Серологическая специфичность антигенов

Эти свойства ЛПС тесно связаны с молекулярной структурой. Антигенные детерминанты, определяющие серологическую специфичность ЛПС, расположены в его полисахаридной части, а, именно, в области базального ядра и О-специфических боковых цепей. [c.376]

Серологическая специфичность и антигенные свойства определяются строением О-специфических полисахаридов. Так, специфичность [c.195]

Теперь мы в состоянии изучить влияние тех или иных известных изменений химического состава перекрестно реагирующих антигенов на их серологическую специфичность. Допустим, что мы, заменили метаниловую кислоту, которую применяли для получения азо-сыворотки курицы (КМ), другим ароматическим амином, который обозначим М. Тогда при испытании КМ с нашей антисывороткой к белкам лошади с присоединенной метаниловой кислотой реакция произойдет лишь в том случае, если М окажется настолько сходным с М, что соединится с анти-М. Если,- например, М — это ж-аминобензойная кислота или jn-аминофениларсиновая кислота положительная реакция произойдет, правда, количество преципитата будет меньше. Это показывает, что антитела к метаниловой кислоте. Хотя и лучше адаптированы к гомологичному антигену, способны реагировать как с другими гаптенами, так и с другими кислотными группами в жега-положении. Если мы внесем более существенные изменения в молекулу гаптена, введя кислотную группу в пара-положение или применив гаптен вообще без кислотной группы,, то реакция либо будет слабо выражена, либо вовсе не произойдет. Схематически это можно изобразить так (схема III) [c.21]

Иммунологическая специфичность белков является весьма характерным их свойством, которое в нормальных условиях сохраняется без изменения. Однако присоединяя к белкам чужеродные соединения или создавая комплексы из двух и более белков, можно изменить их антигенные свойства. Так, например, если сывороточный глобулин осторожно нагревать в присутствии сывороточного альбумина, то образуется комплекс, обладающий новыми серологическими свойствами [23]. Подобным же образом при иодировании белков происходит изменение их серологической специфичности [24, 25]. Специфичность иодированных [c.333]

Азопроизводные белков применялись преимущественно для выяснения связи между серологической специфичностью белков и наличием определенных химических групп в их молекулах. Вывод о химической основе антигенности вытекает из того, что органические ссединения присоединяются к белкам через азо-связь и что измененные таким образом белки можно использовать в качестве антигенов. [c.328]

Специфические полисахариды бактерий определяют серологическую специфичность бактериальных антигенов, откуда и их название — специфические полисахариды. [c.78]

Обнаружение у человека системы групп крови ABO [1, 2] и выяснение того факта, что групповая принадлежность наследуется по законам Менделя [3, 4], привели к появлению большого числа исследований, которые, как скоро выяснилось, оказались чрезвычайно важными для развития практической медицины и сыграли огромную роль для решения ряда проблем генетики и антропологии. Тем не менее химическая природа антигенов, соответствуюш,их групповым веществам крови системы ABO, долгое время оставалась неизвестной. Интенсивные исследования последних двух десятилетий позволили яснее представить взаимосвязь между тонким химическим строением антигенов и серологической специфичностью внутри системы ABO. Однако многие детали в строении их молекул пока еще не выяснены. [c.167]

Антигены системы групп крови ABO находятся не только в эритроцитах. Вещества, по серологической специфичности относящиеся к антигенам системы ABO, присутствуют в качестве поверхностных компонентов [11—14] кроме того, у большого процента людей они обнаруживаются в различных тканевых жидкостях и секретах [15—17]. Способность секретировать антигены А и В является доминантным наследственным признаком [18] и контролируется парой аллельных генов Se и se, не зависящих от генов ABO. Ген Se, присутствующий в организме в одинарной или двойной дозе, определяет [c.167]

В столбце Специфичность представлены отдельные антигенные специфичности, идентифицированные серологически. Специфичности HLA-D определяются также в реакции смешанной культуры лимфоцитов. Специфичности, которые еще не определены [c.548]

Диагностика трихинеллеза основана на клинико-эпидемиологических данных и результатах серологического исследования. Для подтверждения диагноза трихинеллеза применяются РСК, РЛА, РЛГ, реакция кольцепреципитации. Высокой чувствительностью и специфичностью отличается ИФА. Антигеном для этой реакции служит экстракт дезинтегрированных личинок. [c.412]

При гидролизе минеральными кислотами из гидролизатов веществ А, В, Н, Ье выделены и идентифицированы олигосахариды, обладающие антигенной активностью этих групп, а также ряд серологически неактивных веществ. Олигосахариды, обладающие активностью, специфичны для каждой группы крови неактивные фрагменты одинаковы для всех групп крови [c.95]

Иммунофлюоресцентный метод. Обнаружение бактериальных и вирусных антигенов в инфицированных материалах, тканях животных и культурах клеток при помощи флюоресцирующих антител (сывороток) получило широкое применение в диагностической практике. Иммунофлюоресцентный метод относится к экспресс-диагностике, не уступая другим серологическим реакциям по чувствительности и специфичности (рис. 55). [c.114]

Не все группы, которые можно ввести в белковую молекулу, обладают способностью изменять ее серологические свойства и вызывать образование специфических антител. Серологическую специфичность антигенов определяют только полярные группы, главным образом кислотные группы, например —СООН, —ЗОзН, —АзОзНг [2], или основные группы, например четвертичная аммониевая группа [13]. Полярные группы, вероятно, определяют и антигенную специфичность природных белков. В настоящее время мы не в состоянии указать, какие именно химические группы определяют антигенную специфичность этих белков. Весьма вероятно, однако, что эта специфичность связана не с одним каким-нибудь определенным типом групп, а зависит от определенного расположения на поверхности белковой молекулы различных полярных групп [12]. [c.332]

Серологическая специфичность антигенов, полученных искусственным сочетанием, определяется главным образом природой введенных полярных детерминирующих групп. Самыми эффективными и наиболее часто применяемыми являются кислые группы, например —СООН, —SO3H2 и —AsO3H2, причем наибольшее [c.328]

Проведенная ранее качественная хроматография фракций показала, что полный антиген и слабо связанная фракция бреславльской палочки и варианта № 36 имеют очень близкий состав сахаров. Это привело нас к мысли, что слабо связанная фракция, возможно, является частью полного антигена, который не полностью извлекается по методу Буавена. Количественный анализ позволил проверить это предположение. Процентный состав сахаров в полисахариде приведен в таблице. Как видно из таблицы, все полисахариды, которые входят в состав комплексов бреславльской палочки, резко отличаются друг от друга составом сахаров. Если антиген содержит 28,0% галактозы, то слабо связанная фракция — 37,1%. Наибольшее содержание глюкозы (23,3%) имеет прочно связанный полисахарид. Следует отметить, что все фракции содержат быстро движущийся при хроматографии компонент, который, по литературным данным, является дидезоксигексозой — абеквозой [10]. Быстро движущийся сахар, по данным Вестфаля [И], является той частью специфического полисахарида, которая обеспечивает серологическую специфичность вида. Нам кажется, что наличие во всех трех фракциях этого сахара указывает на присутствие в них специфического полисахарида, а уменьшение его количества в двух фракциях по сравнению с полным антигеном свидетельствует, что, кроме специфического полисахарида, в этих фракциях может содержаться и другой полисахарид. [c.289]

В пользу последнего предположения говорит прежде всего то обстоятельство, что, согласно имеющимся до настоящего времени наблюдениям, только протеины и близко к ним стоящие вещества могут служить антигенами и вызывать образование специфических иммунных сывороток. Фенолаза, как и многие другие ферменты, не мол<ет быть отнесена к названному разряду веществ. Далее можно указать на то, что ферменты, которые удается получить в более чистом виде (например, инвертаза), не дают соответствующих антисывороток. Предположение, что специфичность антифенолатических сывороток обусловлена специфичностью сопутствующих веществ в различных препаратах фенолазы, является более приемлемым, чем предположение о серологической специфичности фенолазы, нри энзимологической неспецифичности ее. Аптисвойства иммунных сывороток, может быть, направлены, таким образом, не на фенолазу как таковую, а на сопутствующие вещества. Последние под воздействием иммунной сыворотки претерпевают то или иные изменения,— быть может, свертываются и при этом захватывают и фенолазу, благодаря чему и получается впечатление специфического антифсрментного действия. [c.570]

Распределение белка и полисахарида или липополисахарида между фенолом и водой было применено для расщепления и разделения специфических осадков полисахаридных антигенов с антителами [40]. В принципе осадок диспергируют в воде и прибавляют при перемешивании равный объем жидкого фенола. После разделения фаз центрифугированием водный слой содержит свободный от антител полисахаридный антиген, который можно выделить и проанализировать. Метод позволяет очищать полисахаридные анти1 ены путем избирательного осаждения антителами [32, 40], т. е. фракционировать полисахаридные антигены по их серологической специфичности. Хоман и Лене 41] очистили препараты гепарина, содержащие белки, использовав смесь фенола с водой. Из водной фазы, которая оказалась свободной от белка, был выделен очищенный гепарин. [c.330]

Метод олигосахаридного ингибирования сыграл важную роль в идентификации углеводных структур, ответственных за серологическую специфичность полисахаридных 0-антигенов Salmonella, а также в выяснении структурных изменений 0-антигенов, сопровождающих лизогенную конверсию [49, 50]. [c.436]

Трудно переоценить то влияние, которое оказали иммуноло- гические исследования азобелков и других белковых производных на теории образования антител, синтеза белка и его структуры. Вся концепция дополнительности структур основана на исключительно тонком определении серологической специфичности, вскрытой при помощи искусственно измененных антигенов. Это, в свою очередь, подтверждает идею об участии некоторых шаблонов в биосинтезе белка и о том, что специфичность белков обусловлена пространственно-химическими соотношениями. Однако было бы преждевременным детализировать эти концепции, которые описываются в последующих томах настоящего сборника. [c.356]

Тем не менее использование мутаций Н-2 позволило совершенно по-новому подойти к решению проблемы соотношения между аллоантигенами (Н-2) клеточной мембраны, которые определяются серологически (при помощи антител), и теми, которые могут активировать клетки Т. Активность последних выявляется в реакциях отторжения трансплантатов, а также в других реакциях клеточного иммунитета. Да недавнего времени казалось, что те же самые антигены (специфичности) Н-2 выявляются как антителами, так и в реакциях клеточного иммунитета, поскольку обычно отторжение трансплантата сопровождается образованием гуморальных антител. Углубленный генетический анализ комплекса Н-2 с применением мутантов и усовершенствование иммунологических методик вызвали сомнения в правильности этого положения трансплантационной иммунологии (Ba h е. а., 1972, 1976 Egorov, 1974). Теперь известно, что отторжение трансплантатов по сильному типу в случае несовместимости по мутациям типа I (а также другие сильные реакции клеточного иммунитета) не связано с образованием антител, хотя небольшие изменения серологически определимых антигенов у му тантов все же обнаруживаются. Следовательно, специфичность рецепторов клеток Т и В, распознающих трансплантационные антигены, не идентична. [c.212]

В настоящее время в микробиологии чаще всего используется твердофазная модификация ИФА. Ее суть заключается в том, что вначале на каком-либо твердом материале сорбируют АГ (или АТ) и лишь после этого добавляют остальные ингредиенты серологической реакции (рис. 1.28). Определение неизвестных антител включает в себя следующие этапы 1) связывание известного антигена с пластиком лунки планшета 2) внесение испытуемой сыворотки 3) внесение конъюгата (меченой ферментом антиглобулино-вой сыворотки) 4) внесение хромогенного субстрата. Определение неизвестных антигенов состоит из таких этапов 1) связывание антител, специфичных для искомого антигена, с пластиком лунки планшета 2) внесение антигенсодержащего материала 3) внесение 2-х антител той же специфичности 4) внесение конъюгата (меченой ферментом антиглобулиновой сыворотки) 5) вне- [c.77]

Серологическое исследование. Серодиагностика имеет вспомогательное значение и проводится с помощью РСК, РА, РНГА. РА нередко дает ложноположительные результаты у больных сапом и даже у здоровых лиц. РНГА с мелиоидозным антигеном может давать положительные результаты при сальмонеллезе, бруцеллезе, туляремии. Более специфичной и чувствительной является РСК. Положительный результат наблюдают уже в конце первой недели болезни. Диагностический титр — 1 20. Следует учитывать, что [c.133]

Серологическое исследование. Для серодиагностики, как правило, используют непрямую РИФ (в динамике). При этом в качестве антигена используют клетки убитых нагреванием или формалином легионелл эталонного штамма. Чувствительность метода составляет 70 — 80 %, специфичность — более 95%. Этот метод является вспомогательным ввиду перекрестных реакций и позднего нарастания титра антител. Сероконверсия обычно отмечается в течение 3 нед, но до 15 % сероконверсий приходится на срок 3 — 6 нед. Для повышения специфичности реакции исследуемую сыворотку адсорбируют взвесью перекрестно-реагирующих антигенов. [c.138]

Серологическое исследование. Серодиагностика заключается в проведении РСК с актин оли зато м. Реакция недостаточно специфична, поскольку положительные результаты могут отмечаться также при раке легкого и тяжелых нагноительных процессах. Применение в качестве антигена вместо актинолизата внеклеточных белков актиномицета повышает чувствительность РСК. Этот антиген можно использовать и при проведении РНГА. [c.206]

Серологическое исследование. Серодиагностика основана на изучении парных сывороток крови. При выборе антигена учитывают эпидемиологическую обстановку и клинические данные. Для выявления нарастания титра антител гемагглютинируюших арбовирусов используют РТГА, для всех остальных арбовирусов — РСК и PH. Трудность диагностики заключается в том, что циркуляция в очаге какого-либо вируса может сопровождаться выработкой групповых антител к антигенно-родственным вирусам. В таких случаях целесообразно применение РСК и PH, которые более специфичны, чем РТГА. Диагностическое значение имеет 4-кратное и более увеличение титра антител в одной из указанных реакций. Следует отметить, что комплементсвязываюш,ие антитела сохраняются непродолжительный период. [c.295]

Серологическое исследование. Для выявления антител к антигенам применяются РПГ, РВИЭФ. Наиболее чувствительными и специфичными являются РИА, ИФА, а также РНГА с использованием эритроцитов, нагруженных HBsAg. [c.304]

Иммунологически активные полисахариды. — Чужеродные белки (антигены), введенные в организм животного, стимулируют образование в крови веществ (антител), которые способны соединяться с антигенами. Е заимодействие антигенов с антителами может привести к образованию осадка (реакция преципитации). Так как такими чужеродными белками являются токсины или другие ядовитые выделения различных патогенных организмов, то, очевидно, реакция антиген— антитело представляет собой основу иммунитета к определенному виду инфекционного заболевания. Эта реакция в высокой степени специфична например, пневмококки принадлежат к одному из четырех серологических типов, и организмы, обладающие иммунитетом по отношению к одному из них, как правило, не иммунны к другому. [c.565]

Проведенные исследования показали, что при присоединении хрома к белкам образуется новая гаптенная детерминанта, настолько специфичная для хрома, что конъюгат на другом носителе в серологических реакциях in vivo и in vitro вполне заменяет антиген, использованный для сенсибилизации. Так, морские свинки, сенсибилизированные конъюгатом Сг-ГГЧ, отвечают анафилактическим шоком на внутрисердечное введение конъюгата на чужеродном носителе (Сг-САЧ). Еще более демонстра- [c.43]

Любой из природных белков обладает антигенной специфичностью. Антитела, возникшие в ответ на введение определенного белка, образуют преципитаты только с этим белком, но не с другими белками. Перекрестная реакция наблюдается только в тех случаях, когда исследуемый антиген очень близок к антигену, применявшемуся для иммунизации. Так, например, антитела, образующиеся при инъекции сывороточных белков лошади, преци-питируют также и сывороточные белки осла яичный альбумин утиных яиц преципитируется антителами, образовавшимися при иммунизации яичным альбумином куриного яйца [4]. С другой стороны, серологические свойства миоглобина резко отличаются от свойств гемоглобина, хотя оба вещества содержат один и тот же гемин [5]. Очевидно, в данном случае специфичность обусловливается белковым компонентом, а не гемином. Гемоглобин человека серологически отличается от гемоглобина быка. Однако при помощи реакции задержки комплемента можно установить наличие некоторого родства между этими двумя веществами [6]. [c.330]

Кровь человека подразделяется на четыре группы А, В, АВ, О, а эритроциты содержат на поверхности соответственно вещества А,.В,АиВ,Н (агглютиногены). В плазме крови есть специфические антитела, которые называются агглютининами. Агглютиногены и агглютинины в пределах одной группы крови не взаимодействуют, а в перекрестных системах (например А и В) образуется комплекс агглютиноген— агглютинин (антиген—антитело), при этом эритроциты склеиваются (агглютинируют) и разрушаются. Специфичность взаимодействия агглютиногенов и агглютининов, вероятно, определяется структурой углеводного компонента группоспецифических веществ крови, так как количественное соотношение различных моносахаридов мало отличается у разных групп. Для агглютиногена А расшифрована структура двух олигосахариДных фрагментов, обладающих серологической активностью. [c.20]

Тейхоевые кислоты, выделенные как из клеточной стенки, так и из мембран, оказались серологически активными соединениями [7—9]. Было показано, что они являются антигенами, обладаюшими групповой и видовой специфичностью. Кроме того, тейхоевые кислоты вносят вклад в поверхностный заряд микроорганизма, на основании чего высказано предположение об их участии в солевом обмене клетки [2, 10]. Было также обнаружено, что они влияют на лизис клеточных стенок ферментами [11] и являются составной частью рецепторов фагов некоторых бактерий [12, 13]. [c.131]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

В 1890 г. фон Беринг и Китасато [1] изготовили бактериальные антитоксины и продемонстрировали их нейтрализующие свойства. Это открытие положило начало эпохе серологических исследований, замечательной своими достижениями. Были изучены свойства и роль антител и комплемента при бактериальных инфекциях, а также диагностическая ценность антисывороток при таких, например, заболеваниях, как брюшной тиф (реакция Видаля, 1896 г.) и сифилис (реакция Вассермана, 1906 г.). Успешно развивающаяся в настоящее время серодиагностика (область микробиологии) следует традициям этих первых открытий. Если антитела возникли как основное средство защиты от инфекций, можно было бы предположить, что их применение ограничится этой сферой и будет сведено к диагностике инфекционных заболеваний. Однако плодотворные исследования в других направлениях вскоре показали, что диапазон специфичности антител поистине безграничен, и их можно использовать не только для изучения антигенов микроорганизмов, но и для определения, выделения и количественной оценки огромного числа иммуногенных молекул. Иммуно-генными, действительно, оказались в первую очередь наиболее сложные молекулы с мол. массой более 5000, чужеродные для иммунизируемых видов, однако в 1936 г. Ландштейнер [2] показал, что и молекулы меньших размеров (гаптены), конъюгированные с более крупным носителем, вызывают образование антител, обладающих необходимой специфичностью. [c.11]

Серологические свойства моноклональных антител не всегда можно предсказать по известным серологическим свойствам адсорбированных поликлональных антисывороток. В случае поликлональных реагентов взаимодействие с антигеном осуществляется благодаря комбинированному эффекту различной специфичности антител, которые 6 совокупности идентифициру- [c.149]

ЮТ определенные типы клеток или белков и не распознают другие образования и структуры. Моноклональные антитела к, корпускулярным антигенам или гликопротеинам могут проявлять неожиданные серологические свойства, а именно окрашивать различные клетки или же связывать большое число разнообразных гликопротеинов. Такие антитела, как правило, распознают специфические углеводные структуры, которые могут входить в состав самых разнообразных белков. Примером служит углеводная структура З-фукозил-М-ацетиллактозамина,. которая может быть обнаружена в кислом гликопротеине а-К лактоферрине, а-амилазе секрета околоушной железы, цервикальном муцине и в секреторном компоненте. Моноклональные антитела различной специфичности могут найти практическое применение во многих областях биологии и медицины. С помощью серологических исследований следует предварительно определить, что определенные моноклональные антитела действительно проявляют специфичность именно в данной тестирующей системе. [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология