Пролин, значение

Это простое соотношение между <7 и делает более ясным физический смысл предельного характеристического отношения. Для полипептидных цепей, перечисленных в табл. 18.1, а можно найти на основании приведенных значений С . Для полиглицина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-пролина значение а равно приблизительно 6, 20 и 220 А соответственно. Эти примеры иллюстрируют тесную связь между персистентной длиной и [c.153]

В качестве примера определенпя констант скоростей с помощью у ВМ можно привести изучение обратимой реакции пролина с хлоранилом в водио-этанольном растворе. За кинетикой реакции наблюдают по росту оптического поглощения аддукта 1 1 прп А, 360 нм (это поглощение приписывается комплексу между исходными реагентами). Согласованием решения на АВМ с экспериментальными кинетическими кривыми получают значения констант скоростей для прямой и обратной реакций образования комплекса. [c.348]

У нейротоксина а, как и у остальных четырех гомологичных белков, вместо остатка Ser находится Pro . Такая замена делает невозможной реализацию R-состояния у предшествующего остатка ys , что приводит к дискриминации а-спиральных структур и 9 из 10 -структур, представленных в табл. IV. 1. В эту группу не входит циклическая конформация Leu - ys , в которой ys находится в В-состоянии. В линейном варианте гомологичных белков (с Рго ) она становится глобальной. В циклической конформации фрагмента нейротоксина II Leu - ys остаток Ser имеет угол ф = -67,2°, т.е. близкий к фиксированному углу ф = -57,6° для пролина, а угол у = 151,3° у Ser находится в области, дозволенной для пролина. Расчет линейного и циклического фрагментов Leu - ys нейротоксина показал, что включение Pro вместо Ser не вызывает стерических затруднений, не изменяет конфигурацию дисульфидного мостика и лишь незначительно сказывается на значении угла v/( ys ), который изменяется с 134,5 до 124,9°. Абсолютная конформационная энергия и величины стабилизирующих межостаточных взаимодействий в структурах нейротоксинов П и а практически совпадают. [c.424]

Пептидная связь является плоской, т.е. все атомы, образующие эту связь, расположены в одной плоскости. Пептидная связь может существовать в двух формах цис- и транс-форме. Подавляющее большинство всех пептидных связей в протеинах находится в транс-конфигурации. Исключение здесь составляет только пептидная связ ь по иминогруппе аминокислоты пролин. В простых пептидах, содержащих пролин, обычно оба изомера присутствуют в растворе, и константа равновесия, как правило, изменяется в пределах от 5 до 20. Если исходить из того, что длины связей и углы связей достаточно хорошо соответствуют стандартным значениям, то следует отметить, что пространственная структура протеина зависит только от вращения относительно одинарных связей. Соответствующие углы называются диэдральны-ми углами и величины их зависят только от положения в аминокислотном звене. Эти углы обозначаются греческими буквами. Три диэдральных угла [c.98]

Карбоксипептидаза Y отщепляет практически все аминокислоты, включая пролин, и ее специфичность аналогична специфичности СРС. Гидролиз проходит наиболее эффективно при pH 5,5 — 6,5. Оптимальное значение pH для отщепления лизина и аргинина — 7,0. [c.68]

Карта аланинового дипептида является наиболее подходящей для анализа двугранных углов ф и г з в известных белках (таблицы значений ф и я) для миозина и лизоцима приведены в обзоре [19]), поскольку все аминокислоты, за исключением глицина ( и занимающего особое положение пролина) содержат атом, ограничивающий конформационную свободу аланинового дипептида. В работах [91, 19] был проведен такой анализ точки, соответствующие конформациям отдельных звеньев лизоцима и миоглобина были нанесены на карты — и при этом оказалось, что действительно громадное большинство точек попадает в разрешенные или частично разрешенные области. Для карты рис. 7 почти все точки заключены внутри контура 3 ккал моль, для карты рис. 8 — [c.122]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-30, натрий-цитратные буферы. Увеличение pH буфера со значения 3,20 (0,20 н.) до 3,26 (0,20 н.) улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина приблизительно до 0,10 (отношение высоты впадины к высоте пика). Цистин элюируется быстрее, а глутаминовая кислота перемещается ближе к пролину. Разделение глицина и аланина ухудшается. Увеличение pH буфера оказывает общее влияние на элюирование аминокислот они элюируются из колонки быстрее. [c.42]

Полученные значения можно сравнить с изменением вращения [125] (290°) при денатурации поли-ь-пролина II. [c.262]

Выход пролина, считая па его пикрат, составлял 78—80 или 60—65%, считая на пролин в исходном гидролизате желатина. Значения выходов по току и удельный расход электроэнергии приведены в табл. 2. [c.67]

Для реакции окисления пролина значение кажущейся константы Михаэлиса составляет 4,7 ммоль, а для окисления 3,4-дегидропролина значение Км — 0,18 ммоль. Обе упомянутые реакции характеризуются значениями Умакс 19 и 32 ммоль/мин/мг белка соответственно. Высказано предположение, что пролилоксидаза и L-3,4-дегидропролилоксидаза — различные виды ферментов. [c.133]

Наиб, практич. значение имеет дактиномицин (в ф-ле I а = е = саркозин б = Э = Ь-пролин г = в = В-валин), мол. м. 1259, т. пл. 235, 5-236,6 °С в спектре поглощения макси- [c.79]

Для стереоспецифического синтеза аминокислот с помощью хиральных реагентов имеются многочисленные возможности. Из них следует упомянуть асимметрическое гидрирование ненасыщенных соединений с хиральными катализаторами — фосфинами родия и рутения [71] или фосфиновыми лигандами, фиксированными на полимере [72], асимметрическое декарбокси-лирование спещ1фических комплексов малоната кобальта (III) при малоновом синтезе, переаминирование а-кетокислот с L-пролином в качестве хирального реагента и асимметрическое алкилирование шиффовых оснований [73, 74]. Практическое значение асимметрический синтез имеет в том случае, если он приводит к получению ценных, редких аминокислот, если хи-ральные реагенты не очень дороги или если их можно регенерировать. Проблематичны асимметрические синтезы, протекающие через циангидри-ны или гидантоины, так как при гидролизе приходится считаться с рацемизацией. Об асимметричном синтезе по методу Штрекера сообщается в работе [75]. Ниже приводится пример асимметрического алкилирования шиффова основания /ире/и-бутилового эфира глицина и гидроксипииаиоиа [76]. [c.47]

Все варианты с углом %] —60° у первого остатка и Х -180° у последнего имеют заведомо большую энергию, поскольку боковые цепи при этих значениях ориентированы в противоположные стороны и не в состоянии эффективно взаимодействовать ни между собой, ни с промежуточными остатками. Можно также не рассматривать варианты с R-формой у предшествующего пролину остатка (если он не Gly) и варианты с дипептидным фрагментом в (L-L)-фopмe (если хотя бы один остаток не Gly). Такие конформационные состояния имеют сравнительно высокую энергию и в белках не реализуются. Кроме Gly, ни один из стандартных остатков почти не встречается в нативных конформациях белков в состояниях с Н-формой основной цепи. Все это полезно иметь в виду при вьшолнении конкретных расчетов. [c.222]

Последовательности нейротоксинов II и D на участке 1-23 различаются в двух местах Leu заменен на Met, Ser - на Pro . Влияние пролина рассмотрено выше. Что касается другой замены, то она также не вызывает осложнений. Для определения положения боковой цепи Met построена карта Xi X2 (при Xi = 180°), из которой следует, что наиболее предпочтительная ориентация боковой цепи Met отвечает углам Хь Хг 180, 180° (у Leu нейротоксина II 180, 60°). У нейротоксина 4 три остатка в рассматриваемом фрагменте отличаются от нейротоксина II (Thr", Gln и Pro вместо Pro", Lys и Ser ). Их основные цепи легко принимают значения углов ф, у соответствующих остатков исследованного фрагмента нейротоксина II, а боковые цепи включаются в его систему стабилизирующих контактов. Положения последних следуют из конформационных карт Х Хг Для Thr" и Gln , полученных в поле циклической структуры у Thr" из-за соседства с Рго приемлемо лишь одно значение угла Х 60° у Gln - наиболее предпочтительна ориентация боковой цепи ХьХг 180, 60° и Хз 90°. [c.424]

В табл. 4 приведены различные реакционноспособные боковые цепи аминокислот. В пролине такими группами являются иминогруппа и карбоксильная группа. Пролин (а также оксипролин) представляет собой исключение в ряду аминокислот в том отношении, что он не содержит в пептидной цепи группы —NH—, способной образовывать водородную связь. Геометрия замкнутого пирролидинового кольца позволяет предположить, что пространственная структура белковой цепи не является непрерывной [93, 203]. Метод химического воздействия на пролиновые остатки, если его удастся разработать, будет иметь большое значение для исследования белков. [c.215]

Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. Пролин, в отличие от остальных аминокислот, имеет стерически ограниченный угол поворота вокруг связи С —N (так как эта связь входит в состав кольцевой структуры). В случае пролинового остатка в донорном субстрате это ограничение будет задавать определенный фиксированный угол между плоскостью (М/ - С - С ) и плоскостью примыкающей пептидной группы (Ы,- 0,-1), равный приблизительно 60° (рис. 106). В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи С —Ы, обозначается как угол ф в данном случае его значение считается -60°, так как плоскость пептидной группы повернута на 60° против часовой стрелки, если смотреть от С -атома. Поскольку любой аминокислотный остаток должен быть установлен в пептидилтрансферазном центре эквивалентным образом, то, очевидно, угол ф должен быть подогнан к тому же значению путем вращения вокруг связи С —N для всех других 19 типов остатков донорного субстрата (имеется в виду С-концевой остаток растущего пептида, связанный с тРНК и участвующий в транспептидации). [c.192]

Более хорошие результаты были достигнуты при использовании в качестве хирального противоиона N-зашищенного дипeптидa(N-карбобензоксикарбонилглицил-ь-пролина). В этом случае для некоторых аминоспиртов величина а достигала значения 1,4)[220]. [c.165]

Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

В работах Крешека и сотр. [234, 235] конформация казеинов в растворах изучалась методами светорассеяния и дисперсии оптического вращения. Значения оказались равными 233 и 218 ммк для нефракционированного казеина и 212 ммк для Р-казеина, что характерно для белков с конформацией статистического клубка. Авторы также считают, что казеин не существует в а-спиральной форме из-за высокого содержания пролина было высказано предположение, что конформация статистического клубка обусловливает склонность казеина к агрегации. Гидрофобные взаимодействия, которые Б общем случае стабилизируют спиральные конформации, не могут проявиться в стабилизации внутримолекулярных упорядоченных структур из-за высокого содержания пролиновых остатков и проявляются в межмолекулярных взаимодействиях, приводящих к агрегации (особенно тепловой). [c.102]

Они были получены для растворов казеина в 6 М растворе мочевины — расчгворителя, способствующего образованию конформации статистического клубка. Значения для всех растворов казеинов были найдены равными 0 0 —60, что также характерно для Статистического клубка. Значения =—680 и = —630 были взяты в качестве эталонных значений параметров и для чисто спиральных (а-спираль) конформаций структур белков, так как в литературе принято характеризовать оптическое вращение чисто спиральных форм именно этими значениями параметров а,, и [248]. Значения о = —1950 и = 125 были взяты из данных по оптическому вращению для полипептидов поли- -пролина, которые в литературе [238] принято считать за эталонные для Р-струк-туры. [c.105]

Наконец, несколько слов следует сказать о конформации полипролина. Как мы уже указывали, для пролина разность энергий транс- и г ис-амидной групп значительно меньше, чем для других аминокислотных остатков, и потому можно ожидать существования структур цис- н транс-поля-Ь-щолша, Ликвори [51, получив кривые U - p) для обеих форм полипролина (одна из этих кривых близка к кривой рис. 16, если не считать свернутой формы), нашел параметры спиралей, соответствующие оптимальным конформациям. Транс-тш-Ь-пролин дает левую спираль с п=3,04 и d=3,ll А (соответствующие экспериментальные значения, полученные из рентгеноструктурного анализа —п = 3,00 и d = 3,12 А [118]). Оптимальная конформация г ыс-поли-1-пролина соответствует правой спирали с п=3,25 и d=l,98 А (экспериментальные значения п = 3,3, rf=l,9 А [129]). [c.143]

Франке [28] и почти одновременно с ним Рона, Азмус и Штейнек [54] нашли, что автоокисление кислоты льняного масла, а также метилового эфира этой кислоты сильно ускоряется органическими основаниями и в отсутствие ионов тяжелых металлов. Не было установлено никакой связи между константой диссоциации и активностью оснований. Особенно хорошим катализатором оказался а, а-дипиридил. Хорошими ускорителями являются также аминокислоты, особенно пролин, что, может быть, имеет значение для биологии. [c.154]

Сорбент готовят, встряхивая хлорированный каучук (150— 200 меш) с н-бутанолом (4 мл на 10 г хлорированного каучука) в 0,2 М цитратфосфатном буферном растворе [19]. Суспензией заполняют колонку. ДНФ-аминокислоты элюируют м-бутанолом при трех значениях pH (3, 4 и 5). Хорошее разрешение получают при pH 3, когда удается разделить (в порядке убывания подвижности) ДНФ-лизин, ДНФ-аспарагин, ДНФ-серин, ДНФ-аспарагиновую кислоту, ДНФ-глицин, ДНФ-аланин, ДНФ-пролин, ДНФ-валин, ДНФ-лейцин. При увеличении pH первые три компонента выходят в свободном объеме. [c.367]

Основные свойства и химия М-моноалкиламинокислот аналогичны их незамещенным предшественникам, за очевидным исключением тех реакций, в которых участвуют оба водорода аминогруппы. Так, пролин и другие Ы-алкил-а-аминокислоты не дают типичного пурпурного окрашивания с нингидрином (пролин дает желтое окрашивание). При действии азотистой кислоты образуются М-нитрозо-М-алкил-а-аминокислоты, которые интересны тем, что из них можно получать сидноны (см. раздел 20.4), и, кроме того, в силу беспокойства [76] об их образовании при хранении пищевых продуктов (нитрозамины канцерогенны). М,М-Диалкил-а- аминокислоты не имеют большого значения, однако их четвертичные производные достаточно важны в биохимии [77]. М,М,М-Три-метилглицин имеет тривиальное название бетаин это название используется также для обозначения всего этого класса соединений. Сам бетаин хорошо растворим в воде, не растворим в эфире, плавится с разложением около 200 °С. Его можно рассматривать как локализованный цвиттерион, лишенный возможности образовать анион, хотя он может протонироваться по карбоксильной группе сильной кислотой с образованием ярко выраженных солей. Бетаины можно получать из соответствующих а-аминокислот с помощью различных методов метилирования, в частности рекомендуется обработка метилиодидом и бикарбонатом натрия в метаноле [78]. [c.246]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. При постоянных значениях температуры колонки, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов и постоянной скорости течения буфера увеличение pH первого натрийцитратного буфера (pH 3,175 0,18 и. Na+, 0,133 М цитрат) на 0,010 единиц pH улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина до величины 0,045 (отношение высоты впадины к высоте пика). В результате увеличения pH буфера на 0,011 цистин выходит быстрее на 1 мин, раньше элюируется глутаминовая кислота, но, кроме того, сжимаются пики трех аминокислот — пролина, глутаминовой кислоты и цитруллина. При увеличении pH буфера ухудшается разделение глицина и аланина. [c.42]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. Повышение температуры колонки приблизительно на 1,5 °С при неизменных значениях pH буфера, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов, а также скорости подачи буфера приводит в основном к ускорению элюирования аминокислот. Разделение аспарагиновой кислоты и треонина улучшается приблизительно до 0,12. Однако глутаминовая кислота элюируется настолько быстро, что не полностью разделяется с пролином. Цистин вымьшается быстрее на 2 мин, а пролин — глутаминовая кислота — цитруллин выходят более узкой зоной и поэтому разделяются хуже. При повышении температуры значительно улучшается разделение тирозина и фенилаланина, но несколько ухудшается разделение изолейцина и лейцина. [c.47]

Однако в большом числе экспериментов показано, что в пределах одного опыта и даже большой серии опытов, проведенных в одном строго определенном режиме работы, отношения С для разных аминокислот имеют вполне определенную величину. Если в качестве стандартной аминокислоты выбрать лейцин и его цветовой показатель при 570 ммк принять за 100, то по отношению к нему остальные аминокислоты имеют следующие значения цветового показателя оксипролин — 8 (при 440 ммк), аспарагиновая кислота — 94, треонин — 94, серин — 95, глутаминовая кислота — 99, пролин — 22,5 (нри 440 ммк), глицин — 95, аланин — 97, полуцистин — 55, валин — 57, метионин — 102, изолейцин — 100, тирозин — 100, фенилаланин — 100, триптофан — 94, гистидин — 102, лизин — 110, аммиак — около 97 и аргинин — 101. Пользуясь этими соотношениями, можно калибровать прибор, используя лишь одну аминокислоту, например лейцин, с известной степенью чистоты. Обращает на себя внимание очень низкий цветовой показатель для оксипролина. В связи с этим предлагается определять оксипролин, а также пролин с помощью нингидриновой реакции в кислой среде [20]. [c.140]

П. является родоначальником большой группы природных соединений, имеющих большое биологич. значение, к его производным относятся красящее вещество крови — гемин зеленое вещество высших рдстоний — хлорофилл основное вещество индиго — индиан много важных алкалоидов — никотин, атропин, кокаин аминокислоты — пролин, оксинро-лин, триптофан и т. д. [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология