Селективность действия ферментов

При этом участники химического превращения непосредственно взаимодействуют с ограниченной частью белковой молекулы, называемой активным центром. Селективность действия ферментов определяется высокоизбирательным узнаванием субстратов их активными центрами. Часть активного центра, ответственную за селективное связывание, иногда называют адсорбционным центром фермента. Ту часть активного центра, которая принимает непосредственное участие в каталитическом процессе, называют каталитическим центром. Эти два центра могут в известной мере перекрываться. [c.200]

СЕЛЕКТИВНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.63]

Что такое групповая и абсолютная селективность действия ферментов Приведите примеры. [c.124]

Механизмы реакций с участием ферментов являются фундаментальными при изучении возможности получения пищевых продуктов из СО2 и. азота. В некотором смысле действие ферментов все еще воспринимается как магическое из-за многих пробелов в нащих знаниях о природе их действия. Каталитическая активность ферментов выше, чем большинство металлических катализаторов. Необходимо понять механизм селективного действия ферментов и добиться возможности их повторения. [c.652]

Биохимики долгое время пытались выяснить, с чем связана такая фантастическая эффективность и селективность ферментов. За последние 20 лет благодаря развитию новых экспериментальных методов изучения структуры молекул и слежения за скоростью протекания очень быстрых реакций удалось намного глубже понять механизмы действия ферментов. [c.452]

Развитие М. к., в т. ч. с использованием принципа действия ферментов, позволяет создавать новые практически важные каталитич. процессы, протекающие с высокой селективностью по осн. продукту, высоким выходом, низкими энергозатратами и малым загрязнением окружающей среды. [c.44]

Осн. направления совр. исследований Ф.к.- выяснение механизма, обусловливающего высокие скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов. Оказалось, в частности, что р-ции Ф. к. включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые (нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб, трудной, лимитирующей стадии. [c.81]

Наконец, отметим еще одно интересное направление расширения объектов полярографического анализа — применение электродов с иммобилизованными ферментами, которые обеспечивают высокую специфичность по отношению к определяемому веществу. Такие электроды особенно эффективно применяются при вольтамперометрических анализах различных биологических объектов (определение глюкозы, лактозы в крови и др.). Детальные сведения о таких электродах см., например, [88. Заметим, что в этом методе удачно сочетаются высокая специфичность действия ферментов с достаточно высокой селективностью вольтамперометрии. [c.70]

Для исследования локализации интегральных белков в мембране используются различные методы [И]. Среди них наиболее предпочтительными благодаря своей селективности являются ферментативные. С помощью протеаз, например, если действовать ими сначала на наружную, а затем на внутреннюю поверхности мембраны, можно определить, различна ли структура и функция белка на разных сторонах бислоя. Было показано, в частности, что при перфузии аксона проназой, мишенью действия фермента оказались белки, участвующие в инактивации натриевого канала, и, следовательно, они должны быть размещены на внутренней стороне мембраны. Если же проназой действовали извне, то на инактивацию натриевого канала она почти не влияла (гл. 6). [c.77]

Важнейшее химическое свойство белков — способность к гидролизу, который мои<ет протекать при нагревании с сильными кислотами или с щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, разрушающие пептидные связи (протеазы), обладают обычно селективным действием — разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, так что при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты. [c.547]

Важнейшая возможность управления реакцией состоит в том, чтобы ускорить желательную реакцию с помощью специфически действующего катализатора. Еще нерешенной задачей в этом отношении является использование биокатализаторов (ферменты, ферментные системы). Однако химикам уже удалось найти катализаторы очень высокого селективного действия. В качестве примера можно привести направленное каталитическое гидрирование окиси углерода до углеводородов (синтез Фишера — Троп-ша) либо до метанола или высших спиртов. Эти синтезы имеют важное промышленное значение. Необходимо подчеркнуть, что катализатор в одинаковой степени ускоряет прямую и обратную реакции и, следовательно, никак не влияет на положение равновесия. [c.131]

Чанг [626] предложил метод микрокапсулирования сорбентов и ферментов и других биологически активных веществ. Метод заключается в создании вокруг частицы сорбента тонких оболочек из совместимого с кровью полупроницаемого полимерного материала (коллодий, найлон, белки, полисахариды и др.) [627]. Толщина этих оболочек 200 А, эквивалентный радиус пор 16 Л. Размер самих микрокапсул можно варьировать в широких пределах от нескольких микронов до нескольких миллиметров. Чанг показал, что в микрокапсуле можно сочетать несколько веществ селективного действия, например, активированный уголь, ионит и фермент уреазу. [c.388]

Более сложным является вопрос, связанный с избирательностью или селективностью действия органических катализаторов. Именно с этим фактором связано отличие органических катализаторов от ферментов. Дальнейший поиск связан с получением более сложных молекул с определенным расположением функциональных групп, одни из которых могут играть, например, роль участков связывания и ориентации субстрата, а другие — роль собственно каталитических групп. [c.228]

Фермент-субстратные комплексы. В результате многочисленных исследований физико-химических закономерностей реакций ферментативного катализа было показано, что первым этапом любой ферментативной реакции является образование фермент-субстратного комплекса (Е8). Такой комплекс образуется за счет присоединения субстрата (8) к специфическому участку фермента (Е), называемому активным центром. В сущности, высокая селективность каталитического действия ферментов в основном зависит от степени комплементарности связывания фермента с субстратом. [c.100]

Оптимум pH профермент активатор активная форма фермента Селективность действия [c.374]

Обратное восстановление поляризованного состояния достигается под действием фермента ацетилхолинэстеразы, который гидролизует ацетилхолин до ацетата и холина. Ацетилхолиновый рецептор (электрического органа ската) представляет собой комплекс, состоящий из четырех типов субъединиц (а, , у и 8) с молекулярной массой соответственно 40, 50, 60 и 65 кДа, которые входят в комплекс в соотношении Две а-субъединицы несут на себе два места связывания ацетилхолина. Интактный ацетилхолиновый рецептор может быть встроен в липидную мембрану, где он проявляет все основные свойства ионного канала ион-селективность и проводимость, чувствительность к действию ингибиторов. [c.132]

Возможно, объяснение селективного действия облучения состоит в том, что, хотя первоначальное событие поглощения энергии с одинаковой вероятностью происходит в любом звене макромолекулы (например, в любой из сотен аминокислот, составляющих фермент), существует возможность миграции поглощенной энергии и ее локализации в определенном слабом эвене , которое будет претерпевать дальнейшие химические изменения. [c.86]

Ферменты — это катализаторы биологического происхождения. Важнейшие свойства ферментов — чрезвычайно высокая активность и специфичность (селективность) действия. Все живые организмы содержат большое количество (сотни и тысячи) ферментов, основная функция которых состоит в проведении, ускорении и регуляции практически всех химических реакций, необходимых для жизнедеятельности организма. [c.9]

Большой потенциал, возможно, имеет идея получения полусинтетических ферментов в результате селективной их модификации. Есть основания полагать, что таким путем можно изменять не только стабильность ферментов, но и регулировать такие параметры, как активность и специфичность. Не следует исключать вероятность того, что по мере углубления наших знаний о действии ферментов можно будет создавать искусственные ферментоподобные катализаторы для решения конкретных технологических проблем. [c.67]

Уникальная активность и селективность действия ферментов стимулировали интенсивные усилия, направленные на выяснение механизма, их действия. Эта проблема складывается из двух главных аспектов кинетического и структурного. Структурный аспект сводится к решению двух вопросов 1) как ферменты узнают строго определенные субстраты 2) как они обеспечивают высокую скорость ферментативного процесса. Для этого необходимо было установить, как расположен субстрат на молекуле фермента, какие группы участвуют в его узнавании, и на этом основании предположить, как некоторые из этих групп обеспечивают каталитический механизм протекания процесса. Наиболее существенная информация была получена методом ] ентге Юструктурного анализа, который в общих чертах описывается в 7.13. Белу для работы фермента требуется кофактор, то необходимо иметь данные о расположении иа молекуле фермента этого кофактора. В настоящее время изучено большое число ферментов. В этой главе детально рассмотрено несколько ферментативных реакций, для которых такие исследования уже проведены. [c.199]

Экспериментатьные исследования путей биосинтеза дают обширную информацию о химии этих процессов. Эти знания обеспечивают твердую основу для всей области бномиметических путей синтеза разнообразных природных соединений, которые используют стратегические принципы, разработанные Природой (см., например, синтез морфина, разд. 3.2.1). Однако, несмотря на многочисленные экспериментальные данные о механизме основных биохимических трансформаций, нам все еше слишком мало известно о способе действия фермента как катализатора. Был предложен целый ряд гипотез ддя объяснения замечательной способности ферментов осуществлять высоко эффективный и селективный катализ. Это было предметом многочисленных исследований по созданию специальных химических моделей ферментативного катализа (см, ниже). Кроме того, имеются еще более важные аспекты ферментативного катализа, а именно способность ферментов в нужный момент узнавать свой субстрат среди тысяч органических соединений, присутствующих в клетке, и регулируемость активности ферментов. Деятельность сотен и тысяч ферментов, одновременно оперируюшлх в любой живой системе", требует же -сткого управления с тем, чтобы в каждый данный момент и в каждом конкрет- [c.476]

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ, обусловлен действием ферментов. Играет исключительно важную роль в обмене в-в в живых организмах. Характеризуется чрезвычайно высокой активностью и специфичностью (селективностью), гл. причины к-рых 1) сорбция субстрата на ферменте и образование активного комплекса (комплекса Михаэлиса) в результате гидрофобных, полярных и ионных взаимодействий. В этом комплексе происходит сближение и ориентация реагирующих групп фермента и субстрата. В результате р-ция м. б. ускорена в 10 и более раз 2) полифункцион. характер хим. взаимод. между ферментом и сорбиров. субстратом, при к-ром молекула субстрата подвергается атаке сразу неск. каталитич. группами активного центра фермента. Полифункцион. катализ может привести к ускорению р-ции в 10 и более раз 3) отличие характеристик среды [c.617]

Л. более полярны и легче раств. в воде, чем диацил-фосфолипиды (в ф-ле R и R -ацилы). Обладают высокой поверхностной активностью и проявляют св-ва детергентов. Образуют в воде мицеллярные р-ры (критич. концентрация мицеллообразования 10 -10 М). Сами по себе Л. не способны давать бислойные структуры, но легко формируют их при ассоциации с жирными к-тами и холестерином. При щелочном гидролизе Л. образуются жирные к-ты и замещенные глицерофосфаты (в ф-ле R и R -H), к-рые далее расщепляются с одноврем. изомеризацией до смеси незамещенных 2- и 3-глицерофосфатов (R, R, Х-Н). В условиях основного или кислотного катализа Л. изомеризуются в результате миграции ацильной группы между положениями 1 и 2 остатка глицерина. Селективное отщепление жирной к-ты от Л. происходит под действием фермента лизофосфолипазы. С помощью ацилирующих реагентов Л. могут быть переведены в диацилфосфолипиды. [c.593]

Такие датчики изготавливают из различных материалов Р1, Ли, N1, графит и др. Однако этот биосенсор имеет ряд недостатков. Главный из них - это то, что не в полной мере используются селективные свойства фермента, поскольку при потенциалах восстановления кислорода могут восстанавливаться посторонние вещества, способные проникнуть через мембрану. Для устранения влияния мешающих веществ изменяют полярность электрода на противоположную. При потенциале +0,6 В электрод становится нечувствительным к кислороду, но зато дает отклик на пероксид водорода. Другой способ повышения селективности определений состоит в покрытии электрода мембраной, предотвращающей поступление посторонних веществ. Так, для устранения мешающего действия аскорбиновой и мочевой кислот при анализе биологических жидкостей между мембраной с иммобилизованной глюкозоксидазой и электродом помещают диафрагму из ацетата целлюлозы, проницаемую только для молекул Н2О2. [c.501]

Фактором, определяющим силу взаимодействия между двумя молекулами, возможно, даже более важным, чем водородная связь или электростатическое притяжение, является гидрофобное связывание [8,84]. Молекулы или части молекул, недостаточно сольватируемые водой, разрушают сеть водородных связей, составляющую структуру растворителя. Это разрушение снижается в случае сближения таких молекул, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой. Углеводороды, например, образуют отдельную вторую фазу, в то время как детергенты, обычно представляющие собой длннноце-почечные углеводороды с полярными группами с одного конца, образуют мицеллы [9]. Последние представляют собой шарообразные агрегаты молекул с заряженными концевыми группами на поверхности, сольватпрованными водой и с углеводородными цепочками внутри, в контакте только друг с другом. Маленькие неполярные участки или полости на поверхности белка также слабо сольватированы водой, однако они не контролируют состояния агрегации молекулы в целом. Эти участки могут, однако, взаимодействовать с гидрофобными молекулами или частями молекул близкого размера, соединяясь с ними, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой, как это указано выше. При обсуждении трехмерной структуры химотрипсина уже рассматривался пример такого рода (см. с. 488). Вблизи активного центра этого фермента располагается образованный гидрофобными группами карман [46], размер которого позволяет связыванию в нем индольного бокового радикала остатка триптофана. Сам индол прочно связывается в этом кармане (энергия связывания 60 кДж-моль ) [88]. Селективность действия химотрипсина в отношении той или иной пептидной связи в большой степени определяется комплементарно-стью соответствующего бокового радикала аминокислоты этому гидрофобному карману. [c.505]

Среди каталитических методов высокую чувствительность и селективность имеют ферментативные методы, основанные на использовании реакций, катализируемых ферментами. Ферментативными методами определяют субстраты, сами ферменты и эффекторы ферментов (соединения, мешающие активности ферментов). Методы определения субстратов — веществ, на которые действуют ферменты — высокоселективны и даже специфичны, что позволяет определять субстраты непосредственно в матрице сложных объектов (кровь, биомассы и биожидкости, многокомпонентные технологические растворы). Чувствительность определения при этом обусловлена методом, выбранным для контроля за скоростью процессов. Часто в этих случаях используют ферментные электроды. Методы определения эффекторов ферментов высокочувствительны, но не всегда селективны. [c.272]

Можно отметить, что описываемая реакция имеет черты, сближаюш,ие ее с реакциями ферментативного катализа мягкие условия (90—100°С), высокая селективность, весьма малые концентрации катализатора. Катализаторы этой реакции представляют собой соединения металлов переменной валентности (Мо, УУ, V и др.), способные к координационному взаимодействию (образованию комплексных соединений) за счет неподелеп-ных электронных пар кислорода гидроперекиси и вакантных й-орбит металла-катализатора. Известно, что каталитическое действие ферментов связано с образованием промежуточного комплекса фермент — субстрат, который далее превращается в продукт реакции [10]. Все это позволило объяснить роль молибденовых соединений образованием промежуточного комплекса с переносом заряда между катализатором и сильным электро-нодонорным реагентом — органической гидроперекисью — и применить для описания кинетики реакции уравнение, аналогичное уравнению Михаэлиса [10, 11]. [c.269]

Общеизвестными характерными чертами гомогенного катализа являются специфичность и селективность. Примером специфичности действия ферментов служит тот факт, что только один из энаитиомеров молочной кислоты дегидрируется Ь-лактат-дегидрогеназой. Фермент специфичен по отношению к Ь-молочной кислоте даже в присутствии большого избытка В-энантиомера. [c.21]

Селективное действие ионообменников явилось причиной возникновения новых направлений и в биологии. Здесь широко используются свойства доноров и акцепторов электронов. Груб-хофером и Шлейтом была получена синтетическая смола для разделения рацематов, в которую были введены оптически-активные группы следующим образом. Карбоксильная смола (амберлит ХЕ-64) была сначала переведена обработкой пири-динтионилхлоридом в хлорангидрид, который затем обработкой вторичным гидроксилом хинина был переведен в оптически-активный анионообменник. Первые фракции фильтрата, полученные при пропускании рацемического раствора молочной кислоты через колонку с таким обменником, содержали практически чистую 1-молочную кислоту. Названным авторам удалось далее посредством диазотирования аминосмолы, содержащей первичные ароматические аминогруппы, зафиксировать поглощение ионообменником ферментов, таких, как диастаза, пепсин, рибо-нуклеаза, карбоксипептидаза. Ферментная активность в процессе этой операции сохранилась. Интересны далее опыты Лауча и сотрудников , которые на этой основе построили искусственные модели ферментов. [c.433]

Резкое изменение растворимости в результате биопревращения, несомненно, меняет характер размещения соединения внутри клетки. В результате такого превращения в ходе метаболизма меняется также доступность соединения воздействию ферментов, катализирующих реакции разложения. Вообще говоря, неодинаковая способность различных видов метаболизировать те или иные соединения неудивительна. Различия в способности растений гидроксилировать фенилаланин с образованием тирозина — лишь один из многочисленных примеров. Другой пример — огромная разница в содержании фермента ацилгидролазы в устойчивом рисе и чувствительном курином просе. Для выявления этих возможных различий в метаболизме необходимо установить, какие превращения претерпевает препарат как в устойчивых, так и в чувствительных видах растений. Связь между метаболизмом и гербицидным действием трудно выявить на основе опытов только с одним видом. Дальнейшие исследования относительных скоростей разложения карбаматов помогут яснее понять связь между метаболизмом и селективностью действия. [c.144]

Характерной чертой, отличающей ферменты от других катализаторов, является высокая селективность их действия. Различают абсолютную и групповую селективность дежтьия ферментов. [c.98]

Другой пример групповой селективности — действие протеолитичес-ких ферментов, катализирующих гидролиз пептидов и белков они ускоряют расщепление пептидных связей, образованных разными аминокислотными остатками (см. главу 12). [c.99]

Таким образом, характерной для специфичности ацетилхолинэстеразы является полная компенсация эффекта "антигидро-фобности" катионного заряда, что и является, по-видимому, основной функцией анионного пункта в активном центре этого фермента. В результате этого ацетилхолинэстераза гложет использовать гидрофобность субстрата как фактор селективности действия и одновременно сохраняет способность эффективно взаимодействовать с реагентами, содержащими ониевые группировки в заместителе. Это позволяет ей выполнять свою биологическую роль в высокоэффективном гидролизе ацетилхолина, который, как медиатор нервного возбуждения должен обладать хорошей растворимостью в водной среде. [c.512]

Микробное восстановление имеет преимущества перед многими химическими реакциями такого типа. Например, селективность действия микробных ферментов позволяет восстановить определенную кето-группу стероидов (химическим путем это невозможно). Подбирая различные штаммы микроорганизмов, можно восстановить избирательно ту или иную кетогруппу. В синтезе стероидов эта особенность микроорганизмов используется очень пшроко, например для восстановления 14а- или 17р-кетогрунн секостероидов ряда эстрана [c.527]

Особого внимания заслуживают работы, посвященные изучению протеазы У8 [21—23, 107]. Согласно литературным данным, при обработке протеазой У8 иногда наблюдается неспецифический гидролиз ряда связей, главным образом связи -5ег-Х-. Однако в большинстве случаев протеаза У8 селективно гидролизует пептидные связи остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот [116]. Иногда наблюдается только частичный гидролиз чувствительных к действию фермента связей, особенно если в коротком фрагменте содержится несколько остатков глутаминовой кислоты. [c.151]

Высокая селективность действия иммуносенсоров достигается за счет специфичности взаимодействий типа антиген — антитело, фермент — субстрат и др. В многочисленных работах на эту тему описана иммобилизация различных белковых антител [154, 164-168] и применение данных сенсоров для определения пестицидов, вирусов, бактерий и др. Наиболее распространенная схема иммобилизации антител включает последовательную обработку поверхности ПКМ 7-аминопропилтризтоксисиланом, глутаровым альдегидом, а затем иммобилизуемым соединением. Для ПКМ с золотыми электродами широко используются самособирающиеся монослои тиолов и других сераорганических соединений [169, 170[. Описано применение ПКМ для исследования связывания ДНК [171[ и РНК [172] с поверхностью и их определения в растворе [173]. [c.325]

Биосенсоры. Существует огромное количество биосенсоров различной конструкции и принципа действия, включая рассмотренные выше электрохимические, оптические и массчувствительные сенсоры. В биосенсорах в качестве активных элементов используются селективность иммобилизованных биологически активных веществ или на границе раздела раствор — мембрана реализуется биохимический процесс. Наиболее распространенными биосенсорами являются ферментные (энзимные) и иммуносенсоры. Отличительной особенностью ферментных сенсоров и иммуносенсоров является их исключительно высокая селективность, связанная со специфическим действием фермента и еще более специфическим взаимодействием антитело — антиген. [c.473]