Ферментативный катализ Теория катализа

Механизм ферментативного катализа. Существует ряд тео рий, которые объясняют механизм действия ферментов, но во всех теориях признается, что ферменты являются биологическими катализаторами. В настоящее время большинство исследователей считает, что ферменты вступают в промежуточное соединение с субстратом, на который они каталитически действуют. Но разногласия возникают по вопросу, какой характер имеет это соединение физический, химический или адсорбционный. Очевидно, между этими типами соединений нет существенной разницы. Благодаря этому соединению фермент активирует субстрат, молекулы последнего становятся химически активнее, легче гидролизуются, восстанавливаются, окисляются и подвергаются другим химическим превращениям. Но природа внутримолекулярных изменений, происходящих при активировании, точно не установлена. Остановимся на двух теориях ферментативного катализа. [c.522]

Термодинамика ферментативного катализа. Известно, что ферменты ускоряют реакции, увеличивая их константы скорости. Обычно рассмотрение этого эффекта проводят в рамках теории переходного состояния, или активированного комплекса (рис. XIV. ). Считают, что реагенты, находящиеся исходно в основном состоянии, образуют комплекс, который активируется с образованием переходного состояния. Этому состоянию соответствует максимум на кривой изменения энергии реагентов вдоль координаты реакции. Продукты реакции возникают при движении вдоль координаты реакции из переходного состояния. В теории активированного комплекса предполагают что существует термодинамическое равновесие между переходным и основным состояниями, которому соответствует константа равновесия, равная отношению концентраций активных комплексов и исходных реагентов Тогда по разности свободных энергий этих состояний можно найти концентрацию переходного комплекса, а затем скорость реакции путем умножения этой концентрации на константу скорости его распада. [c.419]

Особенно полезна при анализе возможных механизмов ферментативного катализа теория переходного состояния. Мы применим этот подход к простому механизму Михаэлиса — Ментен (для которого / m = / s см. гл. 3), с тем чтобы увидеть, как энергия связывания автоматически уменьшает энергию активации перехода, определяемого кажущейся константой скорости второго порядка at/Км, и как часть этой энергии используется для уменьшения энергии активации стадии химического превра-щения субстрата с константой скорости at [2]. [c.293]

Действительно, успехи современной теории биологического катализа и теоретической химии показали, что ферментативные реакции при всей их сложности протекают в полном соответствии с общими закономерностями обычных химических превращений. Объяснение огромных преимуществ, которыми ферментативный катализ отличается от небиологического гетеро- и гомогенного катализа, заложено фактически лишь в исключительно сложной структуре макромолекул белка. [c.7]

Основные положения теории ферментативного катализа. Уникальные ката.литические свойства ферментов обусловлены двумя особенностями их структуры многофункциональным характером активного центра и способностью к конформационным переходам. [c.187]

Для фармации не менее важное значение имеет ферментативный катализ. Понимание механизма действия любого фермента возможно только на основе установления его химической природы и знания общей теории катализа. [c.10]

Ферментативный катализ. Это обширная область науки на стыке молекулярной биологии и теории катализа, которая бурно развивается. Ферменты являются биологическими катализаторами они определяют течение всех химических реакций, составляющих обмен веществ в организме. В литературе термины фермент и энзим используются как синонимы. [c.186]

В настоящей главе рассмотрены некоторые вопросы формальной кинетики гомогенных каталитических и ферментативных реакций. Поскольку кинетике химических и ферментативных реакций посвящено достаточно большое число общедоступных изданий, здесь будут кратко рассмотрены лишь общие вопросы. Большее внимание будет уделено разделам, непосредственно связанным со специфическими проблемами катализа. Теория элементарных актов химических и ферментативных процессов изложена в гл. 6, 8. [c.467]

Основные положения теории ферментативного катализа [c.550]

Особенности ферментативного катализа в настоящее время объясняются теорией индуцированного соответствия, основные положения которой указывают на следующие обязательные условия для действия фермента. [c.29]

Общие черты ферментативного катализа можно представить в рамках теории индуцированного соответствия, но практически нельзя однозначно рассматривать действие фермента согласно какому-то определенному механизму, например такому, как нуклеофильный катализ или кислотный катализ. В ходе ферментативного катализа имеет место сочетание кислотноосновного, частично нуклеофильного, специфического катализа с переносом заряда как правило, ферменты действуют согласно очень сложным механизмам. [c.30]

Теория катализа применялась к ферментативным реакциям на разных стадиях своего развития. Многие из этих применений прочно вошли в энзимологию. [c.85]

Все эти представления имеют модельный, качественный характер и сами по себе не означают построения физической теории ферментативного катализа. Нути, ведущие к такой, еще не созданной теории, описаны далее. [c.192]

Конечно, подлинная теория ЭКВ и ферментативного катализа в целом требует последовательного применения методов квантовой механики и квантовой химии. Ввиду большой сложности систем последовательные расчеты здесь пока невозможны. Реализуются, однако, приближенные оценки, основанные иа качественных идеях квантовой химии (см. 6.9). [c.198]

Последовательное развитие теории индуцированного структурного соответствия в ферментативном катализе было проведено Кошландом [69]. Задача теории состояла прежде всего в объяснении специфичности ферментов, катализирующих реакции переноса связи типа [c.388]

Конформационные изменения, возникающие при образовании связи с субстратом, рассматриваются теориями ферментативного катализа и его регулирования. Прекрасным примером, иллюстрирующим изложенное, является аденилаткиназа, которая катализирует реакцию [c.107]

Все это позволяет с известной долей вероятности считать ферменты простейшим живым веществом . Поэтому теория ферментативного катализа в известной степени должна быть и теорией элементарных процессов жизни. [c.253]

Теории ферментативного катализа еще не существует. Выяснение природы специфического действия ферментов требует прежде всего установления влияния сложности строения молекулы катализатора на его активность и роли отдельных групп и атомов, входящих в состав катализатора. Этот вопрос решается как непосредственным изучением природы ферментов, так и моделированием ферментативных процессов. [c.263]

В последнее время в работах Г. К. Борескова и его школы неоднократно отмечалась также возможность и выгодность реализации в катализе так называемых слитных механизмов, когда отдельные стадии каталитической реакции настолько смазаны, что их трудно отделить друг от друга или выделить в чистом виде [4, 5]. Реагирующие связи в этом случае не рвутся, а перераспределяются. В отношении ферментативного катализа аналогичные мысли высказал О. М. Полторак в теории цепей перераспределения связей [6]. [c.11]

При изучении механизмов реакций в химии широко применяется кинетический метод. Попытки использования этого метода для исследования процессов, катализируемых ферментами, предпринимались еще в начале нашего века. Однако лишь в последние десятилетия кинетика ферментативного катализа развилась в самостоятельное научное направление со своими задачами и методами. Разумеется, здесь пока еще больше нерешенных проблем, чем законченных теорий. Однако уже теперь вырисовываются интересные перспективы применения методов ферментативной кинетики как в области теории механизма действия ферментов, так и при изучении взаимодействия с ферментами биологически активных веществ,-имеющих практическое значение (лекарственные препараты, гербициды, инсектициды и т. п.). В соответствии с этим настоящая книга имеет две задачи — осветить в сравнительно сжатой форме теоретические основы кинетики ферментативного катализа и проанализировать возможности и пути практического использования кинетического метода в изучении механизма действия ферментов. [c.3]

Особенности ферментативного катализа с точки зрения общей теории каталитических процессов заключаются в следующем. Каталитический процесс протекает в ограниченной области, называемой активным каталитическим центром фермента. Активный центр фермента содержит активные группы — доноры или акцепторы электронов (группы, содержащие пиридиновое кольцо или имидазольные кольца, хиноидные группы, комплексированные ионы металлов и др.). Необходимым условием каталитического действия ферментов является структурное соответствие активного центра и субстрата. [c.633]

Мультиплетная теория катализа. Эту теорию, разработанную в 1929 г. А. А. Баландиным, можно рассматривать как связующую между адсорбционной теорией и ферментативным катализом. В основу мультиплетной теории положены два принципа принцип геометрического или структурного соответствия и принцип образования мультиплетных комплексов. [c.128]

Предложен еще ряд теорий, детализирующих отдельные положения (В. Бейлис, Варбург, В. Лангенбек, Эйлер, Кошланд и др.) ферментативного катализа, объясняющих также ферментативные реакции с двумя субстратами, влияние на эти процессы температуры, pH, ингибиторов, активаторов и т. д., но указанные вопросы выходят за пределы настоящего курса и должны рассматриваться в курсе биологической химии. [c.131]

Носителем каталитической активности по Баландину является кристаллическая фаза. Однако для структурного соответствия в мультиплетной теории важно определенное взаимное расположение атомов в каталитически активном центре, в который входит небольшое число атомов. Поэтому активными центрами могут быть не только кристаллы, но и определенные небольшие части больших молекул, например высокополимерных кислот в ферментативном катализе, и отдельные рентгеноаморфные осколки кристаллической решетки, содержащие для секстетов шесть, а для дублетов и триплетов и еще меньшее число атомов. [c.73]

В пособии последовательно излагаются отдельные теоретические воззрения мультиплетная теория А. А. Баландина, теория Н. И. Кобозева, химическая теория активной поверхности С. 3. Рогинского. Рассматривается влияние электронных факторов в процессе адсорбции и при катализе на металлах и полупроводниках. Излагаются вопросы об удельной активности катализаторов по Г. К. Борескому. Сопоставлена роль коллективных локальных взаимодействий в катализе. На основе координационных представлений освещены общие закономерности гетерогенного, гомогенного и ферментативного катализов. Первое издание вышло в 1968 г. в КазССР (изд-во Наука ), [c.336]

Научным основам гидролиза крах.мала положило начало открытие в нашей стране в 1814 г. К- С. Кирхгофом осахаривания солодом, т. е. ферментативного катализа. Позднее А. И. Ходиев на примере гидролиза крахмала развил теорию образования проме жу-точных соединений между субстратом и катализатором и особого физического состояния катализатора, которая созвучна современным представлениям о механизме катализа. В советское время большой вклад в развитие учения о ферментах растительного происхождения и их роли в живой клетке внесли А. Л. Курсаиоз н А. И. Опарин. [c.7]

Первая задача заключается в изучении структурной организации и создании теории, устанавливающей логическую и количественную взаимосвязь между аминокислотной последовательностью и пространственной структурой белка, предсказывающей его конформационные и электронные свойства. Цель следующей задачи состоит в изучении физико-химических свойств белка и, основываясь на знании не только геометрии, но и структурной организации белковой молекулы, выявлении принципов ее функционирования, иными словами, разработке теории структурно-функциональной организации белка. Третья задача направлена на создание общей теории рассматриваемой функции (здесь биокатали-тической), учитывающей решения предшествующих задач, особенности ферментативного катализа, физико-химические основы этого явления и возможности современного естествознания. [c.77]

Теория переходного состояния и ферментативный катализ [740]. Показаны профили свободной энергии некатализнруемой реакции (пунктирная линия) и соответствующей реакции, катализируемой ферментом (сплошная линия). Учитывается только одно соединение (субстрат) рассматриваемая реакция может быть, в частности, реакцией изомеризации. Предполагается, что и катализируемая, и иекатализируемая реакции следуют одному н тому же механизму. Использованы следующие обозначения [c.277]

Горизонты энзимологии. В литературе появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. Перечислим основные направления исследований энзимологии будущего. Во-первых, это исследования более тонких деталей молекулярного механизма и принципов действия ферментов в соответствии с законами югассической органической химии и квантовой механики, а также разработка на этой основе теории ферментативного катализа. Во-вторых, это изучение ферментов на более высоких уровнях (надмолекулярном и клеточном) структурной организации живых систем, причем не столько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов в сложных системах. В-третьих, исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов. В-четвертых, будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов —синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. В-пятых, исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия), создание гибридных катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов, а также создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов или полиферментных комплексов, обеспечивающих получение и производство наиболее ценных материалов и средств для народного хозяйства и медицины. Наконец, исследования в области медицинской энзимологии, основной целью которых является выяснение молекулярных основ наследственных и соматических болезней человека, в основе развития которых лежат дефекты синтеза ферментов или нарушения регуляции активности ферментов. [c.117]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

Таким образом, актуальной задачей является построение физической теории ферментативного катализа, основанной на рассмотрении ЭКВ (см. [125, 126]). Приведенные соображения дают физическую трактовку роли акустических колебаний (см. стр. 401), дыбы (см. стр. 401), а также так называемому эффекту дополнительности. Ламри и Билтонен [127] полагают, что профиль конформационной свободной энергии вдоль реакционной координаты дополнителен к профилю химической (электронной) свободной энергии (рис. 6.27). В результате в суммарном профиле активационные барьеры снижены. [c.408]

Автором теории индуцированиого соответствия в ферментативном катализе яв- [c.534]

Между ферментативным и химическим катализом принципиальных различий не существует химические механизмы, лежащие а их осноае, сходны. Доминирующей концепцией химического катализа является теория переходного состояния. Эта теория рассматривает только два состояния реагентов — исходное (основное) и переходное — наименее стабильную структуру, образующуюся а ходе реакции. На графике (рис. 94) переходному состоянию соответствует максимум энергии в таком состоянии химические связи непрерывно разрываются и образуются. Катализатор ускоряет реакцию, снижая величину энергии переходного состояния (энергетический барьер). [c.187]

К настоящему времени на основе рентгеиоструктурных исследований и ряда других методических подходов достигнуты значительные успехи в выяснении механизма действия ферментов. Исходя из сложившихся предпосылок, можно полагать, что в ближайшие годы развитие энзимологии д т идти в основном по пути получения модифицированных ферментов с заданными свойствами на основе достижений в области генной инженерии. Это открывает широкие возможности для проверки справедливости современных представлений о механизме дейстаия ферментоа и создания фундаментальной теории ферментативного катализа. [c.207]

Наибольший прогресс в Б. в 70-х гг. достигаут при исследовании молекулярных основ энергетич. процессов (П. Митчелл), механизмов регуляции клеточных процессов и установлении роли циклич. аденозинмонофосфата (Е. Сазерленд), а также в разработке осн. положений теории ферментативного катализа (В. Дженкс, Д. Кошланд, А. Е. Браун-штейн и др.) и установлении принципиальных схем обмена в-в (карты метаболизма). [c.76]

Выяснение природы этого явления, нам кажется, представляет принципиальный интерес как для теории катализа на хелатных полимерах, так и для гомогенного и ферментативного катализа в первом случае активность зависит от природы лиганда, во втором — часто наблюдается сильное активируюш,ее действие белковой части фермента на кофактор, содержащий хелатно связанный металл. [c.202]

В настоящее время не существует единой теории катализа, позволяющей объяснять те или иные специфическ ие особенности различных видов катализа. Создание единой теории катализа требует установления единой теории образования промежуточных соединений. Законы же образования промежуточных соединений в гомогенном, гетерогенном и ферментативном катализе различны. Поэтому в настоящее время предложены различные теории для различных видов катализа. Основные теории рассматриваются ниже в главах, посвященных различным видам катализа. [c.165]

Из этих рассуждений видно, что активные ансамбли неорганических катализаторов или очень мало, или совсем не нуждаются в агграваторах, поэтому в теоретических построениях самого Кобозева принцип аггравации отрывается от основных положений теории активных ансамблей и тяготеет лищь к ферментативному катализу. [c.358]

В катализе встречаются матрицы разных типов и размеров. Особенно велико их многообразие в гетерогенном катализе и в катализе макромолекулами полимеров. Но матрица в катализе — это не чисто геометрическое понятие. Для того чтобы определенная матричная структура могла осуществлять свои функции, ее структурные элементы должны обладать должным образом распределенной реакционной способностью. А это уже проявление тонких электронных свойств, без чего геометрия бесполезна. Данный факт не учитывается в традиционной концепции геометрического соответствия Баландина [50] и в фишеровской модели ключа и замка для ферментативного катализа. Такие концепции нуждаются в модернизации и в существенных коррективах. Так, в основу теории мультиплетов положено представление о точном совпадении определенных межатомных расстояний и элементов симметрии определенных граней кристаллов, образующих гранулы катализатора, с расстояниями между атомами в реагирующих молекулах и с их геометрической структурой. Постулируется дуплетная, тршлетная, квадру- и секстетная адсорбция реагентов с образованием химических связей с двумя, тремя, четырьмя и шестью атомами (ионами) решетки. Природа этих связей остается неопределенной. Секстетная модель, в частности, применяется для адсорбции циклогексана и бензола на Р1, №, Рс1, Со и других переходных металлах, катализирующих дегидрирование и гидрирование, как это показано на рис. 1.17. В этой концепции имеется несколько слабых мест. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология