Ферменты мТт оборотов

Число оборотов можно измерить только для чистых ферментов. Отчасти по этой причине активность фермента чаще выражается в единицах активности на i мг белка (удельная активность). Одна международная единица представляет такое количество фермента, которое-катализирует образование I мкмоль продукта в 1 мин при стандартных (обычно оптимальных) условиях. В настоящее время Международный биохимический союз [7] рекомендует новую единицу — катал (кат), представляющую собой количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата в продукт за 1 с. [c.8]

Число оборотов фермента (разд. 25.3)-число индивидуальных актов реакции в единицу времени на конкретном активном центре фермента. [c.466]

Молярная активность (или число оборотов) - число молей субстрата, превращаемое одним молем фермента в единицу времени. [c.32]

Находим молярную активность (число оборотов) (2,800 10 ) 10 = 2,8 оборотов/с). Эта величина означает, что число оборотов равно 2,8, т.е. 2,8 моль субстрата превращается в продукт одним молем фермента в единицу времени. [c.32]

Число оборотов ферментов [c.8]

Каталитическую активность ферментов можно характеризовать как отношение скорости реакции при концентрации катализатора, равной единице, к скорости той же реакции без катализатора, или по снижению энергии активации при концентрации катализатора, равной единице, и, наконец, числом оборотов фермента. Числом оборотов называется количество молей субстрата, превращаемое в единицу времени одним молем фермента. В табл. 28 приведены величины чисел оборотов некоторых ферментов. [c.253]

Молекулярной активностью фермента называется число молекул субстрата, превращаемых в 1 мин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. Молекулярная активность может быть выражена и как число оборотов (Варбург) — число молей превращенного субстрата, приходящееся на моль фермента за 1 мин. [c.373]

Объясните каждый из следующих терминов а) фермент б) апофермент в) денатурация г) активный центр д) голофермент е) специфичность ж) пептидаза з) число оборотов. [c.467]

Адсорбционный механизм регуляции активности гексокиназы скелетной мышцы (И изозим гексокиназы) реализуется в повышении каталитической эффективности фермента вследствие нековалентной иммобилизации на митохондриальных мембранах. Связанная форма фермента по сравнению со свободной обладает большим числом оборотов, повышенным сродством к субстрату глюкозе и менее чувствительна к ингибирующему действию продукта реакции глюкозо-6-фосфата. Связь фермента с наружной митохондриальной мембраной осуществляется преимущественно с участием фосфолипидного компонента мембран и регулируется внутриклеточными метаболитами. Так, Mg + и глюкоза являются адсорбирующими фермент реагентами, АТФ и глюкозо-6-фос-фат (Г-6-Ф) солюбилизируют фермент, контролируя тем самым соотношение разных по каталитической эффективности форм фермента [c.374]

Изучить зависимость числа оборотов фермента от концентрации цитохромоксидазы в среде измерения активности. [c.434]

Если фермент является чистым и насыщен субстратом, а также выполнены стандартные условия определения активности, то для числа оборотов справедливы следующие соотношения [c.8]

Например, пикосекундные сигналы, получаемые от работающего белка — фермента, трактуются как время релаксации светового возбуждения (снимаются спектры вынужденной флуоресценции), и из этого времени удается извлечь как период биохимического оборота в расчете на одну молекулу, так и положение и размеры непосредственно задействованного в каталитическую реакцию участка. При некоторых дополнительных опытах комбинированная информация становится и структурно-динамической в прямом значении этого понятия [227]. [c.316]

На втором и третьем этапах осуществляют выращивание и наращивание клеток ро флаконах или в горизонтально расположенных и медленно вращающихся (порядка одного оборота в мин ) бутылях Самые большие бутыли имеют площадь около 1600 см Отделение клеток сут доньев флаконов после П-го этапа также осуществляют с помощью протеолитиче-ских ферментов [c.344]

Одним из наиболее интересных ферментов в человеческом организме является угольная ангидраза, которая катализирует выделение растворенной углекислоты из крови в воздух, находящийся в легких. Если бы не этот фермент, организм не смог бы достаточно быстро освобождаться от СО2, накапливаемого при клеточном обмене веществ. Этот фермент с молекулярной массой 30000, содержащий один атом цинка в молекуле, способен катализировать дегидратацию с дальнейщим переходом в воздух до 10 молекул СО2 в секунду. К какой части этого описания применимы термины голофермент, апофермент, кофактор или число оборотов [c.468]

Эти исследования показали, что ферменты являются необычайно активными катализаторами по сравнению с любыми другими, известными для гомогенных неценных реакций. Сравнительное исследование проведено различными путями и многими учеными, и в этой главе довольно подробно рассмотрены оба весьма полезных критерия число оборотов фермента и константа скорости). При любом разумном сравнении оказывается, что ферменты пред- [c.109]

В настоящее время термин число оборотов фермента признан нецелесообразным. Активность ферментов, содержащих в молекуле один или несколько каталитических центров, выражают через молекулярную активность, под которой понимают число молекул субстрата, претерпевающих превращение в одну минуту под влиянием одного активного центра.— Прим. перев. [c.109]

Число оборотов ферментов в минуту [c.253]

Таким образом, порядок реакции по субстрату меняется от 1 до О с ростом концентрации субстрата. Постоянная к , равная числу молекул субстрата, прореагировавших в единицу времени в единице объема с одной молекулой фермента, называется числом оборотов [72]. [c.83]

Для оценки активности ферментов, содержащих в молекуле один каталитический центр, Комиссией по ферментам введена величина молекулярной активности, под которой подразумевается число молекул субстрата, претерпевающих в стандартных условиях (температура 25°, оптимальные pH и концентрация субстратов) превращение в 1 мин. Эта величина имеет размерность в соответствии с определением мин . Для ферментов, содержащих несколько каталитических центров в молекуле, принята величина активности каталитического центра, выражающаяся числом молекул субстрата, превращающегося на одном каталитическом центре в 1 мин. Оба эти понятия соответствуют применявшемуся раньше числу оборотов фермента. [c.13]

Что такое катализатор Согласно учебникам физической химии, катализатор — это вещество, влияющее на скорость химических превращений других веществ и не меняющееся при этом. В биохимии принято называть начальные вещества химического превращения субстратами, а конечные — продуктами. Сказанное выше означает, что после каждого акта превращения субстратов в продукт фермент возвращается в свое исходное состояние. Исходное и конечное состояния молекул фермента не изменяется, в то время как концентрация молекул субстрата и продукта меняется с каждым оборотом фермента. [c.65]

Решение. Высокая скорость реакции при контакте перекиси водорода с открытой раной наводит на мысль, что разложение перекиси водорода катализируется какими-то химическими частицами, имеющимися в ране. Этим веществом является фремент пероксидаза. Наличие в клетках организма пероксидазы предотвращает накопление в них перекиси водорода, которая может препятствовать протеканию в клетках многих других реакций. Пероксидаза-эффективный фермент с очень высоким числом оборотов. [c.452]

Поскольку для ферментов наблюдается большое число оборотов, можно предположить, что молекулы субстратов не очень прочно связаны с ферментом в противном случае они блокировали бы активный центр. Это привело бы к )амедле-нию реакции, так как активный центр не мог бы достаточно быстро очиститься. Большинство исследованных ферментативных систем ведут себя так, как при наличии равновесия между субстратом (8) и активным центром (Е) такое равновесие можно представить уравнением [c.452]

Измерение активности цитохромоксидазы. Активность фермента измеряют полярографическим методом (с. 480) по поглощению кислорода из среды измерения. В кювету полярографа помещают 2 мл ,05 М фосфатного буфера (pH 7,4), содержащего 1%-ный твин-80. Добавляют 0,04 мл 1 М, аскорбиновой кислоты и 0,08 мл 2 мМ цитохрома с. Кювету устанавливают в штатив полярографа, дожидаются, пока значение тока выйдет на постоянный уровень, и реакцию начинают добавлением препарата цитохромоксидазы (10—100 мкг). Из по-лярограммы находят величину каталитической активности фермента и рассчитывают число его оборотов. [c.434]

Основной путь разрушения тирозина в организме животных начинается реакцией переаминирования с превращением в п-оксифенилпи-руват (рис. 14-20, реакция в). Фермент тирозинаминотрансфераза изучен довольно подробно, что объясняется индукцией его синтеза в печени в ответ на действие глюкокортикоидных гормонов (гл. 11, разд. Е, 7). Синтез этого фермента контролируется и на уровне трансляции [119], причем освобождение новообразованного белка из рибосом печени стимулируется циклическим АМР. Кроме того, этот фермент подвержен постранскрипционной модификации, включающей фосфорилирование [120], и характеризуется необычно быстрым оборотом [121]. [c.145]

Величину к наз. эффективной каталитич. константой скорости процесса, параметр - константой Михаэлиса. Значение к определяется величинами Л,- наиб, медленных стадий каталитич. р-ций и иногда наз. числом оборотов фермента (ферментной системы) характеризует число каггалитич. циклов, совершаемых ферментной системой в единицу времени. Наиб, распространены ферменты, имеющие значение для специфич. субстратов в диапазоне 10 -10 с . Типичные значения константы Михаэлиса лежат в интервале 10" -10- М. [c.81]

Здесь [E]f —это суммарная концентрация фермента, т. е. концентрация свободного фермента Е и фермент-субстратного комплекса ES.. Уравнение (6-6) справедливо только при насыщении субстратом, т. е. в условиях, когда концентрация субстрата достаточно высока, чтобы, практически весь фермент перевести в промежуточное соединение ES. Рассматриваемый процесс не является реакцией первого порядка, так как исчезающий комплекс ES вновь образуется из свободного фермента. Однако константа скорости k может быть сопоставлена с KOH TaHTaMif скорости первого порядка, которые мы рассматривали в предыдущее разделе, и является мерой скорости работы фермента. Если концентрация [E]f выражена в молях активных центров на 1 л (т. е. через фактическую молярную концентрацию фермента, умноженную на число активных центров в молекуле фермента), то константу k называют числом-оборотов или молекулярной активностью [6]. [c.8]

Число оборотов для ферментов варьируют от 1 до 10 с . Трипсин, химотрипсин и многие внутриклеточные ферменты имеют число оборотов 10 с Ч К наиболее быстро действующим ферментам относятся каталаза, которая катализирует превращение Н2О2 в Н2О и О (гл. 10, разд. Б, 6), карбоангидраза [8], катализирующая установление равновесия НгСОз НгО+СОг, и А -3-кетостероидизомераза [9]. Для этих ферментов максимальные значения числа оборотов составляют 2-105 (.-I Сопоставьте эти скорости реакций с теми, которые наблюдаются при проведении типичного органического синтеза в лаборатории. Для ускорения процесса в последнем случае зачастую приходится нагревать реакционную смесь в течение нескольких часов (й< 10 с ). [c.9]

Мутаротация глюкозы у Е. соИ катализируется специфической мутаротазой [59],. имеющей число оборотов 10 с . Форма графика зависимости —1 /<м от pH указывает на наличие в свободном ферменте двух ионогенных групп со значениями р/Са 5,5 и 7,6, а из характера зависимости УтпЕх от pH следует, что в комплексе Е5 присутствует одна группа с р/Са = 4,75 [59]. Последняя может представлять собой каталитическую группу [группу В в схеме (6-79)], возмож1но имидазол в форме сопряженного основания. Почему группа, имеющая в свободном ферменте р/Са = 7,6, никак не проявляется в комплексе Е5 Либо эта группа [c.60]

Пирофосфатазы, имеющиеся во всех клетках, катализируют гидролиз неорганического пирофосфата с образованием двух молекул Pi (дополнение 3-А). Очень активная пирофосфатаза Е. соИ имеет число оборотов выше 2-10 с при 37 °С. Для того чтобы быстро гидролизовать пирофосфат, образующийся в результате бактериального метаболизма, достаточно 1000 молекул фермента на одну клетку [56]. [c.120]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

Карбоангидраза — один из наиболее активных среди известных ферментов. Реакция гидратации СО2 при 25 С характеризуется числом оборотов 10 с" . Тот же самый фермент катализирует гидратацию ацетальдегида [уравнение (7-35)], однако эта реакция протекает в ЮОО раз медленнее. Активность контролируется состоянием ионизации группы с p/(a 7. Согласно наиболее распространенной теории, предполагается, что ион цинка связывает молекулу воды и что комплекс Zn—ОН2 теряет протон, образуя Zn+—ОН (процесс потери протона комплексом Zn—ОН2 характеризуется р/Са 7, т. е. необычно низкой величиной р/Са, что, возможно, связано с гидрофобным окружением [104, 104а]). Zn+—ОН по существу представляет собой стабилизированный гидроксильный ион, существующий при тех значениях pH, при которых ОН обычно имеется в очень небольшом количестве. Именно этот гидроксильный ион и присоединяется к СО2 или к альдегидному субстрату. Таким образом, роль Zn + в этом ферменте состоит в генерировании атакующего основания, а не в поляризации карбонильной груп- [c.141]

Гидролиз ацетилхолина катали фуе1ся ферментом апетил-холинэстеразой число оборотов составляет 25000 е". Скол-ько времени потребуется ферменту для расщепления одной молекулы аце-тилхолипа [c.233]

Среди ферментов этой группы лучше всего изучена, пожалуй, фумараза (фумарат-гидратаза, гл. 6, разд. Г,2 и Д,5), представляющая собой тетрамер с мол. весом 200 ООО и характеризующаяся числом оборотов около 2-10 с . Продуктом реакции, катализируемой фумаразой, является Ь-малат ( -малат). Если реакция проводится в НгО, то атом присоединяется в про-/ -положение, т. е. протон присоединяется с Ае-стороны тригонального атома углерода [c.147]

Так же, как и в случае фумаразы, фермент удерживает отщепившийся протон в течение достаточно длительного промежутка времени (до 7-10 с), что позволяет молекуле цис-аконитата иногда диффундировать от поверхности фермента и (если имеется избыток цис-ако-нитата) замещаться другой. В результате новая молекула цис-акояупа-та иногда приобретает протон (межмолекулярный перенос протона). Протон, отщепляемый от цитрата, часто возвращается к молекуле [стадия б в уравнении (7-47)], но, как показано штриховой стрелкой, ведущей к соединению, изображенному в уравнении (7-47) в центре, положениб, в котором присоединяется возвращающийся протон, отлично от положения его отщепления. По-видимому, после того, как произошло первоначальное отщепление протона, образующийся цис-акони-тат перескакивает в такое положение, когда возможна регидратация с участием тех же самых групп, которые принимали участие в дегидратации, нос образованием нового продукта [119]. Не исключено, что именно этот сложный механизм и обусловливает низкое число оборотов (15 с- ). [c.150]

Интересное приложение имеют реакции присоединения к двойной связи, катализируемые некоторыми г ис-гранс-изомераза.ми [125]. Эти ферменты содержат сульфгидрильные группы. Одна изомераза превращает малеат в фумарат с числом оборотов 300 с родственные ферменты катализируют изомеризацию малеилацетата и малеилпирувата в соответствующие фумарильные производные [c.151]

Опять-таки имеется семейство ферментов, специфичных к цепям разной длины. Одним из продуктов [уравнение (9-2)] служит ацетил-СоА, который поступает в цикл трикарбоновых кислот и подвергается катаболическому распаду с образованием СО2. Вторым продуктом тиолитического распада является ацил-СоА-производное, которое на два атома углерода короче исходной молекулы. Оно снова вступает в цикл р-окисления, причем в результате каждого оборота цикла освобождается двухуглеродный фрагмент, уходящий в виде ацетил-СоА [уравнение (9-2)]. Процесс продолжается до полного расщепления жирнокислотной цепи. Если исходная жирная кислота содержала в не-разветвленной цепи четное число атомов углерода, то ацетил-СоА бу- [c.309]

Для выражения активности в практической работе с ферментами часто пользуются произвольными понятиями удельной и молярной активности. Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка). Количество молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в продукт в процессе реакции в единицу времени при полном насьш1ении фермента субстратом, принято называть числом оборотов фермента, или молярной активностью (молярная каталитическая активность выражается в каталах на 1 г-моль фермента). Одна молекула каталазы эритроцитов способна, например, расщепить в 1 с 44000 молекул перекиси водорода . [c.158]

Как видно, за один оборот цикла, состоящего из восьми ферментативных реакций, происходит полное окисление ( сгорание ) одной молекулы ацетил-КоА. Для непрерывной работы цикла необходимо постоянное поступление в систему ацетил-КоА, а коферменты (НАД и ФАД), перешедщие в восстановленное состояние, должны снова и снова окисляться. Это окисление осуществляется в системе переносчиков электронов в дыхательной цепи (в цепи дыхательных ферментов), локализованной в мембране митохондрий. Образовавщийся ФАДН, прочно связан с СДГ, поэтому он передает атомы водорода через KoQ. Освобождающаяся в результате окисления ацетил-КоА энергия в значительной мере сосредоточивается в макроэргических фосфатных связях АТФ. Из 4 пар атомов водорода 3 пары переносят НАДН на систему транспорта электронов при этом в расчете на каждую пару в системе биологического окисления образуется 3 молекулы АТФ (в процессе сопряженного окислительного фосфорилирования), а всего, следовательно, 9 молекул АТФ (см. главу 9). Одна пара атомов от сукцинатдегидрогеназы-ФАДН, попадает в систему транспорта электронов через KoQ, в результате образуется только 2 молекулы АТФ. В ходе цикла Кребса синтезируется также одна молекула ГТФ (субстратное фосфорилирование), что равносильно одной молекуле АТФ. Итак, при окислении одной молекулы ацетил-КоА в цикле Кребса и системе окислительного фосфорилирования может образоваться 12 молекул АТФ. [c.349]

Аминоацил-тРНК-синтетазы в активном центре содержат гистидин, имидазольное кольцо которого участвует в связывании АТФ посредством ионов Mg . Наибольшим сродством эти ферменты, как было указано, обладают к молекулам специфических тРНК, хотя конкретный механизм, посредством которого ферменты узнают подходящую РНК, пока неясен. В то же время эти ферменты отличаются низкой молярной активностью (число оборотов не превышает нескольких сот каталитических актов в минуту). [c.516]

Молекулярной активностью или числом оборотов фермента называется число молей субстрата, превращаемых в одну минуту одним молем фермента при значительном избытке субстрата, 5 > . Свойства ферментов изучаются in vitro. Многие ферменты получены в кристаллической форме. [c.182]

Реакции (2) — (8) цикла Кальвина совпадают с таковыми в процессе глюконеогенеза в животных тканях (гл. 20), за исключением того, что донором восстановительных эквивалентов в реакции (3) выступает НАДФН, а не НАДН. В ходе этих реакций 6 молекул Oj включаются в глюкозу. Реакции (9)—(14) направлены на регенерацию 6 молекул рибулозо-1,5-дифосфата, который необходим для того, чтобы мог начаться новый оборот цикла Кальвина. Этот процесс достаточно сложен и включает реакции, катализируемые ферментом гликолиза альдолазой и ферментами пентозофосфатного пути окисления глюкозы транскетолазой, эпимеразой и изомеразой. Химизм реакций приведен в гл. 18, схематически их можно описать следующим образом [c.218]

Нитрогеназа - один из наиболее медленно работающих ферментов бактериальной клетки со сравнительно низким числом оборотов (около 1,5 с при 23 °С). Как бы в компенсацию за это, клетка азотфи-ксатора синтезирует обычно много молекул нитрогеназы - от 10 до 20% от общего белка клетки. [c.148]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология