Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки цитоплазмы Са связывающие

    Реализация наследственной информации в процессе жизненного цикла (онтогенеза) организма — двухступенчатый процесс. Сначала с определенных участков ДНК информация переписывается (транскрибируется) в виде комплементарных нуклеотидных последовательностей молекул и РНК, которая перемещается в цитоплазму, связывается с рибосомами и в рибосоме с иРНК осуществляется перевод (трансляция) генетической информации в определенную последовательность аминокислотных остатков молекулы белка. [c.142]


    При недостаточном потреблении воды, сильном потоотделении или после приема большого количества соли крайне чувствительные осморецепторы в гипоталамусе регистрируют повышение осмотического давления крови. Возникают нервные импульсы, которые передаются в заднюю долю гипофиза и вызывают высвобождение АДГ. С кровотоком гормон достигает почек, где повышает водопроницаемость дистальных извитых канальцев и собирательных трубочек. Это достигается благодаря увеличению числа водных каналов в мембранах их клеток. Водные каналы по аналогии с ионными представляют собой белки-переносчики. Они синтезируются внутри клетки, запасаются в мембранах мелких пузырьков комплекса Гольджи и накапливаются в цитоплазме. Связываясь со специфическими рецепторами на поверхности клетки, АДГ с участием цАМФ (системы второго посредника. [c.31]

    Актиновые филаменты, микротрубочки, промежуточные филаменты и ассоциированные с ними белки, находясь под контролем неизвестных механизмов, обеспечивают изменения формы клетки и разнообразные виды клеточной подвижности. Кроме того, цитоскелет, по-видимому, играет роль структурного организатора цитоплазмы, связывая клеточные органеллы и растворимые белки. Микротрубочки, исходящие из клеточного центра, определяют характер [c.134]

    Клонирование Долли из ядра дифференцированной клетки и трех других овец из ядер эмбриональных клеток удалось осуществить благодаря переносу ядер из клеток, находящихся в стадии покоя (Од), и, возможно, особенностям эмбриогенеза этого животного. Дело в том, что в течение первых трех делений зиготы овцы, занимающих несколько суток, происходит только репликация ДНК, ни один из генов не экспрессируется. Предполагается, что за это время введенная ДНК освобождается от специфичных для клетки регуляторных белков, а соответствующие гены эмбрионального развития связываются с инициаторными эмбриональными белковыми факторами из цитоплазмы яйцеклетки. [c.426]

    Интересно, что белоксинтезирующие системы хлоропластов, митохондрий н цитоплазмы сильно отличаются. Это проявляется уже в том, что для цитоплазмы характерны 808-рибосомы, а для хлоропластов и митохондрий — 705-рибосомы. Можно избирательно заблокировать синтез белка в цитоплазме с помощью циклогексимида, взаимодействующего с 805-рибосома-ми, и в хлоропластах и митохондриях с помощью хлорамфеникола, который связывается 705-рибосома-ми. Применение этих ингибиторов белкового синтеза позволило установить места образования белков, относящихся к различным группам. [c.71]

    Процесс синерезиса имеет важное биологическое значение. В процессе старения коллоидов происходит их уплотнение, что не может не сказаться на проницаемость клеточных мембран и цитоплазмы. Снижение проницаемости может нарушить обмен веществ между клеткой и окружающей средой. Ученые доказали в своих исследованиях, чтл при возрастных изменениях организма происходит уменьшение величины электрического заряда и степени гидратации коллоидных частиц. В результате уменьшается способность коллоидов тканей и органов связывать воду. Более позДние исследования показали, что процессы старения белков связаны не только со структурообразованием в растворах высокополимеров, но и с явлениями медленно протекающей денатурации. Именно процессами синерезиса и дегидратации объясняется появление у тканей с увеличением возраста организма новых качеств — большей жесткости и меньшей эластичности. [c.489]


    Влияние ауксинов на рост клетки достаточно хорошо изучено. Рост растяжением предполагает, что целлюлозный каркас клеточной стенки еще не приобрел окончательной жесткости. Увеличение размеров клетки осуществляется как за счет осмотического набухания (растягивания протопласта поступающей в него водой), так и за счет отложения нового материала стенки. Направление растяжения определяется, повидимому, ориентацией уже включенных в нее целлюлозных микрофибрилл. Мягкость стенки поддерживается кислотной средой и ауксинами. В 1973 г. четыре группы ученых независимо друг от друга продемонстрировали, что ауксины стимулируют секрецию протонов из цитоплазмы в клеточную стенку. Это приводит к снижению в ней pH (повышению кислотности) и, следовательно, к ее размягчению . Возможно, некий фермент с низким оптимумом pH разрывает связи в образующих стенку полисахаридах и тем самым обеспечивает растяжимость каркаса в целом. Кроме того, необходимо, чтобы в клетке поддерживался низкий осмотический потенциал и чтобы было достаточно воды, которая проникала бы в клетку и создавала высокое тургорное давление. Согласно более поздним данным, первичное действие ауксинов обусловлено, вероятно, не подкислением клеточной стенки не исключено, что они связываются с рецепторами в плазмалемме эпидермальных клеток, что приводит к изменениям генной активности. Эти изменения приводят к синтезу новых ферментов или других белков, имеющих непосредственное отношение к росту. [c.255]

    Действие гормонов на внутриклеточные процессы может осуществляться ионами кальция (Са ). При взаимодействии гормона с рецептором активизируются системы транспорта ионов через мембрану. Кальций поступает в цитоплазму клеток из внешней среды или из внутриклеточных депо. Он связывается с Са2+-зависимыми белками, одним из которых является кальмодулин. Комплекс Са " —кальмодулин повышает активность разных внутриклеточных ферментов, что ведет к изменению биохимических процессов и физиологических функций. [c.140]

    В любой клетке концентрация кальция непостоянна она меняется под действием определенного стимула извне. При этом увеличение концентрации кальция в клетке вызывается активацией специфических кальциевых каналов в плазмалемме или во внутриклеточных мембранах. Каналы находятся в открытом состоянии до тех пор, пока не прекратится активирующее воздействие или не произойдет самоинактивация канала. Благодаря высокому концентрационному градиенту ионы Са + из среды поступают в клетку, и уровень кальция во внутриклеточном пространстве увеличивается до 1—10 мкмоль/л. Это приводит к насыщению участков связывания Са + на соответствующих цитоплазматических белках. Модифицированные кальцием белки-регуляторы связываются с другими белками-мишенями и активируют различные ферментативные процессы. После прекращения действия внешнего сигнала системы кальциевых насосов понижают концентрацию кальция в цитоплазме до исходного уровня и подготавливают клетку к восприятию нового сигнала. Наиболее яркий пример такой последовательности событий — это циклическое перераспределение в сокращающейся клетке сердца (см. гл. 6). [c.10]

    В отличие от других РНК-содержащих вирусов с наружной оболочкой нуклеокапсиды вируса гриппа, по всей видимости, собираются не в цитоплазме, а в ядре. При этом новосинтезированные нуклеокапсиды должны проделать путь от ядерной мембраны через цитоплазму к поверхности клеточной мембраны, где расположены вирусные гликопротеины. Пространство между нуклеокапсидом и новосинтезированной вирусной оболочкой заполняется М-белком. К сожалению, стадии взаимодействия М-белка с цитоплазматической поверхностью оболочки, с одной стороны, и нуклеокапсидом, с другой, все еще неизвестны. Нельзя также исключить, что белки нуклеокапсида связываются с цитоплазматическими доменами гликопротеинов непосредственно, без участия М-белка. Кроме того, не выяснена роль М-белка и других компонентов оболочки в индукции процесса почкования. [c.471]

    Еще одна регуляторная система, механизм которой проясняется,—это гены, стимулируемые стероидными гормонами. Белок-регулятор, связываясь с гормоном, приобретает способность садиться на регуляторные участки и активировать соответствующие гены. Описан также белок, который связывается с регуляторной областью геиов теплового шока дрозофилы и включает эти гены (см. с. 199). Тепловой шок вызывает переход этого белка из цитоплазмы в ядро и его связывание с последовательностью ДНК, обеспечивающей включение генов теплового шока. Предполагается, что, связываясь с ДНК вблизи промотора, он активирует РНК-полимеразу П. [c.250]

    Какие еще белки кроме гистонов обнаруживаются в клеточных ядрах Методом электрофореза в полиакриламидном геле было установлено, что в ядрах клеток НеЬа содержится около 450 компонентов, большинство из которых присутствует в небольших количествах (<10 000 молекул в расчете на одну клетку) и не обнаруживается в цитоплазме [302]. К наиболее кислым белкам относится большое число ферментов, включая РНК-полимфазу. Кроме того, в ядрах содержатся 1) определенные репрессоры генов, в основном не идентифицированные, 2) бел ки, связывающие гормоны, и 3) многие другие белки [303]. Наряду с ядерными белками, которым уделяется обычно основное внимание, определенную роль в регуляции фенотипического выражения генов играет также мало исследованный класс небольших ядерных РНК. Молекулы этой РНК длиной от 65 до 200 нуклеотидов могут стимулировать транскрипцию специфических генов, связываясь с комплементарными участками ДНК. Таким образом, информация, транскрибированная с одного участка хромосомы, может оказывать влияние на процессы, протекающие на другом участке или на другой хромосоме [303а]. [c.304]


    Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

    Биосинтез С. г. в организме происходит в органах, производящих гормоны (надпочечники, яичники, семенники и др.), откуда они (обычно в виде комплексов с белками) разносятся током крови к клеткам органов-мшпеней, где вступают во взаимод. со специфич. белковыми (цитоплазматич.) рецепторами, расположенными либо на клеточной мембране, либо в цитоплазме. С. г. обратимо связываются с рецепторами за счет водородных связей и гидрофобных взаимод., образуя стероид-рецепторные комплексы. Последние пере-дают,.гормональный сигнал, либо оставаясь на месте (мембранные рецепторы), либо проникая в ядро клетки и вступая там во взаимод. с генами. Эффективность гормонального сигнала определяется законом действующих масс, специ- [c.436]

    Осн. путь биосинтеза Э. исходит из холестерина в организме они образуются в железах внутр. секреции (яичниках, семенниках, надпочечниках) непосредственно из андрогенов при участии фермента ароматазы напр., в организме женщины в сутки вырабатывается 300-700 мкг эстрадиола. С помощью транспортной системы крови (альбумин и глобулин, связывающий половые гормоны) Э. доставляются к орга-нам-мищеням, проникают через клеточные мембраны в цитоплазму, 1де связываются с рецепторами Э. Образующийся рецепторный комплекс переходит в адро клетки и активирует геном, что приводит к синтезу специфич. белков, в т.ч. рецепторов. [c.490]

    Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка"  [c.373]

    С-терминальный домен В, имеющий молекулярную массу около 39000 дальтон, обладает лектиноподобным действием он способен специфически связываться с поверхностным неидентифицированным рецептором животной клетки. Связывание белка с поверхностью клетки приводит к тому, что он, по непонятному пока механизму, внедряется в цитоплазматическую мембрану, и там происходит про-теолитическое расщепление междоменной пептидной связи и одновременное восстановление дисульфидной связи в результате белок распадается на фрагмент А и фрагмент В. N-терминальный фрагмент А, имеющий молекулярную массу 21150 дальтон, проваливается в цитоплазму. Именно этот фрагмент и является ингибитором белкового синтеза в клетке. Он оказался высокоспецифическим ферментом, осуществляющим АДФ-рибозилирование одного аминокислотного остатка в EF-2. После такого АДФ-рибозилирования нормальные функции EF-2 нарушаются. Ввиду каталитического характера действия фрагмента А достаточно одной молекулы токсина, чтобы модифицировать все молекулы EF-2 и убить клетку. [c.215]

    Каждый из нас легко отличит растение от зверя или птицы. Обычно нетрудно даже решить, какому организму-растительному или животному-принадлежит отдельная клетка, хотя здесь могут быть и проблематичные случаи. Но по мере более глубокого проникновения внутрь клетки, при исследовании ее цитоплазмы, органелл и, наконец, индивидуальных химических компонентов на первый план начинают выступать уже Не различия, а черты сходства между двумя царствами живой природы. Лишь с помошью весьма тонких методов можно отличить растительные митохондрии, ядра и рибосомы от соответствующих животных органелл, а многие компоненты растительных и животных клеток, такие, например, как микротрубочки, практически неразличимы. Специфика растительной и животной жизни проявляется не в таких фундаментальных особенностях молекулярной организации живого, как репликация ДНК, биосинтез белков, процессы фосфорилирования в митохондриях нли конструкция клеточных мембран,-скорее оиа связана с более спе-циажзированкыми функциями клеток и тканей Большая часть различий между обоими царствами возникла в ходе эволюционной дивергенции, для которой отправными точками послужили два фундаментальных события приобретение способности связывать углекислоту в процессе фотосинтеза (см. гл. 9) и появление жесткой клеточной стенки у предков современных растений. Отдаленные последствия второго из указанных событий и будут предметом обсуждения в этой главе. [c.160]

    Уникальной характеристикой активных клубеньков является присутствие красного пигмента, леггемоглобина. Подобно гемоглобину млекопитающих леггемоглобин обладает важным свойство.м — способностью к связыванию и иммобилизации кислорода. Существенно также, что этот процесс обратим. Значение этого белка, производимого бобовыми и располагающегося в цитоплазме хозяина [558], было понято только после осознания роли кислорода. Ризобактерии — строгие аэробы, они могут расти и размножаться только в присутствии кислорода. Однако энзим, который они вырабатывают, нитрогеназа, инактивируется при высоком содержании кислорода и может фиксировать азот только в бескислородной атмосфере. Похоже, что леггемоглобин осуществляет необходимую регуляцию распределения кислорода внутри клубеньков. Он связывается с молекулярным кислородом, так что нитрогеназа не ингибируется, но связанный кислород может быть доступным в дыхательных центрах в цитоплазме хозяина вблизи бактероидов [559]. Структурная организация клубеньков также способствует быстрому удалению продуктов фиксации азота, накопление которых ингибирует связывание. [c.278]

    Таннины вследствие своей способности связывать белки ингибируют многие ферментные системы, однако, по-видююму, в живых клетках это их свойство не проявляется, поскольку таннины находятся в органеллах, отделенных от цитоплазмы. Однако нх способность ингибировать ферменты может пметь значение в отмирающих и отмерших клетках, в частности именно этой способностью может объясняться особенно высокая устойчивость таких клеток по отношению к грибам и другим патогенным организмам. Показано, что таннины подавляют рост многих грибов in vitro, и, хотя отсюда нельзя сделать вывод, что именно таннины определяют устойчивость растений к болезням, однако не исключено, что они могут вносить определенный вклад в создание устойчивости, подавляя развитие патогенных организмов, особенно в ядровой древесине. [c.347]

    М-РНК поступает в цитоплазму и связывается с рибосомами — частицами, состоящими из белка и рибо-сомной РНК (р-РНК) рибосомы хорошо наблюдаются с помощью электронного микроскопа. Образуется полисома — своего рода нитка бус ниткой служит м-РНК, а бусами рибосомы. Полисома и является матрицей для белкового синтеза. [c.277]

    На первом этапе действия физиологически активных веществ возрастает количество свободных, доступных пиронину фосфатных групп РНК и уменьшается количество связанных групп. Мы полагаем, что в наших опытах увеличение количества свободных фосфатных групп складывается за счет следующих одновременно идущих процессов а) накопления транспортной РНК, богатой свободными фосфатными группами б) лабилизации связи между РНК и белковым компонентом в имеющихся рибосомах и других структурах цитоплазмы в) увеличения процента недостроенных (находящихся в стадии формирования) рибосом вследствие стимуляции этого процесса. Как известно, прорибо-сомные частицы лишены части структурного белка, благодаря чему их РНК имеет больше свободных от белка участков и несет больше незанятых фосфатных групп (Спирин, 1964). РНК таких частиц доступнее рибонуклеазе и активнее связывает пиронин. [c.12]

    На основании изложенных выше литературных и экспериментальных данных можно предложить следующую гипотетическую схему биохимических процессов, возникающих в простейшем случае лод действием ауксина в растительной клетке, находящейся в фазе растяжения. Молекула ИУК, являющаяся донором электрона, образует лабильный комплекс с гипотетическим рибонуклеопротеидом-переносчиком поверхностной мембраны. Образование такого комплекса приводит к увеличению количества фосфатных групп, освобождающихся от связи с белком. Активированный таким образом переносчик связывает кальций пектатов клеточных стенок свободными фосфатными группами и транспортирует его на внутреннюю сторону мембран. Эта реакция идет с использованием энергии АТФ, в результате чего усиливается окислительное фосфорилирование и дыхание. В реакции переноса кальция принимают участие сократительные белки, содержащие сульфгидрильные группы. Перемещение кальция сопровождается изменением мембранного потенциала и активности ферментов, локализованных в мембранах и клеточных стенках (аскорбатоксидазы, метилпектинэстеразы). Изменяется также поглощение и выделение ряда катионов и анионов, в частности, увеличивается поглощение калия. В результате удаления части кальция клеточная стенка становится более пластичной, вследствие чего возрастают сосущая сила и поступление воды в вакуоль. Начинается растяжение клеточной оболочки. Переносчик под действием РНК-азы распадается на внутренней стороне мембраны и затем ресинтезируется для переноса новых ионов кальция. Растяжение клеточной стенки индуцирует системы синтеза пектинов, целлюлозы и других компонентов оболочки. Эти процессы также сопровождаются затратой энергии и усилением интенсивности дыхания. Растяжение и увеличение гидратации цитоплазмы приводит к уменьшению ее вязкости и активизации гидролитических ферментов. Вслед за поглощением воды в вакуоль поступают осмотически активные вещества, поддерживающие сосущую силу клетки. [c.42]

    Опсонизация — это процесс прикрепления к поверхности бакгерии особых белков, называемых опсонинами. Обычно опсонины относятся к системе комплемента или к антителам. Роль опсонизации проиллюстрирована рис. 14.36. На поверхности фагоцитов находятся рецепторы, структурно соответствуюшие прикрепленным к бактериям опсонинам и способные с ними соединяться. В результате при соприкосновении опсонизированной мишени с фагоцитом он ее распознает, связывает, а затем заглатывает. При этом его цитоплазма обтекает неподвижную мишень со всех сторон, так что она оказывается внутри фагоцитарной вакуоли (рис. 14.37). С этой вакуолью сливаются мелкие лизосомы, формируя фаголизосому. В нее высвобождаются лизосомные и другие гидролитические ферменты, а также кислота, перевариваюшие бактерию. Растворимые продукты переваривания поглошаются окружаюшей цитоплазмой фагоцита. [c.173]

    ГЕНЫ. Стероидные гормоны (половые гормоны и гормоны, секретируемые корой надпочечников) проходят через наружную мембрану клеток-мишеней и связываются с рецепторным белком в цитоплазме. Образовавшийся комплекс проникает в клеточное ядро, где гормон действует непосредственно на хромосомы, включая определенные гены, т. е. запуская их транскрипцию — синтез информационной РНК (мРНК). Эта РНК выходит в цитоплазму, где происходит ее трансляция, т. е. синтез новых белков, например ферментов, выполняющих специфические функции. Гормон тироксин, проникая в клетку, связывается непосредственно с рецепторными белками в составе хромосом, что приводит к аналогичному эффекту. [c.339]

    Кора надпочечников вьщеляет стероидные гормоны (кортикостероиды) двух типов (табл. 17.12). Все они образуются из общего предшественника холестерола (холестерина), который может синтезироваться в самой коре и поглошается из крови, когда он поступает в организм с пищей. Будучи жирорастворимыми соединениями, стероидные гормоны диффундируют через клеточные мембраны и связываются с рецепторными белками в цитоплазме. Затем образовавшиеся комплексы транспортируются в ядро, где присо- [c.345]

    Недавно появились сообщения о возможной функции убиквитина в цитоплазме, где он принимает участие в системе деградации белков. Одна (или более) молекул убиквитина связывается с белком-мишенью в реакции, использующей АТР. Затем белок-мишень деградирует. Следовательно, убиквитин служит маркером, используемым для идентификации субстрата системой деградации. Относится ли это и к событиям в ядре, не известно. [c.386]

    Как отмечалось ранее и показано на рис. 17.21, развитие вторичных, или соматических, половых признаков является следствием половой дифференцировки гонад, что в свою очередь определяется набором половых хромосом. Развивающиеся семенники выделяют тестостерон, гормональный сигнал, вызывающий развитие по мужскому типу. В отсутствие этого сигнала развитие происходит по женскому типу. Развитие по мужскому типу находится под контролем единственного сцепленного с Х-хромосомой гена (Tfm ), обусловливающего образование связывающегося с тестостероном белка, который присутствует в цитоплазме всех клеток как у самцов, так и у самок. Этот белок выполняет функцию регулятора, который активируется, связывая тестостерон (молекулу-эффектор). Затем комплекс белок-тестостерон входит в ядро и активирует гены, необходимые для дифференцировки по мужскому типу. У нескольких видов, включая человека, известна мутация гена TJm, вызывающая синдром, называемый тестикулярной феминизацией. Клетки мутантных эмбрионов генотипа Tfm/Y совершенно нечувстви- [c.281]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки цитоплазмы Са связывающие: [c.169]    [c.535]    [c.312]    [c.126]    [c.64]    [c.126]    [c.258]    [c.312]    [c.258]    [c.621]    [c.325]    [c.258]    [c.26]    [c.918]    [c.308]    [c.380]    [c.459]    [c.138]    [c.507]    [c.510]    [c.267]    [c.498]   
Мышечные ткани (2001) -- [ c.145 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

КАО связывающая

Цитоплазма



© 2025 chem21.info Реклама на сайте