Гистидин, применение

В качестве одного из характерных примеров применения потенциометрического метода можно привести исследование равновесий в растворе гистидина и его комплексов с никелем или кобальтом. В достаточно кислых растворах (рН 1) гистидин существует в виде двухзарядного иона [c.242]

Защита имидазольного азота гистидина — так же как и при синтезе в растворе — представляет серьезную проблему. Применение N " -бензильной группы вызывает трудности при отщеплении, так как действие натрия в жидком аммиаке далеко не щадящий метод и может затрагивать также имидазольное кольцо. Другая возможность защиты — тозильная группа, но она требует для отшепления обработки жидким фтороводородом. [c.188]

Применение избытка трифенилметилхлорида во всех вариантах позволяет ввести трифенилметильную группу в тиоловую группу цистеина [5, 227], в имидазольное кольцо гистидина [2, 181] и даже в фенольную группу тирозина [181]. [c.172]

Несмотря на то, что получить свободный от карбонатов гидрат окиси натрия легче, чем гидрат окиси калия, именно последний употребляется в качестве щелочи при потенциометрическом титровании, так как применение его обеспечивает меньшую погрешность электрода в щелочных растворах. Имеющиеся в продаже палочки едкого кали обычно содержат карбонаты на поверхности. Это позволяет вымыть взвешенное количество плавленного едкого кали (смыв приблизительно 15% палочки), оттитровать промывные воды (а затем выкинуть их), и, таким образом, узнать, сколько воды следует добавить к оставшейся твердой щелочи, чтобы получить несколько концентрированнее, чем 0,1 н. раствор КОН. Дальнейшим разбавлением и титрованием получают точно 0,100 н. раствор КОН. Все эти операции следует проводить в простой по устройству аппаратуре, но обеспечивающей отсутствие контакта с углекислым газом, содержащимся в воздухе. Отсутствие карбонатов обычно подтверждается потенциометрическим титрованием аминокислоты (гистидина), значение рКа которой 6,08 не может быть получено в присутствии двуокиси углерода. Для приготовления раствора щелочи нельзя рекомендовать только описанный выше метод, поскольку некоторые партии едкого кали могут иметь палочки с мелкими трещинами, что не позволяет вымыть все карбонаты. В таких случаях предпочтительнее ионообменный способ изложенный ниже. [c.27]

Примечание. Приведены только данные, полученные на смесях аргинина и гистидина. Ввиду этого нельзя оценить значение метода в применении к белковым гидролизатам". [c.33]

В настоящее время хорошо изучены реакции декарбоксилирования бактериями аспарагиновой, глютаминовой кислот, тирозина, лизина, гистидина, аргинина и орнитина. Эти реакции нашли практическое применение для количественного определения соответствующих аминокислот. [c.354]

Образование карнозина из р-аланина и гистидина было установлено в опытах со срезами печени. Для обнаружения синтеза карнозина был применен микробиологический способ определения гистидина определения производили до и после гидролиза кислотой [575]. Данные, полученные при использовании меченого р-аланина, подтвердили образование карнозина из р-аланина и гистидина [576]. [c.272]

Возможную роль аминокислот в качестве предшественников, в биосинтезе пуринового ядра изучали уже давно. В опытах с применением меченых соединений было найдено, что гистидин и аргинин, несмотря на их структурное сходство с пуринами, не являются непосредственными источниками азота для синтеза пуринов [669, 670]. Вместе с тем было показано, что срезы печени голубя синтезируют гипоксантин и что добавление глутамина или щавелевоуксусной кислоты к таким тканевым препаратам повышает количество синтезируемого гипоксантина [671—673]. [c.283]

Гетероциклические соединения довольно широко распространены в органической ткани животных и растений. Гетероциклические аминокислоты — пролин, гистидин, триптофан участвуют в построении молекулы белка пиррол — составная часть красящих веществ крови, желчи, хлорофилла распространенные в растительном мире алкалоиды представляют собой азотсодержащие гетероциклические соединения значительное число известных витаминов— Вь Вг, Вб, В12, РР, фолиевая кислота, биотин и другие являются производными различных гетероциклов. В продуктах сухой перегонки каменного угля — каменноугольной смоле обнаружено большое число гетероциклических соединений пиррол, тиофен, хинолин, карбазол и др. При дегидратации древесины образуется фурфурол и ряд других производных. Огромное число гетероциклических соединений синтезировано в лабораториях, многие из них нашли применение в медицине в качестве лекарственных средств. [c.47]

Многие а-аминокислоты, а также различные продукты гидролиза белков находят применение в медицине. Так, например, метионин применяется для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, гистидин — при лечении язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, глутаминовая кислота — при ряде нервных заболеваний [3]. [c.6]

В настоящее время широко распространен достаточно точный нингидриновый метод определения аминокислот при помощи хроматографического разделения на бумаге. Однако разделение некоторых аминокислот обычной хроматографией на бумаге требует большой затраты времени например, для разделения основных аминокислот, необходимо минимум 4— 5 суток. Применение электрофоретического разделения позволило сократить время разделения лизина, аргинина и гистидина до 3 часов и за счет этого сократить общее время, необходимое для количественного анализа этих аминокислот, с 5—б дней до 6—7 часов. [c.254]

Альдольные конденсации. По принципу альдольной конденсации боковую цепь R вводят при помощи альдегидов. Такого рода синтезы особенно пригодны для получения некоторых ароматических аминокислот, так как в этом случае соответствующие альдегиды легко доступны. Способ может быть применен для получения фенилаланина из бензальдегида, 0-метилтирозина из анисового альдегида, гистидина из имидазол-4-альдегида. В качестве реагентов с активной метиленовой группой применяются различные соединения и, соответственно, существует несколько вариантов метода. Важнейшими из них, бесспорно, являются азлактонный и гидантоинный синтезы. [c.363]

При нагревании с минеральными кислотами или при действии тни-лостных бактерий гистидин декарбоксилируется в гистамин — -и м и д а 3 о л и л э т и л а м и н, который обладает способностью понижать кровяное давление и находит применение в медицине. [c.1003]

Более надежным представляется использование условных констант, учитывающих физиологические условия. При наличии необходимой информации о константах устойчивости индивидуальных соединений, присутствующих в данной системе, можно с помощью ЭВМ оценить направление реакций, происходящих в организме. Так, применение компьютерных расчетов равновесий в растворе, содержащем одновременно ионы меди (II), цинка (II) и 22 аминокислоты, присутствующие в плазме крови [939], показало, что при рН=7,4 медь и цинк образуют смешанный комплекс с гистидином и цистеином. Таким образом, при прогнозировании результата введения в такую систему молекулы комплексона необходимо учитывать в качестве конкурирующих реакций не только образование биометаллами комплексов с аминокислотами, но и смешанно лигандных соединений. [c.493]

Аминокислоты, содержащие серу, отравляют катализатор, но в некоторых случаях при применении избытка катализатора возможно гидрирование пептидов, содержащих метионин [57, 931. Такие защитные группы, как формильная, фталоильная, -толуол-сульфонильная и карбо-трет-бутилоксигруппировка, не отщепляются при каталитическом гидрировании в условиях, обычно применяемых для удаления карбобензилоксигруппы. Бензиловые эфиры, п-нитробензиловые эфиры и бензиловые простые эфиры отщепляются почти так же легко, как и карбобензилоксигруппа. Защитная трифенилметильная группа [1811, как и бензильная группа, защищающая имидазольное кольцо гистидина [46, 1231, отщепляется более медленно. [c.164]

Группировка Ztf, как в (65), была введена Вейгандом с сотр. специально для гистидина [52]. Избирательность ее отщепления связана с бензилоксикарбонильной группировкой (известно также применение для этой цели трет-бутоксикарбонильного производного), в которой в отличие от реакционноспособного ацилимида-зола основность фактически подавлена за счет электроноакцепторной трифторметильной группы. Тем не менее, и в этом случае возникают проблемы. Так, сообщалось о сдвиге группы Ztf в jVa-поло-жение в процессе синтеза. [c.388]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

История вопроса. Применение электрофореза для отделения диаминокислот от других компонентов белкового гидролизата было опубликовано еще в 1912 г. (японский патент). Однако использование этого метода как предварительного при количественном определении аргинина, гистидина и лизина было, повидимому, введено только Куном и Дэнюэлем [393] в 1937 г. [c.42]

Примечание. Штейн и Миллер [586] показали, что вместе с гликоколем из аминокислотной смеси осаждается 82 с гистидина. Таким образом, этот метод пригоден только в отсутствие гистидина (и лизина). С другой стороны, применение нитрани-ловой кислоты по Тоуну дало наилучшие выходы при выделении гистидина (см. гл. I). [c.325]

Интересно, что после применения разных гербицидов в тканях хлопчатника образуются не одинаковые, а различные аминокислоты. Так, например, после обработки гербицидом 2,4-Д появились следующие аминокислоты (в мг% на 100 г абсолютно сухого вещества) цистеин 48, гистидин 60 и пролин 46 после обработки препаратом 2,3,6-ТБ — цистеин 4, орнитин 172, пролин 20 и метионин 36 после обработки препаратом АТА (ами-нотриазол) — гистидин 20, валин 54, триптофан 24 и норвалин 40. [c.15]

Эти производные разделяли на капиллярных колонках с карбо-ваксом 1540. Этот метод имеет, по-видимому, ограниченное применение, так как получены выходы лишь 50—70%, а производные аргинина и гистидина подвергались разложению. [c.92]

Так силилировались ОН- и SH-группы, а также имидазольная группа гистидина [105]. Лучшие выходы для нескольких ТМС-аминокислот составляли 75% [И4]. С помощью ГХ с применением силиконового масла в качестве жидкой фазы [106] были разделены производные аланина, валина, лейцина, глутаминовой кислоты и фенилаланина. Хроматографированию подвергались также этиловые эфиры N-ТМС-аминокислот наряду со свободными основаниями ТМС-эфиров, приготовленными реакцией аминокислот с ГМДС или же удалением лабильной N-TM -группы аммиаком [107]. Авторы утверждают, что получены пики аргинина, гистидина и лизина, но не приводят для них времен удерживания. [c.101]

Применение. В гистохимии для флуоресцентной, метки белков. Образует очень прочные связи с а-аминогруппами аминокислот, е-аминогруппой лизина, относительно прочную связь с фенольной группой тирозина, кислртолабильну вязь е цистеином и нестойкое меченное по кольцу соединёние с имидазольной группой гистидина [Пирс, 130—131]. [c.132]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Связь амидного азота с у арбоксильной группой аспарагиновой кислоты и 6-карбоксильной группой глутаминовой кислоты доказана выделением аспарагина и глутамина после ферментативного гидролиза белка. Количество первичных аминогрупп в белке или в гидролизате может быть точно определено микрометодом Ван-Слайка (1911). Кислота, содержащая первичную аминогруппу, реагирует с азотистой кислотой с количественным выделением азота последний определяется манометрически. В лизине и а- и е-аминогруппы могут быть определены по Ван-Слайку, в аргинине реагирует только а-аминогруппа и не реагирует гуанидогруппа ЫН-группы пролина, триптофана и гистидина в этих условиях азот не выделяют глутамин дает 2 моль азота. Этот метод может быть применен для анализа гидролизата, осаждаемого фосфорновольфрамовой кислотой. Осадок содержит три основные аминокислоты и цистин, количество которого может быть вычислено, исходя из результатов анализа общего азота (по Кьельдалю) и опре- [c.640]

На рис. 9.16 представлены результаты применения этого метода к анализу экстрактов мочи собаки, которая получала с пищей меченый гистидин. Основная радиоактивность и масса разделенных веществ сосредоточены в хроматографической полосе имидазолуксус-ной кислоты (МУК). Хроматографические полосы 1,4-МИУК и [c.320]

О больших возможностях применения автоанализаторов в хроматографическом лабораторном анализе свидетельствует также сообщение фирмы Техникон [49], описывающее автоанализатор, который может применяться для определения 1) общего азота, по Кьельдалю 2) общего белка с помощью биуретовой реакции 3) общего белка, по Фолину (Лоури) 4) аминогрупп с нингидрином 5) тирозина, по Фолину 6) гистидина, по Паули [c.179]

На силиконовых НЖФ типа ОУ диацетилпроизводное гистидина элюировалось вместе с производным аспарагиновой кислоты. Для количественного определения гистидина был применен расчетный метод, а именно из площади пика, соответствующего сумме производных гистид11на и аспарагиновой кислоты, на сорбенте с силиконом ОУ-22 вычиталась площадь пика, соответствующего производному аспарагиновой кислоты, на сорбенте с этиленгликольадипатом. В качестве внутреннего стандарта был применен орнитин. [c.71]

В 1971 г. Герке с сотр. [135] предложил новую двухколоночную систему, позволившую устранить применение расчетного метода при количественном определении гистидина. В этой системе одна колонка была заполнена сорбентом с 0,65% этиленгликольадипата на хромосорбе W, другая — сорбентом со смесью силиконовых НЖФ (2% ОУ-17 и 1% ОУ-210) на супелкорте [135]. На сорбенте со смесью силиконовых НЖФ бутиловые эфиры N-ТФАпроизводных гистидина, аргинина, триптофана и цистина разделялись полностью. Для производных этих аминокислот была получена линейная зависимость отношения площади пика аминокисло- [c.71]

Хант и дю Винье [1082] провели реакцию N-карбоксиангидрида аланина с 2 молями метилового эфира гистидина и выделили (через медный комплекс) соответствующий дипептид. Кроме того, N-карбоксиангидридный метод был применен Вес-сели и сотр. [2472] для синтеза нескольких ди- и трипептидов DL-фенилаланина однако выходы очищенных конечных продуктов были значительно ниже 50%. Бэйли [94, 95] описал условия реакции, позволяющие с помощью N-карбоксиангидридов осуществлять контролируемый ступенчатый синтез пептидов. Так, аминолиз N-карбоксиангидридов под действием 2 молей эфира аминокислоты приводит к образованию соли эфира [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология