Оксидоредуктазы реакции

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения. [c.116]

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстанов№-тельные реакции. [c.358]

В принятой международной классификации все ферменты разделены на 6 главных классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Каждый из классов разделяется на подклассы, которые, в свою очередь, делятся на подподклассы, и уже в последних дается список отдельных ферментов, входящих в данный подкласс. В основе классификации и номенклатуры ферментов положены тип катализируемой реакции, химическая структура, строение активного центра, специфичность по отношению к субстратам [3]. [c.208]

Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции) [c.186]

Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, действуя на [c.240]

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. [c.5]

Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) лиазы 5) изомеразы 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5). [c.160]

Ферменты и коферменты реакций биологического окисления, их участие в метаболизме клеток. Окислительно-восстановительные реакции в организме катализируются специфическими ферментами из класса оксидоредуктаз. Реакции окисления, связанные с отщеплением водорода от окисляемого субстрата (дегидрогенизация), катализируются ферментами дегидрогеназами, а реакции присоединения водорода к кислороду — ферментами оксидазами. Дегидрогеназы содержат в своем активном центре небелковую часть (кофермент), которая осуществляет функцию пере- [c.47]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Пировиноградная кислота затем подвергается окислительному декарбоксилированию в реакции, катализируемой пируват ферредоксин-оксидоредуктазой, приводящей в конечном итоге к синтезу молекулы АТФ и ацетата. На двух этапах окислительного преобразования аланина возникают восстановленные переносчики, которые используются для восстановления второй аминокислоты — глицина. Восстановительное дезаминирование глицина до ацетата — довольно сложная реакция. Катализирующая ее ферментная система связана с мембраной и состоит из нескольких белков, включая белок, содержащий селен [c.246]

Флавиновые коферменты в составе флавопротеидов (ферменты класса оксидоредуктаз) катализируют окислительно-восстановительные реакции различных соединений в процессах обмена веществ животного организма с образованием химических связей С=С, С=0, N—Н, S—Н и расщеплением связей С—N, С—О, N—О, S—S. [c.558]

Различают следующие основные оксидоредуктазы аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода. [c.160]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

В настоящее время наиболее щирокое применение получила оксидоредуктаза алкогольдегидрогеназа из печени лошади (HLADH). Изучена возможность использования ее для стереоселективного окисления спиртов и восстановления кетонов. Однако проведение реакции в препаративном масштабе ( 5 г) оказалось экономически неосуществимым, так как фермент требует присутствия весьма дорогостоящего кофермента NAD+. [c.407]

Характер ферментативной реакции зависит от природы фермента, типа его каталитического действия. Среди ферментов, применяемых в амперометрических биосенсорах, особое место занимают оксидоредуктазы, катализирующие реакции окисления и восстановления. Наряду с ними применяются гидролазы, катализирующие гидролиз, трансферазы, вызывающие перенос ацильных, гликозидных остатков и др. Многие ферменты сейчас доступны, их чистые препараты включены в каталоги фирм-производителей. [c.500]

Классификация ферментов базируется на типичных реакциях, которые они катализируют. В соответствии с этим все ферменты разделяют на следующие шесть классов оксидоредуктазы, трансфе-разы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. [c.116]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

В соответствии с современной классификацией все ферменты делят на шесть основных классов по типу катализируемой ими реакции 13] оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (синтетазы). В 1898 году Дюкло предложил принцип, положенный в основу применяемой в настоящее время международной номенклатуры ферментов - добавлять суффикс "аза видового названия "диастаза" (амилаза) к корню названия того вещества, на которое данный фермент действует. [c.201]

НАД+-зависимые дегидрогеназы локализованы в основном в матриксе митохондрий. Их окисление осуществляется НАДН КоО-оксидоредуктазой, интегрированной во внутреннюю мембрану митохондрий. НАДФ -зависимые дегидрогеназы — это преимущественно цитоплазматические ферменты, и их восстановленные формы являются донорами восстановительных эквивалентов в реакциях биосинтеза. [c.194]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

В растениях биотрансформация органического ксенобиотика начинается с его окисления под действием оксидоредуктаз. Реакции арилгидрокси-лирования, окислительного деалкилирования, сульфоокисления и эпокси-дирования ксенобиотиков в растениях катализируются МАВРН-зависимой монооксигеназой (системой цитохрома Р-450), а также альтернативными цитоплазматическими оксидоредуктазами, медь-содержащими фенолокси-дазами и пероксидазами. [c.400]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Окислитель ферредоксин представляет собой железо-серный белок с низким окислительно-восстановительным потенциалом (гл. 10, разд. В). Ферредоксины клостридий являются двухэлектронными окислителями. Сравнение с уравнением (8-65) показывает, что окисленный ферредоксин заменяет МАО+. Однако реакция не нуждается в липоевой кислоте. По-видимому, возможно окисление связанного тиамином активного ацетальдегида железо-серным центром оксидоредуктазы до ацетилтиа-минового производного (разд. К, 2), которое затем реагирует с СоА. [c.273]

I — пируват ферредоксин-оксидоредуктаза 2 — гидрогеназа 3 — ферредоксин НАД(Ф)-оксидоредуктаза 4 — формиатдегидрогеназа 5 — ксантиндегидрогеназа 6 — нитрогеназа 7 — ферредоксин СОз-оксидоредуктаза (возможно, это формиатдегидрогеназа, катализирующая реакцию 4 в обратном направлении) 8 — реакция 3, протекающая в обратном направлении 9 — сульфатредуктаза 10 — реакция 1, протекающая в обратном направлении 11 — нитратредуктаза [c.235]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

В рамках этих основных групп по характеру субстрата или по специфически катализируемой реакции проводят подразделение на подгруппы и т. д. В пределах последней ступени деления рассматривают отдельные ферменты. При нумерации по десятичной классификации для каждого фермента устанавливается собственный кодовый номер, состоящий из четырех частей, так называемый ЕС-номер (от английского enzym lassifi ation) [3.3.8]. Тем самым, помимо тривиального названия и систематического названия возникает третья возможность для обозначения фермента. Эти возможности можно пояснить на следующем примере лактатдегидрогеназа (тривиальное название), L-лак-тат-ЫАО-оксидоредуктаза (систематическое название), Е.С, 1.1.1.27 (ЕС-номер). [c.658]

Различные оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции моносахаридов. С помощью дегидрогеназ происходит окисление до уроновых или альдоновых кислот (схема 11.24). Редуктазы катализируют восстановление карбонильной фуппы альдоз и кетоз с образованием многоатомных спиртов, например, D-маннига из D-маннозы, D-глюцита (сорбита) из D-глюкозы и D-фруктозы, глицерина из глицеринового альдегида и дигидроксиацетона. [c.331]

Оксвдоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме донор акцептор оксидоредуктаза . Например, лактат НАД оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ). [c.160]

Никотинамидадениндинуклеотид (XLI) и никотинамидадениндинуклео-тидфосфат (XLIV), как указывалось выше, представляют собой коферменты, которые со специфическим белком многочисленных ферментов, относимых преимущественно к классу оксидоредуктаз, образуют биокаталитические комплексы. Б процессе обмена веществ в клетках живого организма они катализируют реакции дегидрирования различных органических соединений и передают водород, как правило, промежуточному акцептору—флавино-вым ферментам и в итоге — на кислород. [c.316]

Электронтрансферируюш,ие оксидоредуктазы (оксидазы, аэробные дегидрогеназы) катализируют восстановление молекулярного кислорода либо в воду (путем трансферирования — переноса четырех электронов), либо в пероксид водорода (путем трансферирования только двух электронов). Эти реакции можно изобразить в виде схем (обозначения см. на рис. 12) [c.129]

Сравнивая характер действия разных оксидоредуктаз в n болизме клетки, следует отметить, что в большинстве слу основным путем активирования молекулярного кислорода я ется трансферирование четырех электронов его с образова воды. Незначительную роль играют реакции трансфериров двух электронов кислорода с образованием пероксида водо или прямое оксигенирование субстрата с помощью оксигена [c.130]

Типичными представителями клостридиев, осуществляющих маслянокислое брожение, являются С. butyri um и С. pasteurianum. Они сбраживают сахара с образованием масляной и уксусной кислот, СО2 и Н2 (рис. 57). Превращение глюкозы до пирувата осуществляется по гликолитическому пути. Следующая реакция — разложение пирувата до ацетил-КоА и СО2, сопровождающееся образованием восстановленного ферредоксина (Фд). Реакция катализируется ферментом пируват ферредоксин-оксидоредуктазой и является ключевой в маслянокислом брожении. Особенности реакции — участие в ней белков, содержащих негемовое железо и кислотолабильную серу (Ре8-белки). [c.232]

Основным источником выделяемых при брожении газообразных продуктов (СО3 и Нз) служит реакция окислительного декарбоксилирования пирувата. У клостридиев описаны и другие пути образования молекулярного водорода. В частности, НАД Нз, возникающий на гликолитическом пути, может восстанавливать ферредоксин в реакции, катализируемой НАД-Нз ферредоксин-оксидоредуктазой, а с восстановленного ферредоксина Нз вьщеляет- [c.237]

К первому классу ферментов относятся практически все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные превращения. Эти ферменты называются оксидоредуктазами. Их систематическое название складывается из названия восстановителя (дЬнора электронов), окислителя (акцептора электронов) и названия класса. Например фермент, катализирующий окисление этанола до ацеталь-дегида с использованием NAD в качестве окислителя, по систематической номенклатуре называют алкоголь NAD -оксидоредуктаза. Следует сразу же подчеркнуть, что квалификация одного из участников реакции как донора, а другого как акцептора электронов в ряде случаев имеет условный характер, поскольку реакция может сопровождаться небольшим изменением энергии Гиббса и в зависимости от условий протекать в живых системах в одном или другом направлении. Например, при поступлении этанола в живой организм в аэробных условиях реакция протекает в сторону образования ацетальдегида, а в условиях спиртового брожения обеспечивает превращение образующегося из глюкозы ацетальдегида до этанола. [c.129]

Несмотря на то, что узеакции, катализируемые ферментами, относящимися к подподклассу 1 оксидоредуктаз, как правило, обратимы, и.х биологическое значение в большинстве случаев связано преимущественно с протеканием реакции в определенном направлении. При этом отчетливо проявляется такая закономерность если биологически значимо окисление органического субстрата, то в реакции в качестве окислителя чаще всего участвует NAD. Если же реакция этого подподкласса имеет значение для восстановления какого-либо органического соединения, то чаще всего восстановителем является NADP-H. [c.130]

Например, если R = СНз, то фермент катализирует окислительное декарбокеи-лирование пирувата (соли пировиноградной кислоты) с образованием ацетильного производного дигидролипоамид а. Этот процесс является важным этапом аэробной деструкции глюкозы (см. 8.2). Рекомендуемое название фермента -пируватдегидрогеназа, а систематическое название, которое должно отражать и основную, и сопутствующие реакции, - пируват липоамид оксидоредуктаза (де-карбрксилирующая и ацетилирующая акцептор). [c.132]