Глицин величина рКа

Подставив в него только что упомянутые значения рКа, Эберт нашел, что для глицина величина R составляет 224 000. Величина R не зависит от величины pH раствора. Удобно выражать величину R в ее логарифмах. Величины этих логарифмов составляют для глицина 5,4, а для S-аминовалериановой кислоты (VI) 5,9. [c.114]

Стандартная свободная энергия образования глицина(тв,) равна - 369 кДж/моль, а для глицилглицина(тв,) соответственно - 488 кДж/моль, Определите величину ДС° конденсации глицина с образованием глицилглицина. [c.470]

Величина pH, при которой концентрации катионов и анионов равны, называется изоэлектрической точкой. Для глицина она равна 5,97. В изоэлектрической точке все аминокислоты имеют минимум растворимости и минимальное буферное действие. Буферное действие максимально при рН = рК кислоты или основания. [c.207]

Сравнительно небольшие величины изменений энергии Гиббса типичны для многих биохимических реакций. Поэтому процесс легко можно обратить при изменениях концентрации и температуры. Так, например, для синтеза дипептида аланил-глицина (из аланина и глицина в водной среде) стандартная энергия Гиббса равна +20,3 кДж/моль и образование дипептида, следовательно, невозможно без притока энергии извне, т. е, без сопряжения с другой реакцией. Но если понизить концентрации исходных веществ до 0,1 моль/л, а продукта реакции до 1,25-10 5 моль/л, то А(7=0, т. е. система находится в равновесии и некоторое количество дипептида имеется в растворе. [c.375]

Методом рентгеновской дифракции с использованием источника синхротронного излучения проведено сравнительное исследование анизотропии сжатия кристаллических структур р- и у-модификаций глицина, установлена корреляция с расположением в структуре межмолекулярных связей и с различиями в их энергии. Сопоставлены также величины объемной сжимаемости этих двух модификаций, проведены сравнительные калориметрические исследования всех трех полиморфных модификаций, получены значения теплоемкостей для них, определены энтальпии полиморфных переходов между модификациями. Необычно высокие значения [c.41]

Кривая, снятая на рН-метре при титровании глицина щелочью, имеет два перегиба, по которым можно определить рК =2,4 и р/(2 = 9,8 первая величина характеризует ионизацию карбоксильной группы, вто-.рая — аммониевой группы. [c.647]

Электродный буфер 0,025 трис-0,192 М глицин, pH 8,6. Необходимую навеску глицина растворяют в воде и добавляют сухой трис до pH 8,6, после чего объем раствора доводят водой до нужной величины. Электродный буфер катодного отделения камеры содержит помимо указанных компонентов ДСН в концентрации 0,1 %). [c.121]

Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

Колонка высотой 20 см и диаметром 15 сж содержит 60 ионообменной смолы с величиной зерен 20—40 меш. Смолу предварительно несколько раз обрабатывают поочередно 1,5 н. раствором едкого натра и 1,5 н. соляной кислотой, тщательно промывая ее водой после каждой обработки. Последнюю обработку проводят соляной кислотой. Хотя рабочая емкость колонки позволяет пропустить через нее 0,8 г неочищенной соли глицина, однако очищать сразу более 0,4 г соли не рекомендуется. [c.167]

Отталкивание между атомами, входящими в состав аминокислотных остатков, удобно описывается энергетическими картами, выражающими зависимость потенциальной энергии этого остатка от величин торзионных углов г1з и у. Простой пример (рис. 23.7.9) [80] показывает комбинации торзионных углов (заштрихованные области), при которых атомы остатка глицина сближаются настолько, что потенциальная энергия молекулы, частью которой обладает данный остаток, возрастает приблизительно на 4 ккал- [c.444]

Несмотря на все затруднения в интерпретации величины параметров аир, связь между бренстедовскими параметрами а и р и значением рКа катализатора является очень полезным эмпирическим соотношением. Например, анализируя бренстедовский параметр р, удается различить переходные состояния 5.1 и 5.2 в реакции енолизации ацетона, катализируемой парой глицин (gly NHs- -) —основание (В) [c.97]

Последний член справа содержит только величины, относящиеся к нейтральным молекулам, а также отношение двух аналогичных коэффициентов активности ионов. Поэтому этот член является линейной функцией р. при большом разбавлении. Рис. 152 иллюстрирует применение этой экстраполяционной функции для определения константы основной диссоциации глицина [48]. [c.471]

Приводятся значения рК для коистаит диссоциации (1-аланина и глицина как оснований, соотношение между величинами и рК см. стр. 77. [c.111]

Рис. 163. Зависимость величины Ду чистого вещества (глицина) от количества пробы. Место наибольшей плотности вещества обозначено точкой на пятне. Объем проб равен 1 хл проявитель и-пропанол — вода (70 + 30) восходящий метод.

При титровании в водной среде глицина (П1) получаются две величины рКа одна составляет 2,2 (присоединение протона), вторая — 9,9 (отщепление протона) (все измерения проведены при 20°С). Величина рКа соответствующего метилового эфира составляет 7,7 (ионизация аминогруппы). Легко заметить, что рКа эфира гораздо ближе по величине к показателю второй константы глицина (9,9), Это дает основание отнести последнюю константу к ионизации аминогруппы глицина. Однако при этом обращает на себя внимание следующее обстоятельство рКа = 9,9 был получен при титровании глицина щелочью, а рКа = 7,7 был получен при титровании метилового эфира глицина кислотой, С точки зрения строгого критика, это обстоятельство делает только что проведенное сравнение констант недостаточно правомерным. Поэтому для большей строгости доказательства было проведено титрование солянокислой соли метилового эфира глицина щелочью и при этом был получен тот же результат, что и при титровании свободного метилового эфира кислотой. Отнесение величины рКа = 9,9 к равновесию (П1) (IV) подтверждается также данными, полученными при титровании в среде 50%-ного этанола. Оба значения рКа при переходе от воды к этанолу увеличиваются, составляя соответственно 2,7 и 10,0, В соответствии с данными, приведенными на стр 110, это свидетельствует о цвиттерионном строении гли- [c.111]

Любое вещество, которое может связывать протон, способно присоединять катион любого металла. В зависимости от концентрации может идти присоединение либо протона, либо катиона. Наиболее благоприятными условиями связывания катиона является наличие в молекуле двух групп, посредством которых происходит присоединение катиона и образование цикла. Описанное вьше связывание катиона молекулой называется хелатообразованием. Хелатообразование придает устойчивость комплексу. Если величина pH достаточно высока, то свободные катионы любого металла могут осаждаться в виде гидроокисей или в виде истинных комплексов (стр. 160). Вещество, связывающее металл, называется лигандом. По способу образования хелатных связей лиганды делятся на три группы. Лиганды первого типа (например, этилендиамин) имеют две электронодонор-ные группы, при этом заряд катиона остается формально неизменным. Ко второму типу относятся лиганды, которые имеют одну электронодонорную группу и одну анионную группу (например, глицин). Заряд катиона любого металла формально уменьшается на единицу после хелатообразования с одной молекулой лиганда или на две единицы с двумя молекулами [c.149]

При низком значении pH аминокислота функционирует как кислота, при высоком— как основание, тогда как при определенном промежуточном значении изоэлектрическая точка) ее следует рассматривать как цвиттер-ион. В связи с этим аминокислоты являются амфолитами. Они хорошо растворимы в кислой и щелочной среде из-за образования солей, в то время как около изоэлектрической точки растворимость ничтожна. Величины рКа находятся в интервале 1—3, величины рКа2 — в интервале 9—10. В присутствии других функциональных групп интервалы эти несколько изменяются. В случае глицина величина р/Са1 меньше, чем для уксусной кислоты (2,34 и 4,7, соответственно), что объясняется —/-эффектом аммониевой группировки. В случае - р-ала-нина (р-аминокислота) величина р/Са1 возрастает до 3,6. [c.347]

Величина рКа уксусной кислоты составляет 4,8, однако ионизированная аминогруппа в цвиттерионе глицина является акцептором электронов и тем самым усиливает ионизацию карбоксильной группы. Количественно последнюю оиисываег рКа = 2,2, Метиловый эфир глицина благодаря индуктивному (—/) эффекту группы — СООСНз как - основание, в 1 ООО раз слабее, чем метиламин (рКа эфира составляет 7,7, рКа метиламина 10,7). Индуктивный эффект в молекуле эфира должен быть таким же, как и в нейтральной молекуле глицина (V . Незначительное количество последнего вещества существует в равновесии с цвиттерионом глицина (111) (этот вопрос будет обсуждаться позже). То, что индуктивные эффекты в (V) и в метиловом эфире одинаковы, следует из равенства дипольных моментов этих веществ. Увеличение показателя константы ионизации при переходе от метилового эфира глицина к самому глицину (9,9 вместо 7,7) свидетельствует о влиянии ионизированной карбоксильной группы на основность аминогруппы и является еще одним доказательством цвиттерионного строения глицина. Величина 9,9 — количественное выражение двух противоположных тенденций а) ослабляющего основные свойства индуктивного влияния карбоксильной группы и б) усиливающего основные свойства электронодонорного влияния аниона карбоксила, находящегося от аминогруппы достаточно близко, чтобы увеличивать ее электронную плотность. В результате, глицин оказывается всего в 6 раз менее основным (на 0,8 рК), чем метиламин [c.112]

Границы размещения областей обозначены сплошными ливнями для Т=110° и штриховыми линиями для т=115°. Светлые кружки соответствуют остаткам глицина. Величины углов Ф и 1(1 в а-спирали составляет 132 и 123°, а в антипараллельнои Р-слое — 40 и 315" соответственно. Отсчет углов ф и ) приводился так же, как в работе [49]. [c.513]

Для глицина величины рКа, и рКа равны 2, 3 и 9,6 соответственно следовательно, изоионная точка равна 6,0. При более низких значениях pH в растворе содержатся и цвиттерион, и катион, а соотношение между ними определяется уравнением Гендерсона — Хассельбальха при более высоких pH наряду с цвиттерионом в растворе находится анион. [c.22]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Моноаминомонокарбоновая кислота H3N HR OO- имеет несколько большую величину кислотности по сравнению с основностью (например, для глицина Ка = 1.6-10- , ъ Кь = 2,5-10- ). Если кристаллы такой аминокислоты прибавить к воде, то образующийся раствор будет содержать больше анионов II [c.1042]

Задача 37.5. а) В какую сторону (кислую или щелочную от нейтральной величины pH 7) будет сдвинута изоэлектрическая точка для моноаминодикарбоиовой и диаминомонокар-боновой кислот Сравните каждую из этих изоэлектрических точек с изоэлектрическоп точкой для глицина. [c.1042]

Гидролиз многих эфиров аминокислот катализируется ионами металлов [5]. Все эти сложные эфиры содержат функциональную группу, которая может служить лигандом для иона металла. Например, двухзарядные ионы кобальта, меди, марганца, кальция и магния эффективно катализируют гидрол1Из сложных эфиров а-аминокислот. В гл ициновом буферном растворе при pH 7,3 метиловый эфир глицина и этиловый эфир фенилаланина, в частности, легко гидролизуются под действием ионов меди (И). В ЭТ1ИХ условиях гидролиз подчиняется кинетике реакции первого порядка по субстрату. Константы скорости гидролиза этилового эфира па-фенилаланина, катализируемого ионами гидроксония, гидроксида и меди при pH 7,3, и 25 °С соответственно равны 1,46-10- (НзО+) 5,8-10 (ОН ) и 2,67-10 С [ u + (0,0775 М)] [6]. Хотя последнюю константу скорости, являющуюся составной величиной, нельзя непосредственно сравнивать с двумя первыми, высокая каталитическая [c.225]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

В щелочных растворах заполнение поверхности золотого электрода глицином и глицилглицином практически одинаково, 0тах глицина близка к Этах глицилглицина и составляет 0,98 монослоя вытесненного кислорода. Так как концентрации глицилглицина и глицина в растворе эквивалентны, на величину и прочность адсорбции, очевидно, влияют различия в структуре гомологов, т. е. наличие пептидной группы в молекуле глицилглицина, которая может непосредственно участвовать в адсорбции, а также воздейст- [c.44]

В первом опыте непосредственно сравнивались скорости счета для образцов метилового сцирта (плотность 0,8) и воды ( = 1,0), имеющих одинаковую удельную активность. Каждый из образцов (в количестве 25 мя) содержал в небольшом количестве (- 0,5 m.i) один из препаратов, моченных метиловый спирт, уксуснокислый натрий, глицин, веронал или тирозин. Результаты измерений, приведенные в табл. 1, подтверждают, что действительно скорость счета обратно пропорциональна илотности активной жидкости (величина т/п равна единице с точностью 3%). [c.274]

Р и с. 64. Величина набл не является аддитивной, поскольку Rf набл несмотря на разделение растворителя, обычно относят к переднему фронту [56, 70]. а — гомологический ряд а-аминокислот (глицин — а-аминокаприловая кислота) метанолК— вода — аммиак 34% (70 + 30 + а) силикагель Г восходящий метод [71] б — гомологический ряд К-2,4-динитрофениламивокислот (глицин-а-аминокаприловая кислота) в 4 многокомпонентных [c.115]

Полярные вещества (динитрофенол, ДНФ-аминокислоты) практически приходят в движение лишь тогда, когда у Фронт настигает данную точку старта. Таким образом, они движутся почти исключительно в у-зоне поэтому их величины Rf абл имеет смысл отнести к какому-либо расстоянию точка старта — у-фронт (эталонный путь). Мы обозначаем такие величины как й/ набл- Если стартовые точки лежат на наклонной прямой (наклонная линия старта), то конечные точки, определяемые дЛя каждого вещества произведением Л/ абл X эталонный путь, также должны лежать на наклонной прямой (соединительная прямая) . В точке пересечения наклонной линии старта с соединительной прямой пройденный путь равен нулю. Эта точка должна лежать на фронте у-зоны она определяет положение у-фрон-та. В самом деле на рис. 65у-фронт приблизительно проходит через точку пересечения 6 кривых наклонной линии старта, соединительной прямой пятен ДНФ-гистидина, соединительной кривой пятен ДНФ-глицина и т. д. [c.118]

Анализ таблицы показывает, что в первом растворителе (За) плохо разделяются валин и метионин, не разделяются глицин и аспарагиновая кислота, а во втором (46) вместе движутся аргинин и аспарагиновая кислота и близко друг к другу — глицин и серии. Для разделения аминокислот, дающих одно пятно в бутанольно-водном растворителе, применяли смесь фенола с фосфатным буфером с рН=12. Кроме того, для увеличения разрешающей способности растворителя для веществ с близкими Rf на пятно аминокислот на стартовой линии несколько раз наносили порции растворителя. При этом аминокислоты перемещаются на периферию пятен и проявляются в виде колец. Удовлетворительное разделение аминокислот при использовании бутанольно-водных растворителей достигается через 36 ч. Увеличение времени протекания растворителя не улучшает разделения, но пятна аминокислот получаются диффузными, особенно у веществ с большой величиной Ег (валин, метионин, лейцин). [c.214]

Глицин можно изолировать химическим путем, но лишь с малым выходом следо ватель-но, в данном случае пригоден метод изотопного разбавления. Начнем анализ с синтезирования или покупки образца глицина, содержащего атомы в количестве примерно один атом на миллион молекул. Это активное вещество (удельная активность с поправкой на величину фона равна 25 ОО О имп1мин на 1 г) весом 0,500 г смешивают с анализируемым веществом. Из полученной смеси выделяют 0,200 г чистого глицина его активность равна [c.223]

Таким образом, концентрация гидроксил-ионов, генерируемых свободной основной группой, сильно понижается. Константа диссоциации образующегося метиленового производного, по-видимому, на три порядка меньше константы диссоциации первоначальной аминогруппы [8]. Харрисом была тщательно исследована количественная сторона этого вопроса [9] и было установлено, что если в точке эквивалентности концентрация формальдегида равна 16%, то константы кислотной диссоциации аминокислот в водно-формоловой среде на несколько порядков выше, чем в воде. По закону действующих масс следует ожидать, что величина наблюдаемой константы диссоциации будет зависеть от концентрации формальдегида в растворе. Харрис [9] подтвердил это в отношении глицина. На степень диссоциации в значительной мере влияют органические растворители [10]. Сильно полярные алифатические аминокислоты наиболее растворимы в высокополярных растворителях. В растворителях с низкой диэлектрической постоянной диполярные ионы переходят в незаряженную изомерную форму. Влияние заряженных групп сказывается также и на ионизации. [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология