Белковые вещества. Аминокислотный состав

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Тканевая специфичность. Белковые вещества тканей у одного и того же животного тоже различаются между собой. Например, из табл. 11 видно, что три различных белка лошади — фибриноген, гемоглобин и казеин — имеют различный аминокислотный состав. [c.219]

Белковые вещества. Аминокислотный состав. Знакомясь с аминокислотами, мы уже упоминали о том, что высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислотных остатков, называются белковыми веществами — белками. Нет ни одного живого организма, растительного или животного, в котором белки не выполняли бы жизненно важных функций. В прошлом веке Ф. Энгельс дал свое известное определение, что жизнь есть способ существования белковых тел. Несмотря на то, что с тех пор наука несравненно глубже познала сущность жизни, это определение сохранило свою силу. Действительно, всюду, где есть жизнь — встречают и белковые вещества. [c.421]

Овощные культуры различаются не только по содержанию азотистых веществ, но и белков. В томатах большая часть азотистых веществ представлена небелковыми соединениями, в огурцах и луке количество белков и небелковых соединений примерно одинаково, а в перцах и капусте белковые вещества составляют 60—80% общего содержания азотистых веществ. Аминокислотный состав белков овощных культур характеризуется довольно высоким содержанием незаменимых аминокислот. В свободном состоянии в овощах также находятся многие незаменимые аминокислоты, и, следовательно, азотистые вещества этих продуктов имеют относительно высокую биологическую питательную ценность. [c.441]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Белки являются необходимой составной частью пищевого рациона человека 1г животных. Пищевая ценность белков в первую очередь определяется их аминокислотным составом. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементарный состав белковых веществ колеблется незначительно (в % на сухой вес) 50—55С 6,5—7,ЗН 21,5—23,50 15—17,5N 0,3—2,58, Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен, металлы (железо, цинк, медь). [c.262]

Упорядоченность структур живого организма и слаженность реакций обмена веществ не является результатом случайной комбинации атомов и молекул в статистическом смысле в процессе их теплового движения. Они — результат обусловленного биологическими закономерностями эволюционного развития организмов, в ходе которого должно быть обеспечено воспроизведение строго определенного типа биологических структур и обмена веществ со всеми структурными и химическими особенностями. Так, биосинтез белковой молекулы совсем не является реализацией одной из многих миллионов возможностей расположения аминокислотных остатков. Все детали строения белковой молекулы (состав, последовательность чередования остатков и т. д.) определяются совокупностью структурных и кинетических условий биосинтеза (природа и концентрация участвующих в биосинтезе аминокислот, ферментов, витаминов, нуклеиновых кислот, их пространственное распределение в клетке и т. д.), т. е. типом структур и процессов обмена веществ, свойственных данному организму. [c.68]

Биологическая ценность того или иного белка будет тем выше, чем ближе его аминокислотный состав к составу белков данного организма. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты, и никогда не бывает так, чтобы какая-либо аминокислота полностью отсутствовала. Степень усвоения белка, его биологическая ценность, определяется не только аминокислотным составом белка, но и возможностью расщепления белка ферментами пищеварительных соков. Такие белковые вещества, как волосы, шерсть, перья и т. п., не могут быть использованы в качестве пищевых продуктов именно потому, что они не изменяются под влиянием протеолитических ферментов пищеварительного тракта человека и большинства животных. [c.308]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Однако определение аминокислотного состава белков дает лишь одностороннюю их характеристику. Биологические свойства белковых веществ определяются не только входящими в их состав аминокислотными звеньями, а в еще большей степени последовательностью их соединения, т. е. строением белка. [c.390]

Обмен веществ, протекающий в животном организме, подвергается непрерывно разнообразным воздействиям многочисленных факторов внешней среды. Наиболее существенное и постоянное влияние на обмен веществ оказывает характер питания. Изменение количественного содержания в пище белков, жиров, углеводов, различных минеральных веществ и витаминов неизменно отражается на течении обмена веществ. Особенно существенное влияние на обмен веществ оказывает белковый компонент пищи. Опыт показал, что характер обмена веществ зависит не только от количества, но и от качества белков пищи. Качество белков в питании или, другими словами, питательная ценность белков зависит главным образом от их аминокислотного состава. Чем ближе аминокислотный состав белков, потребляемых организмом, к составу белков организма, тем полнее используются организмом потребляемые белки. Если белок беден хотя бы одной незаменимой аминокислотой или не содержит ее вовсе, он не может покрыть потребность организма в белке. [c.218]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась вперед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав.белков, определять,- какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных полипептидов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, с которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.333]

Белковые вещества. Содержание белков в латексе сильно-колеблется в зависимости от биологических и -климатических факторов. При переработке латекса в смокед-шитс или в креп значительная, но непостоянная часть белков теряется поэтому точное их содержание трудно установить. Считают, что в большинстве случаев содержание белков составляет 2,5—3,5% от веса каучука. Часть органически связанного азота входит в состав аминокислот и аминов жирного ряда — конечных продуктов распада белков. Аминокислотный состав этих белков мало изучен. [c.441]

Кормовые белковые концентраты из растений. В поисках источников полноценного кормового и пищевого белка ученые уже давно обратили внимание, что дикие травоядные животные, для которых единственным источником белка являются пастбищные травянистые растения, нормально развиваются и не имеют каких-либо отклонений в обмене веществ, связанных с недостатком незаменимых аминокислот. Все это свидетельствует о том, что белки вегетативной массы трав и других растений имеют хорошо сбалансированный аминокислотный состав. Они различаются в основном по интенсивности синтеза белков, тогда как аминокислотный состав их белков довольно близок (табл. 7.3). [c.272]

Благоприятный аминокислотный состав белков вегетативной массы трав л способность многих из них к интенсивному синтезу в листьях белковых веществ послужили реальной основой для разработки технологии извлечения из растительной массы белков с целью их использования на кормовые и пищевые нужды. Первые такие опыты относятся к 1773 г. Белки в этих опытах выделяли из растений путем отжатия сока. [c.273]

ДНК сосредоточена в хромосомах, и одной из замечательных черт этой кислоты является ее устойчивость в процессах обмена. Природа словно боится затронуть это важнейшее соединение, и реакции обмена веществ (метаболизма) как будто и не касаются драгоценной молекулы ДНК, в которой на таинственном языке записан весь план строительства будущего организма. В сложных молекулах биологически активных соединений часто наблюдается обмен групп или крупных фрагментов, если молекула находится в среде, содержащей эти группы. Так, белки, помещенные в среду, содержащую определенные аминокислоты, обменивают свои аминокислотные остатки на остатки аминокислот, имеющихся в окружающей среде. Это явление изучается с помощью изотопных методов. В вещества среды вводится какой-либо радиоактивный атом — молекула метится, и ее включение в состав белка удается зарегистрировать по появлению радиоактивности у белковых молекул. В молекуле ДНК содержится аденин. Если поместить ДНК в среду, содержащую меченый аденин, то можно убедиться, что аденин из среды не включается в молекулу ДНК— обмен не происходит. Если клетки начинают делиться, то меченая молекула входит в состав ДНК, но в дальнейшем остается в ней п не в какие обменные процессы не вступает. [c.78]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Ингибирующим началом ИФХИ являются аминокислоты. Аминокислотный состав белкового вещества следующий, % масс. цистин — до 6,6 пролин — до 3,1, лизин, глицин, аспарагиновая, глюталиновая кислоты — до 1,5 каждого ди-йодтирозин — до 1,6 метионин, треонин, серии, аланин, лейцин — до 1,0 каждого. Углеводный состав ингибитора представлен двумя моносахаридами, % масс. глюкоза — 4,0—5,0 галактоза — 1,5—1,2. [c.162]

В плазме крови человека содержится до 7% белковых веществ около 50% из них составляет сывороточный альбулин, 15% —а-глобулин, 19% — р-глобулин, 11% —f-глобулин и примерно 5% — фибриноген. Все названные фракции — гетерогенны, в особенности гетерогенен класс соединений, представляющих собой -глобулин, который содержит десятки различных белков. Все белки крови широко изучаются, биологические функции их весьма важны, многие из них очищены и довольно детально охарактеризованы. Среди белков молока следует назвать казеин, лактальбумин и а-лактоглобулин. Казеин может быть разделен на несколько фракций — а-, р- и у-казеин их аминокислотный состав различен. По количеству (комплексу) входящих в его состав незаменимых аминокислот казеин является наиболее полноценным из известных белков. [c.37]

Достаточное онабжение пшеницы азотом имеет большое значение для образования клейковины, по содержанию которой производится оценка хлебопекарных качеств пшеницы. Работы в этом направлении показали, что пшеница с удобренных азотом, вариантов многолетнего полевого о пыта на Долгопрудной агрохимической опытной станции в среднем была в полтора раза богаче клейковиной в сравнении с вариантами, где азотные удобрения не вносились. Так, при содержании сухого вещества клейковины в зерне по фону РК (без азота) 9,3% содержание ее при внесении различных форм азотных удобрений колебалось от 12,5 до 15,5%. Форма соединения азота в применяемом удобрении влияет на соотношение отдельных индивидуальных белков в общем белковом комплексе растений и тем самым на аминокислотный состав растения. О масштабах происходящих при этом изменений в аминокислотном составе общего белкового комплекса растений можно судить по результатам следующих анализов проб пшеницы из полевого опыта на Долгопрудной агрохимической опытной станции, в котором отдельные [c.249]

Несмотря на эту неудачу, идея Кюне очень скоро была возрождена, хотя и на иной экспериментальной основе. В последнее десятилетие XIX в. среди продуктов распада белковых веществ все больший удельный вес стали приобретать аминокислоты, игнорировать вхождение которых в состав молекулы белков стало невозможно. Впервые мысль об аминокислотном составе белков была высказана Н. Н. Любавиным [311]. После того, как в 1849 г. Ф. Боппом из кислотного гидролизата фибрина был выделен тирозин, открытий аминокислот в гидролизатах белков не было сделано до 1863 г., когда Е. Крамер из шелка выделил серин [130]. Г. Риттхаузен дополнил список входящих в состав белков аминокислот аспарагиновой и глютаминовой кислотами 370, 371], а Т. Вейль — аланином [469]. Э. Шульце и И. Барбие-ри в 1881 г. нашли в соке семян люпина фенилаланин [395], а Э. Дрексель в 1889 г. выделил из белков лизин [147]. С 1800 по [c.49]

Еще Э. Фишеру было известно, какое огромное количество разнообразных белков могут дать различные комбинации входящих в их состав аминокислот. При этом Фишер исходил из предположения, что белок образован очень небольшим числом аминокислотных остатков, основываясь на современных ему данных о размерах белковой молекулы. Так, в 1907 г. он вычислил, что 30 аминокислотных остатков, из которых 8 различаются по своей природе, могут образовать 1,28 10 структурных изомеров белка. Но уже в 20-х годах XX в. новые успехи в определении молекулярных весов белков заставили опять пересмотреть установившиеся представления о размерах белковых молекул. И на этот раз пределы молекулярных весов белков пришлось увеличить. В результате этих соображений, казалось, попытки выяснить детали строения белковых молекул были совершенно безнадежными. Но в 1935—1937 гг. в работах М. Бергмана, отошедшего от исследований циклических производных аминокислот, наметился новый подход к разрешению этой сложной проблемы. Хотя теоретически мыслимо существование бесконечного числа разнообразных белков, Бергман настойчиво искал лриметы сходства у представителей основных групп белков. Анализируя полученные им данные о содержании различных аминокислотных остатков в белковых молекулах, он сделал вывод, что количество вариантов белковых веществ, существующих в природе, ограничено. Этот вывод Бергман подкрепил следующими соображениями, которые могут быть разобраны на йсновании составленных им таблиц частотного распределения аминокислотных остатков в белках [2]. [c.123]

Первый возможный путь обновления заключается в том, что белки подвергаются в организме интенсивному распаду с образованием аминокислот и синтезу заново из аминокислот. При оценке возможности этого пути приходится учитывать, что интенсивность протеолиза в тканях организма невелика и что нет соответствия между активностью протеолитических ферментов в различных тканях и интенсивностью об1Ювлення входян их в их состав белковых веществ. Сторонники взгляда, что обновление аминокислотного состава белков тканей происходит преимущественно в результате нх распада и синтеза заново, в недостаточной мере учитывают эти моменты. [c.575]

Итак, высокопродуктивными продуцентами белка являются микроорганизмы различных таксономических групп бактерии, дрожжи, мицелиальные грибы, актиномицеты. Отличительная особенность микроорганизмов — высокая скорость удвоения биомассы. Микроорганизмы способны генерировать каждые 1—6 ч, в то время как растения и животные требуют для этого в 30— 700 раз больше времени (Межиня и др., 1982). Наивысшим содержанием белковых веществ обладают бактерии (табл. 3). У некоторых из них белок составляет 70% биомассы. Бактерии размножаются быстрее других микроорганизмов. Аминокислотный состав их белка более разнообразен и сбалансирован. Среди бактерий встречаются виды с высоким содержанием таких дефицитных аминокислот, как метионин и триптофан. [c.82]

Первыми объектами рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, а среди них - фиброин шелка. Его рентгенограмма получена в 1920 г. Р. Герцогом и У. Янке [5-7] и несколько позднее Р. Бриллем [8]. Было обнаружено, что белок состоит из кристаллической и аморфной частей. В состав кристаллической части входят только глицин и аланин в соотношении 1 1. Со ссылкой на Н.Д. Зелинского (независимо это сделать было нельзя) авторы высказали предположение, что аминокислотные остатки образуют в белке метил-дикетопиперазины во всяком случае, полициклическая структура белка не противоречила наблюдаемой дифракционной картине. Сторонники дикетопиперазиновой теории восприняли это не как предположение, а как независимое экспериментальное доказательство ангидридного строения белковых молекул и в течение длительного времени ссылались на работы Герцога и Брилля, якобы подтверждавших справедливость их точки зрения. Серию интересных исследований структуры высокомолекулярных органических соединений, в том числе и белков, выполнили в 1920-е годы Мейер и Марк [3, 9]. В отношении химической организации этих соединений они придерживались мнения Г. Штаудингера, а в отношении природы белков - представлений Э. Фишера. Г. Штаудингер впервые (1922 г.) предположил, что высокомолекулярные соединения не являются веществами, состоящими из небольших, ассоциированных в растворе в крупные агрегаты молекул, наподобие коагулянтов, как считали раньше, а представляют собой структуры, все звенья которых валентно связаны между собой, образуя линейные, разветвленные, плоские или пространственные сетчатые цепи главных валентностей. [c.8]

Говорить о дупликации ДНК — это полдела. Но если ДНК действительно представляют собой чертежи для построения организма, то как эти планы реализуются Как они переводятся в ткани организма Это подводит меня ко второй важной функции ДНК. Она косвенно контролирует изготовление молекул другого вещества — белка. Г емоглобин, упоминавшийся в гл. 2, — всего одна из огромного множества белковых молекул закодированная в ДНК информация, записанная с помощью четырехбуквенного нуклеотидного алфавита, переводится простым механическим способом на другой, аминокислотный, алфавит, которым записывается состав белковых молекул. [c.25]

Из содержащихся в свекле азотистых веществ в жоме остается общего азота 50%, белкового — 80, растворимого—30%. Амидный и аммиачный азот полностью переходят в диффузионный сок. К растворимому азоту относится азот аминокислотный, бетаина, пуриновых оснований и нитратный. Находящийся в жоме протеин представлен альбуминами и глобулинами. Кроме простых белков, в жоме содержится незначительное количество протеидов, главным образом в виде нуклеопро-теидов. В нуклеиновых кислотах этих соединений имеются азотистые структурные элементы, пурин, пиримидин, рибоза (пентоза) и фосфорная кислота. В сыром жоме общее содержание аминокислот колеблется в пределах 0,3—0,5%. В состав аминокислот входят аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, пролин и триптофан. Амидный азот обнаруживается преимущественно в глютамине и аспарагине. Амиды в свекле и жоме содержатся в сравнительно небольшом количестве. Кроме аминокислот и амидов, жом содержит бетаин— растительное основание , включающее ряд азотистых соединений. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология