А вырабатывается поджелудочной железой в виде неактивного зимогепа — прокарбоксипептидазы — и активируется в кишечнике трипсином. [c.219]

Двенадцатиперстная кишка переваривание белков осуществляет группа сериновых (в активном центре ОН-группа серина) протеиназ панкреатического происхождения. Ферменты вырабатываются в виде неактивных предшественников — проферментов. Их активация осуществляется в тонком кишечнике вначале образуется активный трипсин, который затем активирует остальные протеиназы. Трипсин — эндопептидаза, синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного трипсиногена. В тонком кишечнике энтерокиназа, а затем активный трипсин аутокаталитически, катализируют отщепление от 7У-конца трипсиногена гексапептида (вал-асп-асп-асп-асп-лиз), в результате чего формируется активный центр фермента. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы основных аминокислот (лизин, аргинин). Химотрипсин — эндопептидаза, вырабатывается в поджелудочной железе в виде химотрипсиногенов А и В. В тонком кишеч- [c.245]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Ферменты поджелудочной железы. В соке поджелудочной железы находятся ферменты, участвующие в переваривании белков, жиров и углеводов. Протеа-зами этого сока являются трипсин. [c.342]

Низкие концентрации ПАВ увеличивали степень спиральности топо- и парамионизина, повышали температуру тепловой денатурации на 10—15°, способствовали повышению устойчивости белков к перевариванию трипсином [152]. Подобные результаты получены в работе Витвицкого [153]. Повышение термостабиль-ности комплексов миоглобина с ПАВ обнаружено в работе [154], причем эффект сильнее выражен для ja, С14 и С , чем для g и g. Увеличение конформационной стабильности трипсина при взаимодействии с фосфолипидами показано в работе [155]. Мосолов и Афанасьев [156], инкубируя трипсин при 37 С в фосфатном буфере (pH 7,8), содержащем жирную кислоту, наблюдали при одних значениях концентрации денатурирующее действие жирных кислот, а при других — защитное действие. [c.28]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Примечание. Этот метод, которым пользовались авторы, открывшие триптофан, имеет не только исторический интерес. Поль, зуясь И.М, авторы выделили из казеина 1,5% триптофана. Это количество совпадает с теми, которые получены в ряде колори-метрически.х определений или выше. Только один исследователь (Дэкин [183]) получил более высокие результаты, выделив из казеина 1,7% триптофана. В обоих случаях пользовались техническим трипсином. Гопкинс и Коле [307] употребляли на 1 кг казеина 400 мл панкреатического сока. Дэкин [183] не указывает количества взятого экстракта панкреаса. Есть основания полагать, что в течение столь длительного переваривания (7—14 дней) в значительной степени гидролизуются белки панкреаса. Выделявшийся при этом триптофан считали за триптофан казеина. Наличие в панкреасе 1,4% триптофана, может быть, является причиной того, что из казеина выделяют больше триптофана, чем определяют наиболее точными колориметрическими методами. Для разрешения этого противоречия Шо и Мак-Фарлен [577] гидролизовали казеин трипсином. Но после гидролиза им удалось выделить менее 1% триптофана. Эта величина лишь немногим ниже устаксвленной колориметрически. [c.115]

Крахмал и другие полисахариды частично гидролизуются амилазой слюны в ротовой полости. Переваривание полисахаридов и дисахаридов завершается в тонком кишечнике под действием амилазы поджелудочной железы, а также лактазы, сахаразы и мальтазы, секретируемых эпителиальными клетками кишечника. Белки перевариваются в результате последовательного действия сначала пепсина в кислой среде желудка, а затем трипсина и химотрипсина в тонком кишечнике при pH от 7 до 8. Далее короткие пептиды гидролизуются до аминокислот под действием карбоксипептидазы и аминопептидазы. Триацилглицеролы перевариваются липазой поджелудочной железы, превращаясь в 2-мо-ноацилглицеролы и свободные жирные кислоты, которые эмульгируются при помощи желчных кислот и всасываются. Пепсин, трипсин, химотрипсин, карбок-сипептидаза и липаза секретируются в желудочно-кишечный тракт в виде неактивных зимогенов. [c.775]

Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнике химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаиза, мальтаза, лактаза и целлюлаза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [c.317]

Физические свойства растворов белков также резко изменяются в начальной фазе протеолиза снижается вязкость, и белки теряют способность свертываться при нагревании. Это, обычно, связано с превращением белка в пептиды, имеющие меньший молекулярный вес. Так, например, при переваривании яичного альбумина пепсином количество белка, теряющего способность свертываться при нагревании, пропорционально числу освобожденных аминогрупп [3]. С другой стороны, в начальной фазе гидролиза желатины или казеина трипсином не наблюдается прироста свободных аминогрупп [4] и, следовательно, резкое уменьшение вязкости не обусловлено разрывом пептидных связей. Возможно, что на этой стадии ферментного действия происходит распад каких-то очень слабых связей между отдельными группировками белковой молекулы. Поэтому можно было бы сказать, что фермент действует в качестве деполимеразы. [c.362]

Второе отличие между белком, с одной стороны, и смесью аминокислот, с другой, заключается в том, что некоторые промежуточные продукты протеолиза, образующиеся в желудочно-кишечном тракте, имеют, повидимому, определенное биологическое значение. Пептоны, образующиеся при переваривании пепсином или трипсином инсулина, трипсина и некоторых других белков, содержат фактор, необходимый для роста различных штаммов молочнокислых бактерий [50]. Этот фактор, названный стрепогенином, вероятно, образуется в кишечнике и, быть может, имеет значение для роста кишечных бактерий. Строение стрепогенина еще не выяснено в известных пределах он [c.370]

В противоположность этому Бах нашел, что очищенная каталаза из тира дает отчетливые реакции на белок. Белковая природа каталазы была яатем установлена Вэнтиш ом и Штехе , которые обнаружили разрушение каталазы нод влиянием трипсина. Впрочем, пе исключается возмон ность, что каталаза сама по себе пе есть белковое ве цест)Ю, а встречается в адсорбированном состоянии па белках и разрушается при переваривании се защитного коллоида. [c.539]

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются слизистой оболочкой желудка и поджелудочной железой в форме зимогеиов (пепсииоген, трипсиноген и химотрипсиноген), по-видимому, чтобы предотвратить переваривание ими белков тех клеток, которые их вырабатывают. [c.394]

Протеазы распространены в животном и растительном мире существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют нз плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок профермент) —пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном pH 1,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или 5Н, и не имела свободной КНг-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравиительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трипсиноген, химотрипсииоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты—трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [c.701]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология