Лейцин, значение

Меласса. Представляет собой нестандартный побочный продукт сахарной промышленности. Остается после второго отделения кристаллов сахара. Цвет темно-коричневый, плотностью 1,35—1,40. Меласса содержит 61—86%) сухих веществ, 40—55% сахарозы. Кроме того, в ней имеется от 0,5 до 2% инвертного сахара и 0,5—2,5% раффинозы, 1,1 —1,5% мелассы составляет азот, причем третья часть его находится в форме бетаина, использовать который в качестве источника азота микроорганизмы, как правило, не могут. В состав мелассы входят многие аминокислоты, например аспарагиновая, глутаминовая, лейцин, изолейцин, тирозин, а также витамины группы В — биотин, тиамин, рибофлавин, инозит, никотиновая и пантотеновая кислоты, из которых особенно большое значение в микробиологическом синтезе имеет биотин (табл.7). [c.78]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Б табл. 27-4 представлены кодоны для некоторых аминокислот. Напишите кодоны (в ДНК) для валина, лейцина и глицина. (Напоминаем, что огромное значение имеет порядок считывания информации.) [c.495]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Г.К. называют вырожденным, поскольку 61 кодон кодирует всего 20 аминокислот. Поэтому почти каждой аминокислоте соответствует более чем один кодон. Вырожден-ность Г. к. неравномерна для аргинина, серина и лейцина она шестикратна (т.е. для каждой из этих аминокислот имеется по шесть кодонов), тогда как для мн. др. аминокислот (тирозина, гистидина, фенилаланина и др.) лишь двукратна. Две аминокислоты (метионин н триптофан) представлены единств, кодонами. Кодоны-синонимы почти всегда отличаются друг от друга по последнему из трех нуклеотидов, тогда как первые два совпадают. Т. обр., код аминокислоты определяется в осн. первыми двумя буквами . Вырожденность Г. к. имеет важное значение для повышения устойчивости генетич. информации. [c.519]

Хотя L-лейцин и L-изолейцин являются структурными изомерами, значения коэффициентов [c.221]

Полностью расшифрована последовательность аминокислот полипептидной цепи фермента лизоцима, имеющего важное защитное и медицинское значение, так как он вызывает лизис ряда бактерий, расщепляя основное вещество их клеточной оболочки. Лизоцим белка куриного яйца содержит 129 аминокислот (рис. 1.16) с К-концевым лизином и С-концевым лейцином. [c.58]

Аналогичным образом, но при помощи интегрального метода можно рассчитать содержание вещества по профилю элюирования, полученному на аминокислотном анализаторе. Площадь пика делят вертикальными линиями на участки, соответствующие смещению ленты за время сбора одной фракции. Так, при скорости подачи элюента 30 мл/ч, скорости смещения ленты самописца 75 мм/ч и объеме фракций 1 мл расстояние между двумя вертикальными прямыми составляет 2,5 мм. Величину поглощения определяют в точке пересечения кривой элюирования с вертикальной линией. Однако эти данные не пересчитывают на лейцин, поскольку в условиях анализа на аминокислотном анализаторе построение стандартной лейциновой линии является сложной задачей. Поэтому найденные величины поглощения суммируют, вычитают среднее значение фона, умноженное на число фракций, и в итоге получают число, соответствующее площади данного пика. При анализе стандартной смеси аминокислот определяют так называемый цветовой показатель (константу С ), соответствующий каждой аминокислоте (см. [c.354]

К раствору пептида объемом 0,1 —1,0 мл добавляют 1 мл раствора нингидрина (гл. 32) пробирку закрывают колпачком, встряхивают и нагревают на прикрытой кипящей водяной бане в течение 15 мин. После развития окраски разбавляют до нужного объема 50%-ным этанолом, охлаждают до 30 °С и измеряют экстинкцию при 570 нм. Нингидриновый реактив готовят на достаточно концентрированном буферном растворе (гл. 32), который обеспечивает сохранение оптимального значения pH 5,5. Степень разведения (50%-ным этанолом) зависит от концентрации пептида. Иногда в раствор для разведения добавляют немного бензола, но в таких случаях для предотвращения опалесценции увеличивают концентрацию этанола до 60%. Интенсивность окраски пересчитывают на лейциновый эквивалент , т. е. указывают содержание лейцина (в ммолях), дающего в аналогичных условиях равную интенсивность окраски. По полученным результатам строят профиль элюирования, где на оси абсцисс откладывают объем в миллилитрах, а на оси ординат— соответствующий лейциновый эквивалент, или оптическую плотность при 570 нм. [c.392]

Отличительными чертами ферментов являются их исключительно высокая каталитическая активность и специфичность действия. Под специфичностью понимается резкая зависимость скорости реакций от особенностей строения субстрата. Помимо уже знакомых из предыдущих глав электронных и стерических характеристик субстрата важное значение в создании субстратной специфичности имеет фактор субстратного связывания. Он обусловлен определенной ориентацией молекулы субстрата за счет водородных связей и электростатического взаимодействия с ионными группами в составе молекулы фермента. Наряду с этим важное значение для субстратного связывания имеет так называемое гидрофобное взаимодействе между алкильными радикалами молекулы субстрата, с одной стороны, и гидрофобными участками молекулы фермента, образованными за счет алкильных заместителей в остатках таких аминокислот, как валин, лейцин и изолейцин. [c.427]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Значения для данного вещества. л еняются в зависимости от растворителя и качества фильтровальной бумаги. В табл. 10 приведены величины / у, определенные описываемым. методом, В ряду глицин, аланин, валин и лейцин значения возрастают с увеличением молекулярного веса причем, че.м больше алкильная группа, тем больше скорость продвил ения аминокислоты приближается к скорости движения органического растворителя. На графике (рис, 43) приведены значения для трех более редких аминокислот с неразветвленной цепью, являющихся высшими н-алкильными гомологами аланина. Значения у для пяти аминокислот ложатся на правильную кривую, что указывает если не на прямую пропорциональность, то, во всяком случае, на существование определенной закономерности между значениями и молекулярным весом. Структура радикала оказывает меньшее, но все же заметное влияние так, соединения с изоструктурой — валин и лейцин, являющиеся несколько более гидрофильными соединениями, чем -изомеры, имеют меньшее значение [c.161]

Правило обратимости хирального распознавания было использовано в дальнейшем для создания еще одного ряда ХНФ. Так, после того, как было обнаружено [153], что длинноцепочечный эфир Ы-(2-нафтил)-од-аналина и высшего спирта разделяется на энантиомеры на колонке с (8)-Ы-(3,5-динитробензоил)лейцином с очень высоким значением а (10,5), были синтезированы фазы, представлявшие собой нафтиламинокислоты, связанные с силикагелем через сложноэфирную связь и длинную алкильную цепь [154, 155]. Вероятно, было бы полезно обсудить синтез таких сорбентов, представленный на примере валина [Я-СН(СНз)2] на схеме 7.9. [c.150]

Недавно такое высокое значение а для биопроизводного было получено экспериментально [21]. Пиркл и соавт. смогли получить = 121 для энантиомеров биопроизводного (1), образованного в результате реакции сочетания Ы-(3,5-динитро)бензоил-д, Ы-лейцина с [c.241]

Было высказано много предположений о возможности образования активного изопренового фрагмента из таких соединений, как лейцин и сенециевая (Р, 3-диметилакриловая) кислота. Многие ранние исследования в основном были посвящены изучению стероидов вследствие их важного биологического значения. Первые исследования биосинтеза начались вскоре после установления структуры этих соединений. В 1937 г. Зондерхоф [4] одним из первых применил метод меченых атомов для решения биосинтетических проблем. При выращивании дрожжевых клеток на среде, содержащей тридейтероуксусную кислоту, он обнаружил, что образующиеся в них стерины содержат большое количество дейтерия. Исследования, начатые в 1946 г. Блохом [5], Корнфортом и Прп-чаком [6], с использованием уксусной кислоты (1), меченной " С по метильной или по карбоксильной группе [1], привели к установлению пути ее превращения в стероиды. Этими экспериментами было показано, что атомы углерода метильной и карбоксильной групп чередуются в углеродном скелете холестерина (7) [7], а боковые метильные группы образуются из метильной группы уксусной кислоты. [c.483]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Конформационные переходы происходят при определенны.ч изменениях условий, в которых находится биополимер. В некоторых случаях для него достаточно изменения температуры. Например, из тканей длительно голодавших кроликов наряду с активной выделяется неактивная форма тРНК, присоединяющей лейцин. Такая тРНК при действии фермента, -катализирующего реакцию присоединения лейцина, не способна к этому химическому превращению. Для перевода в активную форму ее необ.чодимо прогреть при определенных значениях pH и ионной силы. Однако наибольшее значепие в биохимических процессах имеют конформационные изменения биополимера, происходящие при присоединении к нему специфического партнера. [c.115]

С целью более надежного определения аминокислотного состава бепка проводится параллельный гидролиз в течение 24, 48. 72 и 96 ч и асе пробы далее количественно анализируются. Д.пя валима, лейцина и нзолейцииа берутся максимальные значения, а для серина и треонина полученные значения зкстраполируютси к нулевому времени (рис. 3). [c.34]

Однако при оценке этих данных следует учитывать, что значительная часть серина, тирозина и аспарагина разлагается в процессе кислотного гидролиза, а триптофан разрушается полностью. По той же причине не следует переоценивать превалирующего значения глутаминовой кислоты, глицина и лейцина, относящихся к группе более стойких аминокислот [15]. Состав аминокислотных смесей несколько изменяется в зависимости от взятых исходных фракциц. [c.73]

Данные о теплоемкости жидкости в температурном интервале от 270 до 320° К приводятся в работах Брауна и Манова [175], Ста-вели, Тупмана и Харта [1407], Жданова [1644] и Мазура [943]. Все эти данные не согласуются между собой, поэтому не предпринималось попыток вывести уравнение. Гуд, Лейцина и Мак-Каллох [511] измеряли энтальпию сгорания во враш аюш ейся калориметрической бомбе и установили следующие значения = 21,37 ккал молъ [c.243]

Гуд, Лейцина, Скотт и Мак-Каллох [512] измеряли энтальпию сгорания с помощью вращающегося бомбового калориметра и установили значения АН I) = —79,04 ккал/молъ и АНЦ g) = = —70,39 ккал/молъ. Работа Свартса [1458], выполненная более 50 лет назад, представляет лишь исторический интерес. [c.574]

Гуд, Лейцина, Скотт и Мак-Каллох [512] измеряли энтальпию сгорания е помощью вращающегося бомбового калориметра и установили значения (Г) = —81,98 ккал молъ и g) = = —73,43 ккал молъ. Согласно Тиммермансу [1501], Тт = 249,5° К ж ТЪ = 362,0° К. [c.575]

Вообще говоря, в реакциях наследственной тактической со оли-меризации могут участвовать мономерные единицы двадцати видов, кодовая запись которых осуществляется путем составления сочетаний по три (из четырех возможных) значения упомянутых выше четырехзначных переменных таким образом, чтобы вырождение 5ыло возможно. Генетический код представлен ниже обозначения фенилаланин , лейцин и т. д относятся к соответствующим мономерным единицам, участвующим в сополимеризации, или, говоря более конкретно, представляют собой названия различных аминокислот (структура небольшого фрагмента полипептидной цепочки была показана ранее в разделе 11.14). В схеме против сочетания AUG записано метионин и в скобках инициатор . Это означает, что если даже тРНК и несет какую-либо информацию, последняя остается бесполезной до тех нор, пока в цени не встретится последовательность типа AUG, и лишь после этого может начаться считывание информации. Другими словами, последовательности AUG являются тем кодом, который инициирует полимеризацию метионина [c.142]

Результаты хроматографического разделения аминокислот регистрируются на диаграммной ленте в виде профиля элюирования, где на оси абсцисс откладываются объем элюата, на оси ординат — количество вещества в отдельных фракциях. Симметричные пики соответствуют отдельным аминокислотам базовая линия — фракциям, не содержащим нингидринположительных компонентов. При расчете содержания вещества в отдельных фракциях из полученных величин вычитают среднее значение высоты базовой линии, соответствующее данному пику. Среднюю высоту базовой линии определяют, соединяя прямой значения фона до и после пика и отсчитывая величину, соответствующую полуширине пика. Среднюю высоту базовой линии умножают на число фракций, соответствующих данному пику, и вычитают из суммарного содержания вещества в зоне таким путем получают количество вещества в данном пике в пересчете на лейцин. Чтобы определить истинное содержание данной аминокислоты, эту величину умножают на фактор, который носит название лейцинового эквивалента и представляет собой отношение интенсивностей окраски данной аминокислоты и лейцина в стандартных условиях. Данные, соответствующие отдельным аминокислотам, приведены в табл. 32.9. [c.352]

Сорбент готовят, встряхивая хлорированный каучук (150— 200 меш) с н-бутанолом (4 мл на 10 г хлорированного каучука) в 0,2 М цитратфосфатном буферном растворе [19]. Суспензией заполняют колонку. ДНФ-аминокислоты элюируют м-бутанолом при трех значениях pH (3, 4 и 5). Хорошее разрешение получают при pH 3, когда удается разделить (в порядке убывания подвижности) ДНФ-лизин, ДНФ-аспарагин, ДНФ-серин, ДНФ-аспарагиновую кислоту, ДНФ-глицин, ДНФ-аланин, ДНФ-пролин, ДНФ-валин, ДНФ-лейцин. При увеличении pH первые три компонента выходят в свободном объеме. [c.367]

В состав белков человеческого организма входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 34, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот они называются незаменимыми, и человек их долн ен получать с пищей. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые более простые организмы, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, нанример, красная хлебная плесень (Neurospora). [c.485]

После того как Ц, Роуз, Г. Дж. Олмкуист, Р. Ц. Джексон, Г. Г. Митчель и др. доказали незаменимость для питания животного аминокислот — метионина, гистидина, лизина, триптофана, фенилаланина, треонина, лейцина, изолейцина и валина и особую важность цистина, аргинина, тирозина и гликоколя, стало возможно оценивать питательное значение белковых пищевых веществ на основании их аминокислотного состава. Сравнительно точное знание аминокислотного состава белков позволяет давать приблизительную оценку их питательности и, что важнее, дает возможность подбирать разные белки таким образом, чтобы они взаимно дополняли друг друга. Такой метод подбора пищевых рационов сокращает много времени и средств, которые тратились раньше при применявшемся до сих пор способе проб и ошибок в опытах на животных. [c.7]

При Р-окислении жирных кислот с разветвленной цепью, имеющих четное или нечетное число углеродных атомов, в основном образуются изобутирил-Коа или изовалерил-КоА соответственно. Хотя показано, что митохондрии животных путем р-окисления превращают изокапроновую кислоту в изомасляную, значение этих реакций неясно, поскольку жирные кислоты с разветвленной цепью не встречаются в природе в сколько-нибудь значительных количествах. Вероятно, основным источником жирных кислот с разветвленной цепью служат реакции распада трех аминокислот с разветвленной цепью — изолейцина, валина и лейцина. [c.320]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. Повышение температуры колонки приблизительно на 1,5 °С при неизменных значениях pH буфера, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов, а также скорости подачи буфера приводит в основном к ускорению элюирования аминокислот. Разделение аспарагиновой кислоты и треонина улучшается приблизительно до 0,12. Однако глутаминовая кислота элюируется настолько быстро, что не полностью разделяется с пролином. Цистин вымьшается быстрее на 2 мин, а пролин — глутаминовая кислота — цитруллин выходят более узкой зоной и поэтому разделяются хуже. При повышении температуры значительно улучшается разделение тирозина и фенилаланина, но несколько ухудшается разделение изолейцина и лейцина. [c.47]

Поскольку между удельной радиоактивностью и концентрацией аминокислот существует линейная зависимость, то можно сказать, что удельную радиоактивность нефракционированного белка для образца, весящего 100 мкг, или для белковой зоны в микрогеле йожно сравнивать с эквивалентными радиоактивностями образцов из идентичных участков мозга другого полушария того же животного, а также с образцами мозга других животных путем деления удельной радиоактивности белка на концентрацию аминокислот, содержащих тритий. Все значения удельной радиоактивности, таким образом, сравнивают при одной и той же концентрации аминокислоты, меченой тритием, названной здесь единичной конпентрацией Н-лейцина. [c.294]

Вольфенден [291] провел сравнительное изучение кинетики гидролиза лейцил-РНК и этилового эфира лейцина (рис. 1-28). Результаты работы подтверждают механизм, включающий взаимодействие сопряженной кислоты эфира с гидроксильным ионом при нейтральных значениях pH, на которое накладывается преобладающее взаимодействие гидроксильного иона со свободным эфиром при ВЫС0К1ГХ значениях pH. Если принять р/С аминогруппы для обоих эфиров равным 7,8, то количественно скорость [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология