Химотрипсин третичная структура

С другой стороны, известны молекулы белков, которые резко отличаются друг от друга первичной, вторичной и третичной структурами, но несмотря на это, обладают сходной биологической активностью. Классическим примером могут служить химотрипсин и бактериальная протеиназа субтилизин. Несмотря на существенные различия в структурах, основные аминокислоты активных центров этих ферментов идентичны и осуществляют свои каталитические функции по сходному механизму. По-видимому, такие белки являются результатом пересечения путей эволюции. [c.282]

Рис. 4.3. Гипотетическая модель третичной структуры молекулы предшественника химотрипсина (по Ней-рату).

Знания тонких деталей третичной структуры ограничены лишь несколькими примерами (миоглобин, лизо-цим, химотрипсин, рибонуклеаза, карбоксипептидаза, папаин, субтилизин, инсулин и др.), для к-рых методами рентгеновской кристаллографии определены структуры с разрешением порядка 0,2 нм (2 А). [c.122]

Хотя активный центр относительно невелик, он должен все же представлять собой довольно сложную структуру. Известно, что он определяет и каталитическую активность, и специфичность, а поэтому должен обеспечить весьма тесное взаимодействие, точное в пространственном (геометрическом) и химическом отношении с молекулами субстрата или с их необходимыми частями. Для проявления активности этого центра необходима его трехмерная структура, кооперативное действие его различных участков, возникающее при их топографическом сближении и соответствующей ориентации. Следовательно, необходима определенная трехмерная структура всей молекулы фермента. В настоящее время принято считать, что активный центр не располагается Б пределах какого-либо небольшого отрезка одной пептидной цепи, а представляет совокупность групп, расположенных на двух или нескольких цепях или на различных участках одной, но сложно изогнутой пептидной цепи. Структуру подобного рода мы видим на гипотетической модели молекулы химотрипсиногена, представленной Г. Нейратом (рис. 12). На модели черными линиями показан активный центр химотрипсина, который занимает небольшую область и включает два остатка гистидина и один остаток серина. Здесь имеется одна единственная пептидная цепь, изогнутая таким образом, что различные участки ее (различные аминокислотные остатки) сближены и образуют каталитически активный центр. Ясно, что каталитическая способность химотрипсина зависит не только от наличия тех или иных функциональных групп, но главным образом от конфигурации всей макроструктуры белка, поскольку эта конфигурация определяет взаимное расположение групп активного центра. Отсюда ясно и значение стабильности макроструктуры (третичной структуры) белка для выявления и сохранения ферментативной активности. [c.74]

Уже давно высказывалось мнение, что первичная структура белка — аминокислотный состав — определяет его пространственную структуру 1116, 117]. Поскольку за последнее десятилетие структура пяти белков — гемоглобина [1181, миоглобина [ПО, 1111, лизоцима [112, 113], а-химотрипсина [119] и рибонуклеазы А [120] — стала известна детально, а еще для нескольких белков рентгеноструктурный анализ дал достаточное разрешение для того, чтобы увидеть основные черты вторичной и третичной структур, многие исследователи пытаются найти корреляцию между аминокислотным кодом (составом и последовательностью аминокислотных остатков) и конформационным кодом (пространственной структурой). [c.388]

Для всех ферментов, перечисленных в табл. 12, роль основной каталитической группы выполняет имидазольный остаток гистидина. В а-химотрипсине этот имидазольный остаток —His 57 — расположен очень далеко в первичной последовательности аминокислот от Ser 119, а их пространственное сближение осуществляется только при построении третичной структуры а-химотрипсина. Сейчас роль гистидина в формировании каталитической активности сериновых фер- [c.161]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Некоторые ферменты находятся в клетках и биологических жидкостях в неактивном или малоактивном состоянии. Такие ферменты получили название проферментов. Под действием определенных соединений они становятся активными — переходят в фермент. Механизмы такого превращения разнообразны. Часто профермент переходит в фермент при разрушении находящегося в нем ингибитора. Возможно превращение профермента в фермент в результате перестройки структуры и конформации его молекулы. Как известно, химотрипсин образуется в поджелудочной железе в виде каталитически неактивного химотрипсиногена. Это вещество превращается в активный химотрипсин лишь тогда, когда попадает в пищеварительный тракт животного. Происходит это под действием трипсина и заключается в гидролизе одной пептидной связи в первичной структуре фермента. Благодаря расщеплению пептидной связи полипептидная цепочка становится как бы менее стянутой, поэтому она расправляется и может принять ту третичную структуру, [c.13]

Рпс. 28. Гипотетическая модель третичной структуры молекулы а-химотрипсина (по Нейрату) с изображением функциональных групп активного центра. [c.213]

Рентгеноструктурный анализ белков и фермент-ингибиторных комплексов после классических работ Перутца, Кендрью и Филлипса стал развиваться быстрыми темпами во многих научных центрах, несмотря на то, что он по-прежнему оставался дорогостоящим, трудоемким и длительным. Через несколько лет стали известны третичные структуры химотрипсиногена, химотрипсина, рибонуклеазы, папаина, инсулина и многих других белков и их комплексов. [c.53]

Насколько плотно упакованы остатки в белке Действительно ли он является почти сплошной структурой или же н нем есть пустые или заполненные растворителем области В третичной структуре белковых молекул иногда находили несколько больших полостей. В миоглобине есть область, хорошо соответствующая размерам атома ксенона это объясняет тот факт, что белок связывает один эквивалент этого инертного газа. Рибонуклеаза S имеет несколько полостей, которые, по-видимому, пусты. В лизоциме и а-химотрипсине имеется еще больше полостей, вероятно, заполненных растворителем. В кристаллической структуре а-химотрипсина было найдено 16 внутренних молекул воды . Однако визуально большинство белков выглядит довольно плотными структурами, как это видно на рис. 2.29 и 2.30. [c.109]

В ходе катализа в молекуле химотрипсина функционирует система переноса заряда, которая служит каналом переноса протона. Эта система включает три аминокислотных остатка, далеко отстоящих друг от друга в первичной структуре, но сближенных в рамках третичной структуры до расстояний, допускающих возможность взаимодействия. Этими остатками являются Asp 102, His 57 и Ser 195. Хотя в химотрипсине большинство заряженных остатков находится на поверхности молекулы, остатки, из которых формируется система переноса заряда, укрыты во внутренней неполярной части молекулы. Три упомянутых остатка образуют цепочку Asp 102. .. His 57. ... Ser 195. [c.92]

Поразительное сходство третичной структуры рассмотренных выше ферментов нельзя было предвидеть, исходя из сравнения их аминокислотных последовательностей. Между первичными структурами этих ферментов имеется довольно высокая гомология, однако аминокислотный состав эластазы и химотрипсина совпадает с аминокислотным составом трипсина только на 50%, Теперь, располагая кристаллографическими данными, мы вправе сказать, что такая степень гомологичности чрезвычайно вы-сока. Пользуясь этим критерием, можно предположить, что сериновые протеазы плазмы, входящие в состав каскадной системы свертывания крови, также обладают весьма близкой третичной структурой (табл. 1.3). Согласно результатам детального исследования гомологичных участков, внутри белковой глобулы в неизменности сохраняется 60% аминокислотных остатков, тогда как на поверхности — только 10%- Основные различия касаются участков молекулы, расположенных на поверхности структуры или образующих внешние петли. [c.29]

Карбоксипептидаза А гидролизует белки с С-конца полипептидной цепи. Она специфична в отношении гидрофобных боковых цепей фенилаланина, тирозина и триптофана. Карбоксипептидаза В специфична в отношении положительно заряженных боковых цепей лизина и аргинина. Между этими ферментами существует такая же связь, как между химотрипсином и трипсином. Их аминокислотные последовательности идентичны на 49%. Что касается различий в третичной структуре, то они имеются лишь в участках молекул, расположенных на поверхности. Основное отличие состоит в том, что остаток Пе-255, находящийся в кармане карбоксипептидазы А, в карбоксипептидазе В заменен на Азр-255, необходимый для связывания положительно заряженных боковых цепей основных субстратов. [c.33]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Третичная структура уникальна для каждого Ф., однако у однотипных Ф., даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное расположение цепей м. б. сходным (напр., химотрипсины и субтилизины). Часто в третичной струетуре можно вьщелить отдельные компактные части (домены), соединенные участками полипептидной цепи. Организация в пространстве неск. субъединиц определяет четвертичную сгрукт у Ф. [c.84]

На протяжении последних десятилетий в связи с повышением разрешающей способности рентгеноструктурного метода была расшифрована третичная структура более 1000 белков, в том числе гемоглобина, пепсина, химотрипсина, рибонуклеазы, лизоцима, трипсина п его ингибитора, ряда фрагментов иммуноглобулинов человека, цптохрома С, карбоаигидразы человека, аспартатампиотраисферазы, инсулина п др. Примеры трехмерной структуры некоторых из них представлены на рис. 1.21. [c.65]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В П. с., закодированной в соответствующем данному белку структурном гене, заложено все необходимое для ее самоорганизации в глобулу с определенной пространств, структурой. П. с. определяет вторичную и третичную структуры белка. Методы ее установления хорошо разработаны полипептидную цепь специфически расщепляют протеиназами (трин-сином — по остаткам аргинина и лизина, химотрипсином — по остаткам аром, аминокислот и лейцина) или хим. методами (бромцианом по остаткам метионина) в полученном наборе перекрывающихся пептидных фрагментов определяют последовательность аминокислот, используя преим. ступенчатое расщепление по Эдману (процесс автоматизирован), и сопоставляют строение фрагментов. [c.429]

Маршалл [106] установил, что резонансный сигнал С1 м-меркурбензолсульфохлорид-группы, присоединенной через атом ртути к остатку Сер-195 активного центра а-химотрипсина, уширяется, если соседние остатки Мет-180 и Мет-192 алкилированы бромистым бензилом. Уширение пропадает, если обработать белок 8М раствором мочевины, что приводит к развертыванию глобулы. Можно полагать, что заторможенность движения хлорсодержащей группы определяется вторичной и третичной структурой интактного белка. [c.391]

Вследствие высокой специфичности по отношению к пептидным связям, образованным карбоксильными группами лизина и аргинина, наиболее часто применяют трипсин. Однако известно несколько случаев, когда скорость гидролиза трипсином подобных связей неодинакова иди когда в процессе гидролиза сохраняется С-концевая пептидная связь, образованная лизином [3]. Трипсин часто бывает загрязнен химотрипсином, который обладает меньшей специфичностью. В результате побочного действия химотрип-сина могут получиться вводящие в заблуждение пептидные фрагменты. Примеси химотрипсина могут быть в значительной степени уменьшены путем инактивации химотрипсина разбавленной НС1 [131] или при обработке мочевиной, которая необратимо денатурирует химотрипсин и не действует на трипсин [69]. Некоторые нативные белки (например, рибонуклеаза), обладающие жесткой третичной структурой, не подвергаются действию трипсина и химотрипсина. Денатурация посредством нагревания, обработки раствором мочевины или окислением надмуравьиной кислотой делает их доступными Действию протеолитических ферментов. [c.395]

О пространственной структуре молекул ферментов известно пока мало. Считают, что количество спиральных участков в них невелико это было доказано методом рентгеноструктурного анализа для ряда белков, в частности яичного альбумина наиболее подробно — для лизоцима, а также для рибонуклеазы, а-химотрипсина. Сходные данные найдены и методом спектрополяри-метрии, например по Моффиту-Янгу (10—20—30%). Несомненно, что каждый ферментный белок обладает уникальной третичной структурой, где между спирализованными участками располагаются неспирализованные, количество которых велико и которые составляют значительную часть молекулы. Частицы многих ферментов состоят из нескольких (2—4) одинаковых субъединиц, связанных между собой различными способами (четвертичная структура). Часто они удерживаются вместе с помощью атомов металлов, коферментов. Разбавление во многих случаях приводит к диссоциации субъединиц, иногда же силы, связывающие их, более прочны и для этого требуется действие концентрированных растворов мочевины. Химотрипсин, например, находится в растворах чаще в виде димера, при разбавлении образуется мономер (Л1—23 000), а в концентрированных растворах содержится тример. Алкогольдегидрогеназа дрожжей при удалении из нее атомов цинка диссоциирует на четыре неактивные субъединицы (М = 36 000). [c.73]

Получены экспериментальные доказательства того, что гистидин входит в состав активного центра химотрипсина. При обработке фермента Ъ-1-тозиламидо-2-фенилэтилхлор-метилкетоном (ТФХК) один из двух остатков гистидина в молекуле химотрипсина алкилируется, что сопровождается полной утратой ферментативной активности. Если фермент предварительно инкубировать с ДФФ, то алкилирования не происходит. Алкилирование не идет также в растворе 8 М мочевины. Следовательно, необходимым условием для алкилирования химотрипсина является сохранение вторичной и третичной структуры и нормальных каталитических свойств [31]. В полипептидной цепи фермента этот остаток гистидина расположен далеко от активного серина и должен поэтому приблизиться к активному серину за счет изгиба пептидной цепи. Можно предполагать, что за счет изгибания пептидной цепи с активным серином сближается также та часть молекулы фермента, которая определяет его специфичность. Таким образом, представление об активном центре фермента отличается достаточной сложностью. [c.108]

Во МНОГИХ ферментативных реакциях имеются стадии, характеризующиеся такими величинами А5, которые значительно превышают величины, ожидаемые на основе представлений об электростатических взаимодействиях или простых эффектах отбора . Так, например, А5 деацилирования ацетил-а-химотрипсина составляет примерно —36 э. е. [22]. Можно представить себе несколько возможных причин этого явления, но экспериментальное исследование каждой из них в отдельности пока неосуществимо. Одна из возможностей состоит в том, что молекула фермента претерпевает ка-кое-то конформационное изменение [23]. Такой эффект предусматривается в гипотезе принудительного контакта Кошланда [24], согласно которой конформационные изменения, возникающие в молекуле фермента при образовании комплекса с субстратом, обеспечивают необходимое расположение каталитических групп. Как отмечают Бендер и сотр. [22], принудительный контакт должен привести к существенному повышению энтропии активации, величину которого нельзя предсказать на основе структуры субстратов. Возможно, дальнейшие более точные измерения энтропии активации позволят оценить роль этого эффекта по сравнению с другими эффектами, обсуждаемыми ниже. В этой же связи следует упомянуть, что. согласно предположению Хаммеса [25], изменения третичной структуры фермента при ком-плексообразовании дают вклад в каталитический эффект за счет того, что освобождающаяся при это.м энергия частично компенсирует энергию активации, необходимую для взаимодействия субстратов. [c.111]

Хроматографический метод очистки и фракционирования белков на карбоксильной смоле Амберлит ШС-50 успешно применен к следующим белкам цитохрому С, рибопуклеазе, лизоциму, химотрипсиногену, химотрипсину, гиалуронидазе, гемоглобинам, адренокортикотропяому гормону, инсулину и др. Среди этих работ следует отметить обнаружение двух хроматографически активных белков, обладающих активностью рибонуклеазы, доказательство распада индивидуального лиофилизованного лизоцима при комнатной температуре и лиофилизованной рибонуклеазы при 0° С. Наибольшее значение тонкая хроматографическая очистка белка имеет при изучении первичной его структуры и физикохимических констант, характеризующих вторичную и третичную структуры. [c.200]

Особенно наглядно эти закономерности удалось проследить на примере обратимой денатурации цпстинсодержащих одноцепочечных белков, таких, как рибонуклеаза, химотрипсин пепсиноген Было показано, что полностью восстановленная и ферментативно неактивная рибонуклеаза быка может быть окислена воздухом с восстановлением активности После восстановления и реокисления молекула, по-видимому, имеет ту же самую вторичную и третичную структуры, что и исходный нативный фермент [c.157]

Белки организмов разных видов, проявляющие одинаковую биологическую функцию (эволюционно родственные), могут иметь схожее пространственное строение (третичные структуры), но при этом существенно отличаться по первичной структуре. Например, к таким белкам относятся миоглобины и гемоглобины, а также трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеолитические ферменты животных. Вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий способ [c.68]

В других исследованиях особое внимание обраш ается не только на природу данного остатка, но и на характер и частоту появления соседних с ним в цепи остатков. Тем самым учитывается стабилизируюш ая роль взаимодействий остатков внутри участка вторичной структуры. Действительно, в третичной структуре миоглобина, гемоглобина, лизоцима, рибонуклеазы и химотрипсина содержатся определенные пентапептидные и тетрапептидные последовательности, которые присутствуют в [c.208]

В некоторых случаях предсказанные максимумы качественно согласуются с наблюдаемыми спиральными участками в глобуле в других, а их большинство (конканавалин, рубредоксин, трипсиновый ингибитор, химотрипсин, эластаза, трипсиноген), даже качественного согласия нет. Авторы предполагают, что дальние взаимодействия фиксируют те спиральные участки, для которых гипотеза о большой роли ближних взаимодействий в образовании спиральных структур белков предсказьшает максимальную вероятность реализации а-спирали. Следовательно, допускается наличие согласованности в третичной структуре ближних и дальних взаимодействий. Однако считается, что это не имеет решающего значения в стабилизации нативного положения спиральных участков, локализация которых определяется в основном дальними взаимодействиями, как наиболее специфическими. Тем не менее, вступая в некоторое противоречие с подобным заключением, а также с наиболее ранними высказываниями, авторы делают вывод, что согласованность ближних и дальних взаимодействий 252 [c.252]

Рассмотренный пример не является исключением. Так, С-концевой полипептид папаина из ПО остатков, представляющий собой достаточно автономную область трехмерной структуры, был отнесен, как и а-химотрипсин, к -структурным белкам [157]. Следовательно, формирование его конформации должно проходить в принципе так же, как у рассмотренного фермента. Но С-концевой домен папаина содержит лишь восемь -структурных остатков и приходится описывать весь процесс укладки, не воспользовавшись другими 102 остатками, в том числе 11 а-спиральными. Еще один пример. Инсулин причислен к а-структурной группе [157]. Поэтому при сборке его структуры не замечается уже -структурный участок. Принципиальный недостаток схемы уровней структурной организации глобулярных белков Шульца и Ширмера заключается в том, что в ней не учитывается существование нерегулярных участков полипептидной цепи, иными словами, сборка третичной структуры представляется только путем ассоциации вторичных и супервторичных структур и состоящих из них доменов. И такое представление не претерпело каких-либо изменений и остается общепринятым и сегодня. В 1989 г., т.е. спустя десять лет после выхода в свет монографии Г. Шульца и Р. Ширмера, Г. Фасман писал ...стало очевидно, что третичное свертывание определяется главным образом упаковкой а-спиралей и/или -структур... Супервторичные структуры являются главными компонентами доменов, которые, будучи собранными, составляют трехмерные конформации белков [238. С. 236]. [c.313]

Сериновые протеазы животного про-исхоадения химотрипсины. трипсин и эластаза. имеющие значительное сходство в последовательности аминокислот. -также весьма близки и по третичной структуре (рис.14). [c.75]

РИС. 1.4. Три типичные третичные структуры белков (показаны положения лишь а-атомов углерода). А. Миоглобин состоит в основном из а-спиралей, обозначенных латинскими буквами от А до Н, и содержит группу гема (окрашена), связывающую кислород. (Рисунок Ирвинга Гейса). Б. а-Химотрипсин содержит три полипептидные цепи и на первый взгляд лишь один небольшой а-спиральный участок на С-конце цепочки С. Но для него характерно также наличие значительного количества складчатых структур и четырех дисульфидных мостиков (окрашены). В. Часть спирали коллагена, состояшей из трех полипептидных цепей, каждая из которых находится в спиральной форме — так называемый поли-Ь-пролин II. За счет взаимного переплетения этих спиралей образуется сверхспираль, определяюшая третичную структуру. [c.16]

Другое семейство близкородственных белков образует несколько сериновых эстераз. К ним относятся протеолитические ферменты химотрипсин, трипсин, эластаза и тромбин. На рис. 2.19 сравниваются аминокислотные последовательности этих четырех белков. Сравнение выявляет соответствие не только в аминокислотной последовательности, но и в расположении многих дисульфидных поперечных связей, а также в локализации очень реакционноспособного остатка серина, который, как известно, находится в активных центрах всех этих ферментов. Можно предположить, что такое сходство первичных структур должно приводить к сходству их третичной структуры. Именно это и представлено на рис. 2.20, где изображены три из четырех упомянутых выше белков. Следует, однако, обратить внимание на то, что, несмотря на сходство последовательностей, структуры и механизмов функционирования, позволяющее рассматривать эти четыре белка как родственные в эволюционном смысле, все же считать их тождественными никак нельзя. Различием аминокислотных последовательностей, и особенно пространственных структур, можно объяснить некоторые особенности субстратной специфичности этих белков и механизма их действия. [c.79]

РИС. 2.20. Третичная структура трех родственных сериновых протеаз. А. Трипсин. Б. Химотрипсин. В. Эластаза. Здесь показаны только положения а-углеродных атомов, а также несколько боковых групп в области активного центра (черные кружки) и дисульфидные мостики (красные кружки). Все три протеазы расщепляют пептидные связи одинаковым образом, но трипсин преимущественно расщепляет их в участках, расположенных после положительно заряженных остатков, химотрипсин — после больщих гидрофобных остатков, а эластаза — после малых гидрофобных остатков. Различную специфичность к субстрату можно понять, анализируя различие в структуре связывающих карманов, примыкающих к каталитическому центру. (Рисунки Ирвинга Гейса.) [c.84]

Третичная структура химотрипсина и химотрипсиногена установлена с помощью метода рентгеноструктурного анализа (разрешение 0,25 нм) [21, 22]. Необходимым для катализа остатком у химотрипсина явля- ется Ser 195. Он образует водородную связь с His 57,. который в свою очередь связан с Asp 102 (рис. 3.3). Эта пара водородных связей является системой с переносом заряда благодаря ей отрицательный заряд. [c.41]

Хотя структура активационных пептидов трипсиногена и химотрипсиногена существенно различается (табл. 3.2), трипсин, эластаза и химотрипсины А и В имеют сходные черты каждый из этих ферментов содержит около 230 аминокислот и специфически ингибируется ДФФ. Степень гомологии первичной структуры химотрипсинов А и В составляет 78%, а любой другой пары рассматриваемых ферментов — 40— 55% [8]. Очень большое сходство наблюдается в последовательностях аминокислот, окружающих остатки, которые участвуют в формировании активного центра (табл. 3.3). Третичные структуры трипсина [25], эластазы [8] и химотрипсина А весьма близки, а системы передачи заряда идентичны (рис. 3.3) все это свидетельствует об одинаковом механизме катализа у рассматриваемых протеиназ. Разная спе- [c.43]

Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при рН= 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с р/(а = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется ацилфермент , в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология