Казеин молекулярный вес

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Примером сложной дисперсной системы может служить молоко, основными составными частями которого (не считая воды) являются жир, казеин и молочный сахар. Жир находится в виде эмульсии и при стоянии молока постепенно поднимается кверху (сливки). Казеин содержится в виде коллоидного раствора и самопроизвольно не выделяется, но легко может быть осажден (в виде творога) при подкислении молока, например, уксусом. В естественных условиях выделение казеина происходит"при скисании молока. Наконец, молочный сахар находится в виде молекулярного раствора и выделяется лишь при испарении воды. [c.154]

Так, соотношение полуосей молекул казеина равно 10—12 (pH ж 12) при молекулярном весе 30 ООО, для макромолекул желатины соотношение полуосей равно 50—70 при Мцг = 70 ООО, для яичного альбумина после денатурации соотношение полуосей [c.132]

Молекулярный вес казеина зависит от многих условий происхождения казеина, методов получения, pH среды и т. д. При соответствующем фракционировании могут быть получены фракции с более или менее постоянным молекулярным весом. [c.451]

Соединения казеина с кислотами, основаниями и солями. Строение молекулы казеина до сих пор не выяснено. Несмотря на целый ряд. поверочных сопоставлений, нельзя утверждать, что молекулярный вес казеина соответствует индивидуальной молекуле, скорее казеин надо рассматривать как агрегат молекул, как мицеллу, соединенную силами вторичных валентностей отсюда и реакции его с кислотами и-основаниями нельзя рассматривать только в свете простых стехиометри-ческих отношений. Реакции казеина с кислотами, основаниями и солям соответствуют также поверхностно адсорбционным связям, а не только чисто химическим. Эти реакции не только образуют некоторые химические соединения, но и влияют на коллоидное состояние казеина. [c.63]

Наименьший возможный молекулярный вес казеина можно высчитать косвенным путем — по количеству какой-нибудь составной части белковой молекулы. [c.63]

Хо и сотр. [88, 89] наблюдали ЯМР в а-казеине (молекулярная масса около 27300) и в фосвитине. Последний белок содержится в желтке куриного яйца его молекулярная масса не определена, но минимальное значение составляет около 45000. Он содержит около 10% фосфора, т. е, приблизительно 119 фосфатных групп, и приблизительно столько же остатков серина. На основании значений констант спин-спинового взаимодействия Н— Р и того факта, что наблюдается уменьшение зкранирования Р при повышении pH, был сделан вывод о том, что в обоих белках атомы фосфора входят в состав серинмонофосфата. [c.386]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

НЫ отвечать следующим требованиям 1) отсутствие взаимодействия с белками, 2) низкая молекулярная масса, 3) наименьшее возможное различие между рК и р/, 4) хорошая электропроводность, 5) наименьшее возможное поглощение света в области УФ-поглощения белков, 6) равномерное распределение зон р/ амфолитов, 7) максимальное количество различных значений р/. Сначала в качестве амфолитов использовались лишь вещества, химически близкие белкам, т. е. различные типы частично расщепленных белков гидролизаты гемоглобина, обессоленные препараты пептона или, что более удобно, гидролизаты казеина и лактальбумина. Эти смеси можно применять в тех случаях, когда определению не мешает их пептидная природа. Когда требуется более тонкое изменение р/ и более близкий к линейному градиент, следует применять электролиты-носители, предложен- [c.319]

Анализ деформационного поведения гелей казеина показал, что вязкость эластичности т)2 и период упругого последействия 02, так же как в системах высокомолекулярных эластомеров (например, полиизобутена), непрерывно возрастают в процессе развития эластических деформаций. Большой диапазон возрастания периодов упругого последействия (два порядка) для типичных эластомеров связан с выпрямлением гибких длинноцепочечных макромолекул в молекулярной сетке. Возрастание периода упругого последействия в пределах одного порядка в случае гелей казеина, очевидно, вызвано этой же причиной. Количественные отличия связаны, вероятно, с гетерогенным характером геля казеина в противоположность молекулярной сетке эластомеров. Величины периода упругого последействия для гелей казеина составляют —10 сек. Такие же по порядку величины значения периодов упругого последействия были найдены для структурированных суспензий бентонита малой концентрации и объяснялись медленностью перетекания воды по узким зазорам между отдельными частицами при деформировании. [c.142]

Светорассеяние молекулярный вес и агрегация частиц казеина в растворах. [c.361]

Как красители, так и адгезивы обычно представляют собой смеси полимеров или привитые сополимеры. Действительно, некоторые составы схожи с полу-ВПС или сшитыми сополимерами типа АВ (см. разд. 8.7). Например, эпоксидные смолы, используемые в качестве адгезивов, часто вулканизуют с помощью полиамидов [93]. Образующийся продукт более прочен, чем материалы, вулканизованные с помощью низкомолекулярных аминов, по-видимому, за счет выделения фазы полиамида в этих сшитых сополимерах типа АВ . Более сложную молекулярную архитектуру, сходную с масляными красками, имеют алкидные смолы [590, гл. 3 и 4]. Основным ко.мпонентом в них является сложный полиэфир, который при высыхании часто образует сетчатую структуру. Полиэфирный компонент реагирует с различными высыхающими маслами, такими как льняное или тунговое масла [590, гл. 3 и 4]. Эти масла образуют с полиэфиром сложноэфирные связи и одновременно полимеризуются по многочисленным двойным связям. Латексные краски всегда содержат загустители, та-кие как целлюлоза, полиакриловая кислота, казеин, натриевая соль альгиновой кислоты, крахмал, которые растворяют в водной [c.401]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Из молока были выделены также лактоальбумины и лактоглобулины — белки, имеющие небольшую молекулярную массу (16300 и 38000) и отличающиеся по составу от альбумина сыворотки и составных частей казеина. Лактоглобулин, по-видимо-му, состоит из двух белков. [c.63]

Высокомолекулярные ПАВ широко применяют в качестве стабилизаторов эмульсий. Такие эмульгаторы, как желатина, сапонин, казеин, известны давно, а в настоящее время ассортимент высокомолекулярных ПАВ непрерывно расширяется. Необратимый характер адсорбции обусловливает высокую устойчивость эмульсий, стабилизированных высокомолекулярными ПАВ, а следовательно, и их большое практическое значение. Однако эмульгирующие свойства этого класса ПАВ исследованы слабо и обзоры по данному вопросу отсутствуют. Для рассмотрения закономерностей эмульгирующей способности высокомолекулярных ПАВ чрезвычайно удобными объектами являются поливиниловые спирты, которые легко варьируются как по молекулярной массе, так и по соотношению полярных и неполярных групп, благодаря замещению гидроксилов на менее полярные сложноэфирные, в частности ацетатные, группы. [c.184]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Таким образом, в 100 весовых частях казеина находится 0,80 весовых частей серы. Так как известно, что сера в казеине содержится в виде остатка молекулы цистина 1—ОС—СН(ЫН2)—СН2512, то, следовательно, в молекуле белка должно быть ьс менее двух атомов серы, т. е. 64 весовых части. Исходя из этого, молекулярный вес казеина определяют из пропорции [c.389]

Если же принять, что в частице казеина содержится 2 остатка цистина, то молекулярный вес будет равен 8000x2=16 000. Эта величина имеет тот же порядок, который получается при определении ее физическими методами. Молекулярная формула казеина в таком случае будет 7ogHJJзo022 NJ8(,S PJ. [c.389]

В этой связи особый интерес представляет работа Фрица, Траучолда и Верле [69] по исследованию различных ингибиторов протеаз. Сначала на сефадексе Q-50 определяли молекулярный вес нескольких новых ингибиторов. При хроматографировании на сефадексе G-75 комплекс (1 1) трипсина (мол. вес 24 000) и его ингибитора (мол. вес 6500) элюируется в объеме, соответствующем молекулярному весу 26 ООО (вместо предполагаемого 30 500). Авторы объясняют это тем, что комплекс имеет, вероятно, очень компактную структуру (полагая при этом, что ингибитор частично внедряется в молекулу трипсина). Не связанный ингибитор отделяют от смеси комплекса и протеазы на колонке с сефадексом G-50. Авторы определили отдельные компоненты и таким путем нашли константу диссоциации комплекса в различных условиях. Размывания зон, вызываемого сопутствующей диссоциацией, в данном случае не наблюдалось. Аналогичным образом Ауричио [106] доказал образование комплекса фермент — субстрат. Например, трипсин в присутствии казеина элюируется на G-100 гораздо раньше ( мол. вес 100 000), чем в отсутствие субстрата. В то же время казеин не влияет на движение по колонке других белков. [c.178]

Кон, Генри и Прентис в самое последнее время (1925 г.) вычис- ляли молекулярный вес всеми возможными способами сопоставляя данные анализа, определяющие наличие точных количеств наиболее-важных соединений, составляющих молекулу казеина, сверяя полученные результаты с результатами физико-химических методов определения молекулярного веса, пришли к выводу, что молекуле казеина должен соответствовать молекулярный вес, равный 192000. [c.63]

Не все известные случаи, в которых хлорофилл стабилизируется по отношению к молекулярному кислороду, могут быть объяснены отвлекающими или каталитическими действиями. То e, очевидно получается и при ассоциации пигмента с некоторыми веществами,, делающими его светоустойчивым, причем эти вещества сами не подвергаются постоянному иди временному сенсибилизированному окислению. Это истинно защитное действие можно объяснить, например, ускорением рассеяния энергии возбуждения в комплексе пигмент — защитное вещество. Если такое рассеяние конкурирует с флуоресценцией, то защищенный пигмент не будет флуоресцировать. Так как мы принимаем, что фотохимическим преобразованиям часто предшествует таутомернзация, то рассеяние может конкурировать только с последним процессом, не затрагивал флуоресценцию. Действие защитных коллоидов, согласно исследованию Вюрмзера зб], можно характеризовать следующим скорость выцветания хлорофилла понижается на 50% добавлением всего 0,05%, желатины пли казеина, но требуется 0,86% альбумина или 1,45% гуммиарабика для достижения того же эффекта, тогда как крахмад [c.506]

Прибавление стабилизаторов эмульсии (желатина, крахмал, поливиниловый спирт или казеин) приводит к повышению молекулярного веса и выхода образующегося в межфазной поликонденсации полиэфира (диан -Ь -Ь хлорангидрид изофталевой кислоты). Однако при больших концеитра-циях стабилизаторов (выше 5%) падает молекулярный вес, хотя выход остается количественным [543]. Положение и величина максимума изменяются при наличии детергентов. [c.122]

Повышение pH и увеличение солей кальция приводят к резкому сокращению времени свертывания молока. Повидимому, химозин расщепляет молекулу казеиногена на две неравные части. Одна из ьшх, отличающаяся ббльшим молекулярным весом, образует молекулу казеина, которая, теряя свой электрозаряд при взаимодействии с многозарядными ионами Са, выпадает в осадок, другая с меньшим молекулярным весом остается в растворе в виде сывоооточного протеина. Расщепление казеиногена связано с освобождением новых карбоксильных и аминогрупп. Этим объясняется способность казеина связывать большее количество щелочи по сравнению с казеиногеном. [c.460]

Эпоксидные полимеры также получаются с применением алюминиевых хелатов например, новые типы таких полимеров содержат аморфный полиэпигалогидрин высокого молекулярного веса, совершенно отличный от известного низкомолекулярного полимера Для получения композиций для покрытия бумаги смешивают алюминиевые хелаты, полученные из оксикарбоновых кислог, с основаниями типа аммиака и протеинсодержащими (казеин или соевый протеин) клеями. Алюминиевый хелат этилендиамина вводят в полиэфир-изоцианатные композиции для придания устойчивости по отношению к термитам [c.299]

Клей Козаль D-12 готовят следующим образом раствор, состоящий из 6 вес. ч. казеина, 16 вес. ч. воды и 0,6 вес. ч. 25%-ного аммиака, смешивают при нагревании с раствором, состоящим из продукта I. G. Wa hs SII (вероятно, эмульгатор), 5 вес. ч. воды и 1 вес. ч. аммиака. К полученной смеси при 50 °С прибавляют 45 вес. ч. 80%-ного раствора поливинилизобутилового эфира с молекулярным весом 60 ООО (Игевин 1-60) в бензине. Затем при нормальной температуре вводят смесь из 0,6 вес. ч. борной кислоты, 0,6 вес. ч. салициловой кислоты, 6 вес. ч. воды и 0,6 вес. ч. аммиака процесс приготовления клея заканчивается добавлением 16,5 вес. ч. воды. [c.201]

Ксантогенат целлюлозы растворяется в разбавленных растворах щелочи, образуя молекулярные растворы (по данным Штаудингера с сотрудниками). В этих растворах происходят гидролитические и окислительные процессы. Растворы ксантогената целлюлозы, содержащие около 8% целлюлозы и 6—7% едкого натра, после фильтрования подвергаются процессу созревания (при 18° в течение 60—70 час.). При этом наряду с деструкцией целлюлозы ) протекает ряд химических реакций, на которых мы не будем останавливаться. Во время созревания проводят удаление из вискозного раствора содержащихся в нем пузырьков воздуха, обусловливающих значительные трудности при формовании волокна. На этой стадии процесса к вискозному раствору добавляют матирующие вещества (обычно ТЮ2) и другие добавки (казеин и другие белки, различные амины и их производные). [c.119]

Главным белком молока [158] является казеин, относящийся к группе фосфопротендов (см. стр. 237). Он выпадает в осадок при подкнслении молока. Фильтрат (сыворотка) содержит лактоальбумин и лактоглобулин. Молекулярный вес лактоальбумииа равен 17 400 [159]. Если альбуминовую фракщ1Ю, осажденную сернокислым аммонием, растворить в воде и диализировать при слегка кислой реакции, то выпадают кристаллы так называемого (.-лактоглобулина [160]. Этот белок благодаря тому, что он может быть легко получен в значительных количествах, являлся объектом многочисленных исследований. Сведения о его молекулярном весе, а также о величине его молекул приведены в табл. 4 и 5. [c.195]

Физические свойства растворов белков также резко изменяются в начальной фазе протеолиза снижается вязкость, и белки теряют способность свертываться при нагревании. Это, обычно, связано с превращением белка в пептиды, имеющие меньший молекулярный вес. Так, например, при переваривании яичного альбумина пепсином количество белка, теряющего способность свертываться при нагревании, пропорционально числу освобожденных аминогрупп [3]. С другой стороны, в начальной фазе гидролиза желатины или казеина трипсином не наблюдается прироста свободных аминогрупп [4] и, следовательно, резкое уменьшение вязкости не обусловлено разрывом пептидных связей. Возможно, что на этой стадии ферментного действия происходит распад каких-то очень слабых связей между отдельными группировками белковой молекулы. Поэтому можно было бы сказать, что фермент действует в качестве деполимеразы. [c.362]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология