Фенилаланин структура

Этот фермент действует весьма избирательно по отношению к структуре молекулы субстрата. В то время как константы скоростей щелочного гидролиза метиловых эфиров уксусной кислоты и Ы-ацетил-1-фенилаланина различаются весьма слабо (не более чем на порядок), ферментативный гидролиз аминокислотного субстрата протекает по крайней мере в 10 раз быстрее (см. табл. 24). [c.127]

Напишите формулу фенилаланина в виде биполярной структуры. [c.133]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

При снятии спектра поглощения толуола в растворе резкие линии уширяются, но колебательная структура полностью не исчезает. Как видно из рис. 13-7, спектры фенилаланина и его производных [22] очень похожи на спектр толуола (0—0-переходу соответствует частота [c.16]

СМ ) колебательная структура спектра фенилаланина четко проявляется в спектрах многих белков (см., например, рис. 13-14). Аналогичный вид имеет и спектр поглощения тирозина (рис. 13-7), но при этом линия, отвечающая О—0-переходу, сдвинута в сторону более низких энергий (-- 35 300 СМ в воде). Четко видны последовательности линий с интервалами 1200 и 800 СМ [23]. [c.16]

ПОЛОСЫ с достаточной степенью точности определяется формой полос поглощения указанных ароматических аминокислот с учетом содержания последних в белке. Спектры поглощения простых амидных производных фенилаланина, тирозина и триптофана в этой области представлены на рис. 13-7 и 13-9. Низкоэнергетическая полоса триптофана соответствует двум перекрывающимся переходам Ьа и [26]. Полоса, соответствующая Ьь-переходу, имеет четко выраженную колебательную структуру, тогда как полоса Ьа носит более диффузный характер. Максимум О—О-полос для обоих указанных переходов у производных трип- [c.21]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

При обсуждении вопросов, связанных со структурой белков, аминокислоты, входящие в группы а, б и в, а также фенилаланин и метионин принято объединять в категорию неполярных аминокислот. Они стре- [c.83]

На рис. 4-14 показано более детально, как связываются между собой субъединицы в димере инсулина, если смотреть на молекулу примерно вдоль оси симметрии 2-го порядка (отмеченной крестиком в центре кольца фенилаланина-25). Видно, что С-концы В-цепей вытянуты. Две антипараллельные цепи образуют р-структуру с двумя парами водородных связей. Если бы связывание было строго изологическим, эти две лары связей были бы полностью эквивалентными и располагались бы симметрично одна относительно другой. Прямая, проведенная через определенную точку на одной цепи и через ось симметрии 2-го порядка, должна была бы пройти через соответствующую точку на другой цепи. Однако, как показывает тщательный анализ, структура далеко не симметрична. [c.293]

По-видимому, наиболее ярко асимметрия структуры, изображенной на рис. 4-14, проявляется в центре, где фенилаланин-25 правой цепи выступает из структуры вверх и влево. Если бы симметрия была идеальной, то соответствующая боковая группа левой цепи выступала бы вверх и вправо и эти два фенилаланина столкнулись бы носами , как это схематически показано на рис. 4-12, А. В действительности же в инсулине боковая группа одного из фенилаланинов как бы отклоняется, освобождая место для другой. [c.293]

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

Рис. 7.13. Структура оптически активного краун-эфира, использованного для разделения энантиомеров, (а) и хроматограмма хлоргидрата метилового эфира фенилаланина (6) [107] (с разрешения изд-ва).

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Гормон роста был открыт в экстрактах передней доли гипофиза еще в 1921 г., однако в химически чистом виде получен только в 1956—1957 гг. СТГ синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза концентрация его в гипофизе составляет 5—15 мг на 1 г ткани, что в 1000 раз превышает концентрацию других гормонов гипофиза. К настоящему времени полностью выяснена первичная структура белковой молекулы СТГ человека, быка и овцы. СТГ человека состоит из 191 аминокислоты и содержит две дисульфидные связи К- и С-концевые аминокислоты представлены фенилаланином. [c.259]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

В качестве исходного в этом методе был выбран хиральный реагент, представляющий собой бициклическое производное ин-долина, синтез которого приведен ниже. Абсолютная стереохими-ческая конфигурация этого бициклического производного была определена путем коррелирования с ь(—)-фенилаланином. Он имеет простую жесткую структуру, необходимую для обеспече- [c.94]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

N-Koнцeвoй аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой — фенилаланин. Какая структура согласуется с этилш данными Примечание пептид содержит по две из следующих кислот аланин, глицин, триптофан. Кроме того. [c.414]

Наиболее тщательно изучена структура низкомолекулярной тРНК. Во всех этих молекулах существуют двухцепочечные участки, стабилизированные водородными связями с образованием трех шпилек, к которым иногда добавляется четвертая. ( клеверный лист ). Структура одной из тРНК установлена методом рентгеноструктурного анализа [72—74] (рис. 2-24). Нерегулярность и сложность формы молекулы ставит ее в один ряд с молекулами глобулярных белков. Обратите внимание на расположенный в нижней части рисунка антикодон (триплет оснований), структура которого обеспечивает спаривание с тремя основаниями кодона, детерминирующего определенную аминокислоту, в данном случае фенилаланин. [c.134]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Гормон инсулин — это небольшой белок, состоящ,ий нз двух полипептидных цепей (обозначаемых латинскими буквами А и В), которые связаны друг с другом дисульфидными мостиками (рис. 4-13, Л). На рис. 4-13,5 схематически изображена структура этого белка согласно рентгеноструктурным данным представлены только остовы полипептидных цепей и несколько боковых групп [54, 55]. На этом рисунке В-цепъ расположена за А-цепью. Начиная от N-кoнцeвoгo фенилаланина- , пептидная цепь делает плавный поворот, затем примерно в центре молекулы образует три а-спиральных витка, и наконец после крутого разворота направляется в верхний левый угол рисунка, обра- [c.291]

Грамицидин 8 действует только на грамположительные и не влияет на грамотрицательные возбудители. Изучение взаимосвязи структуры и активности показало, что без потери активности можно заменить пролин на глицин или сарказин н орнитин на лизин. Заменяя о-фенилаланин на о-аланин или глицин, получают аналоги со слабым биологическим действи- [c.306]

Лизергиновые производные алкалоидов спорыньи, например эрготамино-вого типа, имеют в структуре циклический трипептидный элемент, в об-разовании которого принимают участие о-пролин, ь-лейцин, ь-фенилаланин или ь-аланин. Соединение с карбоксильной группой осуществляется или через аланин (эрготаминовый тип), или через валин (эрготокси-новый тип) [c.318]

Расчетные исследования пространственного строения Met- и Ьеи-энкефалинов проводились неоднократно (см. табл. III.33), но как уже было отмечено ранее, отсутствовало единое мнение о конформационных возможностях этих простейших лигандов опиоидных рецепторов. Г. Шерага и соавт, [181] при расчете Ме1-энкефалина в качестве исходных приближений выбрали регулярные структуры и различные формы -изгибов основной цепи, а также низкоэнергетические конформационные состояния монопептидов, ди-(РЬе -Ме1 ) и три-(Туг -01у ) пептидных фрагментов. Все регулярные структуры гормона, в том числе а-спираль, имели высокую энергию. Самыми предпочтительными оказались конформации с формой B-H-R-B-B (шейп fffe). Они имеют -изгиб на участке Gly -Phe и водородную связь между ОН-группой боковой цепи Туг и карбонилом основной цепи Gly или Phe . Боковые цепи остатков метионина и фенилаланина ориентированы в среду и конформационно свободны. В более поздних исследованиях Г. Шераги и соавт. [188-190] лучшая по энергии конформация имела форму основной цепи В-Н-В-В-В meiinffee). Дж, Де-Ко н и [c.392]

К каждому третьему атому пептидной цепи присоединена боковая цепь. Ее структура зависит от того, к остатку какой кислоты она относится —Н для глицина, —СНд для аланина, —СН(СНз)2 для валина, — Ha eHs для фенилаланина и т. д. [c.1054]

Эта ситуация показана на рис. 7.13. Закрепленный оптически активный краун-эфир (R, Я)-конфигурации выступает в роли хозяина , принимающего гостя — (8)-метиловый эфир фенилаланина (в виде гидрохлорида). Все три протона аммонийной группы образуют водородные связи с кислородными атомами краун-эфира. Конформационная подвижность в таком комплексе существенно ограничена, и (З)-энантиомер может принять в комплексе конформационно более предпочтительную форму. Отметим, что краун-эфир, несмотря на его кажущуюся симметрию, может существовать в четырех оптически активных формах, поскольку он получен из атропоизомеров бинафтола, который удалось разделить на энантиомеры вследствие затрудненности вращения. Приведенная структура получена из (К)-энантиомера. [c.141]

Этот фермент [46] катализирует гидролиз пептидных амидных связей, особенно включающих такие аминокислотные остатки, как фенилаланин и триптофан, т. е. содержащих ароматические боковые группировки. Эта особенность химотрипсина связана с тем, что он содержит центр связывания, специфичный к таким группировкам (см. разд. 24.1.3.3). Фермент обладает довольно широкой специфичностью и может также катализировать гидролиз амидных и сложноэфирных связей многих более простых соединений, включая производные /У-толуол-и-сульфонилфенилаланина (Л -тозилфе-нилаланина). Реакция схематично представлена структурой (26) ароматический остаток связывается таким образом, что карбонильная группа амида располагается вблизи каталитической группы (или групп) активного центра. [c.482]

Тщательные исследования биосинтеза ароматических алкалоидов убедительно показали правильность предложенных гипотез (см. разд. 30.1.4 и 30.1.5). Во всех изученных случаях новая связь между ароматическими кольцами создавалась только между орто-ют пара-положениями по отношению к фенольной гидроксильной группе если эти гидроксигруппы, например, алкилированы, реакции такого типа вообще не происходят. В качестве примера рассмотрим биосинтез лунарина (7), структура которого близка к структуре соединения (6) и отличается, главным образом, отсутствием двойной связи. Резонно предположить, что и образуется лунарин по аналогичному механизму из л-гидроксикоричной кислоты. Это предположение подтверждается тем, что фенилаланин (вероятный предшественник п-гидрокснкоричной кислоты), как и спермидин (8), является предшественником этого алкалоида [3]. [c.542]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

Образование радиоактивных кетонов Гибберта Фрейденберг [46] рассматривал, как прямое доказательство того, что радиоактивное вещество превратилось в лигнин. Поскольку кониферин и конифериловый спирт не дают этих кетонов, то конифериловый спирт во время образования лигнина должен превращаться в структуру типа р-кониферилового эфира гваяцилглицерина, из которой образуются кетоны Гибберта. По-видимому, фенилаланин и феруловая кислота перед их использованием для образования лигнина превращаются в кониферин или конифериловый спирт. [c.815]

Включение меченого ацетата и фенилаланина в состав этого водорастворимого пигмента позволяет предположить, что он принадлежит к классу флавоноидов. Другие его характеристики соответствуют структуре р-В-глюкозида мприцетина (4.19). Обработка диазометаном приводит к метилированию ТОЛЬКО фенольных ОН-групп, в то время как ацетилируются и все первичные, и все вторичные ОН-группы. [c.405]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология