Коллаген вой кислот

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Подобно бактериям, клетки высших растений и животных часто покрыты внеклеточным материалом. Так, растительные клетки имеют жесткую стенку, содержащую в большом количестве целлюлозу и другие полимерные углеводы. Клетки, расположенные на наружных поверхностях растений, бывают покрыты восковым слоем. Клетки животных снаружи обычно защищены гликопротеидами — комплексами углеводов со специфическими белками клеточной поверхности. Пространство между клетками заполнено такими цементирующими веществами , как пектины у растений и гиалуроновая кислота у животных. Нерастворимые белки —коллаген и эластин — секретируются клетками соединительной ткани. Клетки, лежащие на поверхности (эпителиальные или эндотелиальные), нередко граничат с другой стороны с тонкой, содержащей коллаген базальной мембраной (рис. 1-3). Часто в результате совместного действия клеток различного типа происходит отложение неорганических соединений — фосфата кальция (в костях), карбоната кальция (скорлупа яиц и спикулы губок), окиси кремния (раковины Диатомовых водорослей) и т. п. Таким образом, обмен веществ в значительной мере протекает вне клеток. [c.37]

Природный каучук (и =1500—2200). Бесконечное разнообразие геометрических форм полимерных молекул (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и т. д.) лежит в основе многообразия структурных форм живых организмов, животных и растительных, и способствует проявлению всевозможных биологических функций этих организмов. Одни полимеры, такие, как каучук, полимеры волос и шерсти — фиброин, коллаген и другие, имеют регулярную структуру [c.42]

Густавсон и Томлинсон [56] изучали также дубящие свойства лигносульфоновой кислоты (6,8% S и 10,8% ОСНз), очищенной продолжительным диализом. Они нашли, что кислота, имевшая эквивалентный вес около 500, была необратимо связана с коллагеном, и все ее кислые группы с ним прореагировали. Обратимо адсорбированная лигносульфоновая кислота имела эквивалентный вес около 3500. Это показывало, что только одна седьмая часть сульфокислых групп связалась с коллагеном. [c.423]

Коллаген костей и шкур подвергают мацерации и очистке кислотами или щелочами, которые расщепляют его гидролитически на практически неразветвленные аминокислотные цепочки различной длины, [c.453]

Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

В состав соединительной ткани входят белковые волокна (коллаген, эластин, ретикулин ), минеральные соли (например, фосфат кальция в костной ткани) и так называемое основное вещество — кислые мукополисахариды, такие, как гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, дер-мантан- и кератансульфаты (см. гл. 20). Мукополисахариды играют основную роль в морфогенезе соединительной ткани, так как белковые волокна и минеральные структуры появляются в ткани лишь после накопления основного вещества. [c.602]

Важным побочным продуктом скотных дворов и кожевенных заводов являются желатина и клей, получаемые при гидролизе материала костей и шкур. Кости содержат белок оссеин (или костный коллаген), который служит для связывания неорганических составных частей костей, фосфорнокислого кальция и углекислых солей. Коллаген находится в коже как главная часть эпидермиса (стр. 382). Будучи нерастворим в холодной воде, коллаген медленно растворяется при температуре 60°С или выше, образуя раствор желатины, который по охлаждении застывает, образуя студень. Длительная обработка разбавленной щелочью или кислотой при низких температурах хотя и не делает коллаген непо- [c.313]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Таннины типа сложных эфиров. — Чернильные орешки представляют собой наросты на тканях растений, образующиеся в результате заболевания, вызванного насекомыми паразитами. Насекомые прокалывают кору и листья и откладывают там яйца личинки живут в них и питаются образующимися наростами. Наросты на дубовых листьях напоминают орехи и называются дубильными или чернильными орешками. Из них водой и 5влекают около 50% аморфного, сильно вяжущего вещества, названного таннином или танниновой кислотой благодаря специфическому свойству — способности дубить кожу (англ. tan —дубить). В шкурах содержится нерастворимый в воде коллаген, из которого получается клей. Многофункциональные таннины образуют поперечные связи между соседними цепями белка, в результате чего из шкуры получается кожа. Таннины выделяют также из сухих растертых в порошок листьев кустарника сумаха, листьев чая, дубовой коры, конского каштана и т. д. [c.353]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

Еще одно объяснение образования поликремневой кислоты и коллоидного кремнезема из кварцевых частиц заключается в том, что свежеприготовленные кварцевые частицы содержат какую-то фракцию, высокорастворимого кремнезема. Таким образом, Холт предложил расширенную теорию растворимости , в которой постулировалось, что пылевидные частицы кремнезема могут вначале образовать пересыщенный раствор кремнезема, который затем полимеризуется.. Как Холт [331], так и Соффге [306] придавали значение растворению кремнезема, за которым следует полимеризация. Частицы кремнезема собираются и концентрируются фагоцитами, и создаются высокие локальные концентрации кремнезема. Коллаген адсорбируется, на кремнеземе и затем связывается поперечными связями за счет кремневой кислоты способом, сильно напоминающим кремнеземное дубление. [c.1076]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК, РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депо и распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активации процессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела, ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протекания обменных процессов. Кроме того, СТГ человека и приматов (но не других животных) обладает измеримой лактогенной активностью. Предполагают, что многие биологические эффекты этого гормона осуществляются через особый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона. Этот фактор был назван сульфирующим или тимидиловым, поскольку он стимулирует включение сульфата в хрящи, тимидина—в ДНК, уридина—в РНК и пролина—в коллаген. По своей природе этот фактор оказался пептидом с мол. массой 8000. Учитывая его биологическую роль, ему дали наименование соматомедин , т.е. медиатор действия СТГ в организме. [c.259]

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [c.663]

Наконец, необходимо отметить, что нарушение процесса гидроксилирования коллагена—один из биохимических дефектов при цинге. Коллаген, синтезированный в отсутствие или при дефиците аскорбиновой кислоты, оказывается недогидроксилированным и, следовательно, имеет пониженную температуру плавления. Такой коллаген не может образовать нормальные по структуре волокна, что и приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, столь четко выраженных при цинге. [c.671]

Эти явления тесно связаны с механохимическими процессами. Слабо сшитые полиэлектролитные гели способны трансформировать химическую энергию в механическую работу. Представим себе полианионный гель, изготовленный, например, из полиметакриловой кислоты и набухший в воде при нейтральном pH. Добавление щелочи к такому гелю увеличит степень ионизации кислотных групп, их взаимное электростатическое отталкивание и, следовательно, степень набухания. Добавление кислоты вызовет сокращение геля. Изменение объема геля можно использовать для совершения работы. Если изготовить из слабо сшитого полиэлектролита волокно, то оно будет удлиняться или укорачиваться при добавлении щелочи или кислоты и производить соответствующую работу, опуская или подымая груз. Напротив, механическое растяжение такого волокна приводит к изменению ионного состава омывающей жидкости. Аналогичные процессы происходят в результате изменения ионной силы — введения в набухший полиэлектролит нейтральной соли. Качальский и Оп-латка построили непрерывно работающую машину, в которой по-лиэлектролитное волокно (коллаген) попеременно погружается [c.171]

Кожа животного содержит коллаген (в дерме) и кератин (в эпидермисе). При экстрагировании соединительной гкани холодными растворами солей, разбавленными уксусной кислотой (pH 3,9), а также растворами щелочей часть коллагена переходит в раствор. Эти растворяющиеся молекулы при любом способе экстракции практически идентичны. Часть коллагена, растворимую в кислоте, принято называть проколлагеном. [c.254]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Хондроитинсульфаты представляют собой О-сульфирован-ные в положениях 4 или 6 производные хондроитина который также является природным гликозаминогликаном и и-зомерен гиалуроновой кислоте. Хондроитинсульфаты входят в состав хрящей, костной ткани и сухожилий в виде комплексов с белком коллагеном или с липидами. Повторяющейся единицей [c.106]

Эпидермис состоит в основном из белка-кератина, который, как будет видно дальше (стр. 491), отличается по содержанию ци-стинового остатка с его дисульфидной связью ( — 3 =3 — ). Эта связь легко подвергается действию щелочей и сульфидов. В противовоположность кератину, коллаген при комнатной тем пературе более подвержен гидролизу кислотами, чем основаниями.. Можно путем соответствующей обработки основаниями (стр. 385). полностью удалить эпидермис, оставляя почти нетронутым коллаген. Уже было отмечено (стр. 313), что горячая вода вызывает постепенный переход коллагена в раствор в виде и елатины, причем эластин остается нетронутым. С другой стороны, энзимы, например трипсин, легко растворяют эластин, но оставляют коллаген и кератин нетронутыми. [c.383]

Продукты растворения коллагена хотя и являются частично измененным коллагеном, однако в основных чертах сохраняют палочкообразную, с высокой степенью асимметрии форму структурных единиц нативного коллагена. Они обладают высокой вязкостью даже при концентрации белка около 1% [5]. Изучение изменений, происходящих в структуре коллагена в процессе его обработки и перевода в растворимое состояние, показало, что сначала реагенты воздействуют в основном на макроструктуру, почти не затрагивая микроструктуры коллагена. На рис. 1 видно, что поперечная полоса-тость фибрилл коллагена, подвергнутого воздействию процесса золения, полностью сохранилась. Далее исследовались волокна коллагена, извлеченные из набухших кусочков дермы, после щелочно-солевой обработки (10% NaOH в 1 м Na2S04) как видно из рис. 2, микрофотогра/фия такого волокна выявляет очень слабо видимую поперечную полосатость. Очевидно, на этом этапе обработки начинается постепенное разрушение фибрилл коллагена. В дальнейшем при действии уксусной кислоты (0,5—1,0 м) начинает я окончательное разделение фибрилл на структурные элементы, т. е. получаются высоковязкие продукты растворения. [c.355]

Пьезоэффект в полимерных диэлектриках наблюдается только в том случае, если в них предварительно создать поляризованное (электретное) состояние. Правда, некоторые природные полярные полимеры обладают таким исходным ацентрич-ным строением, что в них пьезоэффект может проявляться и без предварительной поляризации (древесина, коллаген, натуральный шелк, дезоксирибонуклеиновая кислота). Однако наличие таких естественных пьезоэлектриков является скорее исключением из правила. [c.37]

Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]

Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

Большое количество полинептидов и биологических молекул, таких, как рибонуклеиновая кислота (РНК), дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), коллаген и вирус табачной мозаики (ВТМ), сушествуют в различных растворителях в- виде клубков из спиралей. Отношение главных полуосей таких молекул велико, что позволяет рассматривать их с гидродинамической точки зрения как палочкообразные. По достижении критической концентрации с в результате энергетически более выгодной упаковки палочкообразных молекул в растворителе происходит самопроизвольное образование упорядоченной фазы. Теория разделения системы палочкообразных молекул на упорядоченную и неупорядоченную фазы представляется хорошо обоснованной [13]. [c.257]

Однако при анализе фазовых диаграмм таких систем возникают некоторые осложнения. Трудно, например, получить значение температуры плавления чистого ненабухшего полимера. Суш,ествует также вероятность того, что растворитель может войти в кристаллическую решетку и стать составной частью кристаллографической структуры. Например, поглощение воды коллагеном и нуклеиновыми кислотами сопровождается усилением экваториальных рентгеновских рефлексов [14, 15], что указывает на проникновение растворителя в упорядоченную фазу. При этих обстоятельствах условия равновесия, определяемые соотношением (10), уже не достаточны, и должны быть выполнены некоторые дополнительные требования. В частности необходимо, чтобы удовлетворялось равенство [c.54]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология