Основные аминокислоты крови

Для устранения указанных выше недостатков оказалось выгодным производить смолы с определенными характеристиками. Так, сферическая смола типа АА-15 позволяет анализировать все кислые и нейтральные аминокислоты белковых гидролизатов за 4 ч при высоте столбика смолы 56 см основные аминокислоты анализируются на колонке высотой 5 см, заполненной смолой типа РА-35 [130]. Позднее была получена смола типа РА-28, применяемая для анализа аминокислот, обычно обнаруживаемых в таких пробах, как плазма крови или моча. Кислые и нейтральные аминокислоты определяются по методу анализа физиологических жидкостей на этой смоле за 5 с лишним часов основные аминокислоты анализируются в этом случае почти за 6 ч на упомянутой выше смоле типа РА-35 [88]. Названные смолы дают очень сильное увеличение высоты пиков, свидетельствующее о том, что аминокислоты элюируются из сферической смолы в виде более узких зон, улучшая разделение пиков. Несколько позднее появилась смола типа иК-ЗО, с помощью которой можно анализировать кислые и нейтральные аминокислоты как белковых гидролизатов, так и физиологических жидкостей. Преимуществом этой смолы является также и то, что на ней [c.35]

Поддержание постоянного осмотического давления и pH внутренней среды благодаря активности белков плазмы. Белки плазмы и гемоглобин содержат как кислые, так и основные аминокислоты, поэтому они могут связывать или высвобождать ионы водорода в зависимости от колебаний pH и тем самым сводить к минимуму эти изменения. Другими словами, кровь играет роль буфера. [c.166]

В кровоток, как только кислое содержимое желудка проходит через пилорический клапан. С кровью он поступает в поджелудочную железу, где и стимулирует выделение ее сока. Было показано, что секретин повышает также выделение желчи и кишечного сока. Секретин выделен в кристаллическом виде, он представляет собой полипептид с молекулярным весом 5000, содержащий большое количество основных аминокислот — лизина и аргинина. [c.349]

Метионин — незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания азотистого равновесия организма. Вместе с цис-тином содержит основную массу серы белков. Участвует в биосинтезе холина. адреналина, креатина и других биологически важных соединений активизирует действие витамина В12, гормонов, фолиевой и аскорбиновой кислот, ферментов. Обезвреживает различные токсические продукты. При атеросклерозе приводит к снижению содержания холестерина в крови и повышению содержания фосфолипидов. Применяется в средствах для питания кожи, а также против перхоти и выпадения волос [c.80]

Глюкагон не связывается с белками крови, поэтому быстро распадается в организме. Время его полужизни 7—9 мин, причем распад на отдельные аминокислоты происходит в основном в печени. [c.167]

Избыточная секреция инсулина поджелудочной железой способствует повышенной утилизации печенью глюкозы, находящейся в крови это приводит к гипогликемии. Кроме того, при высоком содержании инсулина происходит замедление катаболизма аминокислот и жирных кислот. Таким образом, в крови больных оказывается мало субстратов энергетического обмена, необходимых для образования АТР, Если состояние гиперинсулинизма продолжается долго, то возникает поражение клеток мозга, поскольку глюкоза служит для мозга основным источником энергии. [c.1000]

Есть основание думать, что потребности организма в аминокислотах должны в количественном отношении соответствовать аминокислотному составу синтезируемых белков. Так, например, отмечено близкое соответствие между потребностями в аминокислотах у крыс и цыплят и соотношением аминокислот в основных тканях тела этих животных [56—61]. Эти данные говорят о том, что совокупность механизмов синтеза белка, которыми располагает организм, обеспечивает эффективное использование имеющихся аминокислот. Изменения содержания аминокислот в пище не отражаются на аминокислотном составе белков тела крысы и цыпленка. Если аминокислоты вводятся с пищей в количестве, близком тому, которое необходимо для обеспечения синтеза белка, то содержание аминокислот в крови возрастает лишь незначительно введение аминокислот в избытке сопровождается повышением их содержания в крови [62]. [c.125]

У растений остов растительной клетки образует клетчатка, но и здесь белки выполняют жизненно важные функции, сосредоточиваясь в основном в семенах. Растения способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения, животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на аминокислоты, которые током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом для создания белков животных организмов. [c.401]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

ХРОМАТОГРАФИЯ АРОМАТИЧЕСКИХ И ОСНОВНЫХ АМИНОКИСЛОТ ГЕПАРИНИЗИРОВАННОИ КРОВИ [3] [c.253]

БЕЛКИ КРОВИ Содержание основных аминокислот в глооина - [c.69]

Установлено, что на поверхности антитела имеются чаш е всего две чрезвычайно специфические группы — активные центры, жадно соединяющиеся с некоторыми группами на поверхности антигенных белков. Специфичность соединения антитела с антигеном, т. е. бе.ттком, к которому выработаны антитела, очень велика. Антигеном может служить почти каждый белок организма чуждого вида. Антигенами служат белки, составляющие поверхностную оболочку бактерий или вирусов. В последнее время показано, что антигеном может явиться ДПК, подвергнутая тепловой денатурации,некоторые синтетические полипептиды, содержащие основные аминокислоты, в особенности гистидин. Однако в последних случаях нет уверенности, что ДПК или полипептид не соединяются предварительно с одним из белков крови животного, подвергнутого иммунизации, и уже в таком виде становятся антигенами. [c.501]

Чтобы удалить белок из плазмы крови, к последней добавляют пикрат [184] или лучше (чтобы избежать потери основных аминокислот) сульфосалициловую кислоту [185], смесь фильтруют, не содержащий белков фильтрат очищают методом катионообменной хроматографии на колонке (50X8 мм) с дауэксом AG50W-X8. Методики очистки образцов мочи перед разделением и количественным определением в нем аминокислот и пептидов описаны в работах [2, 182]. [c.69]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

В дополнение к основному гемоглобину HbAj в крови взрослого человека доказано существование мигрирующего с меньшей скоростью при электрофорезе гемоглобина НЪЛ также состоящего из 4 субъединиц двух а-цепей и двух б-цепей. На долю НЬА, приходится около 2,5% от всего гемоглобина. Известен, кроме того, фетальный гемоглобин (гемоглобин новорожденных), обозначаемый HbF и состоящий из двух а-цепей и двух Y-цепей. Фетальный гемоглобин отличается от HbAj не только составом аминокислот, но и физико-химическими свойствами спектральным показателем, электрофоретической подвижностью, устойчивостью к щелочной денатурации и др. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на НЬА (все же в крови взрослого человека открывается до 1,5% HbF от общего количества гемоглобина). Последовательность аминокислот в у- и б-цепях гемоглобинов окончательно не расшифрована. [c.81]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Точно так же как полимерные углеводы (полисахариды) поставляют строительный материал для растений, белки (протеины) образуют многие из структурных материалов животных. Белки — это полимеры а-аминокислот, которые иногда содержат дополнительную амино- или карбоксильную группу Алпздные связи соединяют аминокислотные единицы в полимеры с исключительно большим молекулярным весом. Из таких больших молекул и построены в основном кожа, мускулы, кровь и органы животных. Пептиды— это полимеры, которые содержат только небольшое число аминокислотных единиц. [c.535]

Для тяжелого диабета характерно так же увеличение экскреции мочевины-основного конечного продукта азотистого обмена, образующегося при окислительной деградации аминокислот (разд. 19 14-19.16). Количество мочевины, вьще-ляемой больным в течение суток, служит мерой общего количества аминокислот, распавшихся окислительным путем, что в свою очередь отражает степень сбалансированности между потреблением белков и распадом тканевьа белков на протяжении суток. Концентрация мочевины в крови при диабете может достигать 25 мМ, т.е. примерно в 5 раз превышать уровень нормы (около 5 мМ). [c.774]

Их называют кортикоидами (кортикостероидами) и разделяют на три основные группы. Первую группу составляют глю-кокортикоиды, важнейшим представителем которых является кортизол (рис. 25-23) по ряду эффектов гормоны этой группы противоположны инсулину. Кортизол стимулирует процесс глюконеогенеза из аминокислот и способствует накоплению гликогена в печени он также повышает уровень глюкозы в крови и снижает использование глюкозы в периферических тканях. Кроме того, он улучшает утилизацию жирных кислот и стимулирует образование кетоновых тел. Глюкокортикоиды оказывают также выраженное противовоспалительное и антиаллергическое действие. Избыточная секреция глюкокортикоидов является причиной болезни Кушинга, для которой характерны такие признаки, как утомляемость и потеря мышечной массы (из-за повышенной скорости превраще- [c.802]

Иммунная система противодействует заболеванию организма и вторжению в него посторонних веществ. За последние 20 лет многое стало известным о группе ферментов и других белков, которые фиксируют присутствие инородного тела и координируют ответную реакцию организма. Клетки плазмы, продуцируемые белыми кровяными тельцами, выделяют в кровь молекулы антитела. Антитела нейтрализуют чужеродные белки или присутствующие в крови полисахариды, способные вызвать заболевание. Химикам принадлежит решающий вклад в изучение природы молекул антител. Именно химики первыми продемонстрировали, что это белки, а затем определили их действительное химическое строение, а также структуру кодируюпщх их генов. В результате стали проясняться детали созданной природой системы. Антитела содержат переменную (вариабельную) область, в которой последовательность аминокислот меняется в зависимости от того, какое инородное вещество надо нейтрализовать, и постоянную (константную) область, которая в основном одинакова в большинстве антител. Переменная область молекулы распознает и связывает специфические тела вторжения, а постоянная занимается собственно устранением постороннего вещества. Полученные результаты открывают широкие возможности для дальнейших исследований. Настоятельная необходимость самых интенсивных исследований в этой области усугубляется необходимостью разработки эффективного лечения синдрома приобретенного иммунодефицита (СПИД). [c.107]

Остается сделать вывод, что белки всасываются в кровь в форме более простых соединений, отдельных аминокис-л от и отчасти простейпшх пептидов. Применяя анализ оттекающей от кишечника крови, полученной по методу ангиостомии, удается показать, что во время пищеварения через кишечную стенку, действительно, в основном проходят аминокислоты и частично простейшие полипептиды. [c.318]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

До последнего времени выращивание клеток в тканевой культуре проводили на сложных средах, неопределенных по составу. Фишеру и сотрудникам [100—102] удалось показать относительную потребность миэлобластов куриного эмбриона в ряде аминокислот (глутамин, аргинин, цистин, триптофан, гистидин, пролин) в качестве стимуляторов роста. Ими было также установлено, что для роста клеток млекопитающих в культуре тканей необходим глутамин [101]. Игл [103, 104] разработал метод культуры тканей, позволяющий определять потребность клеток в отдельных аминокислотах (и других соединениях). Таким образом, появилась возможность выращивать клетки млекопитающих (включая клетки карциномы человека) на средах, состоящих преимущественно из известных химических компонентов. Состав основной среды, используемой в этих исследованиях, приведен в табл. 13. Помимо перечисленных составных частей, необходимо добавлять к среде небольшое количество диализованной сыворотки крови. Но, по-видимому, сыворотка не играет здесь роли источника аминокислот. Как фибробластам мыши, так и раковым клеткам человека необходимо для роста наличие 13 Т-амино-кислот соответствующие О-изомеры не активны. Одновременная потребность в цистине и метионине указывает на то, что эти [c.131]

Физиологическая роль протеолитических систем желудочно-кишечного тракта ясна с помощью этих ферментов принятые с пищей белки подвергаются гидролизу, в основном, вероятно, до составляющих их аминокислот. Протеолитические ферменты некоторых микроорганизмов обеспечивают способность последних к инвазии животной ткани. Такова, например, функция кол-лагеназы у некоторых спороносных анаэробов lostridia). Установлено, что превращение фибриногена в фибрин в крови млекопитающих катализируется протеолитическим ферментом, отщепляющим от фибриногена пептид (стр. 79). Внутриклеточные протеолитические системы, вероятно, катализируют распад белков в клетке. Ряд исследований посвящен вопросу о возможном участии этих ферментов также и в синтезе пептидных связей реакции, представляющие обращение гидролиза таких связей, осуществлены при помощи различных ферментных препаратов. [c.260]

Полимер применяют для извлечения из раствора слабоионизи-рованных кислот. Иониты получаются в виде шариков, зерен или гранул, прозрачных или окрашенных от желтого до черного цвета. Их применяют при обессоливании воды для котлов высоких давлений, опреснении воды для очистки сахарных растворов от неорганических солей и красящих веществ, удаления из крови ионов кальция, что значительно повышает ее сохранность, очистки антибиотиков (например, стрептомицина), витаминов и алкалоидов, для разделения смесей, содержащих до 50 различных аминокислот и пептидов, получения спектрально чистых редкоземельных элементов. Интересной областью применения ионитов является использование их в качестве основных и кислых катализаторов в органическом синтезе. Здесь открывается перспектива непрерывного ведения процесса путем пропускания смеси реагентов или их растворов сквозь слой ионита. [c.517]

Одним нз основных объектов хрОхматографии на бумаге явились с самого начала различные аминокислоты, пептиды и белки. На примере разделения аминокислот была разработана техника распределительной хроматографии отбор проб для анализа, получение и проявление хроматограммы, состав растворителей, и установлена определенная зависимость между структурой аминокислоты и их хроматографическими характеристиками при различном химическом составе и соотношении растворителей в их смеси. Было изучено разделение различных производственных аминокислот, комплексных соединений с катионами металлов, определение аминокислот в микробиологическом материале, после гидролиза, в растительном материале, в тканях животных, в крови, плазме, сыворотке крови, кровяных тельцах, моче, лимфе, эксудатах, спинномозговой жидкости, жидкости глазной камеры, желудочном соке, сперме, молоке, в органах, мускулах, в насекомых, животных, хромозомах, нуклеопротеинах, гисто-нах, протаминах, кератине, при различиях в группах крови и в других объектах. Хроматография помогла также при изучении энзиматических реакций и метаболизма аминокислот, галогени-рованных аминокислот и в других случаях. [c.202]

Белки (протеинами) — высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков а-аминокислот. Белки содержатся в клетках всех растительных и животных организмов, в крови, молоке, мыщцах, хрящах и входят в состав куриного яйца. Белки — основные компоненты живого организма. Они дают ему оболочку (кожу), обеспечивают его движение (мышцы, сухожилие) и контролируют течение всех жизненных процессов (ферменты). [c.310]

П. является родоначальником большой группы природных соединений, имеющих большое биологич. значение, к его производным относятся красящее вещество крови — гемин зеленое вещество высших рдстоний — хлорофилл основное вещество индиго — индиан много важных алкалоидов — никотин, атропин, кокаин аминокислоты — пролин, оксинро-лин, триптофан и т. д. [c.15]

Сходный метод был использован и для синтеза алифатических ш-аминокислот. Как известно, основной областью их применения является получение полиамидных смол. Например, 11-аминоунде-кановая кислота при поликонденсации образует полиамид Риль-сап , производимый во Франции. Кроме того, некоторые со-ами-нокислоты используют в качестве лекарственных веществ, например, 6-аминоканроновая кислота нашла применение для остановки кровотечений, связанных с повышенной фибринолитической активностью крови [12]. [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология