Вещество аминокислотный состав

Овощные культуры различаются не только по содержанию азотистых веществ, но и белков. В томатах большая часть азотистых веществ представлена небелковыми соединениями, в огурцах и луке количество белков и небелковых соединений примерно одинаково, а в перцах и капусте белковые вещества составляют 60—80% общего содержания азотистых веществ. Аминокислотный состав белков овощных культур характеризуется довольно высоким содержанием незаменимых аминокислот. В свободном состоянии в овощах также находятся многие незаменимые аминокислоты, и, следовательно, азотистые вещества этих продуктов имеют относительно высокую биологическую питательную ценность. [c.441]

Белковые вещества. Аминокислотный состав. Знакомясь с аминокислотами, мы уже упоминали о том, что высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислотных остатков, называются белковыми веществами — белками. Нет ни одного живого организма, растительного или животного, в котором белки не выполняли бы жизненно важных функций. В прошлом веке Ф. Энгельс дал свое известное определение, что жизнь есть способ существования белковых тел. Несмотря на то, что с тех пор наука несравненно глубже познала сущность жизни, это определение сохранило свою силу. Действительно, всюду, где есть жизнь — встречают и белковые вещества. [c.421]

Исследователи — как химики, так и биологи--называют поразительным тот факт, что из такого узкого круга отобранных природой органических веществ составлен труднообозримый мир животных и растений. Полагают, что, когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений — сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно застыла. Теперь находят массу доказательств тому, что аминокислотный состав гемоглобина самых низших позвоночных животных и человека практически один и тот же более нли менее одинаковыми остаются у разных видов растений состав ферментативных средств, состав веществ, накапливаемых впрок, и т. д. [c.196]

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

Аминокислотный состав белков. — Анализ гидролизата белков, содержащего до двадцати различных аминокислот (см. табл. 39), является чрезвычайно сложной задачей. Риттенберг (1940) разработал метод изотопного разбавления, согласно которому радиоактивную кислоту определенной удельной активности, например меченую глутаминовую кислоту, добавляют в известном количестве к анализируемой смеси, после чего выделяют глутаминовую кислоту обычным образом. Так как химические свойства природной и меченой кислоты одинаковы, то выделяемое вещество является смесью добавленной аминокислоты и первоначально присутствовавшей в пробе. Количество кислоты в гидролизате вычисляют по изотопному составу выделенной кислоты. Если добавляется рацемическая меченая кислота, то аминокислоты гидролизата перед выделением рацемизуют или же из выделенного рацемата отделяют чистую -форму. Точность анализа не зависит от метода выделения, выхода кислоты или концентрации ее в гидролизате. [c.655]

В слабокислых и нейтральных растворах молекула гемоглобина под действием таких веществ, как мочевина, ацетамид, формамид, взятых в концентрации 4—8 моль/л, распадается на отдельные протомеры. Имея различный аминокислотный состав, а следовательно, и заряд, а-и Р-цепи гемоглобина в электрическом поле движутся с различной скоростью. Вследствие этого на электрофоре-грамме можно различить две полосы белка. [c.39]

Выделение валина и лейцина из фильтрата после колонны с катионитом КУ-2 осуществляют путем упаривания до 45%-ного содержания сухих веществ. Этот раствор выдерживается 24 ч при температуре 10°С, в результате чего из него выкристаллизовывается тирозин и цистин, без выделения которых трудно получить валин и лейцин. Осадок смеси тирозина и ци-стина отфильтровывают. Для получения валина и лейцина полученный фильтрат 25%-ным раствором углекислого натрия доводят до pH = 5,9 и упаривают пОд вакуумом до образования перенасыщенного раствора. После кристаллизации упаренного раствора в течение 48 ч при 4°С выпавшие кристаллы (по данным хроматографического анализа) имеют следующий аминокислотный состав (%) лейцин с изолейцином — 70,5—73 валин— 20,5—21 аланин —4—4,5 серии и тирозин — следы. [c.181]

Тканевая специфичность. Белковые вещества тканей у одного и того же животного тоже различаются между собой. Например, из табл. 11 видно, что три различных белка лошади — фибриноген, гемоглобин и казеин — имеют различный аминокислотный состав. [c.219]

Биологическая ценность того или иного белка будет тем выше, чем ближе его аминокислотный состав к составу белков данного организма. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты, и никогда не бывает так, чтобы какая-либо аминокислота полностью отсутствовала. Степень усвоения белка, его биологическая ценность, определяется не только аминокислотным составом белка, но и возможностью расщепления белка ферментами пищеварительных соков. Такие белковые вещества, как волосы, шерсть, перья и т. п., не могут быть использованы в качестве пищевых продуктов именно потому, что они не изменяются под влиянием протеолитических ферментов пищеварительного тракта человека и большинства животных. [c.308]

Изоэлектрическая точка. В процессе титрования белка от предельно кислой до предельно основной формы должно существовать значение pH, при котором средний заряд белка равен нулю. Это значение pH носит название изоэлектрической точки. При значении pH, равном изоэлектрической точке, данный белок не перемещается в электрическом поле (см. ниже об электрофорезе). Изоэлектрическую точку можно приближенно определить, зная аминокислотный состав белка. Поскольку средний заряд белка зависит от концентрации соли (эта зависимость обусловлена способностью белков связывать ионы, а также изменением р а при изменении ионной силы), изоэлектрическая точка зависит от присутствия в растворе посторонних веществ, в частности от природы и концентрации буфера. В то же время она не зависит от концентрации белка. Изоэлектрические точки большинства белков близки к 7, что обусловлено приблизительно одинаковым содержанием в молекуле белка кислых и основных остатков. Однако существуют и такие белки, у которых изоэлектрические точки существенно отличны от 7. Так, например, пепсин — протеолитический фермент, функционирующий в сильно кислой среде желудка,— имеет изоэлектрическую точку, близкую к 1, а изоэлектрические точки протаминов близки к 12. [c.72]

Обмен веществ, протекающий в животном организме, подвергается непрерывно разнообразным воздействиям многочисленных факторов внешней среды. Наиболее существенное и постоянное влияние на обмен веществ оказывает характер питания. Изменение количественного содержания в пище белков, жиров, углеводов, различных минеральных веществ и витаминов неизменно отражается на течении обмена веществ. Особенно существенное влияние на обмен веществ оказывает белковый компонент пищи. Опыт показал, что характер обмена веществ зависит не только от количества, но и от качества белков пищи. Качество белков в питании или, другими словами, питательная ценность белков зависит главным образом от их аминокислотного состава. Чем ближе аминокислотный состав белков, потребляемых организмом, к составу белков организма, тем полнее используются организмом потребляемые белки. Если белок беден хотя бы одной незаменимой аминокислотой или не содержит ее вовсе, он не может покрыть потребность организма в белке. [c.218]

Аминокислотный состав групповых веществ характеризуется высоким содержанием оксикислот (серина и треонина) и пролина, составляющих более половины общего количества аминокислот в этих гликопротеинах мало ароматических аминокислот. [c.179]

Метод инфракрасной спектроскопии широко применяется во многих областях сельского хозяйства. В частности, с его помощью изучают гуминовые соединения почвы, а также проводят анализ растений на содержание различных органических соединений (аминокислотный состав, сахара, кислоты жирного ряда и целый ряд других жизненно важных веществ). [c.336]

Методы бумажной хроматографии в настоящее время вошли в практику агрохимических лабораторий. С ее помощью определяют аминокислотный состав биологических объектов. Белки, сахара, карбоновые кислоты и другие важные для растений и животных вещества могут быть определены с помощью этих методов. [c.355]

Внешние условия влияют не только на количественный состав основных веществ зерна, но вызывают и существенные качественные изменения, например изменяется аминокислотный состав белков. Белки гороха, выращенного в различных районах страны, отличаются по содержанию лизина, тирозина, гистидина, дикарбо-новых аминокислот. [c.405]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

Некоторые вещества, секретируемые патогенными организмами и ответственные за летальный исход, были получены в чистом виде и охарактеризованы как белки. Среди них токсин дифтерии и токсины типа А и В из lostriduim botuUnum. Они весьма тоисичны. Так, 1 мг токсина ботулизма А достаточно, что бы убить 30 миллионов мышей. Молекулярный вес токсина 900 000. Аминокислотный состав не дает возможности сказать что-либо о причинах его физиологического действия. [c.743]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Таким образом, зная аминокислотный состав исследуемого олигопептида, на основании анализа масс-спектра можно определять последовательность аминокислотных остатков в цепи, располагая всего 20—50 мкг вещества. При этом следует подчеркнуть, что особенно хорошие результаты получаются при вводе образца немосред-ственяо в ионный источник и при работе на масс-спектрометрах высокого разрешения. [c.592]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

В последнее время появилась возможность определять аминокислотный состав белков с помощью автоматических аминокислотных анализаторов. Когда в 1948 г. Мур и Стейн [551 в дополнение к классическим методам органической химии, а также манометрическому и бактериологическому анализу ввели ионообменную хроматографию, наступил поворотный момент в развитии химии аминокислот. В основу работы созданных сотрудниками Рокфеллеровского института современных автоматических аминокислотных анализаторов была положена ионообменная хроматография. Принцип работы этих приборов заключается в следующем. Исследуемый белок гидролизуют, затем гидролизат подвергают хроматографии на смоле типа дауэкс 50 х8 в Na-форме. Элюирование производят с помощью непрерывной подачи буферного раствора. Выходящий из колонки элюат попадает в пластмассовую ячейку особой формы, где он смешивается с раствором нингидрина. Подачу нингидрина осуществляет специальный насос, работающий синхронно с насосом, подающим буферный раствор на колонку. Затем смесь элюата с нингидрином проходит через тефлоновый капилляр, который погружен в кипящую баню. В этих условиях в растворах происходит нингидриновое окрашивание, интенсивность которого измеряется в проточной кювете спектрофотометрически. Поглощение света регистрируется самописцем. Применение сферических смол [80] позволило сократить время исследования одного образца примерно в четыре раза, а использование особых ячеек сделало вполне допустимыми для анализа очень малые количества исследуемого вещества — порядка 0,01—0,05 мкмоля [38]. Введение одноколоночной процедуры значительно упрощает метод [9, 29, 43, 60]. С помощью этой методики в одной и той же пробе можно определить кислые, нейтральные и основные аминокислоты, что не только экономит исследуемый материал, но и повышает точность и сокращает время исследования. Работая на стандартном аминокислотном анализаторе и пользуясь некоторыми модификациями известных методов, можно полностью закончить анализ одного вещества в течение 3 ч [91. [c.32]

Ингибирующим началом ИФХИ являются аминокислоты. Аминокислотный состав белкового вещества следующий, % масс. цистин — до 6,6 пролин — до 3,1, лизин, глицин, аспарагиновая, глюталиновая кислоты — до 1,5 каждого ди-йодтирозин — до 1,6 метионин, треонин, серии, аланин, лейцин — до 1,0 каждого. Углеводный состав ингибитора представлен двумя моносахаридами, % масс. глюкоза — 4,0—5,0 галактоза — 1,5—1,2. [c.162]

К тому же аминокислотный состав этих продуктов весьма благоприятный. Для таких важнейших овощей, как картофель, к, морковь, огурцы, капуста, свекла, и для основных фруктов ягод характерно низкое (50—70 % от нормы, даже еще мень--) содержание незаменимых серосодержащих аминокислот — тионина и цистина — и других незаменимых аминокислот. )этому значение овощей, фруктов и ягод как источника белка питании незначительно. Единственное исключение составляет ртофель. Хотя общее содержание азотистых веществ в нем гго 2 %, потребление картофеля в нашей стране довольно зна-тельно в среднем 330 г в день. Таким образом, с картофелем среднем удовлетворяется примерно 6—8 % общей потребности Ювека в белке, что, конечно, существенно. [c.127]

Аминокислотный состав белков в настоящее время легко определяют методом ионообменной хроматографии. Ионообменная смола — это нерастворимое вещество, получаемое присоединением ионизирующихся групп к сшитому полимеру. При исследовании белков часто применяют полистиролсульфонат [c.373]

Шелковое волокно В. топ представляет собой двойную нить из высокоориентированного фибриллярного белка фиброина, скрепленную веществом нефибриллярной структуры серицином, который легко удаляется кипящим мыльным раствором (так называемое обесклеивание). Фиброин и серицин имеют различный аминокислотный состав (табл. 9.3). Для фиброина харак- [c.292]

Ряд таких важных для гидр0хпд1пи вопросов, как содержание, распределение и динамика аминокислот и протеинов в природных водах, химическая природа, в том чпсле аминокислотный состав сложных органических веществ и так называемых органоминеральных комплексов, характер п скорость процессов трансформации [c.62]

В плазме крови человека содержится до 7% белковых веществ около 50% из них составляет сывороточный альбулин, 15% —а-глобулин, 19% — р-глобулин, 11% —f-глобулин и примерно 5% — фибриноген. Все названные фракции — гетерогенны, в особенности гетерогенен класс соединений, представляющих собой -глобулин, который содержит десятки различных белков. Все белки крови широко изучаются, биологические функции их весьма важны, многие из них очищены и довольно детально охарактеризованы. Среди белков молока следует назвать казеин, лактальбумин и а-лактоглобулин. Казеин может быть разделен на несколько фракций — а-, р- и у-казеин их аминокислотный состав различен. По количеству (комплексу) входящих в его состав незаменимых аминокислот казеин является наиболее полноценным из известных белков. [c.37]

Получение синтетических пластеин-активных пептидов позволило высказать более обоснованные предположения о механизме пластеиновой реакции [590, 593]. Так, например, стало очевидным, что катализируемая пепсином пластеиновая реакция представляет собой поликонденсацию, сопровождающуюся отщеплением воды, поскольку пластеины имеют точно такой же аминокислотный состав, что и исходные пептиды. По-видимому, это же относится и к пластеиновой реакции, катализируемой химотрипсином. Более того, если исходным веществом служила смесь чистых пептидов, то пластеин и в этом случае сохранял аминокислотный состав смеси. За исключением небольшого количества непрореагировавшего пептида, в реакционной смеси после выделения пластеина не найдено никаких других побочных продуктов. [c.397]

В разных видах растений в свободном состоянии можно найти до 100 различных аминокислот. Содержание свободных аминокислот в растениях не остается постоянным, а подвергается заметным изменениям в зависимости от внешних факторов, общего состояния растения и от направленности в нем процессов обмена веществ. В ряде экспериментов показано, что аминокислотный состав листьев и других органов, а также абсолютное и относительное содержание отдельных аминокислот могут существенно изменяться в зависимости от возраста растений, температурного и светового режйма, а также от условий питания. Повышение общего содержания свободных аминокислот в растениях и накопление ненормально высокого количества отдельных аминокислот наблюдалось при недостаточном питании растений калием, серой, кальцием, магнием, некоторыми микроэлементами (цинком, медью, марганцем, железом). В отличие от влияния других элементов недостаток молибдена приводит к снижению количества аминокислот и амидов в вегетативных органах растений. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология