Давление действие иа ферменты

На активность ферментов существенно влияют активаторы, ингибиторы, каталитические яды, состав и свойства среды. Ферменты по ряду свойств превосходят промышленные катализаторы — они высокоспецифичны, активны при комнатной температуре и обычном давлении. Поэтому сейчас интенсивно ведутся работы по синтезу и исследованию катализаторов, моделирующих отдельные особенности действия ферментов — комплексных соединений, металлорганических, органических полупроводников, полимеров и т. п. [c.633]

Пищевое сырье сначала очищают от пыли, грязи и механических примесей, затем разваривают в течение 45—110 мин острым паром под давлением 4—5 ат. Образовавшаяся жидкая однородная масса поступает в заторный чан. Сюда же подается солод — ферментативный препарат, содержащий ферменты — амилазу или диастазу. Солод получают из проросшего в особых условиях зерна (ячменя, ржи, проса). После добавления солода массу выдерживают в течение 10—15 мин при температуре 61° С для ее стерилизации, а также растворения и осахаривания крахмала. Под действием ферментов крахмал быстро гидролизуется, растворяясь в воде [c.46]

Необыкновенным свойством ферментов является эффективность их каталитического действия. Катализируемые ферментами реакции протекают со скоростями, в 10 —10 раз большими, чем соответствующие некатализируемые реакции. Ферменты традиционно сравнивают с искусственными катализаторами, которые, как правило, в 10 — 10 раз менее эффективны для ускорения данной реакции, чем соответствующий фермент [730—732]. Кроме того, в отличие от экстремальных условий, часто необходимых для ускорения химических реакций в органической лаборатории, каталитическое действие ферментов достигается в водном растворе при биологических значениях pH и умеренных температурах и давлениях. [c.274]

Идеи А. Я. Данилевского получили широкое развитие в последнее десятилетие. С. Е. Бреслер показал, что при действии ферментов на гидролизаты белков под давлением 5000—10 ООО аг можно получить высокомолекулярные соединения, по ряду свойств напоминающие белки. [c.713]

Ферменты. Ферментами называются вещества, играющие роль катализаторов химических превращений в животных и растительных организмах. Характерные черты каталитического действия ферментов — высокая эффективность и строгая направленность. Эти свойства ферментов обеспечивают осуществление сложных превращений органических веществ с большими скоростями и в мягких условиях — при низкой температуре, нормальном давлении, в разбавленных растворах, при реакции среды, близкой к нейтральной. Поэтому изучение ферментов важно не только с биохимической точки зрения оно может приблизить нас и к пониманию механизма действия катализаторов, указать пути создания высокоэффективных катализаторов для промышленности. [c.436]

Лекарств — специфических ингибиторов ферментов, вошедших в клиническую практику, известно уже несколько. Можно назвать, например, сульфамидный препарат диакарб-2-ацетиламино-1,3,4-тиодиазол-5-сульфамид. Это вещество резко тормозит действие фермента карбоангидразы, в особенности в почках. Как известно, карбоангидраза играет важную роль в обмене ионов водорода, натрия, калия и бикарбоната в ночках и тем самым влияет на диурез, т. е. выделение мочи. Диакарб оказывает сильное мочегонное действие. Перед обычными препаратами этого типа он имеет преимущества (введение через рот, быстрота действия и др.). Его можно применять при отеках сердечного происхождения, когда желательно удаление жидкости из организма, при многих поражениях почек, иногда печени, а также при лечении заболевания глаз — глаукомы, поскольку оказалось, что диакарб во многих случаях быстро снижает внутриглазное давление. [c.321]

Первоначальную пробу рассыпают тонким слоем и из многих мест маленькими порциями отбирают среднюю пробу. Подготовка ее состоит в измельчении и перемешивании. В свежем материале определяют содержание веш еств, изменяющихся на воздухе (углеводов, азотистых соединений). Консервируют пробы (когда невозможно быстро провести анализ) формалином, хлороформом или обрабатывают водяным паром под давлением с последующим высушиванием. Консервированием устраняют действие ферментов. [c.488]

Ферментативные превращения протекают при комнатной температуре, не требуют повышенных давлений, энергичных реагентов таков, например, процесс фиксации атмосферного азота клубеньковыми бактериями. Раскрытие механизма действия ферментов и воспроизведение его в промышленных условиях позволило бы решить многие технологические задачи. Одним из путей для этого является использование иммобилизованных ферментов так называют ферменты, закрепленные на полимерных носителях. При этом повышается устойчивость ферментов. [c.437]

В процессе пищеварения происходит гидролиз триглицеридов. Под действием ферментов триглицериды превращаются в низшие глицериды или в жирные кислоты и глицерин. В лабораториях гидрол з триглицеридов проводят в автоклавах при высоких температурах и давлении. Триглицерид реагирует с 3 молями воды, образуя 3 моля жирной кислоты и 1 моль глицерина [c.269]

Под действием ферментов такие процессы, как фиксация азота воздуха, выделение железа из окислов железа, выделение серы из сероводорода и других сернистых соединений, различные превращения углеводородов нефти идут с достаточной скоростью при обычных температурах и давлениях. В присутствии химических катализаторов аналогичные процессы можно проводить лишь при высоких давлениях и температурах. Изыскание возможностей синтеза искусственных многофункциональных катализаторов с заданными свойствами, обладающих, подобно ферментным системам живых организмов, высокой активностью и специфичностью, означало бы подлинную революцию в химической технологии. [c.191]

Нужно отметить, что ферменты катализируют химические реакции в мягких условиях, т. е. при обычном давлении, сравнительно невысокой температуре (около 37 °С) и в большинстве случаев при pH около 7,4 (хотя в общем случае диапазон pH действия ферментов достаточно широк — см. раздел 2.7). Это отличает ферменты от катализаторов небиологического происхождения, действующих, как правило, при высоких давлениях, крайних значениях pH и высокой температуре. Являясь в большинстве своем белковыми веществами, ферменты весьма чувствительны к изменениям температуры (т. е. термолабильны) и к сдвигам pH среды. [c.99]

Но мы еще не закончили. Почему подкисление способствует растяжению клеточных стенок Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны вернуться к структуре клеточной стенки растения (рис. 2.31). Стенка состоит из длинных молекул целлюлозы, связанных между собой полисахаридными мостиками, образованными смесью сахаров, таких, как галактоза, арабиноза и ксилоза. Полисахаридные мостики, составляющие часть стенки, обычно называют гемицеллюлозой. Длинные целлюлозные молекулы, соединенные друг с другом этими поперечными связями, обусловливают жесткость клеточной стенки. При необратимом растяжении клеточной стенки, что происходит обычно в процессе роста, целлюлозные цепи должны скользить относительно друг друга, и это может, быть достигнуто только в том случае, если поперечные связи между цепями целлюлозы будут разорваны. Когда растяжение стенки завершается, поперечные связи образуются вновь, фиксируя целлюлозные цепи в их новом положении (рис. 9.18). В результате размеры клетки увеличиваются. Чтобы кислота могла способствовать увеличению растяжимости стенки, она, очевидно, должна разрывать поперечные связи между молекулами целлюлозы. Было высказано предположение, что в клеточной стенке имеется рН-зависимый фермент, разрушающий такие связи. Этот фермент не действует при pH 6,0—7,0, но становится высокоактивным при pH около 5,0. Когда под влиянием ауксина, присутствующего внутри клетки, ионы Н+ накачиваются в клеточную стенку, фермент активируется и разрушает поперечные овязи целлюлозные цепи освобождаются и получают возможность скользить одна относительно другой. Такое скольжение осуществляется под действием тургорного давления клеточного содержимого, что вызывает растяжение стенки, и увеличение размеров клетки. Мы еще не знаем природу этого гипотетического фермента, о существовании которого свидетельствует то, что некоторые химические соединения, препятствующие обычно действию ферментов, способны ингибировать индуцированное кислотой растяжение стенок изолированных клеток. [c.281]

Химическая кинетика. Она изучает скорости химических реакций и их зависимости от температуры, давления, концентрации, среды, перемешивания и т. д., а также вопросы катализа гомогенных и гетерогенных химических реакций и способы, позволяющие регулировать и направлять течение различных химических процессов и выход продуктов реакции. В этом разделе физической химии рассматривается также механизм действия биологических катализаторов— ферментов. [c.6]

Все ферменты представляют собой белковые комплексы. Они обладают свойствами гидрофильных коллоидов, с высокой поверхностной энергией, поэтому они чувствительны к действию различных факторов внешней среды. Активность ферментов снижается при резких изменениях температуры и pH среды, повышении осмотического давления, избыточной концентрации субстрата, накапливании продуктов обмена, действии бактерицидных лучей, повышении концентрации самих ферментов и т. д. Наибольшую активность оии проявляют при 25—35° С. Большинство ферментов разрушается при 55—60° С. [c.257]

Это тем более удивительно, что мир неживых систем и царство жизни связаны с постоянным обменом и один и тот же атом имеет шансы много раз стать составной частью и организма, и минерала, и земной атмосферы (В. И. Вернадский). Несомненно, однако, что устойчивость динамических организаций увеличивалась по мере их усложнения. Способность выдерживать физические и химические атаки внешней среды (например, повышение давления, колебания температуры, кислотности среды и т. п.) у живых существ выражена более отчетливо, чем у относительно просто построенных систем неживой природы. Такие процессы, как растворение, выветривание, эрозия, существенно изменяющие неживые системы, не оказывают разрушительного действия на живую материю во всем разнообразии ее форм. Химический состав и важнейшие последовательности реакций в живых системах мало изменялись на всем протяжении колоссального пути биологической эволюции. Это значит, что химическая эволюция в одних определенных условиях может завершиться примитивной стадией кристаллизации, а в других дать начало синтезу усложняющихся организаций, в которых механизмы, обеспечивающие устойчивость, строятся из одних и тех же химических фрагментов (белков, ферментов, липидов и др.), но выполняют все более тонкие и специфические функции. [c.7]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Прежде чем выдвигать с какой-либо определенностью химический механизм действия карбогидраз, необходимо выяснить два обстоятельства во-первых, какая именно связь в молекуле субстрата расщепляется под действием фермента и, во-вторых, сопровождается ли расщепление сохранением илн инверсией конфигурации превращаемой связи. Ясно, что только этих сведений недостаточно для выявления полной картины действия фермента на уровне перестройки электронных структур в ходе катализа для этого обычно необходимы исследования скоростей реакций в тяжелой воде, изучение влияния индукционных, стерических и гидрофобных факторов на эффективность реакций, pH, температуры, ионной силы, диэлектрической проницаемости, давления и т. д. и, наконец, создание по возможности адекватных неферментативных моделей аналогичных процессов. [c.169]

Последний и оказывает лечебное действие, расслабляя гладкие мышцы сосудов, снижая кровяное давление и снимая ишемические боли сердца. За последние 10 лет сложилось представление, что N0 является эндогенной молекулой с функциями сигнала межклеточного взаимодействия. Эта сигнальная молекула образуется в организме эндогенно из аргинина под действием фермента NO- интeтaзы [c.30]

ДУБЛЁ1ШЕ КОЖИ И МЕХА, обработка их дубильными (дубящими) в-вами с фиксацией структуры дермы путем придания ей пластичности, прочности, износоустойчивости и т. д. В результате между молекулами коллагена дермы (в произ-ве кожи) или кератина волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубильного в-ва образуются хим. связи. Благодаря этому повышается т-ра сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание ее в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость и повышается упругость волоса Дубление (Д) проводят в барабанах, вращающихся с частотой 4-8 мин , при 20-33 С и атм давлении в зависимости от вида сырья продолжительность процесса 6-48 ч Используют как неорг, так и орг. дубильные в-ва Во мн. случаях применяют комбиниров. методы Д, т. е. одновременно или последовательно вводят в процесс неск различных по природе дубителей это позволяет сократить длительность Д, рационально использовать дубящие св-ва отдельных в-в [c.121]

Ангиотензин II сильно повьциает артериальное давление, стимулирует образование альдостерона в коре надпочечников и сильно влияет на гладкие мышцы матки и желудочно-кигиечного тракта, причем это влияние не имеет физиологического значения. Инактивация гормона происходит в крови под действием фермента ангиотензиназы. [c.278]

Третье направление медицинской энзимологии—энзимотерапия, т.е. использование ферментов и модуляторов (активаторов и ингибиторов) действия ферментов в качестве лекарственных средств, имеет пока небольшую историю. До сих пор работы в этом направлении почти не выходят за рамки эксперимента. Исключение составляют некоторые протеиназы пепсин, трипсин, химотрипсин и их смеси (абомин, химопсин), которые применяют для лечения ряда болезней пищеварительного тракта. Помимо протеиназ, ряд других ферментов, в частности РНКаза, ДНКаза, гиалуронидаза, коллагеназы, эластазы, отдельно или в смеси с протеина-зами используются при ожогах, для обработки ран, воспалительных очагов, устранения отеков, гематом, келоидных рубцов, кавернозных процессов при туберкулезе легких и др. Ферменты применяются также для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, растворения сгустков крови. В нашей стране разработан первый в мире препарат иммобилизованной стрептокина-зы, рекомендованный для лечения инфаркта миокарда. Калликреины—ферменты кининовой системы используются для снижения кровяного давления. [c.167]

Бутилнитрит Бутиловый эфир азотистой кислоты СНзСНгСНгСНгОШ (желтоватая жидкость) Токсическое действие. Блокирует действие фермента метгемоглобинре-дуктазы и тем самым вызывает метгемоглобинемию. Вызывает расширение сосудов и резкое падение артериального давления. При длительном воздействии вызывает возбуждение ЦНС. Острое отравление. При вдыхании паров отмечается покраснение кожи лица, головокружение, повышение уровня метгемоглобина (MtHb) до 18%. Смертельная доза для человека при приеме через рот составляет около 10 мг/кг. Хроническое отравление. Работающие с веществом жалуются на пульсацию в висках, частые головные боли, снижение аппетита. Очень часто наблюдаются головокружение, тошнота, рвота, боли в области сердца, одышка, потливость, снижение памяти. В ряде случаев отмечаются покраснение кожи лица и шеи, снижение кровяного давления и остроты обоняния, нарушение сухожильных и кожных рефлексов [c.711]

Мол.елирование природных катализаторов, приближающее нас к разгадке действия ферментов, приобретает сейчас важнейшее значение, так как решение этой проблемы дало бы в руки хи ,и Ков ЕЬ сокоактнБЦые и избирательные катализаторы, работающие при обычных телшературах и давлениях. [c.82]

В настоящее время выделено и изучено несколько сотен ферментов. Каждый фермент ускоряет, как правило, один единственный тип химической реакции, независимо от того, какие конкретно вещества взаимодействуют. Особым отличительным свойством фермента является строгая специфичность действия. Ферменты обладают исключительно высокой каталитической активностью, проявляемой в мягких условиях — при нормальных температуре и давлении. Процесс ферментативного катализа благодаря уникальной структуре каждого фермента предстает как серия элементарных превращений вещества, строжайшим образом организованных в пространстве и времени. Механизм биокатализа отличают кооперативность и жесткая запрограммированность этапов действия. [c.333]

Развивая свои исследования, С. Е. Бресслер недавно осуществил вне организма ферментативный синтез (ресинтез) белковых веществ, исходя из смеси продуктов их гидролиза. Учитывая, что синтез белков в организме протекает при потреблении значительной энергии, поступающей в результате сопряженных биохимических экзотермических процессов, С. Е. Бресслер решил ввиду термической неустойчивости белков ввести эту потребную для синтеза энергию путем проведения опытов при обыкновенной температуре, но при высоком давлении порядка 5000—10 000 атмосфер. Действительно, при обработке в таких условиях гидролизата белков, содержащего низкомолекулярные осколки, а также небольшую примесь соответствующего фермента и буферных веществ, обеспечивающих оптимальные для действия фермента условия. С, Е. Бресслер получил вещества, по физическим, химическим и, что особенно вджно, по биологическим свойствам подобные исходным негидролизованным белкам. [c.393]

В клетках, где давление кислорода относительно низкое, ок-снгемоглобин распадается, и освободившийся кислород диффундирует в те области, где он нужен для биологического окисления (4). Одним из продуктов окисления является двуокись углерода. Ее давление в клетках относительно велико, и она диффундирует в плазму (5), а отсюда к эритроцитам (6), где под действием фермента карбоангидразы быстро превращается в угольную кислоту (7). Поскольку Н СО, хотя и слабая, но все же кислота, при ее диссоциации (8) образуется ион водорода (а также бикарбонат-ион). Ион водорода способствует быстрейшей диссоциации оксигемоглобина происходит так называемый изоводородный сдвиг (9). Этот сдвиг фактически способствует ионизации угольной кислоты (8). Бикарбокат-ион переходит в плазму. Для сохранения электронейтральности на каждый бикарбонат-ион, выходящий в плазму, в эритроциты входит один хлорид-ион (10), это так называемый хлоридный сдвиг. Большая часть двуокиси углерода переносится к легким в виде бикарбонат-ионов. Когда эритроциты возвращаются с венозной кровью к легким, где давление двуокиси углерода относительно низкое, двуокись углерода переходит в выдыхаемый воздух (И) — (15), и цикл начинается снова. [c.448]

Однако после каждого повторного ресинтеза наблюдается небольпюе увеличение вязкости по сравнению с предыдущим опытом. Это, возможно, обусловлено действием давления на ферменты. [c.45]

Недавно была сделана попытка [110] получения мочевины из карбоната аммония под давлением по реакции (КН4)2С0з = = 0(NH2)2 + 2Н,0. Опыты проводились при 90° и давлениях до 10 000 кг/см . Максимальный выход мочевины (2,48%) был получен при давлении 4770 кг/см . Цель применения высокого давления в этом с.лучае, повидимому, заключалась в том, чтобы стабилизировать при повышенной температуре карбонат аммония, являющийся непрочным соединением. Однако, исходя из термодинамических и кинетических соображений, можно скорее ожидать, что высокое давление будет способствовать обратной реакции синтеза карбоната аммония из мочевины и воды (такая реакция протекает и при атмосферном давлении под действием ферментов). [c.65]

Лэйдлер, посвятивший ряд своих работ исследованию влияния давления на реакции, протекающие с участием ферментов, писал в своей книге Химическая кинетика действия энзимов [87] Измерение скоростей химических реакций в растворе при различных гидростатических давлениях позволяет получить весьма ценную информацию о природе этих реакций. К несчастью, изучение этих эффектов еще находится в начальной стадии, и даже среди небиологических систем лишь немногие были исследованы с этой точки зрения. Однако имеющиеся ограниченные данные предоставили некоторые интересные сведения . В цитируемой книге и в несколько более ранней монографии Джонсона, Эйринга и Полиссара [88] собран и обобщен практически весь имевшийся к тому времени экспериментальный материал по применению давления для изучения действия ферментов. [c.236]

Точка зрения на матричный механизм асимметризующего действия ферментных систем подтверждается рядом исследований (Полинг [682], Баландин [303, 542]), по которым активные центры на поверхности фермента тесно примыкают к молекуле субстрата, образуя активированный комплекс, причем энергия активация реакции снижается и процесс протекает с большей скоростью. Стереоспецифичность действия фермента напоминает действие высокого давления, причем эффективность его будет различна в отношении одного и другого антиподов субстрата. [c.191]

А. В. Благовещенский изучал вопрос о необходимости наличия определенных энергетических процессов в случае синтетического действия ферментов. В последнее время синтез белковоподобных веществ из продуктов-их ферментативного расщепления успеш1ю осуществляет наш физик Бреслер, при условии наличия протеолитических ферментов, необходимого значения pH, высокого давления (шесть тысяч ат) и пр. Возникающие при этом вещества походят на полученные в свое время Данилевским и названные В. Завьяловым пластеины (1902). [c.335]

Вурмен [1021 изучал образование летучих компонентов в малине под действием ферментов. Авторы работы [103] таким же методом определили серусодержащие соединения (мети л сульфид) в консервированных томатах. Пары поглощали концентрированной серной кислотой, затем кислоту разбавляли и анализировали паровую фазу над раствором. Таким путем удавалось определять метилсульфид в концентрациях 1,6—7,9 мкг/мл. При 100°С и атмосферном давлении концентрация метилсульфида в томатах составляла от 2 до 6 мкг/мл [104]. [c.105]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Омылсппе ж и р о в — процесс, осуществляемый в промышлен-постп в большом масштабе, — может происходить как ири действии одной воды, так и при действии кислот или щелочей. В первом случае жир расщепляют в автоклаве при температуре около 170 и давлении G—8 ат в качестве катализатора применяется окись цинка пли известь. Гидролиз происходит при значительно более низкой температуре (ниже 40°), если эмульгированный в воде жир расщепляют при помощи энзимов — л и п а з. Ферменты, гидролизующие жиры, находятся в пищеварительном тракте большинства животных и человека. Они выделяются поджелудочной железой и служат для расщепления масел и жиров, вводимых в организм с пищей. Липазы содержатся и в растениях. Так, липаза, находящаяся в большом количестве в семенах клещевины, применяется (по способу, разработанному Кокнштейном) лля технического расщепления жиров на глицерин и жирные кислоты. При этом реакцию проводят в очень слабокислых растворах, так как в таких условиях липаза клещевины наиболее активна. [c.268]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология