Коферменты проявление

Кофермент. Вещество (обычно небольшая молекула), которое необходимо для проявления каталитической активности фермента. [c.413]

Кофакторы. Существуют ферменты, для проявления каталитических свойств которых необходимо присутствие кофакторов, например коферментов — производных витаминов, ионов металлов и др. [c.28]

Функция кофермента А состоит в переносе ацильных групп. Впервые он был идентифицирован как устойчивый к нагреванию кофактор, необходимый для осуществления некоторых реакций ацетилирования, в частности для введения ацетильной группы в ацетоацетат и цитрат. Строение кофермента А показано на схеме 8.15, Его молекула содержит большое число функциональных групп, однако наиболее важную роль в проявлении. активности играет сульфгидрильная группа. Именно она ответ- [c.212]

Нуклеотиды имеют большое значение не только как строительный материал для нуклеиновых кислот. Они участвуют в биохимических процессах, и особенно важны в роли коферментов, т. е. веществ, тесно связанных с ферментами и необходимых для проявления ферментативной активности. [c.448]

Выше, при рассмотрении ферментов, было показано, что некоторые витамины действуют в качестве коферментов и являются, таким образом, необходимыми для проявления активности некоторых ферментов. Витамины могут также действовать в качестве прямых биокатализаторов, стимулируя определенные биологические реакции и даже участвуя в них. [c.87]

В клетке эта реакция необратима. Для проявления каталитической активности пируватдекарбоксилазе требуется Mg . С молекулой этого фермента прочно связан кофермент тиаминпирофосфат (о его функции в качестве переносчика ацеталь-дегидных групп мы уже говорили в разд. 10.4). [c.469]

И пропиновой кислот. Для проявления ферментативной активности необходимо присутствие кофакторов спирали жирных кислот, а именно кофермента А, АТФ, НАД и ионов [c.20]

Установлено, что все ферменты представляют собой либо простые белки, либо протеиды, которые состоят из белковой части и комплексно с ней связанной органической частью — коферментом. Ферменты, представляющие собой простые белки, в частности из класса гидролаз, не требуют для проявления своей активности присутствия коферментов, однако большинство ферментов и, [c.61]

Что касается коферментов (и косвенно витаминов), то они, по-видимому, или нужны для образования специфической конфигурации фермента, необходимой для проявления его активности, или же участвуют в формировании собственно активного центра. На фиг. 93 изображен как раз такой случай, когда активный центр расположен на коферменте. Однако это не всегда так. [c.348]

В состав молекулы активной К., помимо белкового апофермента, входят тиаминдифосфат (кокарбоксилаза), играющий роль кофермента, и иои Оба кофактора необходимы дли проявления К. ферментативной активности. О механизме действия К. см. Тиаминдифосфат. [c.216]

Экспериментальная работа автора ограничивается изучением реакций некоторых чистых белковых ферментов, для проявления активности которых не требуется наличия простетических групп или коферментов. Ясно, однако, что использованные методы могут быть очень эффективными при анализе последовательности реакционных стадий в более сложных системах фермент-кофер-мент-субстрат. [c.327]

Доказательство белковой природы ферментов имело принципиальное значение для дальнейшего развития энзимологии. Было сделано еще одно открытие, которое явилось не менее обескураживающим, чем получение кристаллических ферментов. Дело в том, что в кристаллических ферментах не было обнаружено никаких следов специальных активных группировок, т.е. коферментов или простетических групп. Из доказательства белковой природы ферментов и факта существования ферментов, для проявления активности которых совсем не обязательно присутствие специальных активных группировок, следовало, что разгадку специфических биокаталитических свойств ферментов следует искать в самой их структуре, в структуре белковой молекулы. До сих пор можно было дискутировать, является ли коллоидный носитель активных групп фактором, обусловливающим специфичность или нет, можно ли переносить активные группы на другие коллоидные носители, лишь бы они обладали достаточной активирующей способностью и т.п. Теперь, после того, как было [c.156]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Последующие исследования показали, что многие ферменты двухкомпонентны. Активная группа (кофермент) приобретает свои каталитические свойства только при соединении со специфическим коллоидным носителем (белком). Последний определяет характерные свойства фермента и играет ведущую роль в проявлении ферментативного действия. [c.124]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

Реагирующие вещества в ферментативных реакциях обычно называют субстратами. Нанисанная выще реакция может быть представлена общим уравнением 8 = Р, так как концентрация воды постоянна. Другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа (например, гидролиз сложных эфиров). Для проявления каталитического действия некоторых ферментов необходимо присутствие определенных ионов металлов или коферментов. Примером ферментативной реакции с участием кофермента является дегидрогенизация спирта под действием фермента дегидрогеназы [c.320]

Несмотря на кажущуюся простоту структуры NAD+ и NADP+, химические свойства никотинамидного кольца в этих коферментах удивительно разнообразны. Например, NAD+ чрезвычайно неустойчив в щелочных растворах, тогда как HADH неустойчив как раз в слабокислых средах. Эти обстоятельства, а также способность NAD+ вступать в реакции конденсации с другими соединениями приводили иногда к серьезным ошибкам в интерпретации экспериментов. Указанные особенности NAD+ и NADH могут иметь также значение и для проявления их биологических функций. [c.250]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Для проявления ферментативной активности АЛК-сннтетазе любого происхождения необходим кофермент пиридоксальфосфат. Спектроскопические данные [24] свидетельствуют о том, что при pH 5 или 8,5 фермент связывается с пиридоксальфосфатом в основном посредством образования основания Шиффа (11), поглощающего при 415 нм. В области pH 7,2, когда фермент проявляет каталитическую активность, спектроскопические данные (поглощение при 330 нм) согласуются с наличием аминоспирта (12) или какой-либо другой эквивалентной структуры. [c.638]

Молекула фолиевой кислоты (I) и ее производных, осуществляющих функции кофакторов в процессах метаболизма, таких, как 5,6,7,8-тетрагидро-птероил- -глутаминовая кислота, 5-N-фopмил-5,6,7,8-тeтpaгидpoптepoил-L-глутаминовая кислота (фолиновая кислота) и др. (см. раздел Птериновые коферменты ), в основной своей части высокоспецифична. Так, для проявления витаминных свойств обязательна птериновая структура, [c.485]

Можно утверждать, что в металлоферментах ионы металлов выполняют и каталитическую и структурную роли, тогда как в металлоактивированных ферментах — преимущественно каталитическую Тем не менее металлы в качестве коферментов и кофакторов в какой-то части сходны в своих функциональных проявлениях Для металлоактивированных ферментов возможны 4 схемы трехчленных комплексов, участниками которых являются фермент (Ф), субстрат (С) и металл (М) в стехиометрическом соотношении 111 [c.64]

Попытки непосредственно показать взаимопревращение пи-ридоксаминфосфат-ферменга и пиридоксальфосфат-фермента до сих пор были безуспешными , по-видимому, вследствие ряда экспериментальных трудностей, обусловленных тем, что в соединение с ферментом вступает лишь очень небольшое количество кофермента и при этом отсутствует достаточно хороший метод количественного отщепления и определения связанного с ферментом кофермента. Задача осложняется еще и тем, что добавленный синтетический кофермент может присоединяться к белковой молекуле фермента не только там, где он необходим для проявления ферментативной активности, но и в других ее участках. Исследования с применением кофермента, меченного радиоактивным фосфором, позволили обнаружить неспецифическое [c.251]

Фермент, катализирующий реакцию (XI.8),— глицеральдегидфосфат-дегидрогеназа (ГАФД) — распространен чрезвычайно широко. Для проявления его активности необходимы свободные 8Н-группы (на молекулу фермента приходится 14 титруемых групп). Мышечная ГАФД связывает кофермент (НАД+) настолько прочно, что он не отделяется от фермента даже при повторной кристаллизации или при диализе. Для полного удаления кофермента применяют адсорбцию на колонке из активированного угля. При этом освобогкдается четыре молекулы НАД+, так что для регенерации голофермента к апоферменту должны присоединиться четыре молекулы пиридиннуклеотида. В образовании этого комплекса, спектр поглощения которого отличается от спектра поглощения свободного кофермента, по-видимому, принимает участие такое же число цистеиновых остатков белка. Было показано, что как в прямой, так и в обратной реакции в качестве обязательного промежуточного продукта образуется ацилфермент, имеющий следующую структуру (представлена неполностью) [c.289]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

Известно, что многие заболевания связаны с мутациями гена, приводящими к понижению активности одного из важных ферментов в организме человека. Такое понижение ферментативной активности может быть обусловлено образованием измененного апофермента со значительно более, низкой константой К реакции соединения со своим коферментом. Примером такого заболевания может служить цистатионинурия, которую распознают по наличию в моче цистатионина — производного аминокислоты метионина (табл. 24.1). Циетатионинурия приводит к задержке умственного развития и сопровождается неприятными физическими проявлениями. Обменные процессы цистатионина катализируются ферментом, роль кофермента которого играет пиридоксин (витамин Ве). Пиридоксин обычно назначают в дозах 1 мг в день. Установлено, что стократная доза [c.501]

Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

Хотя у сложных ферментов действующей группой является, несомненно, кофермент, для проявления полной активности фермента наличие апофермента совершенно обязательно. Изолированная простетическая группа, как правило, обладает лишь очень слабой каталитической активностью. При соединении простетической группы с апоферментом каталитическая активность возрастает иногда более чем в 1 ООО раз по сравнению с активностью свободной простетической группы. Это обусловлено отчасти большим молекулярным весом образовавшегося комплекса, отчасти же специфическим действием апофермента, который не может быть заменен никаким другим белком. Все апоферменты обладают специфичностью, выражающейся в том, что они могут соединяться только с определенными кофермен-тами, причем кофермент после соединения с апоферментом может катализировать только определенные специфические реакции. [c.276]

Кофакторы — соединения небелковой природы, в присутствии которых.проявляется активность ферментов. В роли кофакторов могут выступать ионы металлов или сложные органические вещества — коферменты. Иногда для проявления каталитической активности необходимо наличие тех и других. Кофакторы, как правило, термостабнльны, связывание их с ферментами характеризуется разной степенью сродства. Чаще всего кофактор можно отделить от ферментного белка путем диализа или каким-либо иным способом, но существуют и кофакторы, ковалентно связанные с белюм. [c.109]

Взгляды Траубе были дополнены лишь в конце XIX в. французским ученым Г. Бертраном, впервые установившим зависимость активности фермента от строения субстрата (78), а также допустившим, что в отдельных случаях для проявления активности фермент требует присутствия некоего дополнительного фактора, которому он дал название кофер-мента (80). Хотя конкретные схемы участия коферментов в биокатализе, так же как и заключения об их природе, были основаны на неверных предпосылках, сама идея была впоследствии развита и использована для объяснения многих биокаталитческих реакций. [c.98]

Многие ферменты стабилизируются коферментами, субстратами и специфическими неорганическими ионами. Например1, де-гидраза фосфоглицеринового альдегида, полученная из мышцы кролика, становится гораздо менее стабильной после удаления ее кофер мента — дифосфопиридиннуклеотида (ДФН) [103]. Было найдено, что гексокиназа дрожжей стабилизируется при очистке добавлением 1% субстрата — глюкозы [184]. Имеются указания на то, что ионы кальция предохраняют бактериальную протеиназу от термической денатурации они в то же время существенно важны для проявления максимальной ферментативной активности протеиназы [185]. Инвертаза, полученная недавно Фишером и его сотрудниками [171] в чистом виде из дрожжей, связана с полисахаридом. Удаление последнего адсорбцией на бентоните понижает стабильность этого фермента. [c.40]

Проявление коферментов, активаторов и ингибиторов. Примером может служить открытие ингибиторов холинэстеразы (Гейдж) см. также стр. 657. [c.174]

Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, назьшаемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которьк совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа неорганические ионы, простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах. [c.165]

В проявлении каталитической активности фермента принимает участие не вся его молекула, а только незначительная часть, которая называется активным центром (рис. 33). Активный центр — это часть молекулы фермента, которая взаимодействует с коферментом и субстратом и участвует в преобразовании вещества. Активный центр ферментов может быть образован несколькими функциональными группами отдельных аминокислот, расположенными в различных участках полипептидной цепи белка (рис. 34). Поэтому для проявления каталитической активности фермента важна его нативная структурная организация. При нарушении этой структуры изменяется активный центр, а значит, и активность фермента. Существуют ферменты, которые состоят из нескольких белковых молекул, т. е. имеют субъ-единичное строение. Они могут иметь несколько активных центров или единый центр, образованный при взаимодействии этих субъединиц. [c.91]

Камминз и Булл ( ummins, Bull, 1971) показали, что раздражение срезов головного мозга крыс электрическим током также приводило к преобладанию восстановленных форм пиридиннуклеотидов над окисленными. По прекращении электростимуляции содержание восстановленных форм снижалось до исходного уровня. Авторы полагают, что переход окисленных форм коферментов дыхательной цени в восстановленные формы наблюдался в результате деполяризации возбудимых мембран. Приведенные данные могут свидетельствовать о проявлении медиаторной функции 5-ОТ в этих процессах. [c.182]

Прошло около 40 лет с того времени, как удалось впервые получить отдельные ферменты в высокоочищенном кристаллическом виде и выяснить их химическую природу. (Природу уреазы выяснил Самнер, 1926 пепсина — Нортроп, 1930 каталазы — Эйлер и др., 1930 желтого дыхательного фермента — Варбург, 1932.) С тех пор в чистом виде выделены десятки ферментов все они без исключения оказались либо белками, либо протеидами, в которых специфические функции выполняют в большинстве случаев именно белки. Простетическая группа (кофермент) сложных ферментов нередко сама по себе обладает слабым каталитическим действием тем не менее для проявления полной активности ферментов необходим белковый компонент (апофер-мент). [c.61]

Витамин РР влияет на состояние углеводного и жирового обмена, особенно на окислительно-восстановительные процессы. Амид никотиновой кислоты входит в состав коферментов нико-тинамид-аденин-динуклеотида (НАД) и никотинамид-адеин-ди-нуклеотидфосфата. Как известно, эти соединения являются ко-ферхментами важнейших ферментов дегидраз, катализирующих тканевое дыхание. Нарушение окислительных процессов можно считать первичным признаком проявления авитаминоза РР. Остальные же признаки пеллагры являются следствием этих нарушений. Авитаминоз РР при обычных условиях питания встречается редко, так как витамин РР довольно широко распространен в природе. Он содержится в печени и мышцах крупного и мелкого рогатого скота и свиней, в хлебе, картофеле и т. д. Большое количество витамина РР содержится в рисовых и пшеничных отрубях (около 100 мг1%), в дрожжах и других продуктах. [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология