Альбумин денатурация

Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, обычно сопровождающаяся потерей его биологической функции, например ферментативной активности. Денатурация может быть либо обратимым, либо необратимым процессом. Примером последнего служит коагуляция яичного белка (альбумина) при нагревании яйца. [c.413]

Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой, так называемая ренатурация, если, она приводит к легко восстанавливаемому изменению в структуре. Необратимая денатурация часто происходит при тепловом воздействии (например свертывание яичного альбумина при варке яиц), У денатурированных белков снижается растворимость, а главное — исчезает биологическая активность. [c.372]

Типичным примером может служить денатурация куриного белка (альбумина) при варке из прозрачного растворимого в воде вещества он превращается в более или менее твердую, непрозрачную, нерастворимую в воде массу. Исследования показали, что денатурация или свертывание белка при нагревании большей частью складывается из двух различных процессов [c.369]

Биохнмич. эффекты высоких Д. При Д в неск. сотен МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. Особенно чувствительны к Д. процессы образования связей белок-лиганд и белок-белок. Так, для белков характерно значив уменьшение скорости ассоциации с повышением Д. (AV положительны и могут исчисляться сотнями см /моль). Денатурирующее влияние Д. зависит от природы белка, т-ры и pH среды. Напр., овальбумин необратимо коагулирует при 800 МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1,9 ГПа. Д. может препятствовать тепловой денатурации белка и даже вызывать ренатурацию белка, де- [c.621]

Этой характерной особенностью важнейших альбуминов—яичного, кровяного и молочного — легкой необратимой свертываемостью при нагревании пользуются в технике получения пластических масс. Подобное изменение — денатурация протеина — может быть осуществлено и иными путями, которые будут разобраны в соответствующем месте. [c.10]

Вы также определите, обратима ли денатурация альбумина, вызываемая изменением pH. [c.457]

Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального содержания воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. Так, сухой альбумин выдерживает нагревание в струе сухого воздуха при температуре 393 К без заметного изменения его растворимости. [c.370]

Опыт 2. Необратимая коагуляция яичного белка. Часть раствора альбумина яичного белка, оставшуюся от предыдущей работы, нагревают до кипения, медленно повышая температуру при температуре приблизительно 50—60 °С в растворе появляется белая муть, и при дальнейшем нагревании образуются хлопья. Осадок и находящийся над ним раствор оставляют охлаждаться полученный осадок в воде не растворяется, так как в результате нагревания произошли необратимые изменения в белке, называемые денатурацией. [c.234]

Сывороточный альбумин лизоцим и другие белки 20— 30 мг растворяют в 1 мл раствора 0,01 М натрий-фосфатного буфера (pH 6,8) и ставят на диализ против того же буферного раствора с двухкратной сменой буфера не менее чем на 4 ч. Проводить диализ более 20 ч не рекомендуется, так как имеется опасность частичной денатурации белка. [c.115]

Значительность роли, которую играет структурное состояние воды в устойчивости белков, известна и подробно обсуждалась [41]. Поэтому здесь уместно упомянуть работы [51, 52], в которых было показано, что устойчивость к температурной денатурации лизоцима и альбумина в присутствии сахаров возрастает. Стабилизирующее воздействие сахаров выражено тем сильнее, чем больше число еОН-групп в молекуле сахарида. [c.79]

Необратимое осаждение белков, называемое денатурацией, происходит под действием тепла, сильных кислот или оснований или различных других агентов. Коагуляция яичного белка при нагревании — пример денатурации белка яичного альбумина. Крайняя легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. Денатурация вызывает глубокие изменения в белке и полностью уничтожает их физиологическую активность. (По-видимому, денатурация вызывает изменения во вторичной структуре белков, разд. 37.16). [c.1053]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

Другие способы денатурации протеинов, если и не создают окончательных условий стабилизации, тем не менее служат промежуточными стадиями этой стабилизации и находят применение в технике, так например так называемая осушка зерна казеина есть денатурация нагреванием. Легкая денатурация альбумина нагреванием дает возможность получить пластические массы, не охлаждая их под давлением. Денатурация спиртом позволяет улучшать пластические свойства казеина. [c.30]

Ценность различных составных частей крови различна. Больше всего ценится светлый альбумин, т. е. смесь альбумина и глобулина, не содержащая в себе гемоглобина и фибрина. Затем идет черный альбумин, состоящий из той же смеси альбумина и глобулина, но загрязненной значительным количеством гемоглобина. Этот альбумин употребляется в настоящее время для пластических масс. Наименее ценным является фибрин крови. В зависимости от механической вооруженности бойни и от целей, для которых перерабатывается кровь, переработка ее осуществляется различно. Самый простой способ переработки с целью получения из нее кормового продукта основан на коагуляции цельной крови нагреванием до 80—90° при этом происходит денатурация белковых веществ, делающая их более доступными к перевариванию ферментами, а следовательно повышающая усвояемость белковых веществ, их ценность как пищевых продуктов. [c.194]

Процесс закалки альбумина в формалине, как это было показано в общей теории действия формалина на белковые вещества, есть род денатурации. В результате его белковое вещество необратимо ограничивается в своей гидрофильности. Способность набухать в воде у него становится минимальной, но оно все же остается эмульсоидом, происходит лишь неполная потеря лиофильности поэтому альбуминовые пуговицы несколько набухают и в формалиновой ванне, и в красильной. [c.203]

Прежде чем начать изучение структурообразования в растворах яичного альбумина, исследовались конформационные изменения макромолекул в его растворах при условиях денатурации (при pH [c.125]

Как уже указывалось, процесс денатурации яичного альбумина под действием кислоты и щелочи можно ускорить нагреванием. На рис. 42, б представлено нарастание прочности гелей яичного альбумина примерно при тех же концентрациях и pH, но при температуре 55° С. Видно, что индукционный период при этом сокращается. Максимальная прочность для этих концентраций остается практически без изменения при 20 и 55° С. [c.126]

Скорость процессов денатурации молекул яичного альбумина при pH, далеких от изоточки, в значительной мере зависит от температуры. Из измерений удельного оптического вращения было найдено, что выдерживание растворов яичного альбумина при 55° С в течение 2 час приводит к полному переходу молекул белка в беспорядочные клубки [301, 302]. [c.130]

Так, соотношение полуосей молекул казеина равно 10—12 (pH ж 12) при молекулярном весе 30 ООО, для макромолекул желатины соотношение полуосей равно 50—70 при Мцг = 70 ООО, для яичного альбумина после денатурации соотношение полуосей [c.132]

Гош и Булл [148] считают, что при низких концентрациях сывороточного альбумина возрастание энтропии, возможно, связано с поверхностной денатурацией белка (см. рис. 38, кривая 1). При более высоких концентрациях ЧСА энтропийные изменения становятся отрицательными, что связано с процессом конденсирования белковой пленки на границе раздела фаз. Эти литературные данные подтверждают наличие резкого максимума межфазной прочности в области очень маленьких концентраций сывороточного альбумина. [c.212]

С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

Этот вопрос до сих пор является нерешенным, так как истинная обратимость денатурации наблюдается очень редко, а обычно денатурированный белок не полностью идентичен по своим физикохимическим и биологическим свойствам нативному. В основном об обратимости денатурации можно говорить при использовании реагентов, производящих только мягкую денатурацию, которая во многом зависит от способов денатурации и от качества субстрата так, например, сывороточный глобулин лошади при гидростатическом давлении выше 4000 кг1см обратимо денатурирует, а в тех же условиях яичный альбумин — необратимо. [c.211]

Растворимый в клеточном соке белок представлен главным образом глобулином, называемым туберином (от tuberosum). Изо-электрическая точка белка находится при pH 4,4. Необратимая коагуляция (денатурация) наступает при температуре 60°С. Кроме туберина в небольших количествах присутствуют альбумины и протеозы. [c.14]

Это весьма полезное правило. Оно справедливо лишь в грубом приближении. Реакции, в которых участвуют очень крупные молекулы, такие, как молекулы белка, характеризуются очень большими температурными коэффициентами скорость денатурации яичного альбумина (процесс, происходящий при варке яиц) возрастает примерио в 50 раз при повышении температуры на 10°С. [c.285]

Температура тела в природе (°С) Выбираемая температура Температура потери 1)ефлекторной возбудимости организма Температура потери подвпжности сперматозоидов Температура пвтери способности к развитию яйцеклетки Температура полной инактивации АТФ-азной активности мышечных гомогенатов Температура 50%-ной денатурации гемоглобина Температура 50%-ного сокращения коллагена сухожилий Температура 50%-ной денатурации тропоколлагена кожи Температура начала коагуляции сывороточного альбумина [c.121]

Конформационные изменения и процессы взаимодействия макромолекул белков, а также характер структур, образующихся при таком взаимодействии, определяются двумя основными факторами 1) специфическими свойствами макромолекул, определяемыми линейной последовательностью аминокислотных остатков, типом спирализации и пространственной укладкой всех полипептидных цепей 2) условиями, которые могут вызвать тот или иной из разнообразных типов изменений взаимодействий, возможных при данной внутренней структуре макромолекул. Такие изменения приводят к образованию дисперсных пространственных структур либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин), либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). [c.131]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Та ая высокая производительность работы отчасти объясняется способностью альбумина Л ГКО л (уг-ироваться нагреванием в присутствии очень ограниченного количества воды. Эо денатурация резко 01раничявает гидрофильность получаемой [c.200]

Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

На рис. 9 представлена зависимость удельного оптического вращения от температуры для чистого раствора яичного альбумина и раствора, солюбилизировавшего бензол. Из рисунка видно, что резкий подъем кривой 1 начинается с 60% а кривой 2 — с 70° С. Таким образом, молекулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации [116]. Аналогичные закономерности получены для растворов а-хилютрипсипа (рис. 10). [c.30]

Кунингам [296] изучал влияние pH (количества добавленной щелочи) на время образования геля яичного альбумина. Он показал, что щелочные гели со временем плавятся, причем тем скорее, чем выше pH геля. Титрование щелочного геля показывает увеличение содержания аминного азота с ростом pH. В другой работе Кунингам и Коттерел [297] исследовали время образования кислых гелей яичного альбумина и нарастание относительной вязкости в процессе гелеобразования. Янике [298] удалось получить гели яичного альбумина не только в сильно кислой или щелочной среде, а при pH 4,7—10,8 при добавлении мочевины. Гели яичного альбумина можно получить при высоких давлениях вследствие денатурации макромолекул [299]. Несмотря на большое число работ, [c.124]

Таким образом, в гелях яичного альбумина возникает слабая структура, подобная обычным тиксотропным коагуляционным структурным сеткам, в которых частицы дисперсной фазы или агрегаты макромолекул связаны ван-дер-ваальсовьши силами, действующими между углеводородными гидрофобными группами молекул яичного альбумина при денатурации белка [301, 302]. [c.128]

В отличие от водных систем желатины, для которых объемное структурообразование можно наблюдать в широком диапазоне pH, гелеобразование в водных растворах яичного альбумина происходит лишь при денатурации белка в кислых и щелочных областях pH. При pH 1гиже 3 и выше 10 молекулы яичного альбумина, нолипептидная цепь которых а нативном состоянии содержит примерно 30% а-спиральных участков и уложена в компактную глобулу, претерпевают глубокие конформационные изменения, при-водяище к потере нативных свойств молекул и к образованию неупорядоченных клубков. [c.130]

Наибольший интерес представляют результаты, полученные при 55° С (при температуре, близкой к температуре денатурации яичпого альбумина в объеме раствора). Наряду с ускорением процесса образования межфазного слоя и резким увеличением прочности (при 55° С прочность слоя в 10 раз выше прочности слоев, образующихся при 22° С) наблюдаются заметные максимумы на кривых. Максимумы прочности не наблюдаются для очень разбавленных растворов. Быстрое нарастание прочности, а затем спад во времени ярче проявляются при увеличении концентрации яичного альбумина до 0,5 и 1 з/ЮО мл. Это явление далее будет рассмотрено подробнее. Здесь только следует указать на одно сопутствующее явление. При температуре 55° С наблюдаются заметные складки и морщины в адсорбционном слое на границе раздела фаз слой можно было удалить с помощью стеклянной палочки. Обращает на себя также внимание тот факт, что прочность адсорбционного слоя а-казеина на границе с воздухом очень мала (10" дин1см), т. е. на 2—3 порядка меньше, чем на границе с бензолом. [c.201]

Интересные данные наблюдаются при исследовании прочности межфазного адсорбционного слоя яичпого альбумина при 55° С. В течение некоторого времени наблюдается нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя, а затем прочность падает. По нашему мнению, это связано с тем, что вследствие денатурации молекул яичного альбумина в объеме увеличивается скорость нарастания межфазной прочности. Со временем (особенно при больших концентрациях яичного альбумина) адсорбционные слои все больше и больше сжимаются, образуются складки, а нри еще большем сжатии возникают длинные тонкие нити агрегатов молекул. Возникновение этих нитей совпадает с уменьшением межфазной адсорбционной прочности. Образование фибрилл наблюдалось и другими авторами [132]. Этот процесс аналогичен процессу, который происходит при сжатии монослоев, приводящему к разрушению. Действительно, Булл [133] наблюдал под микроскопом появление складок и морщин нри сжатии монослоев яичного альбумина до 18 дин1см при комнатной температуре. Интересно отметить, что при изменении температуры эти складки и нити не исчезали, что свидетельствует о том, что образующийся адсорбционный слой необратим. [c.204]

Рассмотрим теперь, какие межмолекулярные связи участвуют в образовании необратимого прочного межфазного адсорбционного слоя. Можно ожидать, что в образовании межмолекулярных связей будут участвовать те же типы связей, которые обеспечивают определенную конформацию молекул белка в растворе. Все эти типы связей электрической природы, но различно11 силы кулоновское взаимодействие, ван-дер-ваальсово взаимодействие и водородные связи. При денатурации молекул яичного альбумина разрываются внутримолекулярные водородные связи и ван-дер-ваальсовы ( гидрофобные ) связи, при этом образуются в соответствующих условиях межмолекулярные связи. [c.206]