Длина связи в амидах

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Значения длины связей и валентных углов, полученные методом рентгенографии, примерно для тридцати амидов и простых пептидов, сведены в табл. 103. Большинство этих данных получено недавно и отличается высокой точностью около половины авторов при определении параметров кристалла пользовались трехмерным анализом распределения электронной плотности. Как правило, ошибка определения не превышает 0,02 А для длины связи и 2° для угла. [c.255]

Ограничения, накладываемые требованиями гра с-планарного расположения амида, определенной длины связей и величины уг- [c.250]

В противоположность свойствам характеристических частот валентных колебаний частота полосы амид-П при образовании водородных связей увеличивается. По мере того как длина связи ЫН возрастает и ее растяжение облегчается, орбитали атома азота все более принимают р-характер, что делает связь более направленной и более жесткой по отношению к изгибу. Однако вследствие сильной связи колебаний нельзя ожидать существования какой-либо зависимости между смещениями уЫН и смещениями полосы амид-П. Могут наблюдаться значительные изменения уЫН (превышающие 100 см ) без каких-либо соответствующих смещений полосы амид-П. Это особенно хорошо показывают данные Гейгера [c.304]

При изучении межатомных расстояний установлено, что в амидах длины связей С = 0 и С—N соответственно равны 1,24 и 1,32 А, т. е. отличаются от длины связен С = 0 и С—N в других соединениях (см. табл. 3, стр. 30), [c.272]

Атомы пептидной связи СОЫН лежат в одной плоскости, причем длины связей и углы аналогичны этим параметрам в кристаллах простых амидов. [c.377]

Наблюдаемая длина связи С—N в ацетамиде соответствовала бы приблизительно частоте 1408 слг -, вблизи этой частоты полоса обнаружена у незамещенных амидов, но не у Ы-замещенных амидов, у которых эту полосу можно, по-видимому, ожидать при более высоких частотах [5]. [c.261]

При изучении межатомных расстояний установлено, что в амидах длины связей С=0 и С—N соответственно равны 0,124 и 0,132 нм, т. е. отличаются от длины аналогичных связей в других соединениях (см. табл. 2). Эти и другие особенности строения амидов указывают на то, что их истинное строение мезомерное и может быть выражено граничными формулами [c.256]

Водородные связи устанавливаются между NH- и СО-группами соседних молекул У различных амидов длины связей N11. О оказываются равными между собой (2,70—2,90 А). Подобные водородные связи возникают, например, между линейными, параллельно расположенными макромолекулами синтетических полиамидных волокон и значительно способствуют прочности этих волокон. Они играют также важную роль в определении конфигурации макромолекул белков (см. том П). [c.791]

Уже много десятилетий такое представление является общепринятым, по существу единственным. Оно, действительно, объясняет физические и химические свойства амидов и пептидных групп Б сложных молекулах. Стабилизация электронного строения пептидной группы в виде суперпозиции форм I и II осуществляется за счет взаимодействия неподеленной пары электронов атома N с я-электронами связи С=0. Модель Полинга подтверждается многочисленными данными рентгеноструктурного анализа, согласно которым длины связи N- в амидах и пептидах короче, чем в аминах, а длина связи С=0 больше, чем в альдегидах и кетонах, плоским строением пептидной группы, а также ее существованием в транс- и <мс-конфи-гурациях, разделенных высоким потенциальным барьером. Резонансная модель не противоречит колебательным и электронным спектрам ассоциированных амидов и пептидов. Так, понижение частоты валентного колебания С=0 (полоса амид I табл. II.4) и повышение частоты валентного колебания N- (полоса амид II) согласуется со снижением л-порядка первой связи и появлением я-порядка второй. Резонно также связывают гипсохромное смещение УФ-полос поглощения амидов с большим вкладом в распределение электронной плотности цвиттер-ионной формы. Осцилляцией между двумя альтернативными каноническими структурами I и II хорошо объясняется и главная особенность пептидной группы - лабильность ее электронного строения. [c.150]

В табл. 11,15 даны теоретические значения валентных углов пептидной группы, усредненные по всем оптимальным конформациям трех моно-пептидов (Gly, А1а, Val). Средние значения практически полностью совпадают с рассчитанными нами валентными углами N-метилацетамида и в то же время несколько отличаются от известных параметров Полинга-Кори [40]. Последние, однако, не являются универсальными для пептидных соединений и, по существу, представляют собой экспериментальные значения, полученные Э. Хьюгэсом и В. Муром для Р-глицилглицина [103]. Более поздний анализ дал иные значения углов. Например, Дж. Пиментел и О. Мак-Клеллан [101] на основании многочисленных опытных данных получили среднее значение угла N O в амидах 122°, что совпадает с нашим расчетным значением (122,5°) и отличается от значения Л. Полинга и Р. Кори (125°). Для всех валентных углов при атоме С Полинг и Кори предлагают значение 109,5°. Эксперимент и наши расчеты противоречат такому предположению. Значения валентных углов при атоме С следует коррелировать по крайней мере с природой заместителя при С В последующих расчетах для длин связей были использованы параметры Полинга-Кори, а для валентных углов пептидной группы - значения, приведенные в табл. 11.15 углы при атоме С коррелировались с природой заместителя. Оставался неясным вопрос о зависимости этих углов от природы атомных фупп при атоме С , который и решался конформационным анализом метиламида ГЧ-ацетил- -фенилаланина. [c.176]

Для a(NH2)2 и Sr(NH2)2 известны две модификации одна со структурой анатаза [3], другая дефектного Na i [4]. В обеих ътх полиморфных формах ионы NH2-, по-видимому, находятся в фиксированной ориентации, как и в Be(NH2)2 [5], который имеет трехмерную структуру того же типа, что и р-Ве(ОН)г (разд. 14.1.1). Из спектроскопических данных следует, что длина связи N—Н в NH2 равна 1,03 А [6]. Проведены структурные исследования сложных амидов типа К[Ве(К Н2)з] [7] и Na[AI(NH2)4] [8] в нн. найдена плоская треугольная и тетраэдрическая координация Ве и А1 соответственно (длина связи Ве—N 1,59 А, AI—N 1,84 А), а также K2Sn(NH2)e [9] и KsLa(NH2)6 [10] с октаэдрическими ионами M(NH2)e в обоих соединениях. [c.553]

Полинг и Кори установили методом рентгеноструктурного анализа модельных низкомолекулярных соединений, например амидов К—СО—ЫНг,что пептидная (амидная) связь имеет специфическое строение, показанное на рис. 2.1 [4]. Четыре атома —СО—ЫН — расположены в одной плоскости. Длина связи N—С, равная 1,32 А, значительно меньше длины этой связи в алифатических аминах, где она составляет 1,47 А. Это означает сопряжение связей N—0 и С = 0, перекрывание их элек- [c.68]

По мнению авторов, единичный заряд в водном растворе вызывает определенную величину сжатия (26 см Ыолъ), не зависящую от природы иона. Поэтому они не могут объяснить значительного различия в величине Ау для гидролиза сложных эфиров и амидов. Между тем такое различие вполне объяснимо на основании оценки величины, т. е. не сольватационного , а структурного фактора. Большее отрицательное значение А- у у амидов ио сравнению с ацетатами, по-видимому, связано с тем, что атом азота обладает большим ван-дер-ваальсовым радиусом, чем атом кпслорода, а длины связей азота и кислорода с углеродом (илп с водородом) практически одинаковы. Поэтому образование активированного комплекса в реакциях гидролиза аминов должно сопровождаться более значительным сжатием, чем в реакциях гидролиза ацетатов. [c.154]

Ветсель, Роберсон и Крелль [1] анализировали смеси анилина и Ы-этиланилина с содержанием до 99% каждого из этих соединений, используя обертонную и комбинационную полосы поглощения, обусловленные колебаниями связи N — Н, при 1,49 и 1,97 мкм соответственно. Величина стандартного отклонения для полученных результатов не превышала 1%. Они рекомендовали применять этот метод и для анализа других смесей первичных и вторичных ароматических аминов. Ломан и Нортеман [2] расширили область применения этого метода, включив в нее алифатические амины, и анализировали первичные амины, используя характерную для них комбинированную полосу поглощения при 2,023 мкм. Вторичные амины определяли по их первой обертонной полосе поглощения при 1,538 мкм, обусловленной валентными колебаниями связи N—Н. Получаемое в этом анализе значение поглощения корректировали с учетом поглощения первичных аминов при той же длине волны. Амиды, нитрилы, спирты и сложные эфиры с концентрациями до 10% в смеси аминов не мешали анализу аминов. Для третичных аминов заметного поглощения в этих областях спектра не наблюдалось. [c.264]

При сопоставлении физико-химических свойств ДГП и енаминокарбонильных соединений проявляется большое сходство этих двух классов соединений. Так, валентный угол 2-N- 6 в молекуле 1,4-ДГП равен 124°, что указывает на 8р-гибридизацию атома подобную таковой в молекулах енаминов и амидов. Длины связей ДГП очень близки длинам соответствующих связей аминовинилкетонов [c.97]

Мы приходим к следующим выводам 1) молекулярные параметры, найденные для амидов, с достаточной степенью надежности можно использовать и для белков 2) Н-связь представляет собой один из важных факторов, определяюпгих расположение как малых, так и больших молекул в кристалле но 3) существует много способов их упаковки, так что уверенно предсказать структуру кристалла невозможно. Среднее значение параметров дано в табл. 104. Длина связи N — Н. . . О меняется от 2,67 до 3,07 А, а углы, образованные Н-связью, находятся в интервалах 95- -165° (N. . . О =- С) и 100—130" (О. .. N С). [c.261]

Молекулярная структура амидной группы в конденсированной и газовой фазе установлена очень детально. Однако эта структура не так проста, как можно было бы предположить исходя из молекулярной формулы, и при интерпретации результатов исследований этих соединений физическими методами следует учитывать несколько особенностей. Первая особенность связана с частичной двоесвязанностью связи С(0)—N, что возникает в результате делокализации неподеленной электронной пары азота на л-электро-ны карбонильной группы. Ниже представлены две предельных валентных формы — без сопряжения (56) и с полным сопряжением (57) неподеленной электронной пары азота, обозначены предполагаемые валентные углы и длины связей в нм. В действительности, в кристаллических амидах как это было определено с помощью рентгеноструктурного анализа [148] и схематически представлено в (57а) амидная связь имеет плоское строение (по крайней мере для всех атомов, кроме водородных), а длины связей имеют примерно средние значения из двух резонансных форм (56) и (57). В газовой фазе (как показано при изучении дифракции электронов и микроволн [148, 151]) валентные углы практически не изменяются (хотя атомы водорода в формамиде находятся вне плоскости О—С—N на расстоянии 0,015 нм). Правда, происходит уменьшение длины связи С—О до 0,119—0,121 нм и соответствующее увеличение длины связи С—N до 0,136—О,,137 нм. Эти данные [c.426]

Из данных рентгеноструктурных исследований [198] известно, что кольцо сукцинимида имеет плоское строение (за исключением водородного атома при азоте, который отстоит на 0,015 нм от плоскости), как показано в (86) (указаны углы и длины связей в нм для кристаллического сукцинимида). В то же время по данным диффракции электронов [199] ациклический имид — диацет-амид имеет г ис-транс-конфигурацию с двугранным углом около 36° между двумя карбонильными группами, как показано в (87) для водного диацетамида. Длины связей С=0 и С—N близки для обеих структур (0,121 и 0,140 нм соответственно), а кратность связи С (О)—N составляет примерно 1,38, т. е. эта связь имеет меньшую двоесвязанность, чем в амидах. Это согласуется с тем, что в имидах неподеленная пара электронов азота распределяется между двумя карбонильными группами. Найденная кратность связи находится в хорошем соответствии с предсказанием, основанном на теории валентных связей, согласно которой кратность связи в трех основных резонансных формах схема (119а) , имеющих плоское строение, составляет величину около 1,33. [c.444]

Рентгеноструктурные исследования [377] гидрата ацетогид-роксамовой кислоты (128) [указаны длины связей (в нм) и валентные углы] показывают, что атомы С-1, С-2, N и 0-2 лежат в одной плоскости, а атом 0-1 находится на расстоянии 0,0056 нм от этой плоскости. Длины связей и валентные углы в остатке R (0)N очень близки аналогичным величинам у амидов [ср. (57а), разд. 9.9.2.1], что указывает на частичную делокализацию неподеленной пары электронов азота в направлении п-электронов карбонильной группы порядок связи С(0)—Ni 1,5. Следовательно, можно ожидать изомерии относительно этой ча- [c.500]

Если в соединениях общей формулы (1) отсутствуют объемистые заместители, то их стереохимия определяется расположением четырех атомов в одной плоскости. Кроме того, так как заместители X и У имеют неподеленные пары электронов, существенный вклад вносят резонансные структуры (15) и (16), что приводит к укорочению связей X—СО (или Y—СО), а также к затруднению вращения вокруг этих связей. Ограничение вращения (обнаруживаемое, как правило, с помощью метода ЯМР) проявляется наиболее заметно, когда заместителем X (или Y) является азот (в большей степени, чем кислород), однако оно все-таки несколько меньше, чем в случае простых амидов. Например, по данным реитгеноструктурного анализа [2, 3], длины связей —N для карбаматов (9) составляют 0,135 нм и 0,137 нм в случае мочевин (12) (по сравнению с 0,132 нм для простых амидов). Вместе с тем отклонения от планарности составляют 5—9° [вплоть [c.537]

Таким образом, работами Холман и сотрудников [292—294, 296] и других исследователей [295, 297] показано, что по-видимому, важную роль в механизме кислотного гидролиза амидов фосфорной кислоты играет протонирование атома азота, связанного с фосфором, что приводит к уменьшению — г-сопряжения и меньшей занятости 3 /-орбит атома фосфора в переходном состоянии. Подтверждением того, что при протонировании азота, связанного с фосфором, неподеленная пара электронов атома азота в меньшей степени может участвовать или совсем не участвовать в рг. — т -сопряжении с 3 -орбитами фосфора, является отчетливо наблюдаемое увеличение межатомных расстояний между атомами азота ифосфора в протонированной форме амидов кислот фосфора [3, 35, 298]. Так, например, было показано, что длина связи N — Р в не- [c.558]

МКМ соответственно. Величина стандартного отклонения для полученных результатов не превышала 1%. Они рекомендовали применять этот метод и для анализа других смесей первичных и вторичных ароматических аминов. Ломан и Нортеман [2] расширили область применения этого метода, включив в нее алифатические амины, и анализировали первичные амины, используя характерную для них комбинированную полосу поглощения при 2,023 мкм. Вторичные амины определяли по их первой обертонной полосе поглощения при 1,538 мкм, обусловленной валентными колебаниями связи N—Н. Получаемое в этом анализе значение поглощения корректировали с учетом поглощения первичных аминов при той же длине волны. Амиды, нитрилы, спирты и сложные эфиры с концентрациями до 10% в смеси аминов не мешали анализу аминов. Для третичных аминов заметного поглощения в этих областях спектра не наблюдалось. [c.264]

Строение амидной группы. 1. Амидное сопряжение. На основании точных измерений, проведенных методом рентгеновских лучей, следует, что длина связи С—N в N-замещенных амидах R O —NHR (пептидах) равна 1,32 А (Р. Б. Кори, [c.790]

Представление о взаимодействии неподеленной пары электронов К-атома с тс-электронами двойной связи С=о в амидах приводит к ряду следствий а) длина связи С-Н в амидах должна быть меньше, чем в аминах, а длина связи С=0 -больше, чем в кетонах б) атомы О, С, N и Н амидний группы должны лежать з одной плоскости в) амидная группа может существовать в цис и транс-кон формациях, разделенных значительным активационным барьером [c.11]

Данные табл.1 показывают, что, как и следовало ожидать на основании резонансной модели амидной группы, С-К-связь в амидах значительно короче, чем в аминах. Однако для индивидуальных молекул амидов (в газовой фазе) длина связи С=0 не отличается от таковой в ацетоне. Уже ети факты показывают недостаточность представлений о суперпозиции резонансных структур (I) и (II) для описания амидной группы. [c.12]

Структуру белковых молекул определяет множество самых разных, подчас весьма сложных факторов. Длины связей и валентные углы в полипептидной цепи могут считаться по существу фиксированными, а амидные группы, как правило, находятся в плоской /гу анс-конформации. Поэтому конформация полипептидного скелета определяется углами внутреннего вращения фиф для каждого остатка. Эти углы вращения могут принимать значения в пределах, определенных пространственными и другими взаимодействиями (такими, как амид-амидные дипольные взаимодействия) в цепи. Хотя зти взанмо- [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология