Михаэлиса равновесия

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

В отдельных случаях кинетические исследования ферментативных реакций удобно проводить в условиях избытка фермента по сравнению с субстратом (например, при малой растворимости субстрата в воде, или при высоком молекулярном весе субстрата). Детальный кинетический анализ подобного рода систем проводится в главе 9. Здесь отметим только, что уравнение скорости ферментативной реакции, протекающей в режиме установившегося равновесия в условиях [Е]о > [SJo, является симметричным классическому уравнению Михаэлиса — Ментен относительно концентраций реагентов. Так, при избытке фермента скорость реакции имеет первы.й порядок по концентрации субстрата, и смешанный — по концентрации фермента [c.116]

Экспериментальная зависимость скорости реакции от начальной концентрации фермента является критерием диссоциативного механизма. Смещения равновесия в результате различного связывания субстрата димером и мономером приводит к отклонению от простого уравнения Михаэлиса вследствие того, что эффективная константа связывания К становится функцией локальных констант Михаэлиса для димера и мономера К, и начальной концентрации субстрата [c.480]

Уравнение (91) идентично той форме, которую принимает уравнение Михаэлиса — Ментен при наличии подвижного равновесия фермента и субстрата с комплексом фермент — субстрат. Общая форма этого уравнения эквивалентна [c.181]

Подобного рода ступенчатые равновесия имеют место 1) в случае кислотно-основных равновесий (многоосновные кислоты) 2) в окислительно-восстановительных системах [например, при обратимом двухступенчатом окислении, открытом Михаэлисом [1] и Элемом [2], пиоцианина (феназинового производного) и красителя Вурстера] и 3) при комплексообразовании. [c.19]

Если МЫ представим условия Михаэлиса и Ментена в виде схемы, где /Саб и Л в — константы равновесия, а k — константа скорости [c.122]

При анализе действия обратимых ингибиторов мы рассмотрели взаимосвязь между величиной /во и рациональной мерой реакционноспособности этих ингибиторов — константой диссоциации комплекса фермент — ингибитор. При этом было установлено, что величина /бо лишь в случае чисто неконкурентных ингибиторов совпадает с Кг- Уже для конкурентных обратимых ингибиторов при переходе от Ьо к Кг необходим учет величин константы Михаэлиса и концентрации субстрата, поскольку в системе устанавливается равновесие между Е, 3 и I (стр. 87). Что касается необратимых ингибиторов, то в этом случае использование /во для оценки их реакционноспособности без учета времени реакции не имеет никаких оснований. [c.113]

Это равновесие определяется, как известно, константой субстрата Кв — константой диссоциации комплекса Михаэлиса, равной отношению Согласно закону Вант-Гоффа, влияние температуры на константу равновесия выражается уравнением [c.128]

Таким образом, если методически возможно определение К ферментативной реакции при различных температурах, то, выражая экспериментальные данные графически в координатах 1п/(5 (или lg Кз) против 1/Т, представляется возможным вычислить изменение энтальпии АН системы при образовании комплекса Михаэлиса. Для того чтобы не ошибиться в знаке АН, необходимо иметь в виду условность выражения константы равновесия через константы скорости прямой и обратной реакции. В физической химии принято, что константой равновесия Кр реакции [c.128]

В случае ферментов константой субстрата условно принято называть константу равновесия реакции (IX. 1) справа налево, т. е. константу диссоциации комплекса Михаэлиса [c.129]

При небольшой концентрации субстрата равновесие образования комплекса, именуемого комплексом Михаэлиса, сдвинуто влево, кон- [c.429]

Случай з ЛГ[А1 ] = 1. Практически это довольно редкий случай, когда константа равновесия ни мала, ни велика для того, чтобы можно было упростить уравнение (3-8). Тогда полезно свести выражение к / к 4- к2[А2]) к новой псевдоконстанте. Вводя константу Михаэлиса = (к + к2)/к (величину, обратную приведенной выше), обозначим ее как функцию Михаэлиса А ,так как она не постоянна, а зависит от А2. Используя это обозначение, уравнение (3-8) можно переписать в виде [c.61]

Каждый член AF относится к обратимой побочной реакции с участием катализатора. Он выражается произведением концентраций и констант равновесия и является безразмерной величиной. Если интермедиат Боденштейна сам вовлечен в дополнительное равновесие, то соответствующи< член узнают по наличию константы Михаэлиса (или функции Михаэлиса). Существенной особенностью знаменателя в уравнении скорости, представляющем физическую модель, является то, что все входящие в него члены должны быть безразмерными. Конечно, знаменатель можно записать по-разному, но наиболее общепринятая форма записи —- это та, что приведена в последнем уравнении, где первый член — единица. При такой форме записи выявляется функция образования комплекса между катализатором и другими компонентами реакционной смеси, т.е. функция закомплексованности. Если знаменатель равен единице, это означает, что весь катализатор находится в свободном состоянии, т.е. [С] = [ ]q. Очень важен, конечно, второй член (iTj [А]), являющийся неотъемлемой характеристикой каталитического процесса поскольку он описывает образование активного комплекса между катализатором и одним из исходных реагентов. Каждый следующий член соответствует обратимой побочной реакции катализатора, в результате чего снижается действующая концентрация катализатора. [c.131]

Пытаясь объяснить эти результаты, Михаэлис выдвинул представление, согласно которому потенциал комплексной системы определяется отношением концентраций свободных ионов Ее + и Ее " , находящихся в равновесии с комплексными ионами. [c.397]

Здесь же необходимо указать, что основной смысл концепции Михаэлиса сводится к тому, что она устанавливает принципиальную зависимость о-в потенциала комплексной системы от прочности составляющих систему ионов. Этот термодинамически обоснованный вывод сохраняет свое значение для всех систем, в которых действительно устанавливается равновесие, отвечающее вторичной диссоциации. [c.401]

Уравнение (35-4) можно значительно упростить для реакции, в которой состояние равновесия сдвинуто вправо так, что при выбранных условиях для реакции 8- -Р обратного превращения Р в 5 не происходит. Если кинетической причиной этого является малая величина то уравнение (35-4) переходит в хорошо известное уравнение Михаэлиса—Ментена [c.723]

Важно отметить, что это же самое уравнение можно применять для начальной скорости любой реакции, подчиняющейся уравнению (35-4), так как независимо от величины величина обязательно равна нулю, если Р равно нулю. Параметр Кт уравнения (35-5) часто называют константой Михаэлиса и иногда по ошибке принимают за константу равновесия реакции диссоциации Е5 [c.723]

Простые ферментативные реакции. Превращение субстрата 5 под действием фермента Е протекает через предварительное образование фермент-субстратного комплекса Е5. В ферментативном атализе приняты следующие обозначения V — скорость ферментативной реакции V — значение V в условиях насыщения фермента субстратом Кконстанта Михаэлиса, равная концентрации субстрата. при которой V Ks — субстратная константа, константа равновесия (диссоциации) реакции Е + 5 = Е5 —константы скорости прямой и обратной реакции п-й стадии ферментативной реакции [Е], [5], [Р], [I], [А]—концентрация фермента субстрата, продукта, ингибитора и активатора, соответственно. Простейшая схема ферментативной реакакции [c.189]

Для многих ферментативных реакций положение равновесия сильно-сдвинуто в какую-либо сторону, однако имеются реакции, которые легко протекают в обоих направлениях. Поскольку катализатор ускоряет протекание как прямой, так и обратной реакций, необходимо учитывать действие фермента и на обратную реакцию. Обозначим максимальную-скорость прямой реакции через Vt, а обратной — через Vr- Соответственно константу Михаэлиса для прямой реакции обозначим через /Смз . а для обратной — через Ктлр- [c.18]

Уравнения (6-35а) и (6-356) содержат следующие кинетические параметры Vt—максимальную скорость прямой реакции, две константы Михаэлиса Ккв и Кка константу равновесия Еедд, которая представляет собой константу обратимой диссоциации комплекса ЕА и равна отношению kl/kl. В общем случае кинетические константы ki—Лю и параметры уравнения (6-35а), определяемые экспериментально (константы Михаэлиса, максимальные скорости и константы равновесия для двойных комплексов), не связаны явным образом. Однако отдельные кинетические константы удается найти из экспериментально измеряемых параметров. [c.19]

Здесь достаточно напомнить о направлении, начатом работами Бредига [345] по коллоидным растворам металлов как моделям ферментов. Теория промежуточных соединений вн ла свой вклад благодаря работам Михаэлиса [346] и его последователей, доказавших существование промежуточных комплексов между субстратом и ферментом и в ряде случаев определивших константы равновесия их образования. Адсорбционная теория контактного катализа была привлечена главным образом для объяснения ингибирования ферментов, например, в теории действия антиметаболитов Вулли [347]. [c.85]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Уэйл-Малерб [1521 провел аналогичное исследование дегидрирования оксиглутаровой кислоты (табл. 6). Оба автора признают важность как химического строения, так и электродного потенциала. Можно также указать, что изученные до сих пор биологические системы не находятся в равновесии при тех значениях pH, при которых происходит заметное образование наполовину восстановленного феназина. Михаэлис и Смит [1531 не нашли соответствия между окислительно-восстановительными потенциалами и количеством кислорода, поглощаемого дрожжами при брожении. Стееншолт [1541 заметил усиленное поглощение кислорода тканью печени в растворе фосфата Рингера, содержащем 1-метокси- или 1-оксифеназин. [c.542]

Однако эта схема, по-видимому, слишком проста, чтобы предположить, что Е51 не может образоваться в результате последовательных реакций Е+ 1 Е1иЕ1+5 Е51, и если учесть эти реакции, то трудно решить систему уравнений для стационарного состояния. Обычно используемые уравнения скоростей реакций выводят [39] при дополнительном допущении, что а) применимо условие Михаэлиса — Ментена, т. е. концентрации ЕЗ, Е1 и Е81 определяются равновесиями (с указанными константами диссоциации) [c.123]

Михаэлис и сотрудники [65, 66] заметили, что при равновесии между формами В, ВА, ВА2 и В2А2 (где В — хинон, А — электрон) функции, аналогичные г(lg г)в, пересекаются в точке Я=1, где П1 = П2. Из уравнений (17-25), (17-26), (17-27) и (17-28) следует, что [c.443]

Электроны и протоны присоединяются последовательно е, Н+, е, Н+. Михаэлис показал [175], что промежуточный продукт, образующийся при реакции (34), свободный радикал, находится в подвижном равновесии с Ок и Вое Этот промежуточный продукт обычно называют семихиноном он обладает нечетным числом электронов, и его образование характерно для соединений с сопряженной системой двойных связей, имеющей на конце атом азота или кислорода. Промежуточный продукт такого типа можно наблюдать для многих гетероциклических систем (например, фен-азины [173, 178], 4,4 -дипиридил (виологен) и его производные (метил- и бензил-виологены) [176] и флавины [180]). Типичные соединения этого класса образуются при восстановлении пиоцианина. Существование промежуточного продукта в этом и некоторых других случаях было доказано экспериментально [см. уравнение (36)] [c.248]

Цементы с глиноземным, модулем ниже. 0,64 принадлежат к специальному типу цементов, названных Михаэлисом рудными цементами. Они медленно твердеют и особенно устойчивы против коррозии морскими водами (см. D. 1П, 172 и 189) вследствие ртсутствия алюминатов кальция. В. рудных цементах содержание окиси железа может быть увеличено до 12%. Для их клинкеров важное значение имеют условия равновесия в системе кремнезем — онись алюминия — окись железа — окись кальция, которые были тщательно рассмотрены Штрассеном . Полагают, что в восстановительных условиях двукальциевый феррит устойчив, так как избыток извести тотчас вступает в реакцию с закисью железа, с образованием металлического железа и двукальциевого феррита (фиг., 818)Причина зна- [c.797]

МО. Явления набухания цементов при гидратации можно количественно объяснить, используя принцип мембранного равновесия Доннана, существующего в системах цемент — вода, подобно тому, как объясняется соответствующий процесс в смесях желатина — вода. Эйтель и Швите подчеркнули огромное значение этих соотношений и рассмотрели сложное мембранное равновесие, устанавливающееся в случае, когда гипс, добавленный к цементу, действует как замедлитель схватывания (см. D. III, 157). Сальмоии 2 в своей работе обратил внимание на сходство действия ионов лития ва схватывание портланд-цементов и глиноземистых цементов, с процессом набухания желатина . В обоих случаях можно пользоваться для расчета эквивалентными уравнениями. Процессы набухания, гидратации кремнезема с внутренней стороны мем браны Доннана и постепенного гидролиза гидросиликата кальция, который представляет собой коллоидный электролит i( m. А. III, 274), иллюстрируют реакции внутреннего поглощения Михаэлиса. [c.804]

Л, у VI г С соответствующими акцепторными центрами фермента (обозначены треугольником, кружком и квадратом). Скорость ферментативной реакции будет определяться концентрацией такого комплекса (рис. 17, Л). Однако при некоторых условиях не исключена возможность образования комплексов с участием двух или даже трех молекул субстрата (рис. 17, Б, В, Г), но так, что каждая молекула субстрата образует лишь одну или две связи с ферментом. Соответственно состав таких неактивных комплексов будет отвечать брутто-формуламЕЗз (случаи Б и В) я Е5з (случай 7 . Соотношение концентраций активного к неактивных комплексов будет определяться при данной концентрации фермента в первую очередь концентрацией субстрата. Чем больше концентрация субстрата, тем более вероятно образование неактивных комплексов — ЕЗа и ЕЗз. Наконец образование неактивных комплексов будет зависеть от констант скорости образования последующих связей (например, у — О и 2 — о) реакционных центров молекул субстрата после образования первой связи (например, д — Л). Если эти константы скорости существенно больше, чем константа скорости образования связей у — О и 2 — о новой молекулой субстрата, то ингибирования избытком субстрата не произойдет. При обратном соотношении будет наблюдаться эффект субстратного торможения. Ввиду того, что образование комплекса Михаэлиса (за счет всех или части связей с субстратом) представляет собой обратимую реакцию с отчетливо выраженным равновесием, определяющей величиной является соответствующая константа равновесия или, как принято в ферментативной кинетике, обратная ей величина — константа диссоциации. [c.91]

Равновесие этой второй реакции сдвинуто далеко вправо, а константа Михаэлиса для аденозин-5 -фосфосульфата очень мала, так что в ходе суммарной реакции может образоваться З -фосфоадено-зин-5 -фосфосульфат. [c.93]

Противодействие гз (сопротивление мезофилла) зависит от наличия ферментных компонентов, способных к ассимиляции СОг. Сродство фермента РБФК можно охарактеризовать константой Михаэлиса (Км). Согласно большинству последних оценок, Км по СОг для РБФК составляет 10—20 мкМ, что эквивалентно-содержанию СОг в атмосфере, находящемуся в равновесии с содержанием его в воде. Другими словами, если в клетке нет механизма концентрирования СОг, то этот фермент будет работать со скоростью, равной примерно половине оптимальной. [c.46]

Уй К1 соответственно для субстратов, их концентраций, констант Михаэлиса и констант диссоциации, индивидуальных констант скорости, максимальной скорости и констант равновесия суммарной"реакции для обратной реакции соответствую1Цие параметры будут обозначаться через Р, Q р, q К , Кр-, кга, V, К1. [c.178]

Химия полимеров (1965) -- [ c.238 , c.239 , c.594 , c.652 , c.656 , c.726 , c.735 ]

Химическая кинетика и катализ 1974 (1974) -- [ c.30 , c.31 , c.64 , c.164 ]

Химическая кинетика и катализ 1985 (1985) -- [ c.21 ]

Теория технологических процессов основного органического и нефтехимического синтеза (1975) -- [ c.14 , c.217 , c.218 , c.227 , c.241 , c.244 , c.251 , c.252 ]

Физическая химия (1967) -- [ c.213 , c.229 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология