Полипептидная цепь в воде

Водородные связи играют гораздо более важную роль для живых систем, чем можно предположить только по структуре воды. Они лежат в основе главного способа связывания белковых молекул, о котором будет рассказано в гл. 21. Без таких связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода аминогрупп не могли бы надлежащим образом возникать спиральные полипептидные цепи, образующие молекулы белков. [c.621]

Фибриллярные белки (скл протеи- НЫ) Полипептидные цепи, образующие волокна или спирали наибольшая составная часть их -простые аминокислоты в большинстве своем плохо растворимы в воде [c.211]

Количественной мерой гидрофобности аминокислотного звена в полипептидной цепи принята величина изменения свободной энергии Д G, приходящаяся на боковой радикал элементарного звена при переносе 1 моля аминокислоты из этанола или диоксана в воду. Естественно, что абсолютные значения [c.348]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Априори нельзя исключить альтернативную возможность, что оба коэффициента активности /е и /ез изменяются в присутствии соли одинаково. Для объяснения такого феномена можно предложить модель активного центра, где сорбционная область — это щель, контактирующая с водой и выстланная преимущественно углеводородными фрагментами полипептидной цепи [c.145]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. [c.425]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Водородная связь играет важную роль в неорганической и органической химии. Ее универсальность связана с распространенностью в природе воды и соединений со связями 0 Н. Низкая энергия водородной связи, способность легко разрушаться и восстанавливаться при комнатной температуре вместе с ее огромной распространенностью обусловливает значение водородной связи в биологических системах. Упорядоченное расположение полипептидных цепей в структуре белка, поперечные связи в структуре целлюлозы и в двойной спирали дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) объясняются наличием водородной связи. Кроме того, доказано образование водородной связи на некоторых стадиях почти всех биохимических процессов. [c.103]

В период 1900—1910 гг. немецкому химику Эмилю Фишеру (1852— 1919) удалось получить убедительные данные, свидетельствующие о том, что аминокислоты в белках соединены в длинные цепи, называемые полипептидными цепями. Так, две молекулы глицина могут соединяться и образовывать двойную молекулу глицилглицина, приведенную на рис. 14.2 при образовании такой молекулы выделяется вода. Возникшая связь называется пептидной связью. Процесс образования [c.391]

Подготовка образцов. В растворы опытных и стандартных белков, содержащие 2—5 мг/мл, добавляют 10%-ный ДСН до конечной концентрации 1% и р-меркаптоэтанол (для предотвращения неспецифической агрегации полипептидных цепей) до конечной концентрации 1—5%. Образцы выдерживают 5 мин при температуре 90° С. Если опытные или стандартные образцы находятся в растворах, содержащих ионы К+ или NH4+, перед обработкой ДСН их нужно обессолить диализом или гель-хроматографией, так как додецилсульфат калия и аммония плохо растворимы в воде. [c.120]

Фибриллярные белки практически нерастворимы в воде и солевых растворах, обладают волокнистой структурой. Полипептидные цепи, расположенные параллельно одна другой в форме длинных волокон, образуют структурные элементы соединительных тканей. Важнейшие представители этой группы структурных белков — коллагены, кератины и эластины (разд. 3.8.3). [c.345]

Глобулярные белки (сферопротешы) Полипептидные цепи, образующие клубки меньшая часть их состоит из простых аминокислотных остатков в большинстве случаев растворимы в воде [c.211]

Белки являются полиамфолитами, т. е. они содержат как положительно, так и отрицательно заряженные ионогенные группы. Для всех полиамфолитов характерна зависимость их заряда от pH при низких pH они заряжены положительно, при высоких - отрицательно. Для каждого белка существуют такие значения рР1, при которых суммарный заряд молекулы равен нулю. Это значение pH определяется как изоэлектрическая точка. Очевидно, что изоэлектрическая точка полипептидной цепи определяется природой входящих в нее аминокислотных звеньев (см. табл. 6.7). Следует подчеркнуть, что все функции белков реализуются только в присутствии воды, т. е. в растворе или в набухшем состоянии. [c.340]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

Число возможных вариантов еще более возрастет, если учесть, что полипептидные цепи способны замыкаться в циклы. Го моде т-циклические полипептиды получаются в результате образования пептидной связи между концевыми амино- и карбоксильной группами (отщепление воды), Гетеродет - циклические полипептиды образуются в тех случаях, когда замыкание цикла происходит, например, в результате этерификации карбоксильной группы гидроксилом, рлсположениым в боковой цепи, или в результате образования дисуль-фидной связи между боковыми цепями [c.381]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Рассмотрим характер конформационных изменений, возникающих при комплексообразовании карбоксипептидазы А с субстратоподобным ингибитором [15]. В активном центре свободного фермента (см. рис. 5) имеется система водородных связей (пунктир), которая простирается от Aгg-145 через амидные связи полипептидной цепи (01и-155, А1а-154, 01п-249) и молекулу воды (она не указана на рис. 5) до фенольного гидроксила Туг-248. При контакте этого же фермента с квазисубстратом глицил- -тирозином (см. рис. 7) электростатическое взаимодействие свободной карбоксильной группы квазисубстрата с гуанидиновой группой Aгg-145 (пунктир) вызывает смещение последней на 2 А (по сравнению с ее положением в свободном ферменте). Более того, это смещение одного остатка влечет за собой нарушение всей системы водородных связей, что приводит к повороту боковой цепи Туг-248 с перемещением ее фенольного гидроксила на 12 А. В результате между ней и амидным атомом азота в молекуле квазисубстрата образуется водородная связь (пунктир на рис. 7). [c.24]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Большой интерес для биологии представляют пленки, образованные двумя или несколькими компонентами (не считая молекул подложки). К ним относятся, например, пленки, образованные двумя нерастворимыми в воде, но взаимно растворимыми веществами ( нерастворимые растворы ), а также пленки, состоящие из нерастворимого вещества и растворимого ПАВ, например, исследуемые Зонтагом (ГДР) ПАВ-полимерные пленки и липиднопротеиновые пленки. Последние изучают в настоящее время особенно интенсивно, поскольку они являются следующей (после обычной пленки) стадией модельного приближения к биологическим мембранам. Согласно современным представлениям, клеточные мембраны бимолекулярны и состоят из двух фосфолипидных слоев, обращенных наружу полярными группами, которые связаны с полярными группами полипептидной цепи белковых молекул. [c.112]

S —S-— между двумя ветвями полипептидной цепи. Действие кислот и щелочей, повышение температуры приводит к нарушению TpexMopfioH структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Глобулярные белки растворимы в воде и легко денатурируют. [c.732]

Лейхс заметил, что ангидриды при действии следов воды теряют двуокись углерода и образуют полимеры. Но это наблюдение не привлекало внимание до тех пор, пока Качальский и другие химики не начали вести широкие исследования в этом направлении. Высокомолекулярные поли-а-аминокислоты были синтезированы из М-карбоксиан-гидридов почти всех природных аминокислот. Получен также ряд сополимеров, в которых примесные аминокислоты беспорядочно распределены по длине полипептидной цепи. [c.712]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

K. отличаются от а-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. -K. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей их волокна более гибки, чем у а-К., но в отличие от последних не эластичны. [c.372]

Толщина белковых люнослоев составляет около 10 А (Гор-тер), что соответствует лишь толщине полипептидной цепи и указывает на развертывание белковых молекул в поверхностном слое, причем значительная часть гидрофильных групп белка обращается к воде, а гидрофобных групп — в воздух (Пчелин). Площадь на аминокислотный остаток [c.91]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Фибриноген содержится в человеческой плазме в концентрации 200 — 300 мг на 100 мл и составляет приблизительно 3 — 4<Уо суммарного содержания плазменных белков. В образонании молекулы, состоящей из двух идентичных субъединиц, принимают участие три пары полипептидных цепей ( 2/3272). лежащих параллельно одна другой и сшитых между собой в N-концевой области многими дисульфидными снязями. Отдельные цепи имеют различный размер (для а-цепи М 67 ООО, для /3-цепи — 56 ООО и у-цепи — 47 ООО). Фибриноген имеет М 340 ООО (по данным малоуглового рентгеновского рассеяния в растворе 335 ООО 25 ООО). Предполагается, что его пространственная структура имеет вид вытянутого цилиндра длиной 45 нм и диаметром 9 нм. Гидратация фибриногена (5 г воды на 1 г белка) необычно высокая для белков. [c.427]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология