Катализ ферментный

С другой стороны, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks сохраняет постоянное значение при кислых и нейтральных значениях pH, но с дальнейшим увеличением pH она возрастает [13, 46]. Последнее объясняют тем, что правильная стереохимическая конформация активного центра обусловлена взаимодействием ионной пары (Asp-194)—СОО . .. " NHa — (11е-16), находящейся внутри ферментной глобулы (См. рис. 31). В результате депротонизации а-аминогруппы Пе-16 (с рКа — 8,5—9) происходит разрушение солевого мостика , что приводит к потере ферментом сорбционной способности. Это представление согласуется с данными рентгеновского анализа структуры кристаллического химотрипсина [17], однако ван<ность именно а-аминогруппы Пе-16 для катализа поставлена под сомнение в ряде работ ]47, 48]< [c.132]

Вообще ионные соединения переходных металлов, по всем данным, были теми каталитическими стимуляторами, которые направили ход эволюции в определенное русло и способствовали синтезу предбиологических соединений. Ионные соединения действуют в этом смысле более активно, если в их кристаллических решетках имеются различные дефекты , функционирующие как активные центры катализа. Другая роль ионов сводилась к активации органических катализаторов. На нынешнем этапе развития биологических систем ионы натрия, калия, кальция, магния действуют в ферментных системах как активаторы, иногда проявляя способность к взаимозаменяемости. [c.145]

Особый и важный раздел биохимии, особенно в прикладном аспекте, составляет получение иммобилизованных ферментов и даже целых ферментных систем, позволяющих проводить катализ в условиях, когда продукты реакции легко отделяются от ферментов, вытекая из [c.361]

Как и в катализе, в ферментных реакциях заместители [c.85]

В т. 2 приведены примеры синтезов, обсуждаемых в общем виде ВТ. 1, а также сведения из области ферментного катализа, химии биологически активных и технологически важных соединений. [c.575]

Функции контакта с субстратом и катализа у простых ферментных белков выполняют боковые радикалы аминокислот в полипептидной молекуле, в сложных ферментных белках эти функции выполняют преимущественно коферменты [c.62]

Теория активных ансамблей была сформулирована в 1938 г. [1] и поставила следующий вопрос действует ли гетерогенный катализатор всегда в виде системы атомов (т. е. некоторого закристаллизованного множества атомов) или он может проявлять каталитическую активность в виде отдельных атомов и их небольших группировок, не входящих в кристаллическую решетку. Эта альтернатива имеет и практическую, и принципиальную важность, так как от ее решения зависит выяснение вопроса о единстве каталитических явлений при гетерогенном, гомогенном и ферментном катализах. [c.3]

Как и в катализе, в ферментных реакциях заместители влияют на энергии Q реагирующих связей, входящих в уравнение (18) вследствие смещения электронов. [c.36]

Нужно сказать, что какой бы случай катализа ни анализировался,. 0 почти всегда рассматривается, как некоторый валентный акт , т. е. как обмен связями или электронами, происходящий в условиях статистического и энергетического равновесия с внешней средой [2]. Эта валентная форма катализа считается столь универсальной, что обычно даже не ставится вопрос о существовании какой-либо другой его формы. А между тем эта другая форма существует и весьма широко представлена в виде биологического ферментного катализа, охватывающего огромную область каталитических превращений в живом веществе. [c.44]

Таким образом, энергетическая подпитка активных центров, которую наше исследование обнаружило у ферментных и кристаллических катализаторов, является фактом, известным в области фотохимии кристаллов и макромолекул. Подобная подпитка активных центров за счет энергии реакции, захваченной белковой макромолекулой или кристаллом, представляет не что иное, как катализ в потоке собственной свободной энергии. [c.60]

Особого внимания заслуживают выдающиеся работы Н. И. Кобозева по изучению процесса формирования активных центров из разрозненных молекул или атомов катализатора. В этих исследованиях для некоторых химических реакций получены сведения о минимальном числе атомов в агрегате, необходимых для появления у формирующейся частицы вещества каталитической активное Элементарная группа атомов, проявляющая каталитическую актив-ность Швана активным ансамблем . Молекулы, атомы или ионы вещества могут двигаться по поверхности носителя и группироваться в ансамбли, однако эти движения ограничены определенными и весьма небольшими областями миграции . Н. И. Кобозев (1939 г.) показал, что по изменению удельной активности в зависимости от заполнения поверхности носителя катализатором можно рассчитать величину ансамбля, т. е. число атомов в ансамбле и среднюю величину области миграции. Весьма интересна связь, устанавливаемая этой теорией между типичным гетерогенным катализом и действием сложных ферментных катализаторов. Теория ансамблей является одной из важных частей общей теории приготовления катализаторов. [c.8]

Обзор В. И. Березина и С. Д. Варфоломеева знакомит читателя с достижениями в сравнительно новой области — на стыке ферментативного катализа и электрохимических реакций. Сопряжение ферментативных и электродных процессов открывает заманчивую перспективу — реализовать, по аналогии с энергетикой живых систем, трансформацию энергии химических реакций в электрохимический потенциал. В статье обсуждены проблемы переноса электрона между электродом и активным центром фермента и создания ферментных электродов. [c.5]

Нам неизвестна сущность биологического катализа с участием ферментных систем, разгадка тайны которого дала бы фантастические перспективы в науке и технике. [c.6]

Применение ферментов в химической технологии обычно бывает обусловлено их высокой избирательностью и стереоспецифичностью, однако, как отмечалось ранее, эти их свойства не всегда оказываются желательны. Примером такого рода могут служить случаи использования широкой субстратной специфичности фер> мента для производства аналогов основного продукта. Второе важное преимущество технологии на основе ферментов перед химическим катализом заключается в том, что при относительна мягких условиях удается достичь более высоких скоростей пре> вращений. Об использовании отдельных ферментативных реакций для получения аминокислот и антибиотиков мы уже говорили в этом разделе будет описано сегодняшнее положение дел в сфере использования ферментных препаратов в промышленности (табл. 4,3). [c.164]

Во многих случаях для осуществления катализа ферментных систем необходимо, кроме субстрата и фермента, еще одно вещество, являющееся важным элементом механизма катализа и, как правило, не изменяющееся к концу реакции. Это так называемые кофакторы ферментов, которые можно разделить на две группы кофецменты (коэнзимы) и активаторы. [c.132]

Для понимания механизма катализа химотрипсином важно знать внутреннюю (собственную) реакционную способность ферментных нуклеофилов, которые действуют на отдельных стадиях катализируемой реакции. Для этой цели проанализируем взаимосвязь структуры и реакционной способности субстратов в химотрипсиновом катализе на примере гидролиза метиловых эфиров а-Ы-ацилзамещенных-Ь-ами-нокислот. [c.158]

Из уравнений ( .26) и ( .27) следует, что для реакций с тепловым эффектом, близким к нулю, или для таких систем, где степень возврата энергии реакции близка к нулю, удельная ферментная активность сравнима с активностью самых обычных неорганических катализа торов, в том числе и адсорбционных. Это следует из того, что прямая I (рис. 19) вблизи Рреакц=0 пересека-ется с полосой III для атомных адсорбционных катализаторов. Это количественное сближение сложного ферментного катализатора с элементарным неорганическим катализатором при изменении энергетических параметров реакции вплотную подводит к вопросу является ли описанная энергетическая, т. е. невалентная, активация ферментов их исключительной особенностью или она в какой-то мере присуща простым каталитическим системам — атомным ансамблям и неорганическим кристаллическим катализа торам. [c.118]

В т. н. безреагентных методах Ф. а. примен. иммобилизованные ферменты (см. Ферментативный катализ). Использ., напр., ферментные электроды — электрохим. датчики, на чувствит. элемент к-рых нанесен иммобилизов. фермент. Такие электроды обладают высокой избирательностью и позволяют проводить быстрый (десятки анализов в час) автоматич. анализ многокомпонентных систем. С пх помО[цью определяют i-люкозу, холестерин, мочевину, мочевую к ту, сиирты, аминокислоты, ионы Си + и др. в-ва, концентрации к-рых варьируют от 0,05 мкг/мл до 1 мг/мл. ф Б е р е 3 и и И. В., К л е с о в А. А., Журнал аналитической химии , 1976, т, 31, в. 4, с. 786 — 800 их же, Успехи химии , 1976, т. 45, в, 2, с. 180-201. А. А. Клесов. [c.617]

Присоединение (синглетный кислород), либо последовательный радикальноионный процесс при ферментативном катализе (фермент содержит атом железа). Главными продуктами реакций во всех случаях являются непредельные гидроперекиси кислот. Различаются эти реакции лишь своей регио- и стереоселективностью. Наиболее селективными (абсолютно селективными) являются ферментно-катализируемые реакции, наименее селективны реакции неинициируемого аутоокисления. [c.112]

Для осуществления химических процессов с помощью иммобилизованных ферментов применяют колоночные, трубчатые, пластинчатые и танкерные реакторы разного объема и производительности. Иммобилизованные ферментные системы функционируют в биореакторе в виде неподвижной фазы, через которую протекает среда с субстратом, подлежащим химическому превращению (гетерогенный катализ). В таких реакторах наряду с непрерьш-ным режимом используется и периодический. Для эффективного перемешивания и газообмена биореактор снабжают мешалкой. Повреждающее действие мешалки на биокатализатор устраняют, закрепляя определенным образом его гранулы. Например, в биореакторе корзиночного типа мешалка вращается в полом цилиндре из сетчатой структуры (корзина), в ячейках которой закреплен иммобилизованный фермент. Во внутреннем объеме трубчатых реакторов рыхло расположены полые волокна, заполненные биокатализатором. Степень превращения субстрата в продукт (например, фумарата аммония в аспартат) в таких реакторах достигает 90 %. [c.94]

Для многих стадий катализа PLP-зависимыми ферментами необходим перенос протонов, и каждый такой перенос влияет на следующую стадию реакции. Определенные стадии требуют изменений в конформации как субстрата, так и кофермента и ферментного белка. Например, для превращения аддукта в уравнении (8-28) в субстрат-коферментное шиффово основание необходима пространственная перестройка, которая может быть обусловлена поворотом вокруг одинарной связи, как показано в уравнении (8-28), или поворотом кофермеи-та [33, 35]. Заметим, что элиминируемая е-аминогруппа [уравнение (8-28)] является сильно основной. Часто полагают, что эта основная группа участвует на следующей стадии в отщеплении а-Н и его переносе на 4 -углерод. [c.232]

Современная энзимология представляет собой бурно развивающуюся науку. Ее достижения находят все более широкое применение в различных областях практической деятельности человека, н прежде всего в медицине и биотехнологии. В последние годы благодаря стремительному совершенствованию технической базы исследований и производства были выделены и подробнее охарактеризованы десятки новых ферментов, катализирующих самые разнообразные химические реакции. Очевидно, нет необходимости убеждать читателя в том, что по-настоящему эффективное практическое использование огромного объема фактических данных, накопленных в результате лабораторных исследований, невозможно без их всестороннего теоретического анализа и осмысления, без глубокого понимания принципов действия биологических катализаторов— ферментов. Здесь уместно напомнить, что уникальные свойства ферментных катализаторов — поразительная специфичность и огромная удельная активность — обусловливаются сочетанием сравнительно несложных закономерностей физической и физикоорганической химии. Ясно поэтому, что путь к свободному овладению фундаментальными представлениями науки о ферментах как мощным инструментом практической энзимологии лежит через постижение основ классического органического катализа. Главная цель предлагаемой вниманию советских читателей книги М. Бендера, Р. Бергерона и М. Ко-миямы как раз и состоит в том, чтобы помочь начинающим работать в области энзимологии преодолеть этот нелегкий путь. [c.5]

Горизонты энзимологии. В литературе появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. Перечислим основные направления исследований энзимологии будущего. Во-первых, это исследования более тонких деталей молекулярного механизма и принципов действия ферментов в соответствии с законами югассической органической химии и квантовой механики, а также разработка на этой основе теории ферментативного катализа. Во-вторых, это изучение ферментов на более высоких уровнях (надмолекулярном и клеточном) структурной организации живых систем, причем не столько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов в сложных системах. В-третьих, исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов. В-четвертых, будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов —синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. В-пятых, исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия), создание гибридных катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов, а также создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов или полиферментных комплексов, обеспечивающих получение и производство наиболее ценных материалов и средств для народного хозяйства и медицины. Наконец, исследования в области медицинской энзимологии, основной целью которых является выяснение молекулярных основ наследственных и соматических болезней человека, в основе развития которых лежат дефекты синтеза ферментов или нарушения регуляции активности ферментов. [c.117]

Вообще большинство полученных опытных данных давало достаточно хорошее согласие с требованием теории. Это согласие опыта и теории само по себе является веским подтверждением основных положений теории, в частности атомной структуры активных центров и их простого состава. Поэтому мождо сделать вывод, что функция гетерогенного катализатора отнюдь не обязательно связана с его кристаллическим состоянием и что, следовательно, между гетерогенным, гомогенным и ферментным катализом нет незаполняемого разрыва. [c.18]

В работе с Николаевым [82], в которой мы исследовали действие носителя на фермент катализу, было найдено, что непосредственный контакт ферментных молекул друг с другом на сравнительно небольшой поверхности графита приводит к их дезактивации и что фермент наиболее активен в виде единично адсорбированных или свободных молекул в растворе, т. е. в виде единичного ансамбля. Аналогичную картину нашли Воробьева и Полторак [83, 84] в случае адсорбции гексогеназы на силикагеле. [c.39]

Если исключить парообразные атомные катализаторы, то все остальные атомно-гетерогенные катализаторы включают как необходимый компонент какую-либо поверхность— либо собственную кристаллическую фазу, либо носитель. Теория активных ансамблей позволила разобраться, в какой степени и какие именно процессы являются чувствительными к действию носителя. При этом оказалось, что такое рассмотрение перебрасывает мост между гетерогенным и ферментным катализом. Т1менно в таком обобщающем смысле этот вопрос изложен Линдсеем [96] в 4, 2 обзора по чистой и прикладной химии за 1964 г. Приводим этот параграф. Он непосредственно связан с теорией рекуперации энергии при ката-лизе. Автор пишет Модели активного центра, ассоциированного с организованным многоатомным носителем, изучались главным образом с целью определения, насколько далеко действует носитель, как среда для переноса энергии или функционирует, как резервуар энергии, и каким путем комбинация центра и носителя способствует быстрому переносу электронов . [c.41]

Эти ЯДЫ могут присутствовать в сырье, используемом для приготовления катализаторов, или вводиться с реагирующими веществами. Они действуют, блокируя взаимодействие между реагентом и поверхностью, и, очевидно, сами достаточно сильно хемосорбируются поверхностью. Обычно считают, что они хемосорбируются и на центрах, которые в противном случае были бы активными для катализа, и, таким образом, действуют как конкурирующие ингибиторы для ферментных реакций, рассмотренные в гл. IV. Распространение теоретической трактовки по Лэнгмюру — Хиншельвуду на ингибиторы приводит к уравнениям, очень сходным с перечисленными в табл. 24 и 27, где в качестве примеров приведены ингибирование продуктами реакции или самоингибирование реагирующими веществами. Подробный анализ ингибирования реакции разложения аммиака продуктом реакции — водородом дан на стр. 301 в этом анализе используется интегрированная форма уравнения скорости. Однако достаточного числа других количественных расчетов по ингибированию поверхностных реакций не имеется и слишком мало сделано попыток воспользоваться различными графиками, рассмотренными в гл. IV. [c.261]

В докладе дана новая валентно-энергетическая концепция гетерогенного и ферментного катализа. Сопоставление абсолютной активности ферментных групп (Оферм ) с тепловым эффектом энзиматического про- [c.61]

Этот удивительный результат нисколько яе меняется от того, что для обозначения ферментного катализа часто применяют термин микроге-терогенный вполне ясно, как глубоко различие и в структуре, и в избирательности, и в уровне активности между кристаллическим катализатором и белковой системой, содержащей активную группу. [c.202]

Если при обсуждении каталитических процессов до сих пор не умолкают споры о химизме и механизме катализа и если эти споры привлекают внимание, как и раньше, химиков разнообразного направления (Берцелиус, Оствальд, Аррениус, Сабатье, Зелинский, Баландин, Кобозев и многие другие), то это объясняется сложностью и многообразием каталитических реакций. О природе и химизме действия биологических катализаторов — ферментов — в течение прошлого столетия существовала гипотеза, исключавшая структурную связь фермента с белком, и считалось, что для усиления их действия можно и нужно очистить фермент, освободив его от белка. Однако в результате многочисленных экспериментов было показано, что при полной очистке от белка фермент терял свою активность. Понемногу составлялось убеждение в том, что белок необходим для ферментативного действия. Наиболее уверенную гипотезу в этом направлении высказал в двадцатых годах текущего столетия Вильштетер [2, 3], который полностью обосновал представление о том, что активное вещество фермента должно быть связано с белком и только в этом случае будут осуществляться каталитические и ферментные реакции. [c.439]

Одна из наиболее ранних теорий, на основании которой пытг,-лись объяснить природу взаимодействия фермента и субстрата и механизм биологического катализа, была предложена В. Бейлисом [42] в 1906 г. По представлениям Бейлиса, ускорение реакции в присутствии фермента должно было вызываться увеличением активной массы благодаря физической адсорбции ферментом реагируюш их веществ и происходящем в результате этого их концентрировании на поверхности фермента. Однако теория Бейлиса была отвергнута даже без значительной экспериментальной проверки, хотя идея о сгущении реагентов в порах или на поверхности ферментных образований часто обсуждалась в литературе и впоследствии. Основная причина, по которой отказались от теории Бейлиса, что при ее помощи невозможно было объяснить специфичность действия ферментов, хотя сам Бейлис не считал это условие совершенно обязательным. [c.171]

Основные научные работы посвящены изучению высокоорганизованных каталитических систем. Предложил (1970) кинетическую теорию мицеллярного катализа, по-лучивщую мировое признание. На основе искусственных светочувствительных ферментных систем создал (1970—1975) химические усилители слабых сигналов. Установил (1974) возможность регулирования скорости ферментативной реакции на молекулярном уровне. Открыл (1975) явление биоэлектрокатализа. Создал (1977) новые методы стабилизации биокатализаторов. Изучал также кинетику жидкофазного окисления углеводородов, элементарные свободнорадикальные реакции. [c.51]

В ряде случаев необходимо работать в особых-условиях. Так, некоторые ферментные системы приходится исследовать в отсутствие кислорода. К подобного рода работам относятся изучение гидрогеназ, ферментов метансинтезирующих бактерий, исследование окислительно-восстановительного катализа с участием ферментов, ферментных систем анаэробных бактерий и их мутантов и т. п. [c.8]

Комплексы, образуемые перекисью водорода с гемопротеинами, изучены более подробно, сначала методом визуальной спектроскопии, а в более поздних работах путем применения специальной техники быстрой спектрофотометрии. Все эти комплексы настолько неустойчивы, что их не удалось выделить. Показано, что и пероксидаза и каталаза образуют по три комплекса, тогда как метгемоглобин и метмиоглобип—только по одному. Эти комплексы различаются по цвету и Чанс [375] и Джордж [367] в составленных ими обзорах описали эти различия. Чанс характеризует эти комплексы как первичные, вторичные и т. д. в соответствии с характером спектров. Некоторые из этих комплексов принимают участие в ферментных реакциях. Проведено много работ для выяснения их относительных ролей. Чанс [375] указывает, что первичные комплексы наблюдаются лишь для гемопротеииов, активных как ферменты, тогда как каталитически неактивные гемоглобин и миоглобин их не образуют. Имеются также различия в константах равновесия при образовании и диссоциации обоих этих типов комплексов. С механизмом катализа при действии этих ферментов связано также то, что в отсутствие избытка перекиси водорода первичные комплексы, относительно говоря, устойчивы. Это дало возможность титрования гемопротеинов перекисью водорода с применением специальной техники такого рода исследования показали, что на каждый атом железа связывается одна молекула перекиси водорода. Ход этих реакций и форма образующихся комплексов еще не вполне выяснены. Чанс [375] и Джордж [c.352]

Образование нестойких промежуточных соединений при катализе удалось во многих случаях показать экспериментально. Эти взгляды развил и конкретизировал применительно к ферментативным процессам Ланген-бек, изучивший ряд так называемых ферментных моделей. [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология