Полипептиды оснований

Грамицидин С — кристаллический полипептид. Основание. Нерастворим в воде, в растворах кислот и щелочей растворим в спирте. [c.177]

Практическое применение молекулярной биологии и молекулярной генетики успешно развивается в генной инженерии и биотехнологии. Эти области техники посвящены прежде всего-получению необходимых для медицины и сельского хозяйства белков и полипептидов, основанному на искусственном манипулировании генами. [c.221]

Полипептиды, основания. Хлоргидраты и сульфаты хорошо растворимы. в воде, растворимы в этиловом спирте. [c.279]

При синтезе полипептидов основания считываются тройками, т. е. кодоны имеют триплетную природу. [c.72]

К настоящему времени генетический код расшифрован по всем данным он универсален одни и те же основания кодируют определенную аминокислоту в организмах животных, растений и даже в бактериях. X. Корана с сотрудниками в большой серии работ синтезировали полинуклеотиды с заданной последовательностью нуклеотидов (модели ДНК). На этих полинуклеотидах удалось синтезировать модели м-РНК и на них уже, как на матрицах, были получены полипептиды в бесклеточной среде. Эти выдающиеся исследования окончательно подтвердили правильность генетического кода. [c.394]

Чувствительным методом исследования конфигурации белков и полипептидов в нативном и денатурированном состоянии является метод, основанный на изменении зависимости величины удельного вращения от длины волны света — дисперсии оптического вращения. [c.362]

Поэтому наиболее целесообразной является химическая классификация, основанная на строении антибиотиков. Эта классификация позволяет проводить сопоставление ряда сходных антибиотиков и изучать зависимость между их строением и действием. В зависимости от строения М. М. Шемякин и А. С. Хохлов с сотр. делят их на следующие типы ациклические, али-циклические, ароматические, хиноны, кислородсодержащие гетероциклические, стрептомицины и сходные с ними антибиотики, азотсодержащие гетероциклические, антибиотики-полипептиды, депсипептиды, актиномицины, стрептотрицины. [c.687]

Представление о а-спирали и структурах типа складчатого слоя возникло не как вывод из прямых экспериментальных данных, полученных на белках, а скорее как теоретическое обобщение, основанное на изучении молекул более простых веществ. В аминокислотах один из атомов углерода, называемый а-атомом углерода (С ), расположен между амино- и карбокси-группами. Когда аминокислоты соединяются между собой (с выделением воды) в пептиды или полипептиды, группы атомов, заключенные между двумя а-атомами углерода, располагаются [c.429]

NH—СО— HR—, спираль образует правый винт. Широкое распространение а-спиральных структур среди синтетических полипептидов дает основание полагать, что такие спирали являются наиболее характерными и устойчивыми конфигурациями полипептидных цепей. Впоследствии это подтвердилось многочисленными физико-химическими исследованиями, в которых изучалась стабильность а-спиральной конфигурации полипептидов в самых различных условиях. Было обнаружено, что а-спираль стабильна в сравнительно широком диапазоне условий (pH, температура), а также в условиях, при которых многие белки остаются нативными. [c.540]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

Понятно, что первые исследователи были приведены в замешательство открытием, каких размеров может достигать полипептид-ная цепь в некоторых белках, согласно оценкам их молекулярной массы. Некоторые авторы [3] пришли к заключению, что имеющаяся конфигурация действует таким образом, что помогает молекуле гораздо сильней уплотниться, чем это можно было ожидать на основании простейших и наиболее очевидных предположений . Большие успехи в исследовании биополимеров, таких как белки н нуклеиновые кислоты, а также становление молекулярной биологии в значительной степени произошли в результате понимания того факта, что такие ограничения, накладываемые на форму и размер частиц, действительно существуют. Определение точной пространственной структуры белков с помощью кристаллографической техники и в ряде случаев исследования, которые показали дискретные изменения в конформации белков, когда они вступали в [c.219]

Один из новых способов синтеза полипептидов основан на использовании ионообменной смолы (с. 514). Она служит матрицей, на которой первая аминокислота фиксируется своей карбоксильной группой. Далее эта аминокислота ацилируется другой аминокислотой и т. д. Таким образом осуществляется синтез полипептида, который заагем кислотным гидролизом снимается с ио-нообменника [c.280]

Крист, полипептид, основание, опгич активен (вращает влево) термоустойчив н в воде, р в СП, растворах кислот и щелочей. Хлоргидрат, т. пл. 268—270° С, [c.299]

Описан метод спектралыш1о исследования структ фы ма ромо лекулы полипептида, основанный на чувствительности скелетных колебаний, проявляющихся в дальней ИК-области, к конформации цепи [261]. В общем виде эта проблема была разрешена для фрагмента полипептидной цепи, содержащего две пептидные группы. В работе [262] тем же автором была измерена интегральная интенсивность и другие спектроскопические параметры основных полос пептидной группы. [c.343]

В общем случае это достигается этерификацией карбоксильной группы, подлежащей защите. Для получения метилового или этилового эфира обрабатывают аминокислоту метанолом или этанолом, насыщенным НС1 (этерификация по Фищеру). Однако обычно предпочитают эфиры, гидролиз которых легко провести в мягких условиях. Хотя эфиры омыляются основаниями гораздо легче, чем пептиды (поскольку алкоксиды — лучщие уходящие группы), используемые для этого щелочные условия нельзя применять для деблокирования полипептидов. Использование бензи-ловых эфиров позволяет удалять защитные группы при нейтральных условиях с помощью каталитического гидрирования. Бензи-ловые эфиры синтезируют из кислоты и бензилового спирта в присутствии кислоты или тиоиилхлорида (который переводит спирт в сульфохлорид, и уже последний замещается кислотой), [c.77]

Подобно тому, как любой полипептид образуется конденсацией аминокисло , которые связываются пептидной связью, полинуклеотиды образуются в результате реакции конденсации, при которой возникают сложноэфириые фосфатные связи. Эта реакция конденсации приводит к отщеплению молекулы воды из группы ОН фосфорной кислоты и группы ОН сахара. Образование полимерной цепи схематически изображено на рис. 25.17. Органические основания на этом рисунке для простоты обозначены латинской буквой В они могут быть представлены одинаковыми или различными основаниями. [c.461]

Результаты титрования позволяют определять константы диссоциации слабых кислот и оснований, в том числе поли-функциональных. По этой причине потенциометрический метод являе1ся одним из важнейших методов изучения нолиэлектро-литов, в том числе и биополимеров, таких как белки, полипептиды, нуклеиновые кислоты. [c.245]

Благодаря сопряжению с базисной реакцией (т. е. за счет ее энергии) могут произойти требующие затраты энергии реакции дегидрационной конденсации аминокислот с обрааованием полипептидов моносахаров с образованием иодисахарядов органических азотистых оснований, сахаров и фосфорной кислоты с образованием нуклеиновых кислот и полинуклеотидов и т. д. [c.16]

Русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов в 1888 г. впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. Позже в начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер экспериментально подтвердил существование пептидной связи. Ему удалось син1езировать полипептид, состоящий из 19 остатков аминокислот. [c.419]

О синтезе белков. Как мы видели, белковые вещества слагаются из многочисленных остатков а-аминокислот, соединенных между собой амидными, дисульфидными и некоторыми другими системами связей. Оэвременная органическая химия обладает обширным арсеналом разнообразных синтетических методов. Предложено большое число остроумных и тонких методов получения полипептидов заданного строения. Это давало и дает основание химикам пытаться искусственно создать соединения, подобные по строению белкам. [c.396]

Правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Полингом и Кори в 1950 г. на основании теоретических соображений. Водородные связи в а-спирали образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы, разделенными тремя аминокислотными остатками. Ось спирали почти параллельна этим водородным связям. На рис. 25-8 изображены идеализированные право- и левовращающие спирали, а а-спираль полипептида показана на рис. 25-9. [c.408]

Частица ВТМ состоит на 947о из белка и на б7о из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть ВТМ слагается из 2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, пр-5 котором происходит образование белка с молекулярным весом о<<олэ 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предполох<ение, чтс.- существенное значение при этом играют 5Н-группы. а гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри ц линдра. Так представляют в нйстоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле жестких условиях. [c.534]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

Эти N-концевые последовательности были определены в смеси почти 20 полипептидов, различимых после электрофореза при кислом pH, до достаточно гомогенных по молекулярной массе. Именно этим объясняется тот факт, что в одном и том же положении N-концевой последовательности иногда обнаруживается до 6 аминокислот. Эта вариабельность значительна для первых 10 кислот далее в каждом положении находят не более одной или двух кислот и обнаруживают почти идентичные последовательности для глиадинов с высокой молекулярной массой и спирторастворимых глютенинов. На основании этих результатов была выведена последовательность общего типа. [c.209]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

Для проверки теории пространственной организации олигопептидов, физической молекулярной модели и расчетной схемы априорного конформационного анализа были использованы два подхода. Первый из них не требует для оценки результатов расчета знания экспериментальных фактов о пространственной структуре молекулы. Он основан на выборе для теоретического исследования таких объектов, расчет которых содержит внутренний, автономный контроль своих результатов. Как показано ниже, можно считать с высокой степенью вероятности, что решение конкретной задачи при наличии подобного контроля доводится до конца только при получении правильных результатов. Во втором случае достоверность метода подтверждается путем сопоставления данных теоретического конформационного анализа олигопептидных фрагментов с геометрией соответствующих участков трехмерной структуры белка, установленной с помощью рентгеноструктурного анализа. Поскольку разработанная автором конформационная теория белковых молекул включает все элементы теории пространственной организации олигопептидных молекул, то полное совпадение расчетной конформации с нативной структурой белка можно считать убедительным доказательствам справедливости теоретического подхода к априорному расчету пространственного строения не только природных полипептидов, но и олигопептидов. [c.290]

Возможны и другие типы связей, приводящие к образованию полипептидов трехмерной структуры, но их существование не получило еще экспериментального подтверждения. Так, имеются основанные на реакции Гофмана данные [170, 183] о наличии связей между полипептидными цепями инсулина, глиадина и химотрипсина за счет аминогрупп и со-кар-боксильных групп изоглутаминового или изоаспарагинового остатка. В случае инсулина существование подобных связей [c.168]

В табл. 1 и на рис. 1—9 показано, какие связи расщепляются трипсином в полипептидах и белках, для которых известен порядок расположения аминокислот. Из табл. 1 видно, что, как правило, трипсин действует на различные белковые цепи так, как этого можнр ожидать на основании изучения гидролиза синтетических субстратов под действием трипсина. Ниже будут рассмотрены только случаи, отклоняющиеся от общих правил. [c.183]

Время от времени предлагались различные методы определения концевых групп пептидов, основанные на использовании тонких химических реакций. Как правило, эти методы [106, 320] дают лишь низкие выходы или недостаточно разработаны, чтобы их с успехом можно было использовать для исследования природных полипептидов и белков, харак -теризующихся многообразием реакционноспособных боковых цепей. [c.239]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Статистические веса можно рассчитать на основании геометрии и вандерваальсовых сил. Идея использования для предсказания методов статистической механики наиболее широко разрабатывалась Шерагой и сотрудниками. Котельчук и Шерага [363, 364] основывали свои предсказания на упрощенном методе, описанном в приложении при выводе уравнения (А.4). Они рассчитали статистические веса и z для каждого остатка кроме Gly и Pro, которые были рассмотрены отдельно. В расчетах они учитывали вандерваальсовы взаимодействия (гл. 3) между различными частями цепи. Поскольку рассматривалась система, состоящая из цепи и растворителя, был включен также член, учитывающий вклад свободной энергии растворителя. Для каждого остатка конформация с наибольшей величиной z принята за его склонность (табл. 6.1). Поскольку предпочтения состояния аь обнаружено не было, то выявились только спиральные (=ак) и случайные (клубок = = не ац) склонности. Отметим, что сделанные с помощью этих расчетов Оценки хорошо согласуются с экспериментальными данными по синтетическим полипептидам [328] и с эмпирическими данными, [c.136]

Склонности к спирали, полученные с помощью статистической механики синтетических полипептидов, соответствуют склонностям, основанным на частотах встречаемости в глобулярных белках. В своих последующих работах Чоу и Фасман [201] сопоставили склонности к спирали, определенные но наблюдаемым частотам встречаемости в глобулярных белках, с данными, полученными на основании температур 9 переходов спираль — клубок синтетических полипептидов, согласно модели Зимма — Брэгга. Как показано в разд. А.5, по температуре перехода 9 можно определить относительные статистические веса х, а следовательно и склонности к спиралеобразованию. Чоу н Фасман показали, что величины з семи типов остатков, для которых имеются данные по синтетическим полипептидам, в пределах 10% согласуются со склонностями к спирали, полученными по частотам встречаемости в глобулярных белках. Это соответствие было более подробно исследовано Судзуки и Робсоном [352]. [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология