Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Кофермент аэробных

    Количественный вклад цитохромов в суммарную концентрацию тетрапирролов у организмов, содержащих хлорофилл или гемоглобин, незначителен, однако они жизненно необходимы для функционирования этих организмов, В митохондриях эукариотических клеток они являются основой высокоорганизованной электронтранспортной цепи (рис. 5.12), которая используется для аэробного окисления восстановленных коферментов [c.179]


    В настоящее время биологическое окисление определяется как совокупность реакций окисления органических веществ (субстратов), выполняющих функцию энергетического обеспечения потребностей организма. Окисление субстратов в биохимических системах сопровождается отщеплением электронов от субстратов (донор электронов), которые при участии промежуточных переносчиков передаются на кислород — конечный (терминальный) акцептор электронов у аэробных организмов. Транспорт высокоэнергетических электронов восстановленных субстратов происходит в сложной системе, состоящей из окислительно-восстановительных ферментов и коферментов, локализованных во внутренней мембране митохондрии. [c.192]

    Серьезные расстройства в обмене углеводов могут возникнуть вследствие недостатка в тканях тех или иных каталитических систем (например, коферментов), участвующих в аэробном распаде углеводов. Так, например, при Вг авитаминозе или гиповитаминозе затрудняется, как уже указывалось, окисление пировиноградной кислоты. Для окислительного превращения пировиноградной кислоты в животных тканях необходимо присутствие кокарбоксилазы. Последняя содержит в своей молекуле витамин Bi, недостаток которого при гиповитаминозе и тормозит превращение пировиноградной кислоты, а следовательно, и нормальный обмен углеводов. Введение в организм достаточных количеств витамина Bi возвращает углеводный обмен к норме. [c.276]

    Биологическое действие. Витамины группы К (филлохиноны) входят в состав ферментов, которые регулируют процессы свертывания крови, способствуя превращению фибриногена в фибрин, формирующий кровяной сгусток. Витамин К как компонент дыхательной цепи (убихинон или кофермент Q) участвует в окислительно-восстановительных реакциях и влияет на аэробные процессы энергообразования. [c.113]

    Активной группировкой кофермента аэробных дегидраз является остаток изоаллоксазина (стр. 196). К нему присоединяются два атома водорода от подвергающейся окислению молекулы органического вещества, которые затем передаются кислороду. [c.197]

    Биологическое действие. Витамин 83 (рибофлавин) участвует в процессах аэробного энергообразования (тканевого дыхания), так как входит в состав флавиновых коферментов ФАД и ФМН, которые выполняют функцию переносчиков водорода. Кроме того, он регулирует превращение аминокислот и биосинтез белка и таким образом стимулирует процессы роста. [c.116]


    Аэробное дыхание является сложным процессом, который включает в себя ряд ферментативных окислительно-восстановительных реакций, заканчивающихся передачей водорода кислороду. Пути передачи водорода акцептору могут быть различными. У многих микроорганизмов отщепление водорода от окисляемого субстрата осуществляется первичными анаэробными дегидрогеназами (например, НАД) по тому же механизму, что и при брожении. Затем они передают его аэробным дегидрогеназам, в частности коферменту ФАД (флавинадениндинуклеотид). Аэробное дыхание включает в себя две фазы 1) цикл реакций, в которых субстрат окисляется до углекислого газа, а атомы водорода передаются восстанавливаемым соединениям 2) передача водорода кислороду. Первая фаза заключается в разложении пировиноградной кислоты через ряд сложных ферментативных реакций (цикл Кребса). Суммарно для [c.217]

    Оба процесса трансформации энергии (окисление и фосфорилирование) протекают в так называемых сопрягающих мембранах (внутренние мембраны митохондрий и хлоропластов зеленых растений, хроматофоров фотосинтезирующих бактерий, клеточная мембрана аэробных бактерий с дыхательным типом энергетики), где сосредоточены окислительновосстановительные ферменты и коферменты, катализирующие эти процессы [8, 9, 14] (см. т. I, стр. 247). [c.408]

    Одной из основных проблем современной биохимии является выяснение механизма превращения энергии, выделяющейся в результате взаимодействия связей С — Н с кислородом с образованием двуокиси углерода и воды в энергию фосфоангидридной связи АТФ — единой платежной единицы в процессах переноса химической энергии, используемой для большого числа синтетических и метаболических функций. Если энергетическое сопряжение имеет химический механизм (хотя это еще не очевидно [185]), то оно может происходить либо непосредственно через окисление некоторых легко образующихся низкоэнергетических фосфатных производных до высокоэнергетических форм, которые могут затем переносить фосфат на АДФ, давая АТФ, либо через окисление некоторых других низкоэнергетических молекул до высокоэнергетических форм, которые могут дать макроэргический фосфат через серию реакций переноса. В последнее время стало известно несколько примеров такого активационного процесса, в котором происходит образование высокоэнергетического тиолового эфира при окислении альдегида. Тиоловый эфир может реагировать дальше, давая ацилфосфат и при известных обстоятельствах АТФ. Этот тип активации является ответственным за образование макроэргических фосфатных связей на субстратном уровне фосфорилирования, в котором метаболит, подвергающийся окислению, превращается в активированный продукт. В настоящее время, однако,еще нет уверенности, что аналогичный процесс происходит при многоступенчатом переносе электронов между субстратом и кислородом, который является ответственным за освобождение большей части энергии в аэробном метаболизме. Интерес к этой проблеме стимулировал поиски реакций, в которых фосфатная группа превращается в энергетически богатую форму посредством окислительного процесса, что может служить моделью реакций с природным коферментом. Хотя в настоящее время еще нет доказательств, что какой-либо процесс такого рода ответствен за окислительное фосфорилирование, эти исследования интересны с химической точки зрения и в качестве источника некоторых потенциально полезных синтетических методов. [c.132]

    Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

    Следует обратить внимание на тот факт, что уксусная кислота является одним из самых многочисленных продуктов обмена веществ в клетках и тканях, образующихся при аэробном распаде углеводов, жиров (глицерина и жирных кислот) и ряда аминокислот. Расчеты показывают, что при ежедневном приеме с нишей 400 г углеводов из них образуется 267 г уксусной кислоты (в виде ацетильного производного кофермента А) и /з углерода (углеводов) выделяется в виде углекислого газа. То же самое наблюдается и при окислительном распаде глицерина и жирных кислот. При ежесуточном приеме с пищей 100 г белка и 70 г жира из них образуется на определенном этапе распада около 100 г уксусной кислоты. Следовательно, ежесуточно в организме человека в среднем образуется около 370 г уксусной кислоты. Однако в организме она не накапливается и быстро подвергается дальнейшим превращениям. Длительное время исследователи не могли разгадать механизм превращения уксусной кислоты, так как свободная уксусная кислота очень медлен- [c.342]


    Существует ряд желтых окислительных ферментов. Каждый нз них катализирует дегидрирование одного какого-либо вещества (для аминокислот — ряда их) и во всех случаях мы встречаемся с одним и тем же действием кофермента — присоединением к нему водорода в реакциях с аэробными дегидразами кофермент играет роль промежуточного переносчика водорода к кислороду. [c.200]

    В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кис- [c.116]

    В условиях недостаточности кислорода Г.-единств, процесс, поставляющий энергию для осуществления физиол. ф-ций организма. В аэробных условиях Г.-первая стадия окислит, превращения углеводов в присут. О2 пировиноградная к-та может подвергаться дальше окислит, декар- ксилированию, а образующаяся уксусная к-та в виде СНзС(0)КоА (КоА-остаток кофермента А) полностью окисляться до СО2 и воды в цикле трикарбоновых к-т. [c.580]

    Использование клетками кислорода открывает возможности для более полного окисления субстратов. В аэробных условиях продукты бескислородного окисления становятся субстратами цикла трикарбоновых кислот (см. главу 10), в ходе которого образуются восстановленные дыхательные переносчики НАДФН, НАДН и флавиновые коферменты. Способность НАД и НАДФ играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой кислоты. Прп взаимодействии этих кофакторов с атомами водорода имеет место обратимое гидрирование (присоединение атомов водорода)  [c.307]

    У аэробных дегидрогеназ переносчиком водорода является кофер-мент флавинмононуклеотид (сокращенно ФМН). Имеются флавино-вые фергменты, коферментом которых является флавинадециндинуклео-тид (сокращенно ФАД). [c.105]

    Дыхание — это процесс, в котором аэробные организмы восстанавливают молекулярный кислород до воды, используя НАДН и восстановленный флавиновый кофермент (ФАДНз-Ь 19  [c.291]

    Необходимо еще раз подчеркнуть, что для аэробных организмов эти пять ферментов (или ферментных систем) служат основным источником восстановленных коферментов, необходимых как для химических синтезов, так и для образования электронов с высоким потенциалом, используемых цнтохромной системой переноса электронов. Окисление этих восстановленных коферментов сопровождается окислительным фосфорилированием. [c.119]

    В условиях спиртового брожения пировиноградная кислота расщепляется на СО2 и СНзСНО. Восстановление уксусного альдегида посредством ДПН-Н дает этиловый спирт. Д. М. Михлин с сотрудниками показали, что в растениях происходит превращение уксусного альдегида в спирт и уксусную кислоту, т. е. реакция дисмутации, протекающая также с участием этого кофермента [1]. Декарбоксилирование пировиноградной кислоты в аэробных условиях ведет к образованию СО2 и СН3СООН. Уксусная кислота получается не в свободном виде, а в форме соединения с коферментом А . Обозначив его символом HSKoA, чтобы выделить сульфгидрильную группу, напишем схе.му реакции [c.101]

    Реакция катализируется декарбоксилазой ее кофермент — это ди-фосфотиамин (фосфорилированный витамин В1) и липоевая кислота, а также дегидразой. Наиболее сложным является, по-видимому, процесс аэробного окисления пировиноградной кислоты в ферментной системе, образующей так называемый цикл Кребса. Характерной особенностью Этого цикла является то, что пировиноградная кислота претерпевает на первых стадиях два существенно различных превращения. С одной стороны, она конденсируется с углекислотой под действием Р-карбоксилазы и дает четырехуглеродную молекулу щавелевоуксусной кислоты, далее реагирующей в енольной форме  [c.104]

    Пировиноградная кислота, являющаяся конечным продуктом рассмотренных превращений, в зависимости от условий ведет себя по-разному. В процессе аэробного дыхания она может превратиться в двуокись углерода и воду, а в условиях анаэробного дыхания переходит в этиловый спирт и двуокись углерода или в молочную кислоту. Водород, нужный для этого, имеется в надлежащем количестве в форме гидрированного кофермента НАДНг, который получается на пятом этапе. Таким образом, кофермент вновь переходит в свое первоначальное состояние, заканчивается его работа по переносу водорода. [c.112]

    Дегидраза пировиноградной кислоты (нируводегидраза, пируво-оксидаза)—фермент, разлагающий пировиноградную кислоту в тканях животных. В коферменте содержится тот же тиамин в соединении с двумя остатками фосфорной кислоты. Но у животных происходит окислительное декарбоксилирование , так как оно по своей природе является окислительным процессом. Например, образующаяся в аэробных условиях перекись водорода окисляет пировиноградную кислоту по уравнению  [c.355]

    АМФ играют весьма важную роль в жизнедеятельности организмов, входят в состав сложных биологически важных соединений (адениннуклеотидов, рибонуклеиновых к-т, кофермента А, пиридиннуклеоти-дов, ациладенилатов). В свободном виде А-5 -Р участвует в переносе фосфатных групп в так называемом адениловом цикле (см. Обмен веществ), посредством которого происходит ресинтез аденозинтрифосфорной кислоты из аденозинмонофосфорной кислоты при участии фермента адепилатканазы и процессов фосфорилирования (аэробных или анаэробных). [c.16]

    Коферментами многих аэробных и некоторых анаэробных оксидоре-дуктаз являются флавинаденнндинуклеотид (ФАД) и, реже, флавинмононуклеотид (ФМН), в основе которых лежит молекула рибофлавина (витамина Вг). Забирая и отдавая водород, витаминная часть этих коферментов (полное строение см. стр. 707 сл.) следующим образом изменяет свою структуру  [c.710]

    Биологическое действие. Витамин В3 (пантотеновая кислота) входит в состав кофермента ацетилирования — коэнзима А, который участвует в аэробном окислении углеводов, жиров и белков, т. е. регулирует обмен [c.116]

    Биологическое действие. Витамин РР (никотиновая кислота) участвует в окислительно-восстановительных реакциях, являясь составной частью коферментов НАД и НАДФ — переносчиков атомов водорода. Эти коферменты участвуют в анаэробном и аэробном окислении углеводов, в образовании гликогена в печени, синтезе жирных кислот и фосфолипидов, обмене аминокислот, нормализуют содержание холестерина в крови. В организме РР частично синтезируется из незаменимой аминокислоты триптофана (провитамина РР). [c.121]

    Окислительная стадия начинается с окисления 3-фосфоглицериново-го альдегида при участии дегидрогеназы, содержащей кофермент НАД, и фосфорной кислоты. Кофермент НАД в этой реакции присоединяет водород и превращается в НАДН2. В аэробных условиях НАДН может передать водород на кислород с образованием ЗАТФ. Образовавшаяся 1,3-дифосфоглицериновая кислота содержит макроэргетическую связь и способна вступить в реакцию перефосфорилирования с АДФ, ведущую к образованию АТФ и 3-фосфоглицериновой кислоты. Такой процесс образования АТФ называется субстратным фосфорилированием. Он катализируется ферментом фосфоглицераткиназой. [c.172]

    Тиамин (витамин BJ входит в состав кофермента тиаминдифосфата, необходимого для аэробного распада углеводов. Этот кофермент j ja T-вует в окислительном декарбоксилировании пирувата (второй этап аэробного ГДФ-пути распада углеводов) и цикле трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Следовательно, поступление в организм дополнительных количеств тиамина должно интенсифищфовать аэробное окисление углеводов и тем самым повысить аэробную работоспособность, особенно, при выполнении физических нагрузок в зоне большой мощности. [c.210]

    Цианкобаламин (витамин B 2j и фолиевая кислота (витамин Вс) образуют коферменты, участвующие в переносе одноуглеродных радикалов (метильного -СНз, оксиметтьного -СН2ОН, формильного -СНО, метиленового -СН2-, метенового -СН= и пр.) с последующим включением их в синтезируемые вещества. Такие реакции имеют место в ходе синтеза некоторых аминокислот и азотистых оснований, что в итоге способствует ускорению синтеза нуклеиновых кислот и белков. Другими словами, эти витамины обладают явным анаболическим эффектом. Особенно анаболическое действие витаминов В и Вс проявляется в процессе кроветворения. Благодаря этим витаминам увеличивается количество эритроцитов в крови и, следовательно, кислородная емкость крови. Наибольший эффект от приема цианкобаламина и фолиевой кислоты наблюдается у спортсменов, выполняющих аэробные нагрузки. [c.215]

    Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

    Аэробные дегидразы также относятся к двухкомпопентыым ферментам. Флавинадениндинуклеотид составляет их небелковый компонент (кофермент). [c.197]

    С подобным явлением встречаются и при действии аэробных дегидраз, которые катализируют дегидрирование органических веществ с перенесением водорода на кислород. Коферментом этих дегидраз выступает желтое вещество — флавинадениндинуклеотид. Отсюда их название — желтые окислительные ферменты. Веществами, подвергающимися дегидрированию, здесь могут служить восстановленные дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Нз) и три( юсфопиридиннуклеотид (ТПН-Нз), а также другие соединения (например, глютаминовая кислота). Химическая структура кофермента желтых окислительных ферментов установлена (стр. 196). Установлено также место присоединения к нему отщепляющегося от других веществ водорода. И в данном случае водород присоединяется к определенной части молекулы кофермента, а именно к изоаллоксазину. Схематично присоединение водорода можно представить себе следующим образом  [c.199]

    Механизм действия флавино1 ых аэробных дегидраз заключается в следующем. От веществ, подвергающихся под действием этих ферментов окис-.тению, переносятся электроны и протоны на флавинадениндинуклеотид, а в ряде случаев на флавигитуклеотид (коферменты), в результате чего происходит их восстановление. [c.245]

    Как же происходят процессы аэробного окисления Обычно аэробное окисление органических веществ начинается с воздействия на них анаэробных дегидраз, коферментами которы.х, как мы уже знаем, служат ди- и трифосфоииридиниуклеотиды. Новым моментом, характерным для аэробного окисления, является участие в нем, кроме анаэробных дегидраз, еще и флавиновых ферментов, цитохромов и цитохромоксидазы. В этом случае путь странствования водорода (электронов и протонов) к конечному акцептору (здесь к кис. юроду) становится более длинным. [c.247]

    При аэробно.м окислении водород от восстановленных коферментов (восстановленных ди- и трифосфопиридиннуклеотидов) в виде электронов и протонов переносится на особый флавиновый фермент, получивший название диафоразы и при этом его флавиновый кофермент восстаналивает цито-хромную систему, которая является посредником между восстановленными коферментами флавиновых ферментов и кислородом. [c.247]


Смотреть страницы где упоминается термин Кофермент аэробных: [c.1788]    [c.317]    [c.611]    [c.106]    [c.527]    [c.281]    [c.16]    [c.228]    [c.72]    [c.367]    [c.453]    [c.344]    [c.248]    [c.256]   
Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.197 , c.199 , c.200 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Коферменты

аэробные



© 2024 chem21.info Реклама на сайте