Аминокислоты, анализ продукты

Э. Г. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот. В продуктах расщепления белков открыл валин, пролин, оксипролин н приступил к синтезу полипептидов. [c.660]

Второй проект был направлен на создание дополнительного инструмента анализа очень сложных смесей. Такие сложные смеси образуются при кулинарной обработке продуктов и ответственны за их вкус и запах. Химия кулинарной обработки включает реакции между сахарами, аминокислотами и продуктами их деструкции. Были предложены некоторые модельные реакции, составляющие эту специфическую область химии [312]. Одна из них начинается со смеси [c.50]

Впервые общий метод определения аминокислот в гидролизатах белков был предложен Э. Фишером. В настоящее время разработаны весьма совершенные методы анализа продуктов гидролиза белка, позволяющие с большой точностью определять качественно и количественно содержание отдельных аминокислот в тех или иных белковых веществах после их гидролиза. Эти методы основаны главным образом или на осаждении отдельных аминокислот специфическими реактивами, или на образовании с последними характерной окраски. [c.33]

В то же время наряду с частичными успехами, достигнутыми в этой области, применение газовой хроматографии для анализа продуктов пиролиза сложных смесей аминокислот, и особенно количественный анализ, встречает значительные трудности, связанные с расшифровкой хроматограмм, и в большинстве случаев требует наличия счетно-решающих устройств. [c.259]

Можно также полагать, что и некоторые другие методы газо-хроматографического анализа продуктов, полученных посредством удаления одной или обеих ионогенных функциональных групп аминокислот, могут найти применение. Так, обнадеживающие результаты были получены при исследовании образования и разделения аминов — продуктов декарбоксилирования амино- [c.259]

В опытах по импульсному радиолизу по уменьшению поглощения при 700 нм определяли скорость расходования гидратированных электронов в присутствии аминокислот. Полученная таким образом константа скорости реакции (ПО) оказалась равной 10 — 10 л моль- с- [279]. Константа кш для глицина при pH 6,4 составляет (8,3 0,3) 10 л моль- с-, а кцо для аланина при том же pH 5,9 10 л моль- с-. В связи с такой низкой реакционной способностью простых аминокислот при взаимодействии с гидратированным электроном [уравнение (НО)] становятся понятными ранние наблюдения увеличения выхода продуктов при облучении водных растворов аминокислот с ростом их концентрации [280]. Эта закономерность объясняется конкуренцией между аминокислотами [уравнение (ПО)] и первичными химическими продуктами радиолиза [уравнения (3)—(6)] в реакции с гидратированными электронами. Чтобы быть уверенным, что гидратированный электрон захватывается только аминокислотой в растворе, концентрация аминокислоты должна превышать 0,3 М при обычных дозах в стационарном радиолизе [274]. Однако при более высоких концентрациях становится заметным прямое взаимодействие растворенного вещества с излучением. Путем анализа продуктов облучения водного раствора аланина, содержащего формиат натрия, было показано, что в реакции (110) с аминокислотами действительно участвует в качестве активной частицы гидратированный электрон, а не атом водорода [280, 281]. Поскольку формиат-ион сравнительно неактивен в реакции с гидратированными электронами, но является хорошим акцептором атомов водорода и гидроксильных радикалов [95], и поскольку выход пропионовой кислоты не зависел от присутствия формиат-иона [280, 281], был сделан вывод, что активной частицей в реакции (ПО) является [c.182]

Рядовые анализы и исследовательские работы. Определение газов в крови и жирных кислот в кровяной сыворотке. Летучие яды в крови. Испытание анестезирующих веществ на чистоту. Контроль смесей анестезирующих веществ. Определение жирных аминокислот в продуктах питания. На рис. 50 показано разделение метиловых эфиров жирных кислот. [c.112]

В живых организмах происходит непрерывный распад аминокислот, идущий по первому порядку. При жизни продукты распада выводятся из организмов (с потом, дыханием, мочой и т. п.), а при гибели очистка организмов от продуктов разложения прекращается и эти продукты накапливаются. По количеству накопившихся продуктов распада аминокислот можно вычислить продолжительность этого распада от его начала до момента проведения анализа. На этом основано датирование в современной археологии, криминалистике и т. п. [c.159]

Ионный обмен используют в кожевенной, гидролизной, фармацевтической промышленности для очистки растворов, а также для удаления солей из сахарных сиропов, молока, вин. С помощью ионитов улавливают ионы ценных элементов из природных растворов и отработанных вод различных производств. Промышленное производство многих продуктов жизнедеятельности микроорганизмов (антибиотиков, аминокислот) оказалось возможным или было значительно удешевлено благодаря использованию ионитов. Применение ионного обмена позволило усовершенствовать методы качественного и количественного анализа многих неорганических и органических веществ. [c.304]

Хроматографию особенно щироко применяют в биохимических анализах, например для разделения аминокислот и пептидов, алкалоидов, стероидов, различных экстрактов из природных продуктов. Преимуществом ее является то, что для анализа достаточно очень небольшого количества вещества (порядка нескольких микрограммов). [c.113]

Изучена возможность использования жиросодержащих отходов мясоперерабатывающих предприятий в качестве источника углерода для выращивания дрожжевой биомассы - сырья для получения незаменимых аминокислот и кормовых добавок. Показано, что предварительный t идролиз жиров позволяет понизить темперагуру выращивания дрожжей и вести процесс при 25 С - в более мягком технологическом режиме. Анализ аминокислотного состава дрожжевого белка свидетельствует о высокой биологической ценности полученного продукта. [c.206]

Многочисленные анализы конечного продукта биоконверсии показали возможность его использования в качестве премикса при разработке полноценных рационов для крупного рогатого скота и сельскохозяйственной птицы. В настоящее время разработаны и применяются на практике нормы лимитирующих аминокислот в рационе с учетом пола, возраста и продуктивности животных. Внося таким образом различные биостимуляторы, возможно производить целевой биосинтез кормовых добавок с теми или иными заранее заданными свойствами. Исследования показывают, что использование биологически активных стимуляторов при производстве кормов и кормовых добавок, а вследствие этого достаточная концентрация необходимых аминокислот в них, приводит к увеличению привесов, уменьшению расхода кормов и даже улучшают физиологические показатели животных [8]. [c.249]

Методы анализа фракций могут быть физическими, химическими и биологическими. Одним из лучших методов считается детектирование радиоактивных изотопов. Результаты измерений оформляют в виде кривой зависимости определяемой величины от объема злюата. По распределению пиков на хроматограмме судят о возможности объединения некоторых фракций, совершенно чистых, без примесей других компонентов. Методом ионообменной хроматографии можно разделять различные катионы и анионы, четвертичные аммониевые основания, амины, аминокислоты, белки, продукты гидролиза пептидов, физиологические жидкости, гидролизаты клеточных оболочек микробов, антибиотики, витамины, нуклеиновые кислоты. [c.361]

Анализ. Обычно анализ а-А. основан на взаимод. с нин-гидрином, в результате к-рого А. расщепляется до альдегида, СО2 и NH3, а NH3 образует с нингидрином фиолетовый краситель. Для количеств, определения измеряют объем выделившегося Oj или, чаще, фотометрируют образующийся краситель. Последний метод используется в автоматич. хроматографах, позволяющих разделять на сульфокатионитах и количественно анализировать сложные смеси аминокислот и пептидов. Еще более чувствителен флуоресцентный анализ продуктов реакции А. с о-фта-левым диальдегидом. Быстро развивается лигандообменный хроматографический анализ А. и пептидов на си-ликагельных сорбентах в присутствии ионов меди. Бумажная и тонкослойная хроматография чаще используются для качественного анализа. Измерение объема N3, выделяющегося при дезаминировании А. азотистой к-той, а также титрование А. щелочью в избытке формалина (методы Ван Слайка и Сёренсена) сохранили лишь историческое значение. [c.138]

Применеиие. Ж х важнейший физ -хим метод исследования в химии, биологии, биохимии, медицине, биотехнологии Ее используют для анализа, разделения, очистки и выделения аминокислот, пептидов белков ферментов, вирусов, нуклеотидов, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов, гормонов и т д, изучения процессов метаболизма в живых организмах лек препаратов, диагностики в медицине, анализа продуктов хим и нефтехим синтеза попупродуктов, красителей, топлив, смазок, нефтей, сточных вод, изучения изотерм сорбции из р-ра, кинетики и селективности хим [c.153]

Методами дифференциальной спектрофотометрии успешно анализируются смеси ионов металлов (табл. 14.4.72, 76), определяются неорганические анионы (табл. 14.4.73) анализируются минералы и другие неорганические твердые вещества (табл. 14.4.74 ) неорганические газы и пары (табл. 14.4.75 ) фармацевти-чесЕСие препараты (табл. 14.4.77), алкалоиды (табл. 14.4.78 ), антибиотики (табл. 7.4.79) аминокислоты, протеины и другие биологические соединения (табл. 14.4.80-14.4.82) энзимы (табл. 14.4.83) гемоглобин (табл. 14.4.84) хлорофилл, другие растительные пигменты (табл. 14.4.85) красители (табл. 14.4.86) проводят клинические и судебные анализы (табл. 14.4.87) анализ продуктов питания (табл. 14.4.88, 89) напитков (табл. 14.4.90 ). [c.320]

Количественное динитрофенилирование смеси аминокислот (например, продуктов гидролиза протеина). По Валленфелсу [159],. сухой остаток после гидролиза 2—5 мг-окисленного надмуравьиной кислотой воздушносухого протеина растворяют при комнатной температуре и сильном перемешивании (магнитной мешалкой) в 2 мл воды, не содержащей СО2. Пипеткой переносят аликвотную часть (1,2 мл) в небольшой сосуд, с магнитной мешалкой, разбавляют 1,8 мл воды, свободной от СО2, добавляют 0,1 мл 3,1 н. КС1 и нагревают при 40 0,1 (термостат). При сильном перемешивании устанавливают pH 8,90 добавлением 0,2 н. NaOH с помощью автотитратора. В темноте вносят 0,1 мл (что соответствует небольшому избытку) 2,4-динитрофторбензола и с помощью-автотитратора поддерживают pH 8,90 в течение 100 мин. Самописец титратора регистрирует расход щелочи во времени реакция заканчивается уже через 50 мин, вторая половина опыта служит для установления скорости гидролиза динитрофторбензола (образование динитрофенола). После окончания реакции избыточный 2,4-динитрофторбензол удаляют экстракцией эфиром, очищенным от перекисей, двумя порциями по 5. ил [160,. 161]. Реакционную смесь подкисляют 0,5 мл соляной кислоты (1 ч. НС1 = 1,19 + -Ь1 ч. НпО) и эфирный раствор ДНФ-аминокислот 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром порциями по 4 мл экстракты объединяют и эфиром доводят объем точно-до 25 мл. Отбирают 1 мл для хроматографического анализа, упаривают пробу и количественно наносят капиллярной пипеткой. [c.414]

Карбоксилирование рибулозодифосфата начинает восстановительный пентозофосфатный цикл углерода, звенья которого и их взаимосвязь были установлены, в частности, с помощью анализа продуктов ассимиляции СОг. Нестойкая р-кетокислота распадается при действии воды до 3-кислого фосфорнокислого эфира глицериновой кислоты. Последняя является ключевым соединением в цепи ферментативного синтеза углеводов, карбоновых кислот, аминокислот. В синтезе углеводов именно это соединение служит центром аккумулирования энергии, запасенной в ассимиляционном факторе. Сначала она фосфорилируется по карбоксильной группе с помощью АТФ, затем сложноэфирная группа триозы восстанавливается НАДФН до альдегидной, и полученный кислый фосфорнокислый эфир глицеринового альдегида превращается далее уже без участия ассимиляционного фактора АТФ принимает участие еще только в одной стадии превращения углеводов, а именно в процессе синтеза рибулозодифосфата из монофосфата. Регенерация рибулозодифосфата замыкает цикл. Все последующие изображенные на схеме превращения (см. схему 1) не требуют подвода энергии извне. Баланс по углероду показывает, что для построения одной новой молекулы гексозы требуется б актов [c.35]

При исследованиях спектров комбинационного рассеяния аминокислот, проведенных Едсоллом [1,2], были получены первые оптические доказательства диполярной структуры этих веществ, и в результате более поздних работ [3—5] эти данные были полностью подтверждены. Первые иоследовання инфракрасных спектров были проведены Фрейманном и др. и Румпфом [6], изучавшими область спектров валентных колебаний ЙН. Эти авторы доказали также наличие в нейтральных аминокислотах четвертичного атома азота. Дальнейшие сведения об основных частотах были получены многими другими авторами, главным образом при изучении в области 3000 см [7—10]. Среди первых исследователей в этой области можно назвать Райта [И, 12], который впервые установил, что спектр рацемата цистина в твердом состоянии отличается от спектра любого чистого оптического изомера. Этот факт был полностью подтвержден более поздними исследователями на других аминокислотах [13, 14], и, по-видимому, так же дело обстоит и в случае мезовинной кислоты [15]. Такое отличие представляется важным для количественного анализа продуктов гидролиза белков, например при определении отношения лейцина к изолейцину, установленного Дармоном, Сатерлендом и Тристрамом [16]. [c.280]

Гепарин включает также пептидную компоненту, связанную с поли-сахаридом ковалентной щелочелабильной связью. Строение участков, содержащих эту связь, установлено анализом продуктов кислотного гидролиза, среди которых был обнаружен дисаха рпд р-0а1р-(1—>-4)-Р-Д-Ху1. При кислотном гидролизе гепарина и десульфировании продуктов гидролиза получены олигосахариды, содержащие аминокислоту [c.87]

Наряду с 2-амино-2-дезоксигалактозамином и уроновыми кислотами в составе хондроитинсерных кислот найдены галактоза, ксилоза, талозамин, а также аминокислоты. На основании анализа продуктов гидролиза хондроитинсульфатов С и А папаином установлено, что тип углевод-пептидной связи в этих полимерах такой же, как в гепарине [65, 72]. [c.89]

Работы в этой области имеют глубокие тради-щп1 в отечественной науке, и им всегда придавалось первостепенное значение. Начало здесь было положено классическими исследованиями Н. Д. Зелинского и его школы. В результате этих исследований были найдены новые подходы к изучению структуры белково-пептидных веществ благодаря открытию эффективных методов их расщепления и усовершенствованию методов анализа продуктов химического и энзиматического расщепления белков. Работы Н. Д. Зелинского отличались исключительной многогранностью, охватывая, наряду с проблемами анализа белков, и синтетические методы в области химии аминокислот и пептидов. Здесь достаточно упомянуть исследования по синтезу а-аминокислот на основе амипирования галоидокислот и циангидриновой реакции, вошедшие в золотой фонд пептидной химии. Эти работы явились важным вкладом в химию белков и вместе с исследованиями [c.513]

I3.2.L6. Анализ ФТГ-производных аминокислот в продуктах отщепления t 0 Эдману. При аиализе более чем I нмоль исходного пептида идентификация ФТГ-произвоД 1ых обычных аминокислот, полученных в ходе ручного или автоматического определения последовательности по Эдману, являек я однозначной. При работе с количествами >1 нмоль образца примеси, вносимые из секвенаторных реактивов, обычно не влияют на ВЭЖХ. [c.415]

Существует практическое руководство по одномерному анализу ФТГ-производных аминокислот методом ТСХ [3]. Большое достоинство метода заключается в возможности одновременного анализа сразу нескольких остатков, отщепленных на секвенаторе. Следует анализировать 1 нмоль образца предпочтительнее иметь дело с 50—70 нмоль. Наличие остаточных аминокислот сильно затрудняет интерпретацию результатов, поэтому для их подтверждения рекомендуется использовать второй метод. Для определения ФТГ-Arg и ФТГ-His следует проводить ВЭЖХ или ставить обратный гидролиз с последующим аминокислотным анализом продуктов гидролиза. [c.417]

Как видно из рисунка 18.11, вслед за вирусиндуцированным снижением синтеза клеточного белка наступает период синтеза исключительно вирусных белков. Впервые это было показано в опытах с добавлением радиоактивно меченных аминокислот к зараженным клеткам и последующим анализом продуктов методом электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия этот метод позволяет разделить белки по размеру. Таким способом Саммерс, Майзел и Дарнелл [295] обнаружили сложный спектр белков (рис. 18.13) и положила [c.231]

Хроматографические методы занимают особое место среди физико-химических методов анализа, являясь прежде всего универсальным способом разделения элементов. Они выгодно отличаются от всех других известных методов разделения высокой специфичностью (избирательностью действия), позволяют осуществить разделение весьма близких по свойствам неорганических или органических веществ. Так, например, хроматографическим путем разделяют смеси катионов металлов щелочной группы, щелочноземельных металлов, редкоземельных элементов, элементов-двойников, таких как цирконий и гафний разделяют смеси геометрически изомерных комплексных соединений (например, цис-транс-язомерных комплексов платины или кобальта) отделяют микроколичества трансплутониевых элементов от основной массы урана или плутония, а также от продуктов деления разделяют смеси анионов галидов, кислородных кислот галогенов, фосфорных кислот, аминокислот, смеси органических соединений, являющихся пред- [c.9]

К реакционной газовой хроматографии (в смысле определения Драверта и сотр.) должен быть отнесен также метод, разработанный Златкисом и сотр. (1958, 1960) для прямого определения алифатических аминокислот в водном растворе при применении двух реакторов (см. разд. 8.1.2). В нагреваемом до 140° реакторе I, заполненном нингидрином, сначала происходит окислительное разложение аминокислот до летучих альдегидов и двуокиси углерода. Продукты реакции разделяются в присоединенной последовательно колонке при комнатной температуре и переводятся в реактор II, заполненный никелем на кизельгуре. Это заполнение обеспечивает при 425° гидрогениза-ционное расщепление всех альдегидов до метана. Присоединяемая к реактору II короткая колонка с молекулярными ситами служит для абсорбции образующейся и захваченной из пробы воды. Отдельные аминокислоты затем определяются в виде пиков метана при помощи катарометра. Применением реактора II решается относительно простая задача газохроматографического анализа веществ, содержащих воду, тем более что метан в отличие от альдегидов легко высушить. Кроме того, превращение альдегидов в метан позволяет более просто количественно определять аминокислоты, так как специфическая для данных веществ теплопроводность остается всегда одинаковой и вследствие этого не нужно вводить поправочных коэффициентов в количественные результаты. Тот факт, что катарометр при обычной температуре может применяться для определения метана, положительно сказывается на чувствительности метода. [c.274]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты, анализ продукты: [c.520] [c.8] [c.94] [c.78] [c.240] [c.240] [c.257] [c.261] [c.240] [c.240] [c.257] [c.261] [c.78] [c.353] [c.385] [c.105] [c.78] [c.41] [c.40] [c.144] [c.524]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология