Сывороточный группы

Сывороточный А. составляет 50% от массы всех содержащихся в сыворотке крови белков. Состоит из одной полипептидной цепи (мол м. 66,5 тыс), включающей 585 аминокислотных остатков и образующей 9 петель, фиксированных 17 дисульфидными связями. Предполагается, что цепь уложена в три более или менее независимых кооперативных домена. В молекуле имеется одна своб. меркапто-группа, к-рая может участвовать в образовании дисульфидов, что лежит в основе пускового механизма денатурации этого белка. [c.108]

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ - и 0Н - ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

Сывороточный альбумин и некоторые лекарственные средства, имеющие полярные группы, при взаимодействии образуют гидрофобные связи, которые обеспечивают создание комплекса, характеризующегося высокой стабильностью [309]. Важнейшая особенность гидрофобной связи состоит в том, что боковые алкильные группы взаимодействуют с другой такой же группой и не взаимодействуют с водой. При взаимодействии альбумина и лекарства гидрофобные связи начинают играть заметную роль в тех случаях, когда атомные массы пар реагирующих атомов достигают величин 12—16. При вза-Белок [c.232]

Несмотря на то что из обширной группы транквилизаторов производные 1,4-бенздиазепина получили наиболее широкую известность и распространение в лечебной практике, нельзя не указать на некоторые нежелательные эффекты и побочные явления, которые они вызывают. Наиболее общим побочным эффектом, вызываемым бенздиазепинами, считается чрезмерная депрессия центральной нервной системы. Проявление ее выражается в мышечной слабости, атаксии, сонливости, утомляемости и дизартрии. Степень и частоту перечисляемых явлений трудно подсчитать, поскольку они зависят от дозы и прекращаются при ее уменьшении или когда лекарство выводится из организма. Лабораторные исследования показали, что чрезмерная депрессия центральной нервной системы более всего характерна для пожилых пациентов и злостных курильщиков, а также для больных, у которых отмечены низкие концентрации сывороточного альбумина. [c.259]

По спектрам ЭПР изучали влияние ряда ГНР на параметры вращательной диффузии спин-меченых макромолекул СА, гемоглобина и иммуноглобулина- G, в которых спиновая метка 7 ковалентно присоединялась к в-93 SH фуппе гемоглобина, SH группе цистеина сывороточного альбумина и остатка гистидина иммуноглобулина-G. [c.562]

Александер и др. [186] изучали различные природные и синтетические полипептиды на поверхностях раздела простой эфир — вода, бензол — вода и т. п. На этих поверхностях пленки сильно растянуты по сравнению с пленками на поверхности раздела вода — воздух, однако, как показано на рис. 111-43, и здесь имеется точка резкого возрастания вязкости и упругости пленки. Дэвис [187] исследовал на поверхности раздела вода — петролейный эфир пленки гемоглобина, сывороточного альбумина, глиадина и полимерных синтетических полипептидов. Целью работы было определение поведения биологически важных групп е-ЫНг. Автор пришел к выводу, что при сжатии пленки эти группы выталкиваются в масляную фазу. [c.142]

Этот метод был использован также для исследования нативного и денатурированного додецилсульфатом натрия гемоглобина [117], а также для изучения реакционной способности сульфгидрила в сывороточном альбумине до и после денатурации солянокислым гуанидином [135] и после окисления сульфгидрильных групп ферри-цианидом [134]. Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [c.393]

Многочисленные наблюдения показывают, что денатурация обратима. Многие белки, такие, как гемоглобин, сывороточный альбумин, трипсин и химотрипсин, денатурированные и затем сохраняемые в растворе при низкой температуре, вновь приобретают (иногда после удаления денатурирующего агента) все свойства исходного белка, а именно растворимость, спектр, склонность к кристаллизации, маскирование некоторых групп 8Н и 8—8 и ферментативную активность. В некоторых случаях можно было даже изучить равновесие между природным и денатурированным белком. Однако в других случаях после денатурации происходит более глубокое превращение молекулы, причем возвращение к исходному состоянию становится невозможным (так, например, денатурация яичного белка необратима). [c.440]

Группа протеинов. Альбумины содержатся во многих тканях и жидкостях организма в зависимости от места своего нахождения альбумины получают и название яичный альбумин, молочный, сывороточный и т. д. Альбумины хорошо растворяются в воде, в слабых растворах солей, кислот и щелочей они нейтральны. [c.213]

Исходя из этих фактов, можно заключить, что около 50% спин-меток специфически присоединяется к сульфгидрильной группе сывороточного альбумина, давая спектр ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов, а остальные свободные радикалы реагируют с аминогруппой лизинового фрагмента (рис. 38). [c.168]

Изоэлектрическая точка большинства растворимых в воде белков (сывороточных, яичного альбумина и др.) лежит в слабокислой зоне, т. е. многие белки обладают характером амфотерных соединений, у которых степень диссоциации карбоксильных групп несколько превышает степень диссоциации основных групп. [c.22]

Определение понятия групп крови все время расширяется, и если до 1955 г. это понятие отождествлялось с групповыми антигенами, находящимися в эритроцитах, то с открытием полиморфности гаптоглобина началась эра сывороточных групп. В 1958 г. были открыты лейкоцитарные, а в 1959 г. — тромбоцитарные группы, и, наконец, с 1963 г. началось выявление в эритроцитах человека групп целого ряда ферментов. Еще в 1930 г. К. Ландщтейнер высказал предположение о биохимической индивидуальности человеческой крови, и в настоящее время, по мнению многих ученых, понятие группы крови должно охватывать все генетически наследуемые факторы, выявляемые в крови человека. [c.490]

Следующей группой являются полярные полимеры с жесткими цепями, для которых характерен положительный тепловой эффект смешения (Д//-<0) при уменьшении энтропии низкомолекулярного компонента в начальной стадии его поглощения. Так, например, Булл нашел, что при гидратации яичного альбумина ДЯ = —1570 кал1моль, а Д7=—892 кал моль для гидратации сывороточного альбумина ДЯ=—1450, а [c.182]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функцгп . Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие —в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи —в лизосомах ( 3-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При пораженгп тех или иных тканей ферменты из клеток вымываются в кровь их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. [c.579]

Матерталы и методы. Бычий сывороточный альбумин фирмы СаШшсЬеш метили по свободной сульфгидрильной группе ма-леимидаой спиновой меткой, как описано в работе [12]. После снин-мечения белок переводили диализом в фосфатный буфер (50 мМ, pH 7,5). Измерения проводили при концентрации белка не выше 10" М. [c.243]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Изучалась растворимость и солюбилизация 15 углеводородов в воде и растворах у-глобулина, сывороточного альбумина человека (ЧСА), лизоцима. В качестве углеводородов использовали гомологи алифатического ряда — гептан, октан, нонан, декан, додекан, тридекан, тетрадекан, пентадекан и ароматического — бензол, толуол, /г-ксилол, этилбензол, изопропилбензол, а также сквалан (С24Н44(СНз)д) и циклогексан. Результаты исследований представлены в табл. 12. Прежде всего необходимо отметить, что для всех изученных белков величина связывания зависит от молекулярного объема углеводорода (в случае лизоцима зависимость выражена нечетко). Увеличение длины цепи нормального парафина или алкильной группы у бензольного ядра приводит к значительному уменьшению солюбилизации, что согласуется с результатами работы [105]. Качественный характер зависимости величины связывания углеводородов от молекулярного объема аналогичен для ароматических и парафиновых углеводородов. Однако, как хорошо видно из табл. 12, связывание углеводородов ароматического ряда существенно меньше связывания парафинов при равных объемах молекул. [c.39]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

Антигены, полученные из гаптена, часто могут связывать малые молекулы, если последние по размерам и природе близки к связывающим группам гаптена. Так, антигены, полученные при инъекции кроликам бычьего сывороточного альбумина, к которому был присоединен диазотированный 4-аминофеноксихолин [c.393]

Следующей группой являются полярные полимеры с жесткими цепями, для которых характерен положительный тепловой эффект смешения (ДЯ<0) при уменьшении энтропии низкомолекулярного компонента в начальной стадии его поглощения. Так, например, Булл нашел, что при гидратации яичного альбумина ДЯ = -—1570 кал моль, а Д2=—892 кал моль для гидратации сывороточного альбумина ДЯ=—1450, а Д2==—1034 кал моль для гидратации желатины ДЯ=—3800, а Д2= —1537 кал моль и др. Сопоставление этих цифр по VIII. 1 показывает, что Д5 процесса гидратации отрицательно, благодаря переходу молекул воды в гидратной оболочке в более упорядоченное состояние (см. стр. 173). Последующая стадия растворения гидратированных молекул в избытке воды происходит уже с небольшим положительным тепловым эффектом и возрастанием энтропии. Аналогичное поведение установлено для системы ацетилцеллюлоза— ацетон (рис, 72) и полистирол — этилбензол. [c.182]

Полисахариды активировались окислением путем одночасовой обработки 0,01—0,5 М перйодатом натрия. Образующийся альдегид реагирует с белкам. 10 ыг окисленных полисахаридов, промытых водой с помощью центрифугироза-ння, суспендировались в 1 мл забуференного фосфатным буфером (pH 8) физиологического раствора, содержащего 10 мг бычьего сывороточного альбумина, и непрерывно перемешивались 1В течение 20 ч. Последующее восстановление боро-гидридом натрия (свежеприготовленным 1%-ным раствором) привело к стабилизации связей. между белком и полисахаридом и к восстановлению остающихся альдегидных групп. [c.184]

В табл. 8.6 показана кроме того зависимость количества связанного сывороточного альбумина от pH. Наибольшее количество связывается также при pH 9. При более высоких pH в случае белка наряду с возрастанием концентрации гидроксильных ионов растет и число ННг-групп, способных связываться (для е-амино-групп лизина р/С 9,4—10,6). Из характера зависимости количества фенилаланина, связанного с НФОМ-гелем, от концентрации фенилаланина, взятого для связывания, установлено, что для каилучшего связывания необходима относительно высокая кон [c.207]

Циклодекстрины представляют собой теоретически важную группу веш,еств, образуюш,их твердые соединения включения, которые имеют каналы диаметром 9—10 А, устойчивых и в отсутствие включенных молекул. Эти вещества и, в частности, их необычное поведение в растворе будут кратко рассмотрены в разделе VI. Эти аддукто-образующие вещества, а также родственные им крахмалы, целлюлоза и различные углеводы были изучены Крамером [22]. Наряду с другими комплексообразователями эти вещества подробно рассмотрены в главе девятой. Некоторые белки и азотсодержащие полимеры также способны образовывать слоевые структуры с водородными связями и спиральные решетки, идеально приспособленные к формированию соединений включения. Крамер [22] сделал обзор свойств белковых соединений включения, таких, как слоевые, образованных лошадиным гемоглобином и сывороточными альбуминами. К этой группе соединений включения можно отнести и комплексные антитела и антигены белков крови [22, 27] и некоторые нуклеиновые кислоты. [c.495]

Таким образом, у больных с ЖКГЭ в сочетании с миомой по сравнению с группой без миомы, выявлена абсолютная и относительная гиперэстрогене-мия. У них достоверно повышен уровень как общего эстрадиола, так и индекс свободных эстрогенов, отражающий свободную фракцию эстрогенов. По-видимому, компенсаторно возрастает и уровень сывороточного прогестерона. Уровень же глобулина, связывающего половые стероиды, наоборот несколько снижен. [c.536]

В другой работе [43] в качестве свободнорадикальной метки сывороточного альбулшна был использован 2,2,5,5-тетраметил-З-малеимидопирролидин-1-оксил. После проведения реакции, в результате которой спин-метка соединилась с сывороточным альбумином (рис. 37, а), наблюдалось наложение двух сигналов ЭПР, относившихся к сильно и слабо иммобилизованным свободным радикалам. Если метку вводили после предварительного блокирования 5Н-групп белка специфическим реагентом, то в спектре ЭПР отсутствовали широкие компоненты сильно иммобилизованных свободных радикалов (рис. 37,6). При pH 2,1 компоненты широкого сигнала ЭПР отсутствовали, а амплитуда узкого сигнала ЭПР увеличилась примерно вдвое. [c.167]

Поскольку размеры молекул белкового адсорбата в исследованных системах сопоставимы с размерами мезопор (так, молекула сывороточного альбумина представляет собой в растворе эллипсоид вращения с размерами 14,0x4,0x4,0 нм), то в этом1 случае, по-видимому, нельзя говорить о миграции молекул адсорбата в адсорбционном слое основным фактором, определяющим скорость адсорбции молекул с большой молекулярной массой в мезопористых сорбентах, является диффузия растворенных молекул в порах. На скорость адсорбции влияют также pH раствора, наличие полярных групп на поверхности адсорбента. При увеличении количества кислотных групп (окисленный уголь СКН) адсорбция замедляется и максимальная величина адсорбции также снижается. При pH раствора, близком к изоэлектрической точке белка, величина адсорбции максимальна. Приведенные закономерности свидетельствуют о преобладающем вкладе дисперсионных сил в адсорбцию белков на углеродных сорбентах. [c.142]

Предложено много гипотез, касающихся роли ионов металла в ферментативных реакциях. Не рассматривая эти гипотезы подробно, отметим основные общие положения 1) металл способствует связыванию субстрата с ферментом и входит в состав активного центра 2) комплекс металла с субстратом является фактически активированным субстратом и 3) образование комплекса между металлом и функциональными группами белка способствует поддержанию третичной структуры белка в конформации, необходимой для выполнения каталитической функции. Клотц [187], основываясь на данных об участии ионов металлов в связывании ииркдпн-2-азо-л-диметиланилина сывороточным альбумином быка, предположил, что для пептидаз, требующих наличия нона Мп(П) — слабого комплексообразователя, роль иона металла состоит не в связывании субстрата в основном состоянии. Он полагал, что один из возможных механизмов катализа включает стабилизацию промежуточного тетраэдрического соединения по следующему механизму [c.125]

Углеводные компоненты сывороточных белков можно разделять с помощью электрофоретического метода, применяя в качестве проявителя перйодную кислоту (реактив на углеводные группы). [c.441]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология