Остаточная ферментов

Традиционный для дистилляции процесс затирания включает многоступенчатую экстракцию [86]. Партия солода загружается в заторный чан и заливается первой водой (4-4,5 т на 1 т солода) с температурой 64-68 °С. Эта вода сливается, после чего заливается вторая вода несколько более высокой температуры (1,5-2 т на 1 т солода), затем применяют третью и (иногда) четвертую воду (температура воды достигает 95 °С, а ее количество рассчитывают исходя из желаемой для сбраживания удельной массы). По другой технологии последние партии экстракта хранят для использования в следующем заторе. Для минимизации повреждений ферментов особое внимание необходимо уделять контролю температуры первой воды, так как крахмал расщепляется и в ходе затирания, и после него (в ферментере), в связи с чем повышение температуры следует ограничивать. Это вторичное осахаривание крахмала ингибируется расщеплением остаточных ферментов солода (особенно а-амилазы), для [c.306]

Действительно, фоточувствительность мембранной ацетилхолинэстеразы меняется в ходе облучения, на что указывает отклонение кинетики инактивации от кинетики реакции первого порядка, проявляющееся в искажении линейной зависимости логарифма остаточной активности от дозы. Одновременно меняются и каталитические параметры остаточного фермента. [c.269]

Установлено, что применение для трансформации эпоксида диких штаммов указанных бактерий обеспечивает высокий выход только остаточного энантиомера субстрата 31, в то время как продукт реакции 32 имеет низкий выход вследствие его дальнейшей деградации под действием клеточных ферментов [c.448]

Для надежного разрушения ферментов дрожжи в сыром или сухом, виде обрабатывают или формалином или веществами, образующими с формальдегидом смолообразные продукты конденсации, например-фенолом. Обработанные таким образом дрожжи, слегка увлажненные , подвергают горячему прессованию, одни или в смеси с различными, наполнителями. Полученная спрессованная пластическая масса высушивается до остаточной влажности около 10°/д. [c.207]

Пример расчета. Оптическая плотность контрольной пробы № 2 составляет 0,60, что соответствует по калибровочному графику 82 нмоль уроканиновой кислоты (исходное количество субстрата). Оптическая плотность опытной пробы 0,36, что соответствует 49 нмоль уроканиновой кислоты (остаточное количество субстрата после инкубации с ферментом) содержание белка в 0,15 мл препарата фермента равно 0,8 мг. Отсюда [c.55]

Если представить это уравнение графически и нанести на ось абсцисс отрицательный логарифм концентрации субстрата а на ось ординат — начальные скорости Vq, то мы получим кривую, которая имеет известную S-образную форму кривой остаточной диссоциации [2] и называется Ps-кривой активности. Действительно, при расщеплении тростникового сахара посредством инвертазы эта кривая приближается к своей идеальной форме. Однако в случае почти всех остальных ферментов наблюдаются значительные отклонения, в частности, кривые, по- [c.122]

Особое значение имеет применение тонкослойной хроматографии для решения ряда задач прикладного значения, например для определения остаточных количеств пестицидов в окружаюш,ей среде. Большой интерес для определения пестицидов представляет сочетание методов тонкослойной хроматографии и ингибирования действия ферментов. Это в значительной степени увеличивает чувствительность метода. [c.7]

Поиск синтетических инсектицидов в 30-е годы потребовал разработки биологических тестов для оценки инсектицидной активности тысяч испытываемых химических соединений. Это в свою очередь вызвало необходимость создания методов выращивания в лабораторных условиях насекомых различных видов и соответствующих растений-хозяев. Обычно насекомых просто опрыскивают испытываемыми химикатами при известной величине дозы (концентрация действующего начала в препарате, как правило, составляет несколько сотен частей на миллион). В случае контактных инсектицидов применяемый препарат должен обеспечивать хорошее смачивание насекомых. Остаточные (кишечные) инсектициды следует использовать в виде препаратов, равномерно покрывающих воскообразную поверхность листьев. Даже при непосредственном опрыскивании насекомых конечный результат зависит от многих факторов, в том числе от скорости прохождения инсектицида через наружные покровы к центру, на который он оказывает биохимическое воздействие, и от скорости детоксикации инсектицида ферментами насекомого на пути к этому центру. Существенное значение имеет также способность инсектицида блокировать в организме насекомого какой-либо жизненно важный процесс. [c.478]

Как при ферментативном, так и при достаточно продолжительном кислотном расщеплении крахмала гидролиз обычно не заканчивается образованием декстринов, хотя есть ферменты, которые расщепляют крахмал только до остаточных декстринов. Обычно ферменты пищеварительных соков при температуре около 40° С гидролизуют крахмал до глюкозы так же действуют и минеральные кислоты при длительном кипячении. [c.703]

Таким образом, для определения бимолекулярной константы скорости необратимого взаимодействия фермента с ингибитором необходимо в стандартных условиях определить активность фермента (скорость ферментативной реакции) в отсутствие ингибитора (оо). Далее нужно к раствору фермента (в той же концентрации) прибавить ингибитор в концентрации [I]. Величина [I] может быть выбрана на основании предварительного определения концентрации ингибитора, при которой активность фермента подавляется полностью (при завершении реакции). При измерении берется в 20—100 раз ббльшая концентрация [I]. Для определения величин необходимо через различные промежутки времени прекратить (или существенно замедлить) взаимодействие фермента с ингибитором и определить остаточную активность фермента в тех же условиях, при которых была определена Vo. Расчет констант производится по уравнению (УП1.28). Основную трудность в этом методе представляет прекращение реакции фермента с ингибитором (в особенности неконкурентным) в нужный момент времени. Наиболее простой способ — проведение реакции ингибирования при достаточно высокой концентрации реагирующих веществ с последующим сильным разбавлением раствора перед введением в систему субстрата и измерением скорости ферментативной реакции. Например, если исходная концентрации фермента (и, соответственно, ингибитора) в 30—40 раз выше, чем необходимо для последующего измерения активности фермента, то разбавление системы в 30—40 раз приведет к снижению скорости взаимодействия фермента с ингибитором в 900—1200 раз. Тогда при достаточно быстром измерении начальной скорости каталитического превращения субстрата скоростью последующего ингибирования можно пренебречь. [c.116]

При оценке пригодности строительных материалов, в частности покрытий для полов, нормируют также показатель, характеризующий накопление на их поверхности статич. электричества. При напряженности поля более 15 кв/м 150 в/см) отмечены сдвиги в активности ферментов, а также нек-рые изменения белков плазмы. На состояние организма влияет также знак заряда положительный действует неблагоприятно, отрицательный — благоприятно (кожа человека приобретает заряд, противоположный знаку заряда материала). Электризуемость образцов материалов для покрытий полов оценивают в специальной камере при комнатной темп-ре и относительной влажности воздуха 30—35%. Время стекания заряда до остаточного потенциала 0,2 кв, со-. ответствующего пороговой величине восприятия зарядов статич. электричества человеческим организмом, должно быть не более 60 сек. [c.182]

В желудочно-кишечном тракте гликоген и крахмал расщепляются амилазами. Слюна и секрет поджелудочной железы содержат а-амилазы, гидролизующие а(1 - 4)-связи в расположенных снаружи ветвях гликогена и амилопектина при этом высвобождается D-глюкоза, небольшое количество мальтозы и остается устойчивое по отношению к амилазам >ядро , которое называют остаточным декстрином (рис. 11-15). Декстрины— липкие вещества они составляют основу для приготовления различных клеев. а-Амилаза не способна атаковать а(1 6)-связи в точках ветвления и потому не гидролизует остаточный декстрин это делает специальный фермент [c.312]

По простоте и точности метод йодометрии считается одним из лучших. В клиническом анализе им пользуются при определении в крови сахара и окислительного фермента пероксидазы, в санитарно-гигиеническом анализе — для определения активного хлора в хлорной извести, остаточного хлора в хозяйственно-питьевой воде и т. д. [c.246]

Ион металла Относительная удельная активность сверх остаточной активности Число молей ингибитора ацетазоламида, связанного молем фермента [c.102]

Препарат, выпускаемый в виде сиропа, вырабатывают выпариванием вытяжки под вакуумом. Так как ферменты при нагревании инактивируются, то выпаривание должно производиться при температуре не выше 35—36 , причем температура стенок поверхностей нагрева не должна превышать 50—55°С. Последнее обстоятельство вынуждает создавать вакуум и в паровой камере, чтобы температура конденсации была в пределах указанной. Из-за опасности денатурирования ферментов режим выпаривания должен соблюдаться очень строго лучше, если весь процесс полностью автоматизирован. Остаточное давление в камере кипения [c.172]

Из полученной культуральной жидкости фермент выделяют осаждением спиртом. Для этого жидкость прежде всего фильтруют, удаляя из нее мицелий гриба и взвешенные частицы. Фильтрование проводят на непрерывно действующем вакуум-фильтре. Отделенный мицелий высушивают и используют как белковый корм для животных, заменяющий кормовые дрожжи. Перед фильтрованием культуральную жидкость охлаждают с 30 до 20°С. Полученный фильтрат переводят в вакуумную выпарку, работающую под разрежением, которое соответствует остаточному давлению 30 мм рт. ст. Фильтрат с начальной концентрацией 1,5— 1,8% сухих веществ выпаривается до концентрации 15—18%, [c.184]

Высушиваемый осадок фермента (или ферментов) на тазиках или противнях помещают на плиты сушильного шкафа и затем включают вакуум-насос. После создания необходимого разрежения (остаточное давление в камере 30 мм рт. ст.) в коммуникации, расположенные внутри плит, вводится греющий агент — вода с температурой 30°С. Пар, образующийся при испарении влаги, удаляется через соответствующий штуцер в конденсатор. Сушка прекращается, когда влажность осадка достигает 6%-Высушенная лепешка затем растирается в порошок. [c.200]

Достаточно подробные сведения по остаточным количествам пестицидов изложены в монографии Майер-Боде [110]. Подавляющее большинство сведений в указанной работе относится к методу опрыскивания. На основании многочисленных экспериментальных данных автор отмечает, что 1) начальный уровень остаточных количеств после опрыскивания рабочими растворами ядохимикатов может быть оценен по удельному расходу активно действующего вещества (АДВ) и валовому урожаю биомассы 2) скорость уменьшения остатков определяется как простым разбавлением в ходе роста растительности, так и процессами химического разложения, либо под действием ультрафиолетовой радиации, либо под действием различных растительных ферментов. В ряде случаев, особенно для пылевидных препаратов, необходимо принимать во внимание сдув препарата ветром, а также смыв дождем или росой. [c.62]

При сравнении кинетики УФ-инактивации свободной и мембраносвязанной ацетилхолинэстеразы обнаружено, что при изучении мембранного фермента наблюдается отклонение от кинетики реакции первого порядка, проявляюш ееся в искажении линейной зависимости остаточной активности от дозы облучения. Одновременно изменяются и каталитические параметры остаточного фермента. [c.131]

Перспективными ферментами для кинетического расщепления рацемических эпоксидов являются энантиоселективные эпоксидгидролазы микроорганизмов, катализирующие гидролиз окси-ранового кольца одного из энантиомеров субстрата с образованием оптически активного вицинального диола и остаточного энантиомера эпоксида . При этом в зависимости от региоспецифичности используемого фермента гидролиз может протекать с инверсией или сохранением исходной конфигурации молекулы субстрата 4 [c.446]

Наличие плазматической мембраны делает внутреннее содержание клетки до некоторой степени независимым от pH среды, однако очевидно, что pH окружающей среды легко влияет на метаболизм. Значение pH может воздействовать на конформацию молекул, которая, в свою очередь, в с.гтучае ферментов может влиять на значение Кт [52] и в конечном счете - на остаточную концентрацию органических веществ в очищенных стоках. [c.285]

Однако, трудность разделения полисахаридов и лигнина привела к предположению о существовании химических связей между лигнином и углеводами. Установили, что для извлечения лнгнина из клеточных стенок органическими растворителями, растворяющими выделенные препараты лигнинов, необходимо присутствие каталитических количеств сильных минеральных кислот (см. 12.2.3) или воздействие гидролизующих ферментов. Невозможно ни извлечь углеводы из древесины без удаления некоторого количества лигнина, ни полностью удалить лигнин без разрушения некоторой части углеводов. Препараты вьщеленных из древесины холоцеллюлозы и целлюлозы, а также технические целлюлозы всегда содержат большую или меньшую примесь остаточного лигнина, и, наоборот, препараты выделенных лигнинов всегда содержат примесь углеводов. [c.407]

Несмотря на высокую степень механизации производства продуктов крови, биохимические, коллоидно-химические и химические процессы в этом производстве плохо изучены. Многие из них, как например характер коагуляции, не вполне изучены вообще, но многое из вполне бесспорного в биохимии и коллоидной химии могло бы быть перенесено в производство и послужить рациональному ведению процесса. Сюда относятся управление коагуляцией фибриногена, замедление ее путем введения инактиваторов и смещения pH с оптимальной для данного случая точки, т. е. с pH = 7,2, прн котором фибрин находится в изоэлектрическом состоянии. При промывании фибрина необходимо учитывать значение изоэлектрического состояния и пользоваться водой соответствующего pH, т. е. также равным 7,2. Процессы рафинирования альбумина совершенно неясны. Весьма вероятно, что при этом коагулирует остаточный фибрин. При рафинировании применяются дорогостоящие лимонная и уксусная кислоты, тогда как с успехом можно применять минеральные кислоты, так как белковые вещества обладают сильными буферными свойствами. Кроме того важен не род кислоты, а pH раствора. Для нас, потребителей продуктов крови как сырья для пластических масс, рафинирование скорее приносит ущерб, ухудшает продукты в силу длительного. воздействия ферментов (протеаз) при благоприятном pH кислого рафинирования. Последующая за рафинированием нейтрализация не только не может улучшить положение, а наоборот, может создать благоприятнее условия для действия пептидаз. Таким образом ряд важных вопросов кровепереработ.<и ждет исследования и не может нас не касаться перед нами ряд задач, которые мы должны решать с точки зрения получения пластических масс. Интересным является вопрос возможности применения для выработки пластических масс фибрина, так как последний легко может быть отмыт от примесей, доведен до белого цвета и при получении пластических масс может быть окрашен в любой цвет. [c.196]

Интересно отметить, что между степенью окисления термически обработанного полиакрилонитрила и активностью иммобилизованного фермента существует определеппая корреляция. Аналогичная зависимость наблюдается между электропроводностью матрицы и остаточной активностью фермента [73]. Неактивный фермент, иммобилизованный на матрицах с высокой электропроводностью или степенью окисления, может быть активирован продолжительным восстановлением матрицы с ферментом восстановленной формой метилвиологена. [c.82]

Чрезвычайно актуальной стала задача контроля над остаточными кoличe твa ми пестицидов в окружающей среде, что потребовало разработки высокочувствительных методов определения пестицидов [100]. Среди методов определения пестицидов, широкое применение получили различные хроматографические методы жидкостная хроматография на колонках, газо-жидкостная хроматография и, в последнее время, метод тонкослойной хроматографии. Большой интерес представляет новая модификация этого метода — метод тонкослойнохроматографического ингибирования ферментов для определения пестицидов, позволяющий сочетать хроматографию в тонких слоях с ферментативными реакциями. [c.72]

Знание этих явлений основывается на знаменитом опыте (А. Харден и В. Ж. Юнг, 1904 г.), в котором полученный описанным выше способом сок пивных дрожжей отфильтровывали через фильтр из желатины и разделяли на фильтрат и остаточную жидкость (тождественные результаты получают диализом через мембрану). Каждая жидкость, взятая в отдельности, не производит брожение сахара, но при их смешивании они вновь приобретают свою первоначальную активность. Фильтрат можно кипятить без потери активности остаточная жидкость не выносит кипячения. Отсюда был сделан вывод, что фильтрат содержит диализующееся термостабильное вещество с небольшими молекулами, а остаточная жидкость представляет собой макромолекулярное вещество, чувствительное к действию тепла. В настоящее время известно, что эти макромолекулярные компоненты — собственно ферменты — являются белками и как таковые денатурируются при нагревании. Термостабильные диализующиеся вещества, составляющие активное дополнение ферментов в их каталитических реакциях, были названы коферментами. [c.247]

В результате действия протеазы (так называемой лейцинаминопептидазы) на ртутное соединение папаина удалось отщепить 120 из 180 амипокислотпых остатков, содержащихся в молекуле этого фермента. Однако оказалось, что ферментативная активность остаточного фрагмента (после его выделения из ртутного соединения) не уменьшается. Подобные работы наводят на мысль, что окажется возможным выявить каталитически активную область молекул белковых ферментов. Аналогичным методом было установлено, что активные центры фосфоглюкомутазы и химотрип-сина содеря ат одну и ту же последовательность аминокислот асп-сер-гли-глу-ала (Турба, 1955 г. Кошланд, 1957 г.). [c.801]

Нить, получаемая при разматывании кокона, содержит до 30% серицина. Его удаляют пропариванием и варкой в мыльно-содовом растворе в течение 1,5—2,0 ч. Лишь после этого сырье поступает на операции чесания и прядения. Некоторое количество серицина на ткани все же остается и он уменьшает эластичность тканей, вызывает неравномерное окрашивание, мешает их отделке. Для удаления остаточного серицина используют протеолитические ферменты, чаще всего препараты из грибов и, особенно, бактерий (например Вас. mesenteri us). [c.249]

В кондитерской промышленности липазу рекомендуют для гидролиза остаточного жира в сухом яичном белке в присутствии жира пенообразующая способность белка понижается. Если добавленная липаза расщепит примесь жира, то сбиваемость белка возрастет и этим улучшается качество бисквитного теста. Иногда фермент вызывает появление мыльного привкуса в бисквитах или в овсяном печенье. Причиной этого является расщепление жира, образование жирных кислот, которое происходит под влиянием липазы пшеничной муки. [c.269]

Механизм действия специфических гидролитических ферментов, принимающих участие в метаболизме крахмала, и строение крахмала взаимозависимы, поэтому их лучше всего рассматривать вместе. По, поскольку этот вопрос будет подробно рассматриваться ниже, здесь мы лишь отметим следующее Мейер и др. [119] предложили линейное строение для амилозы и разветвленное для амилопектина, основываясь на том факте, что при действии Р-амилазы на амилозу происходит полное осахари-вание последней, тогда как из амилопектина образуется остаточный декстрин. Группа Мейера впервые иредлоя ила специфичный метод разделения амилозы и амилопектина, основанный на том, что амилоза в отличие от амилопектина растворима в горячей воде (70—80°). Позднее Шох [156] нашел, что амилоза избирательно осаждается к-бутанолом, с которым она образует кристаллический комплекс он использовал это свойство для фракционирования и очистки кукурузного и картофельного крахмала. Позднее было обнаружено, что еще более эффективным осадителем по сравнению с / -бутанолом являются к-амиловый спирт, к-пропиловый спирт и тимол. [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология