Аминокислоты, константы ионизации

В отличие от ионов, имеющих только положительный или только отрицательный заряд, цвиттер-иои аминокислоты, несущий одновременно и положительный и отрицательный заряды, не мигрирует в электрическом иоле ни к катоду, ни к аноду. При pH растворителя, при котором концентрации анионных и катионных форм идентичны, миграции аминокислоты в электрическом поле вообще не наблюдается. Это значение pH называется изоэлектрической точкой и является важной физической характеристикой аминокислоты. Изоэлектрическую точку несложно найти, зная константы ионизации. Так, для глицина [c.258]

Рассмотрим ионообменный метод определения констант ионизации амфолита внутри ионита для диаминомонокарбоновой кислоты (лизина). Такой случай является наиболее сложным и интересным при сорбции аминокислот катионитами. В катионите, так же как ив водном растворе, равновесие между двухвалентным (АНа ) и одновалентным Н+) катионами выражается соответствующей константой ионизации (К ) [c.254]

Буферные растворы многоосновных кислот можно рассматривать способом, изложенным выше, если их константы ионизации не слишком близки друг к другу. Чтобы ошибка в расчете буферной емкости находилась в пределах 5%, отношение двух последующих констант ионизации /Сог/Ка должно быть менее 0,05 (см. ниже). Большинство многоосновных кислот, полиаминов и аминокислот удовлетворяет этому условию. Каждой константе ионизации кислоты в уравнении (10) соответствует член типа (12). Это иллюстрируется следующими примерами. [c.208]

Впервые предположение о дипольном строении аминокислот было высказано в 1916 г. Адамсом и несколько позже Бьерру мом. Это предположение не могло быть проверено непосредственно опытами по изучению электропроводности их растворов,, ибо при нейтральном pH молекулы аминокислот не перемещались в электрическом поле. Доказательства дипольного строения аминокислот были получены на основе изучения диэлектрической постоянной их растворов, явления электрострикцин, определения констант и теплот ионизации. [c.153]

Как показывают данные табл. 3, константы ионизации аминокислоты меняются незначительно. По-видимому, и в Ионите влияние этого фактора сказывается слабо. [c.96]

В литературе можно найти константы ионизации аминокислот, выраженные классическим способом, когда константа ионизации кислоты приведена для каждой группы СООН, а константа ионизации основания — для каждой группы [c.203]

Органический синтез. Выделение органических кислот и оснований, а также аминокислот из их солей, часто с одновременным отделением от других электролитов и неэлектролитов, имеет самые широкие перспективы. Ионообменный синтез может сочетаться с разделением ионов органических веществ за счет различия в константах ионизации соответствующих электролитов. [c.111]

Однако, по всей вероятности, формальдегид значительно изменяет константы ионизации, благодаря чему аминокислоту становится возможным титровать сильной щелочью. Диссоциация пептидов и, в более общем случае, всех тех молекул, в которых аминогруппа удалена от группы СООН, изменяется еще резче (рК а аланина 9,68-> 6,95 аланилглицина 7,75-> 5,52 глицил-глицина 8,13-> 4,27). [c.124]

Сродство некоторых двух- и трехвалентных аминокислот с ионами меди (а также с ионами других металлов) было тщательно исследовано Альбертом [204, 205]. Последний рассчитал константы стойкости комплексов и отметил, что преимущество одних аминокислот по сравнению с другими кислотами (или с другими комплексообразующими соединениями) зависит, повидимому, не только от констант стойкости этих аминокислот, но также и от констант ионизации их как оснований. [c.129]

Константы ионизации и сорбционные константы аминокислот и лс-нитроанилина (сорбент КУ-2 х 4) [c.258]

NHj. Найдите связь этих констант с константами ступенчатой ионизации форм с наибольшим числом протонов, использованных в табл. VII. 2, для аминокислот, у которых [c.204]

И в случае р-алапина наименее кислой формой является бетаин. Зто относится также ко всем другим аминокислотам, кроме проиэ-водны.х ариламинов. Например, л-аминобензойная кислота существует в основном в форме аминокислоты с константой ионизации р/Са=4,85. Ввиду малой основности аминогруппы бетаин легко ионизируется по связи N—Н (рА й 3.. . 3,5). [c.620]

Влияние pH на ферментативную активность иногда можно объяснить в рамках модели, предполагающей, что катализ зависит от состояния ионизации некоторых аминокислот. Тогда, если зависимость кат//См от pH описывается колоколообразной кривой, по ней можно определить константы ионизации Ки и К е каталитически важных групп в свободном ферменте. Константы ионизации, относящиеся к комплексу Е5, можно получить из зависимости кат от pH [101]. В случае КПА определение величин К е и Кге было бы полезным для установления роли тирозина и других остатков, расположенных вблизи субстрата. Однако имеющиеся данные довольно скудны. Пептидный субстрат КБЗ-01у-01у-РЬе был исследован недавно в условиях, при которых интерпретация результатов не осложняется ингибированием или активацией [7]. Кривые зависимости кат/-/См от pH оказались колоколообразными, что предполагает участие в катализе как кислой, так и основной групп. Кривые, описывающие влияние pH на кат, для этого субстрата имеют точку перегиба около pH 6. В щелочной области (до pH 10,5) кат практически постоянна . Отсутствие данных, указывающих на титрование второй группы в комплексе Е5, не исключает возможности участия в реакции кислотного катализа, если предположить, например, что соответствующая стадия не лимитирует скорость реакции (ср., однако, работу [103]). Зависимость гидролиза КГФ от pH представлена в нескольких ранних работах. Данные, полученные при высокой концентрации субстрата, указывают на с./южный характер влияния pH на кат и [26]. По зависимости начальной скорости от pH [104] были определены величины р/Се51 равные 6,5 и 8,6, однако сравнение с ацилтрипептидами показывает, что эти данные нуждаются в уточнении. При более низкой концентрации КГФ влияние pH на кат менее выражено [85]. [c.536]

Боган рассмотрел зависимость констант ионизации от температуры в связи с изменениями диэлектрической проницаемости. Он показал, что простая электростатическая модель, разработанная Герни , которая учитывает электрическую работу, связанную с разделением зарядов в среде с диэлектрической проницаемостью О, отлично объясняет температурные эффекты, имеющие место в случае использования незаряженных кислот или анионокислот. Для катионокислот, образующих биполярные ионы (аминокислоты), эта простая электростатическая модель непригодна. [c.61]

Метод движущейся границы использовался для изучения лабильных комплексов самых различных типов от простых неорганических ионов до форм, образованных взаимодействием биологических макромолекул. Например, были получены константы устойчивости иодида кадмия [1], кональбумина — лизо-зима [23] и систем овальбумин — нуклеиновая кислота [49]. Метод движущейся границы также применялся для определения констант ионизации аминокислот [75]. Электрохроматографиче-ские данные можно обрабатывать аналогичным образом 63а]. Значения р для ряда неорганических кислот были рассчитаны по известным значениям электропроводности и чисел переноса [42, 63]. [c.379]

В главе 7 (стр. 107) обсуждается ряд типичных амфотерных соединений (табл. 8.13). Большинство из них — аминокислоты они являются составной частью протеинов, их нижнее значение рКа около 2,0, а верхнее значение в пределе 8—10 (некоторые имеют оба значения рКа = 8—10). Гистидин несколько отличается от других соединений, имея значения рКа=1,8 6,1 и 9,2. Значения рКа тринадцати нафтиламиносульфокислот (приведены только константы ионизации с отщеплением протона)— ценные дополнения к значениям рКа анилинсульфокислот (табл. 8.13). [c.144]

Из данных таблицы видно, что изоэлектрические точки моноамино-монокарбоновых кислот равны примерно 6, в то время как изоэлектрические точки дикарбоновых аминокислот лежат в кислотной области, а диаминокислот — в основной области. Естественно, что две последние группы кислот имеют три константы ионизации. [c.377]

В современной литературе предпочитают способ табулирования констант равновесия для аминокислот, заключающийся в написании последовательного ряда констант ионизации форм, содержащих наибольшее кoличe tвo протонов. Константы равновесия для глицина, например, приводят в виде ступенчатых констант ионизации двухосновного кислого иона глициния. В табл. УП.2 приведены константы ионизации ряда важных аминокислот. Вычисления рн и связанных с ним величин для растворов аминокислот проводят так же, как и для многоосновных кислот. [c.200]

Когда впервые было установлено, что аминокислоты существуют как цвиттерноны, Н. Бьеррум предложил представлять константы ионизации аминокислот в цвиттерионной форме, когда константы ионизации кислот даны для групп NHg, а константы ионизации основания — для групп СОО — цвиттериона. Сопоставьте эти константы с классическими (см. Вопрос 51) и с константами ступенчатого образования кислоты, приведенными в табл. VII. 2, для соединения с одной группой СООН и одной группой NH2. Цвиттерионные константы для аспарагиновой кислоты таковы pi oi = 2,08 р/Саг = 3,94 р/Сб — 4,02. Каким уравнениям равновесия они соответствуют Есть ли какая-нибудь неоднозначность в этой форме представления констант [c.204]

В таблице даны значения констант ионизации аминокислот в ионите, измеренные ионообменным методом, соответствующая константа для м-нитроанилина, а также концентрационные константы ионного обмена и коэффициенты распределения цвиттерионов аминокислот и незаряженной молекулы (для ж-НА). В этой же таблице приведены константы диссоциации соответствующих соединений в водных растворах минеральных [c.257]

Теперь уже не остается сомнений в том, что в нейтральных растворах аминокислоты находятся преимущественно в форме биполярных ионов. (Что касается К-грунпы, то здесь предполагается, что она нейтральна.) На фиг. 9 были приведены для сравнения кривые титрования некоторых соединений и в том числе глицина. Можно видеть, что первая ступень ионизации глицин-катиона (рАГ = 2,35) происходит в более кислых растворах, чем диссоциация уксусной кислоты (р/Са = 4,7б). Этого и следовало ожидать, так как вместо незаряженной СНз-группы уксусной кислоты в глицине имеется положительно заряженная NHз - группа, что должно облегчать отщепление протона от карбоксила глицина. Значение второй константы ионизации для глицина (фиг. 9) соответствует тому значению pH, который характерен для отщепления протона при диссоциации группы аммония. [c.88]

У глицина отношение числа биполярных молекул к числу незаряженных молекул очень велико. Ионизация карбоксильной группы глицин-катиона начинается практически до того, как происходит отщепление протона от группы МН .Это характерно и для других аминокислот. Но если радикал К аминокислот содержит какие-либо дополнительные кислотные и основные группы, ионизация приобретает более сложный, конкурентный характер. Одновременную ионизацию двух карбоксильных групп глутаминовой кислоты можно дифференцированно определить путем сравнения констант ионизации ее обоих моноэфиров с константой ионизации самой кислоты. Такой метод применим и при анализе одновременной ионизации аминной и сульфгидрильной групп цистеина, а также аминной и фенольной групп тирозина. Ионизация карбоксильных групп этих соединений начинается до того, как она проявляется в заметной степени в остальных [c.91]

Например, аминоуксусная кислота характеризуется константой ионизации, равной 1,67 10 °, а метиленаминоуксусная ки --лота приблизительно в 10 000 раз сильнее ее константа ионизации 4 10 . Кислоты такой силы можно титровать раствором NaOH в присутствии фенолфталеина. Титрование весьма малых количеств аминокислот мы проводим так [c.259]

Дан метод расчета констант обмена и констант ионизации цвиттер-литов в фазе ионита и приведены соответствующие константы для ряда аминокислот. [c.259]

Значение pH, при котором суммарный электрический заряд аминокислоты равен нулю, называется ее изоэлектрической точкой. При таком значении pH молекула аминокислоты электроней-тральнл и в электрическом поле не перемещается ни к аноду, ня к катоду. Изоэлектрическая точка может быть вычислена из констант ионизации согласно уравнению [c.23]

Как уже указывалось, диссоциация цвиттерионов, в частности пептидов, протекает как сложный многоступенчатый процесс, который характеризуется несколькими константами ионизации. Изменение заряда одной ионогенной группы не только влияет на ее взаимодействие с неорганическими противоионами (На+, К , Са " ), на поляризуемость и суммарный дипольный момент пептида, но и изменяет, как указывалось выше, ориентацию молекул окружающей воды и смещает баланс между гидратной и клатратной гидратацией всей молекулы. Таким образом, диапазон биологической активности дипептидов расширяется за счет более высокой чувствительности к изменению ионной силы и кислотности окружающей среды их активность в организме проявляется при меньших молярных концентрациях, но с большей селективностью по сравнению с отдельными аминокислотами. [c.30]

Соотношение бетаина, аниона, катиона и аминокислоты в равно-вес и определяется соответствующими константами нонизац И. Протонированная сс-аминокислота (катион) является сильной ОН-кислотой (pA ii2,34.. . 2,35), поэтому происходит главным образом ионизация карбоксильной группы, образуется бетаин. Ионизация групиы NHJ и образование аминокислоты происходит в очень незначительном количестве (около раз меньше), так как [c.619]

Бетаин является слабой NH-кислотой, при его ионизации образуется анион аминокислоты .. . 9,9. Протсиирсез-иие аниона происходит у атома азота как более основного ueHipg (константа кислотности рКа аминокислоты может быть около 3—4). [c.619]

При разделении аминокислот механизм этого процесса зависит, например, от степени ионизации индивидуальных кислот, зарядов присутствующих попов и вандерваальсовых сил, действующих между ионитом и раствором. Если пренебречь этими последними, то можно ожидать, что моноаминокислоты будут выходить из колонны в порядке, зависящем от константы диссоциации К ), что в большинстве случаев подтверждает-. ся экспериментально. Это особенно выдерживается при повышении температуры, когда можно ожидать уменьшения влияния сил Ван-дер-Ваальса. [c.80]

Таким образом, концентрация гидроксил-ионов, генерируемых свободной основной группой, сильно понижается. Константа диссоциации образующегося метиленового производного, по-видимому, на три порядка меньше константы диссоциации первоначальной аминогруппы [8]. Харрисом была тщательно исследована количественная сторона этого вопроса [9] и было установлено, что если в точке эквивалентности концентрация формальдегида равна 16%, то константы кислотной диссоциации аминокислот в водно-формоловой среде на несколько порядков выше, чем в воде. По закону действующих масс следует ожидать, что величина наблюдаемой константы диссоциации будет зависеть от концентрации формальдегида в растворе. Харрис [9] подтвердил это в отношении глицина. На степень диссоциации в значительной мере влияют органические растворители [10]. Сильно полярные алифатические аминокислоты наиболее растворимы в высокополярных растворителях. В растворителях с низкой диэлектрической постоянной диполярные ионы переходят в незаряженную изомерную форму. Влияние заряженных групп сказывается также и на ионизации. [c.103]

Из косвенных методов чаще других используется метод, основанный на изучении рН-зависимости некоторых параметров реакции, таких, например, как максимальная скорость или константа Михаэлиса. Изменение этих параметров в зависимости от pH часто напоминает по своему характеру титрование одной ионизируемой группы (см. гл. VI). Можно поэтому определить соответствующее значение pi a этой группы и попытаться идентифицировать ее путем сравнения полученного значения рЛТ с известным значением p7i для боковых цепей различных аминокислот. Все это сопряжено с известными трудностями. В результате взаимодействия с соседними группами в белке, а также с субстратом или буфером величина pZ для ионизируемой группы в белке может заметно отличаться от соответствующей величины для той же группы, присутствующей в свободном виде в растворе. Кроме того, величины pifa для различных титруемых групп белков в значительной степени перекрываются. Например, группа с pif 10 может быть либо аминогруппой, либо фенольной гидроксильной группой, либо сульфгидрильной группой. В некоторых случаях определение величины A/i ионизации помогает приписать данное значение рЛТ той или иной группе, однако нередко однозначное отнесение полученного значения рЖ к определенной функциональной группе оказывается все же невозможным. Известно также, что рН-зависимость может отражать титрование нескольких остатков, а не какой-либо одной индивидуальной группы. Наконец, крутые перегибы кривых, описывающих зависимость скорости реакции от pH, могут вызываться ие только титрованием, но также и другими факторами, например изменением стадии, лимитирующей скорость реакции. К счастью, все эти ослол<иения возникают не всегда. Часто заключения, сделанные на основании рН-зависимости, удается подкрепить другими методами. Исходя из данных по зависимости максимальной скорости реакции от pH, следует, например, считать, что у всех ферментов, перечисленных в табл. 29, в каталитическом акте участвует остаток гистидина. Для химотрипсина это заключение подтвернодается тем, что соответствующий хлоркетон, являющийся аналогом субстрата химотрипсина, избирательно реагирует с одним остатком гистидина и вызывает таким путем инактивацию фермента. На основании [c.199]

Определены спектрофотометрически константы кислотной ионизации I, II и п-диметиламинобензилиденбензоиламиноук-сусной кислоты рК ==4,0 0,3 рКи = 6,05 0,1 рК,т — = 4,7 0,1. Сделано предположение, что I не образует в растворах в присутствии меди флуоресцирующего димера вследствие слабого влияния метоксигруппы на электронодонор-ность азота аминокислоты. [c.185]

Прежде чем перейти к рассмотрению диссоциации кислых и основных групп аминокислот, необходимо коротко остановиться на теории кислот и оснований Брёнстеда и на понятии константы диссоциации. Согласно Брёнстеду, кислотой называются все те вещества, которые способны отдать протон, а основанием — все те, что способны его связать. С этой точки зрения ионизацию простой кислоты и константу диссоциации можно выразить следующим образом [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология