Пептидные цепи, расстояния

Межатомные расстояния и валентные угли в пептидной цепи. [c.636]

Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возможным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структурным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы и межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках расположения а-углер одных атомов и добиваясь при этом полного насыще- ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи- [c.539]

Последовательные цепи -структур стремятся к близкому расположению. Отмеченная корреляция между близкими по цепи остатками проявляется не только на уровне доменов, но также и внутри их. Наглядным количественным примером может служить гистограмма расстояний в (3-структурных цепях, приведенная на рис. 5.15, а. В частности, в цепях антипараллельной (3-структуры, где чисто пептидная цепь образует два или более последовательных (3-зигзага, проявляется заметная корреляция между близкими по цепи остатками. В параллельных слоях такая [c.105]

В реверсивных поворотах цепи следует учитывать относительное положение остатка. Информация только об отдельных остатках (синглетах) была использована также для предсказания реверсивных поворотов. Льюис и сотр. [326] определили реверсивные повороты пептидной цепи как фрагменты из четырех остатков / + 1, I + 2, 1 + 3, в которых расстояние между Са,-атомами в положе- [c.132]

Значительное внимание уделялось исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1958 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Пептидные цепи а-спирали свернуты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными четырьмя аминокислотными фрагментами (рис. 80). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 5,5 А. Боковые цепи аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Наиболее существенно в этом отношении влияние пролина и оксипролина. [c.386]

Значительное внимание было уделено исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1958 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и бейках, является а-спираль. Главная особенность а-спирали заключается в том, что пептидные цепи свернуты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными четырьмя пептидными связями (рис. 63). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 5,5 А. [c.359]

Расстояние между центрами атомов, удерживаемых водородной связью, обычно бывает от 2,5 до 3,2 А. Расстояние же в пептидной цепи между N и С 1,32 А, т. е. короче одинарной связи с длиной 1,47 А. Это означает, что С — Ы-связь имеет частично характер двойной связи. На этом основании связи обоих атомов должны лежать в одной плоскости (рис. 27). [c.80]

Из данных, приведенных в предыдущих разделах, ясно, что разветвление пептидных цепей и циклизация играют лишь второстепенную роль в структуре глобулярных белков. Складчатость длинных пептидных цепей обусловлена, по всей вероятности, не прочными химическими связями, а более слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп. Ранее уже подчеркивалось, что белки содержат положительно и отрицательно заряженные группы. Противоположно заряженные группы притягиваются друг к другу под действием электростатических сил. Подобным же образом, в результате дипольной ассоциации, будут притягиваться друг к другу диполи (см. фиг. 22). Взаимное притяжение ионных групп изменяется пропорционально (где г — расстояние между ионными группами), способность же диполей связываться друг с другом изменяется пропорционально или Это обозначает, что силы, действующие между диполями, эффективны только в том случае, если расстояния между ними очень невелики. Соединение за счет диполей может происходить, таким образом, только тогда, когда они тесно прилегают друг к другу [95]. [c.136]

При рассмотрении изложенных выше взглядов необходимо прежде всего обсудить вопрос о том, представляют ли собой молекулы белка позитивные или негативные отпечатки гипотетического клеточного шаблона. Мы знаем, что молекулы белка состоят из длинных пептидных цепей и что эти цепи сложены в складки таким образом, что образуется трехмерная глобулярная молекула. Диаметр этой глобулярной частицы может колебаться от 20 до 100 А. В настоящее время мы не знаем таких сил, при помощи которых указанный шаблон мог бы действовать на столь большом расстоянии. Действие сил, обусловливающих реакцию между ионами и полярными группами (см. гл. X), резко уменьшается по мере увеличения расстояния между этими группами, и действие их сказывается лишь на расстоянии, не [c.402]

Рис. 7. Межатомные расстояния и валентные углы в полн-пептидной цепи

Рентгенографическим методом были определены междуатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена модель пространственного строения полипептидов и белков. Основной структурной единицей полипептид-ной цепи является амидная группа—пептидная связь между молекулами аминокислот. По данным рентгенографии, пептидная цепь имеет строение, изображенное на рис. 75. [c.591]

Если представить себе, что пептидные цепи лежат параллельно друг другу, то они образуют плоский слой. Расстояние между цепями обусловливается главным образом длиной их боковых цепей. Оно может изменяться в пределах от 4,5 до 10 А (в среднем). [c.322]

Если лежащие параллельно друг другу пептидные цепи действительно образуют плоский слой, то соединение таких слоев между собой должно вести к образованию системы, определенным образом ориентированной в пространстве. Плоские слои налагаются один на другой на расстоянии приблизительно в 10 А. Скрепляться между собой они могут водородными, солевыми и другими видами связи. [c.323]

Оказалось, что эти белки в растянутом состоянии дают рентгенограмму, сходную с диаграммой кератина. Прн исследовании других глобулярных белков, например альбуминов, глобулинов, можно даже в естественном состоянии наблюдать картину, напоминающую до некоторой степени волокнистое строение (расстояние между главными пептидными цепями примерно 4,5 А и длина боковых цепей 10,0 А). Кипячение белков, способных свертываться при нагревании, приводит к получению более резких очертаний рисунка рентгенограммы, особенно в отношении расстояния между главными цепями. [c.324]

В настоящее время предполагают, что высокая активность гидроксильной группы серина обусловлена ее взаимодействием с группами, которые могут находиться на значительном расстоянии от серина вдоль пептидной цепи, но сближены с ним благодаря свертыванию цепи молекулы. При денатурации, сопровождающейся развертыванием полипептидной цепочки, происходит пространственное смещение группы или групп, придающих высокую активность гидроксильной группе этого остатка серина [c.212]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Рассмотрим оценки, сделанные опытным проявлениям молекулярных свойств ангиотензина II и попытаемся составить общее представление о характерных особенностях структурной организации гормона, а затем qpasHHTb его с представлением, следующим из теоретического анализа. Противоречивыми оказались первые же исследования структуры ангиотензина II методом диализа на тонких пленках. В одних работах [33, 34] сделан вывод о том, что молекула гормона в растворе имеет одну компактную форму, а в другой [8] предположено наличие конформационного равновесия двух форм. Не менее противоречивы выводы разных авторов из кинетических данных по изотопному замещению протона в водородных связях ангиотензина II. Г. Шерага и соавт. [15] отмечают одинаковую скорость обмена всех амидных протонов и делают вывод о том, что конформационное состояние гормона отвечает статистическому клубку. Р. Ленкинский и соавт. [35] отмечают аномально низкую скорость обмена амидного протона His , а М. Принтц и соавт. [24, 36] выделяют по этой же причине остатка VaP и VaP. В работе [25] амидные протоны разделены по скорости обмена на три группы, причем к группе с наибольшими скоростями отнесены протоны Asp и Arg . В классификации, предложенной Г. Маршаллом [37], все обменивающиеся протоны разделены на четыре группы. К одной группе отнесены амидные протоны всех остатков ангиотензина II, за исключением Asp и Phe , имеющие, согласно сообщению [37], одинаковую скорость обмена. По значениям констант диссоциации ионогенных групп гормона, полученных потенциометрическим титрованием [9] и с помощью спектров ЯМР и КД [38], сделан вывод о сближенности N- и С-концевых групп пептидной цепи, допускающей их взаимодействие. Расстояние между группами значительно меньше соответствующего расстояния в случае пребывания ангиотензина в состоянии статистического клубка. В работе [38], кроме того, предположено, что все ионогенные группы доступны растворителю, а имидазольное кольцо остатка [c.279]

При сложившейся нуклеации и предпочтительной конформации лабильного участка атомы S вступают во взаимодействие. У апамина нуклеацию в первом цикле составляет последовательность ys -Thr , а подвижную часть - Ala - ys . Во втором цикле структурно жестким участком является циклический ундекапептид ys - ys , а лабильным - тетрапептид Ala - ys . Два резко различающихся по своим конформационным свойствам участка выполняют в создании дисульфидного мостика различные Функции, в равной мере необходимые для того, чтобы этот процесс совершался быстро, спонтанно и безошибочно. Благодаря нуклеации процесс становится не статистическим, а детерминированным. Конформационно бильный участок легко реализует и делает низкоэнергетическими все зменения геометрии пептидной цепи, которые неизбежны при сближении томов S на валентное расстояние. [c.299]

Аналогичная ситуация имела место во всех случаях, кроме одного при образовании дисульфидной связи между остатками ys и ys . Единственным исключением явилась конформация гексадекапептида с энергией i/общ = 2,0 ккал/моль. Ее циклизация приводит к такой бициклической структуре (S(20)-S(33) S(25)-S(3d), абсолютная энергия которой (-103,5 ккал/моль) близка энергии исходной конформации (-105,2 ккал/моль). Из сравнения межостаточных взаимодействий и геометрии остатков в би- и моноциклической конформациях Ala - ys 3 следует, что, во-первых, образование второго S-S-мостика не нарушило стабилизирующих контактов предшествующей конформации и, во-вторых, отклонения двугранных углов основной цепи коснулись лишь С-концевого наиболее лабильного трипептидного участка ys - ys . На этом участке локализуются и становятся низкоэнергетическими все изменения пептидной цепи, которые неизбежны при сближении атомов S на валентное расстояние. И, наконец, образование связи S(33)-S(20), как и S(26)-S(3i), произошло по строго детерминированному механизму, в основе которого лежат конформационные аспекты. [c.320]

При окислении дисульфида, кроме нужного циклического мономера (2), образуются параллельный (За) и антипараллель-ный (36) димеры, а также циклические или линейные высшие полимеры. Эти продукты окисления разделяют противоточным распределением [1300, 1329] или препаративной бумажной хроматографией [1300]. В разбавленных растворах вероятность образования высших полимеров минимальна. Относительное количество образующихся димеров (За) и (36) и мономера (2) зависит не только от концентрации [2405], но и от расстояния между остатками двух меркаптоаминокислот в пептидной цепи [971]. В табл. 15 (стр. 361) приведены данные, показывающие изменение соотношения различных продуктов реакции при окислении пептидов типа Н-Суз-(01у) -Суз-0Н в зависимости от величины п. Здесь нетрудно проследить аналогию с удвоением при синтезе гомодетных циклических пептидов. В любом случае более короткие пептидные цепи имеют тенденцию к димеризации. Так, димер образуется в качестве единственного продукта реакции, если линейное соединение содержит около 10 атомов в цепи (гомодетный трипептид с 9-членным циклом гетеродетный пептид с и=1 и И-членным циклом). При этом в результате удвоения получаются энергетически выгодные соединения, содержащие соответственно 18-членный (гомодетный) и 22-членный (гетеродетный) циклы. В случае несколько более длинной цепи [c.351]

Наблюдается небольшое изменение валентных углов данного атома от соединения к соединению. Хэггинс дает следующие расстояния и углы для пептидной цепи [c.22]

Водородные связи могут возникать не только между атомами, образующими пептидную связь, но и между другими группами белковой молекулы. Одна из таких групп дает ион водорода, другая же, содержащая азот или кислород, — необщую пару электронов, отрицательный заряд которых притягивает положительно заряженный ион водорода [102]. Однако большинство водородных связей возникает между атомами, входящими в пептидные группы, в связи с чем эти водородные связи образуют поперечные мостики между параллельными пептидными цепями [103, 104] и стабилизируют внутреннюю специфическую структуру белковой молекулы [105]. В гл. IV уже указывалось, что при воздействии мочевины молекулы белков подвергаются дезагрегации и распадаются на более мелкие структурные единицы. Это действие мочевины также, вероятно, связано с разрывом водородных связей. До сих пор, однако, остается неизвестным, какие типы связей удерживают вместе эти более мелкие структурные единицы в макромолекуле белка. Возможно, что мы имеем здесь дело с феноменом, обусловленным формой поверхностей. Поверхности отдельных мелких структурных единиц могут так тесно прилегать друг к другу, что действующие на близких расстояниях силы притяжения между полярными группами становятся эффективными и обусловливают прочное соединение этих структурных единиц (см. гл. XIV). [c.138]

Брант и Флори [4], как, впрочем, и другие авторы, считали б постоянным — не зависящим от расстояния между парой рассматриваемых атомов, и приняли для него значение 3,5, близкое к значению высокочастотной диэлектрической проницаемости пептидной цепи. Шерага и сотр. [12, 34] варьировали значение б — от 1 до 4. Рамачандран [16], ссылаясь на успешные расчеты энергии решетки ионных кристаллов с вакуумным значением диэлектрической постоянной, предлагает остановиться на 1. [c.366]

Рентгенографические исследования Брилля [428] показали, что расстояние, подсчитанное для пептидной цепи в направлении водородной связи и равное 4,77 А, согласуется с величиной 4,83 А, найденной для полиамидов. [c.359]

Аномальное поведение некоторых групп, способных к ионизации, легко наблюдать в случае глобулярных белков. В белке этого типа поли-пептидная цепь, с которой связаны различные ионизирующиеся группы, сво еобразно свернута и боковые цепи, располагающиеся на значительном расстоянии одна от другой, когда макромолекула имеет вытянутую форму, оказываются сконцентрированными в ограниченном объеме и располагаются близко друг к другу. Это обстоятельство может оказать влияние на ионизационное равновесие по трем причинам. [c.19]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

Представление об исключительной роли водородных связей неизбежно следует из имеющегося в то время экспериментального материала, который свидетельствовал о структурном единстве фибриллярных и глобулярных белков и синтетических полипептидов. Как в твердом состоянии, так и в растворе пептидные цепи тех и других белков наблюдались в однотипных спиральных или -структурных конформациях, т.е. в таких формах, которые только и могли обеспечить полную насыщенность водородными связями между пептидными группами. Следовательно, в силу взаимообусловленности концепций спиральности и водородного связывания утверждение, что наиболее стабильные полипептидные структуры регулярны, эквивалентно утверждению полипептидные структуры содержат 100%-ное количество пептидных водородных связей. Среди всех видов слабых невалентных взаимодействий атомов водородная связь максималыю понижает энергию системы. Л. Полинг и Р. Кори оценивали энергию пептидной водородной связи N-H...O= -8,0 ккал/моль. Заметим, что эта величина по крайней мере в два раза выше ее реального значения. В связи с чем вполне оправданно выглядит предположение, что водородная связь вносит вклад в стабилизацию регулярных структур полипептидного остова или, иными словами, является тем фактором, который диктует способ укладки полипептидной цепи. Так как водородная связь обладает направленностью и проявляется в узком интервале расстояний между группами NH и СО около 1,8 А, то, очевидно, наиболее предпочтительными должны быть те регулярные конформации, которые обеспечивают для образования водородных связей между всеми пептидными группами оптимальные условия. Именно такими конформациями оказались а-спираль и -структура складчатых листов, [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология