Триптофан связывание

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Небольшое видоизменение механизма, указанного в пункте 5, состоит в том, что сочетаются изменения в термодинамических свойствах иона металла со связыванием субстрата в активном центре. Хорошие примеры дают два фермента, содержащие железопорфирины. Связывание субстрата триптофан-2,3-диоксигеназой увеличивает константу образования комплекса с СМ ионом Ре примерно в 100 раз, а константу образования комплекса с СО ионом Ре примерно в 50 раз образование комплекса Ре Ог удается наблюдать только в присутствии субстрата [101]. Связывание камфоры камфора-5-монооксигеназой сопровождается изменением числа неспаренных электронов от одного до пяти (одновременно меняются спектры поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях и спектры ЭПР) и смещением окислительно-восстановительного потенциала от —0,38 до —0,17 В [221]. На этом может быть основан сложный механизм, способствующий образованию чрезвычайно реакционноспособного интермедиата только в присутствии субстрата. Другой пример такого рода дают реакции изомеризации координированных лигандов (разд. 10.2). [c.240]

Пиридиниевые комплексы с переносом заряда (КПЗ). Электроноакцепторные свойства NAD+ определяются высоким сродством никотинамидного кольца к электрону. Это свойство NAD+ определяет его участие в окислительно-восстановительных реакциях, связанных с образованием комплекса с переносом заряда. Ранее упоминался один из таких комплексов при внутримолекулярном переносе между никотинамидным кольцом и аденином в молекуле NAD+. В настоящее время получено много данных относительно участия NAD+ в образовании различных комплексов с переносом заряда. Наиболее важными из них являются соединения NAD+ и его производные с индолом, серотонином и в особенности с триптофаном [40—46]. Поскольку из четырех ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина, гистидина и триптофана, входящих в состав белков, наиболее сильным донором электронов является триптофан, существование такого рода КПЗ могут играть существенную роль в связывании пиридиннуклеотида с апо-ферментом. Возможность подобного типа связывания подробно рассмотрена на примере некоторых дегидрогеназ [47]. [c.134]

Но-видимому местом действия ингибиторов инактивации воротного механизма Na-каналов являются пептидные петли между повторами П1 и IV (рис. XXI.14) с доступными аминокислотными остатками — аргинином, тирозином, триптофаном, гистидином. Рецептор для их связывания отличен от такового для ТТХ или STX. Местные анестетики конкурируют с ними за место связывания. [c.138]

Поскольку такой механизм первичного взаимодействия способствует связыванию фагов с любыми отрицательно заряженными поверхностями, у некоторых фагов развились приспособления, препятствующие такому неспецифическому связыванию или (если оно произошло) инъекции генома. Например, хвостовые волокна фага Т4 обычно уложены таким образом, что не могут обеспечить адсорбции частицы без активации триптофаном. Фаг Х обладает способностью начинать инъекцию ДНК лишь после взаимодействия участка хвостового отростка фага с определенным белком клеточной мембраны, продуктом гена pts М. Интересно, что белок гена pis М, как и адсорбционный белок Lam В, участвует в транспорте углеводов. Поскольку синтез белка Lam В индуцируется в присутствии мальтозы, то и количество рецепторных сайтов для фага X зависит от этого. [c.197]

ДОМ пертурбации растворителем, как в примере 14-Е, показывает, что на поверхности белка находятся 4 триптофановых остатка (т. е. пертурбации может подвергаться некоторая часть из известного числа триптофановых остатков) если изучить фермент-субстратный комплекс, то выясняется, что только три триптофановых остатка находятся на поверхности. Следовательно, когда добавлен субстрат, один триптофан теряет контакт с растворителем. Это можно снова интерпретировать как доказательство присутствия триптофана в активном центре. Значение этого несложного оптического анализа состоит в том, что он осуществляется в растворе и, следовательно, подтверждает, что структура, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа (на сухих образцах), а именно наличие в молекуле полости, в которой находится триптофан и происходит связывание субстрата, вероятно, сохраняется для лизоцима и в растворе. [c.404]

Р. Если спектр поглощения малой молекулы перекрывает спектр испускания триптофана и расстояние между хромофорами невелико, имеет место тушение. Следовательно, если связывание такой молекулы с белком приводит к тушению флуоресценции триптофана, триптофан должен быть в месте связывания или недалеко от него [c.423]

В процессе титрования фермента 18% флуоресценции тушится, а величина рК, связанная с этим тушением, представляет со бой р/С гистидина. Следовательно, поблизости от одного из триптофановых остатков должен быть гистидин (правило 7). Если фермент титровать после связывания субстрата, Q не меняется, т. е. в присутствии субстрата гистидин не может быть оттитрован. Отсюда в месте связывания содержатся как гистидин, так и триптофан, и субстрат может связываться непосредственно с гистидином. [c.426]

При образовании Е8-комплекса проявляется высокая степень стереоспецифичности. Например, О-серин не может служить субстратом для триптофан-синтазы. Более того, О-изомер даже не связывается с ферментом. Из этого следует, что участок связывания субстрата имеет строго определенную геометрическую форму. [c.109]

Ингибирование глутаминсинтетазы по принципу обратной связи осуществляется с помощью СТР, АМР, глюкозамип-6-фос-фата, гистидина, триптофана, карбамоилфосфата, аланина, глицина и серина. Глутамин является донором азота для первых шести веществ и косвенно участвует в биосинтезе последних трех соединений. Чтобы снизить активность глутаминсинтетазы на 50%, каждый ингибитор должен присутствовать в относительно высокой концентрации, но все вместе они осуществляют более полное ингибирование. По-видимому, ингибиторы действуют независимо, поскольку остающаяся доля активности примерно соответствует той, которая должна наблюдаться при независимом действии каждого ингибитора. Дополнительные доводы в пользу независимого действия ингибиторов проистекают из того факта, что СТР, триптофан, аланин и глицин конкурируют с глутаматом глюкозамин-6-фосфат и гистидин конкурируют с аммиаком, в то время как АМР и карбамоилфос-фат не конкурируют ни с одним субстратом. Независимое связывание, о котором судят по кинетике ингибирования, характерно для большинства ингибиторов, взятых попарно, хотя аланин, глицин и серии являются в этом смысле взаимоисключающими ингибиторами. Этот аддитивный эффект известен как кумулятивное ингибирование по принципу обратной связи. [c.119]

Сорбция субстрата в активном центре а-Х, обеспечивается гвдрофобной полостью. Ее размеры 1,0x0, 5x0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гвдрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гвдролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептвдной связи с образованием ацилфермента и послед, переноса ацильной фуппы на нуклеоф. акцептор. [c.263]

Этот фермент [46] катализирует гидролиз пептидных амидных связей, особенно включающих такие аминокислотные остатки, как фенилаланин и триптофан, т. е. содержащих ароматические боковые группировки. Эта особенность химотрипсина связана с тем, что он содержит центр связывания, специфичный к таким группировкам (см. разд. 24.1.3.3). Фермент обладает довольно широкой специфичностью и может также катализировать гидролиз амидных и сложноэфирных связей многих более простых соединений, включая производные /У-толуол-и-сульфонилфенилаланина (Л -тозилфе-нилаланина). Реакция схематично представлена структурой (26) ароматический остаток связывается таким образом, что карбонильная группа амида располагается вблизи каталитической группы (или групп) активного центра. [c.482]

Другим примером использования производных циклоамилозы для моделирования ферментативной активности служит искусственный фермент циклогептаамилоза-пиридоксамин [29]. В общем случае к циклоамилозе можно присоединить любой кофермент, причем первая контролирует связывание, а второй — каталитическую активность. В результате ковалентного присоединения пиридоксамина к циклогептаамилозе скорость каталитического превращения индолпировиноградной кислоты в триптофан увеличивается в 200 раз по сравнению со скоростью этой же реакции в присутствии одного пиридоксамина. [c.330]

Стереоспецифичность связывания бенздиазепинов с ЧСА характерна для гемисукцината оксазепама (СХ). Интересно отметить, что стереоспецифичностью связывания обычно обладают лиганды, имеющие несколько участков связывания на макромолекуле, например варфарин, барбитураты, азокрасители и др. Для них сродство к альбумину незначительно. Гемисукцинат оксазепама — первое соединение, обладающее большой стереоспецифичностью и сродством к молекуле ЧСА [336]. Методами гельфильтрации и кругового дихроизма установлено, что соединение СХ, имеющее 8-конфигурацию, в 40 раз превышает сродство К-энантиомера к альбумину. Такая высокая стереоспецифичность характерна только для Ь-триптофана. На основе эквимолярных концентраций триптофана и 1,4-бенздиазепинов найдено, что последние вытесняют триптофан из участков связывания на ЧСА. Характер замещения для них конкурентный [c.238]

Ацетилхолиновый рецептор регулирует ионную проницаемость постсинаптической мембраны, вероятно, посредством кон-формацпонного изменения рецепторного белка. Данные о конформационных изменениях после связывания лиганда были получены Путем измерения внутренней (триптофан) и внешней флуоресценции (в последнем случае может быть использован в качестве флуоресцентной репортерной группы местный анестетик хинакрин см. рис. 8.11). [c.263]

М. Пирас и В. Нокс [59] показали, что молекула апофермента имеет два участка один — каталитический, а другой — для связывания гематина. Они также установили, что некоторые гомологи триптофана, как и сам триптофан, способствуют реакции связывания апофермента с нростети-ческой группой. Более того, аналоги, способствующие этой реакции, оказались эффективными индукторами этого фермента у крыс с удаленными надпочечниками независимо от того, было у этих аналогов сродство к каталитическому участку или нет. Авторы попытались объяснить полученные результаты с помощью модели [60], предложенной ими за двадцать лет до создания модели оперона. Согласно этой модели, считается, что фермент находится в динамическом равновесии со своим предшественником. Субстрат или жестко связанный кофермент, соединяясь с белком, могут повышать его устойчивость к распаду и тем самым увеличивать количество активного фермента. Соответственно равновесие будет смещаться в сторону образования активной формы фермента, потому что синтез фермента продолжается, а распад — нет. В рассматриваемой [c.76]

Продукт присоединения X устойчив к нагреванию (100° С, 15 мин) и к действию кислот (6 н. соляная кислота), но расщепляется при обработке 0,1 н. раствором NaOH. 5-Цистеин включается при облучении в поли-U и РНК, в меньшей степени — в поли-С, поли-dT и ДНК. Включение резко уменьшается в случае двухспиральных полинуклеотидов. Урацил при облучении (253,7 ммк) способен также связываться с глицином, серином, фенилаланином, тирозином, триптофаном, цистином, метионином, гистидином, аргинином и лизином. Наибольший процент связывания обнаружен для цистеина, тирозина и фенилаланина Характер связи (за исключением цис. -еина) не установлен. [c.637]

В разделе I мы отмечали, что взаимодействия, приводящие к переносу заряда в основном состоянии, в большинстве случаев довольно слабы, особенно для молекул, одна из которых может быть включена в биохимическую систему. При сравнении случаев А1 и А2 (рис. 12) очевидно, что вклад формы с перенесенным зарядом, стабилизирующий основное состояние, может оставаться небольшим, даже когда скорость термического переноса электрона так велика, что ее трудно измерить. (К этому кажущемуся противоречию применим принцип Франка — Кондона.) Поэтому во всех случаях попытки объяснить изменения в основном состоянии образованием комплексов с переносом заряда являются бесполезными. Поглощение с переносом заряда может происходить вследствие близкого расположения друг к другу донора и акцептора (триптофан и NAD , см. ниже), несмотря на то что сама ассоциация может быть обусловлена силами водородного или гидрофобного связывания, а не силами переноса заряда. Образование комплекса с переносом заряда может также (но не всегда) обусловливать определенную взаимную ориентацию донора и акцептора, облегчающую образование соответствующего переходного состояния (вероятно, на 1—2 ккал1моль) и приводящую к почти исключительному образованию лишь одного продукта реакции из нескольких возможных (см. раздел 111, А). Взаимодействие с переносом заряда, которое мы назвали л-сольватацией, может быть очень важным в реакциях NAD — NADH (подробное обсуждение см. ниже) (см. раздел III, Б). Образование комплекса с переносом заряда может также предшествовать переносу электрона от донора к акцептору (см. раздел III, В и Г). Необходимо отметить, что перенос заряда играет большую роль только в переходном или возбужденном состоянии. [c.80]

При получении высококонцентрированных препаратов триптофана культуральную жидкость подвергают дополнительной очистке. Вначале ее подкисляют соляной кислотой до pH 1,0, затем центрифугированием отделяют образовавшийся осадок. Далее центрифугат, содержащий триптофан, пропускается через ионно-обменные колонки с катионитом, в результате чего происходит связывание аминокислоты катионитом и выделение ее из культуральной жидкости. После промывки колонок производится десорбция триптофана 5 %-ным раствором аммиака в смеси изо-пропанола и воды. Элюат направляется на вакуумный выпариватель, после чего проводится кристаллизация аминокислоты при 4—8°С. Выделенная в кристаллическом виде соль триптофана промывается этанолом и высушивается под вакуумом при 60°С. Высушенный кристаллический препарат содержит не менее 99 % триптофана в виде его хлорида. Осадок после отделения культуральной жидкости, содержащий клетки культуры бактерий, также высушивается и используется как высокобелковая кормовая добавка, содержащая, кроме того, повышенное количество триптофана. [c.282]

В настоящее время известно много других примеров специфической репрессии бактериальных генов. В каждом случае связывание белка-репрессора с определенной последовательностью ДНК приводит к выключению гена. Процесс связывания всегда регулируется определенными сигнальными молекулами, аналогичными аллолактозе. Иногда, как в случае репрессора лактозного оперона, присутствие сигнальных молекул в клетке включает ген или единицу транскрипции, уменьшая сродство белка-репрессора к определенной последовательности ДНК. Но сигнальная молекула может использоваться и для выключения гена с помощью белка-репрессора. Например, аллостерическое изменение, вызванное связыванием сигнальной молекулы с репрессором, может повысить, а не понизить способность репрессора связываться с определенной последовательностью ДНК. Такой механизм действует в случае контроля активности пяти расположенных рядом генов, которые кодируют ферменты, необходимые для синтеза триптофана в клетках Е.соИ (trp-оперон). Синтез единственной длинной молекулы мРНК, кодирующей эти пять белков, контролируется белком-репрессором, который садится на ДНК лишь в том случае, если он связан с триптофаном (сигнальная молекула, включающая этот оперон) (рис. 10-12). [c.185]

Репрессор (апорепрессор) триптофанового оперона был частично очищен, и механизм его действия изучен in vitro. Показано, что репрессор переходит в активную форму, связывая триптофан. Этот комплекс репрессор-корепрессор подавляет инициацию транскрипции, конкурируя с РНК-полимеразой за место связывания на промоторе. [c.19]

Таким образом, при уменьшении внутриклеточной концентрации триптофана первоначально, по-видимому, происходит дерепрессия, т. е. создается возможность связывания молекул РНК-полимеразы с промотором trp-оперона. При более глубоком голодании понижается уровень триптофанил-тРНК и создаются условия для преодоления аттенуатора. [c.25]

TOB приобретает сродство к индивидуальному участку связывания в активном центре фермента, которое условно можно обозначить согласно природе связывающихся субстратов. Один участок связывания о-дианизидина, а другой — гидрохинона (рис. 59). В о-ди-анизидиновом участке кроме о-дианизидина среди исследуемых нами субстратов могут связываться хлорпромазин, ИУК, триптофан, строфантин G, аскорбиновая кислота, НАДН, амид III, салицилат натрия, а в гидрохиноновом участке — ферроцианид калия, трифтазин, тиопроперазин, дигоксин. Причем субстраты, связывающиеся в одном участке, могут конкурировать межцу собой за участок связывания, что проявляется в дифференцированном их окислении. При этом избирательность обусловливается природой субстрата и его сродством к участку связывания, доступностью электроннотранспортных путей к гемину. [c.140]

Физическая иммобилизация означает удерживание в полиакриламидном геле химическая иммобилизация - химическое связывание фермента глутаровым альдегидом с альбумином, полиакриловой кислотой или акриламидом после его физического захвата. Соответствует области линейной функции ферментного электрода либо, если наблюдается отклонение от линейности, значительному изменегщю потенциала. " Электрод чувствителен к Ь-цистеину, Ь-лейцину, Ь-тирозину, Ь-триптофану, Ь-фенилаланину и Ь-метионину. Препарат недостаточно устойчив, о чем свидетельствует постоянное ежедневное уменьшение сигнала. Электрод чувствителен к О-фенилаланину, О-валину, О-метионину, О-лейцину, О-норлейцину и О-изолейцину. Время, необходимое для возвращения сигнала к базовой линии перед повторным использованием. [c.124]

Пример 14-3. Обнаружение связывания с белками малых молекул. Связывание субстрата с активным центром фермента оказывает влияние на полярность этого района или на доступность его растворителю и часто вызывает изменение спектров хромофоров, находящихся в активном центре или недалеко от него. Сравнивая наблюдаемые изменения с изменениями, происходящими при пертурбации растворителем, можно получить информацию о структуре активного центра. Например, добавление различных субстратов к лизоциму приводит к сдвигу Ямакс триптофана в область ббльших длин волн. Величина изменения такая, какую можно было ожидать при перемещении одного трип-тофанового остатка из полярного окружения в неполярное. На основании этого можно предположить, что триптофан находится в месте связывания. Кроме того, изучение лизоцима мето- [c.403]

Основное различие между трипсином, химотрипсином и эла-стазой состоит в их специфичности. Трипсин специфически гидролизует пептиды, состоящие из лизина и аргинина, и эфиры этих аминокислот химотрипсин расщепляет полипептидную цепь по фенилаланину, тирозину и триптофану, имеющим большие гидрофобные боковые цепи специфичность эластазы проявляется в ее действии на такие небольшие гидрофобные молекулы, как аланин. Установление структуры кристаллических ферментов показало, что полипептидные остовы всех трех ферментов при наложении их друг на друга практически совмещаются, за исключением участков, где добавлено или пропущено несколько аминокислот (рис. 1.11). Различие же в специфичности этих ферментов обусловлено небольшими изменениями в строении кармана , связывающего боковую цепь аминокислоты. В молекуле химотрипсина имеется четко выраженный карман, связывающий большие гидрофобные боковые цепи [35]. В молекуле трипсина на дне аналогичного кармана вместо 5ег-189 находится аспартат [36]. Отрицательно заряженная карбоксильная группа Азр-189 образует ионную связь с положительно заряженной аммонийной или гуанидиниевой группами на конце цепи лизина или аргинина. Два глицина, расположенные у входа в карман химотрипсина, в случае эластазы замещены Валином (Уа1-216) и треонином (ТЬг-226) [37]. Это предотвращает проникновение в карман больших боковых цепей и обеспечивает связывание небольшой по размерам боковой цепи аланина (рис. 1.12). [c.27]

Флуоресценция наблюдается в том случае, когда фотон поглощается соединением (которое переходит в возбужденное состояние с временем жизни 10 не), а затем испускается им. Однако молекула, находящаяся в возбужденном состоянии, может потерять свою энергию, столкнувшись с другой молекулой (например, с иодид-ионом) или передав энергию другой группе той же молекулы. В таких случаях говорят, что произошло тушение флуоресценции. Исследование тушения флуоресценции триптофана в составе белка при связывании субстратов является весьма ценным способом оценки степени связывания. Интенсивность флуоресценции может не только уменьшаться, но и увеличиваться. Например, соединение, лишь слабо флуоресцирующее в водном растворе, зачастую интенсивно флуоресцирует при переносе в неполярную среду. Таким свойством обладают, например, красители толуидин- и нафталин-сульфоновые кислоты — при связывании в гидрофобных карманах белков они начинают сильно флуоресцировать. Интересно, что, если эти красители связываются в молекуле белка рядом с триптофановым остатком, они могут возбуждаться светом, поглощенным триптофаном, т. е. светом с К = 275—295 нм, в результате переноса энергии с триптофана на краситель. В воде триптофан и NADH флуоресцируют слабо, однако их флуоресценция усиливается, когда они находятся в неполярных областях молекулы белка. [c.193]

В отличие от сериновых протеаз, у которых главным специфическим центром связывания служит подцентр 5ь у папаина специфичностью к гидрофобным аминокислотам обладает подцентр 82, а за специфичность к изолейцину или триптофану ответствен подцентр 51 [97]. Гидролиз эфиров, а возможно, и пептидов сопровождается образованием ацилфермента (как и в случае сериновых протеаз, за исключением того, что ацилируется Су8-25) [98—101]. График, построенный в координатах pH ксг11К1л , представляет собой колоколообразную кривую с максимумом при рН 6, что обусловлено ионизацией Н18-159 и Су8-25, р/Са которых равен 4,2 и 8,2 соответственно. Обозначим гистидин через 1т, а цистеин — через К5Н. При низком pH неактивна ионная форма К5Н.Н1т+, тогда как при высоком — форма К5-.1т. При нейтральном pH каталитически активная форма представляет собой один из таутомеров — КЗНЛт или К5 .Н1т+ исследование рН-зависимости не позволяет различить два ионных состояния, несущих одинаковый суммарный заряд ( принцип кинетической эквивалентности , гл. 2, разд. Е). рН-зависимость ксах для деацилировання определяется ионизацией основания с р/Са около 4. Возможно, этим основанием является группа, принадлежащая Н18-159, поскольку цистеин блокирован в ацилферменте. Механизм реакции можно представить с помощью следующей схемы [c.374]

Нуклеотидные последовательности /г/ -операто-ра и промотора перекрываются (рис. 3.75), поэтому связывание комплеюза репрессор-триптофан с оператором препятствует правильному взаимодейст- [c.178]

Перекрывающиеся нуклеотидные последовательности промотора и оператора tfp-оперона oli. Связывание комплекса tfp-репрессор-триптофан с оператором [c.179]

Экспрессирующий вектор с trp-промотором. В векторе, представленном на рис. 7.45, перед ноли-линкером находятся ir/7-нромотор, оператор, последовательность Шайна-Дальгарно, аттенуатор, а также примерно 300 кодонов гена trp Е. Транскрипцию можно контролировать, поместив содержащие плазмиду клетки Е. соИ, выращенные до высокой плотности, в среду без триптофана (голодание) и добавив затем 3- -индoлилaкpилoвyю кислоту. Последняя конкурирует с оставшимся триптофаном за связывание с г/ -репрессором, однако образует неактивный комплекс, в результате чего происходит дерепрессия промотора. Как и в случае с вектором, [c.356]

Спектроскопические характеристики многих ферментов и субстратов изменяются при образовании Е8-комплекса подобно тому, как меняется характерный для дезоксигемоглобина спектр поглощения при связывании кислорода или при окислении в ферриформу, что было описано ранее (рис. 3,18). Эти изменения проявляются особенно отчетливо, если фермент содержит окрашенную простетическую группу. Хорошей иллюстрацией может служить триптофан-синтаза-бактериальный фермент, содержащий в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Этот фермент катализирует синтез Ь-триптофана из Ь-серина и индола. При добавлении Ь-се-рина к ферменту резко возрастает флуоресценция пиридоксальфосфатной группы (рис. 6.8). Последующее добавление второ- [c.108]

Локализация участков специфического связывания и вероятная ориентация гидролизуемой пептидной связи эффективного субстрата были выявлены в результате рентгеноструктурного анализа комплексов химотрипсина с аналогами субстрата. Установлено, что формил-Ь-триптофан связывается с химотрипсином через индоль- [c.158]

Аттенюаторный участок дополняет оператор в регуляции транскрипции 1ф-генов. При изобилии триптофана инициация транскрипции блокируется в результате связывания комплекса триптофан-репрессор с оператором. По мере снижения концентрации триптофана в клетке репрессия снижается и начинается транскрипция. Однако некоторые молекулы РПК-полимеразы покидают матрицу, дойдя до аттенюатора, тогда как другие продолжают синтезировать полную /"тр-матрицу. По мере исчерпания триптофана увеличивается доля молекул РНК-полимеразы, проходящих через аттенюаторный участок. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология