Аэробные ферменты

Вообще те виды брожения, которые протекают под влиянием аэробных ферментов, сводятся к реакциям окисления анаэробные же ферменты, как, например, фермент масляной кислоты, вызывают по преимуществу реакции восстановления. [c.469]

При аэробном или анаэробном метаболизме организмы получают энергию в процессе окисления подложки — сахара (глюкозы) или какого-либо другого материала (битума). Это окисление с выделением энергии происходит путем перехода протонов или электронов через ряд стадий, регулируемых ферментами, до появления конечного акцептора электронов. В аэробных процессах конечным акцептором электрона или иона водорода является кислород. В анаэробных процессах таким акцептором является окисленный материал типа нитрата или сульфата. Опыт показал, что аэробный метаболизм эффективнее анаэробного, так как для роста в аэробных процессах требуется меньше материала подложки, чем в анаэробных при одинаковом количественном росте бактерий. Причиной такого явления, известного как эффект Пастера, является большее выделение энергии в процессе аэробного метаболизма. [c.186]

Водород пировиноградной кислоты, постепенно отделяющийся от углерода в аэробных условиях, поступает в дыхательную цепь через ряд окислительных ферментов. [c.262]

Аэробное и анаэробное дыхание тесно связаны, и преобладание того или иного его типа зависит главным образом от наличия в среде кислорода. Общим для большинства организмов является аэробный путь распада углеводов. У зерна и клубней картофеля анаэробное дыхание усиливается при повышенных температурах и в конце периода хранения, когда активность окислительных ферментов понижена. Анаэробное дыхание может продолжаться до тех пор, пока вредные метаболиты не подавят жизнедеятельность организма. [c.43]

Витамин Вз или рибофлавин широко распространен в природе в растительном и животном мире. В виде высокомолекулярного соединения с фосфорной кислотой и протеинами он находится в различных органах и тканях почти во всех аэробных клетках. В свободном виде он найден в молоке (лактофлавин), моче и в пигментном слое сетчатки глаз в связанном виде встречается во многих растительных продуктах. Значение витамина Вз Для животного организма заключается в том, что он в составе флавиновых ферментов [c.674]

Бесклеточные препараты нитрогеназы были выделены из целого ряда организмов. Всем этим ферментам свойственна быстрая инактивация в присутствии кислорода, что на первых порах сильно сдерживало развитие исследований. По-видимому, фиксация азота происходит в анаэробных участках клеток. Существует даже предположение, что леггемоглобин защищает азотфиксирующие ферменты корневых клубеньков от воздействия кислорода. Возможно, что леггемоглобин осуществляет также доставку Ог путем облегченной диффузии в аэробные митохондрии бактероидов при устойчиво низком давлении кислорода [8] [c.83]

Глубинный способ предусматривает выращивание микроорганизмов на жидких средах. Этот способ применяют преимущественно при использовании в качестве продуцентов ферментов бактерий и других микроорганизмов, способных интенсивно развиваться в условиях недостаточного контакта клеток с кислородом. Он может быть применен и для культивирования аэробных микроорганизмов, какими являются плесневые грибы и некоторые бактерии, но для этого необходимо интенсивно аэрировать среду. [c.89]

На поверхности внешней мембраны происходят окислительные реакции трикарбоновых кислот или цикла Кребса и окисление жирных кислот. Следовательно, именно здесь протекает большинство реакций, которые дают энергию и исходные вещества для клеточного роста и синтеза органических веществ. Электроны, которые образуются в ходе окислительных реакций на поверхности внешней мембраны, с помощью НАД переносятся на поверхность внутренней мембраны. Получив электрон, НАД+ переходит в восстановленную форму НАД-На, которая, отдавая электроны мембранным частицам, снова окисляется. Эту реакцию катализирует фермент оксидаза. Далее электрон передается кислороду, который в процессе аэробного окисления является акцептором протонов. В переносе электрона от НАД-Нг к молекулярному кислороду участвуют И различных соединений, которые объединены в четыре комплекса. Комплексы отделены один от другого липидными слоями. Последние этапы переноса электронов катализируют цито-хромы. В результате деятельности [c.19]

В аэробных условиях пируват является исходным веществом для цикла трикарбоновых кислот, где процесс окисления идет до СО2 и воды (рис. 16). Вначале в результате окислительного декарбоксилирования пировиноградная кислота превращается в уксусную. Освободившийся атом водорода связывается соответствующим ферментом дегидрогеназой. Этот атом, как и. все дру- [c.39]

Различают следующие основные оксидоредуктазы аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода. [c.160]

На примере аэробных и анаэробных дегидрогеназ четко видн каталитическая функция витаминов, которые в соединении с белко образуют качественно новую систему — фермент. [c.106]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Между ними существует переходная группа, которая получила название микроаэрофильных организмов. Для их жизнедеятельности требуются малые концентрации кислорода в среде. Анаэробные микроорганизмы подразделяются на а) факультативные (условные) анаэробы, которые могут развиваться как в присутствии, так и в отсутствии молекулярного кислорода и б) облигатные (безусловные, строгие) анаэробы, развивающиеся только в отсутствии молекулярного кислорода, который для них является ядом. Указанное деление микроорганизмов носит, конечно, условный характер. В зависимости от потребности в кислороде у микробов может быть два типа дыхания аэробное, или настоящее дыхание, и анаэробное дыхание, или брожение. Тип дыхания зависит также от наличия тех или иных дыхательных ферментов в микробной клетке. Остановимся более подробно на этих типах дыхания. [c.528]

Микроорганизмы, имеющие факультативно-анаэробное дыхание, в своих клетках содержат, кроме дегидраз, еще оксидазы и ферменты, активирующие кислород, т. е. ферменты, свойственные и аэробным микробам. Дрожжи относятся к группе факультативно-анаэробных микроорганизмов, т. е. им свойственно и анаэробное и аэробное дыхание, но последнее выражено слабее. При анаэробном дыхании дрожжи расходуют на дыхание значительно больше энергетического материала (сахара), чем при аэробном дыхании. [c.529]

Аэробная ферментация позволяет синтезировать большие молекулы и применяется при производстве антибиотиков, органических кислот, ферментов и витаминов. В энциклопедии [К1гк-0(Ьтег,1985] высказывается точка зрения, что применение методов генетической инженерии может привести к перевороту в ферментативной технологии в ближайшие десять лет. [c.451]

Дисахариды, из которых спиртовые дрожжи усваивают мальтозу и сахарозу, предварительно подвергаются гидролизу соответствующими ферментами дрожжей до моносахаридов. При переходе дрожжей от анаэробных условий к аэробным ослабляется их способность сбраживать глюкозу и мальтозу, а сахаразная активность повышается в 2,5 раза. Дрожжи потребляют мальтозу только при отсутствии в среде фруктозы и глюкозы. Мальтоза сбраживается почти полностью в стационарную фазу роста дрожжей. [c.200]

Восстановленный глютатион и цистеин ускоряют спиртовое брожение вследствие восстановления 5Н-группы тиоловых ферментов, принимающих участие в аэробном и анаэробном окислении сахаров. Однако применение этих дорогостоящих веществ экономически нецелесообразно в качестве их заменителя может быть использован дрожжевой автолнзат. [c.204]

Количественно Г. определяют спектрофотометрич., поля-риметрич. и хроматографич. методами. При газохроматографич. определении Г. предварительно переводят в более летучие соед., напр, в ацетаты сорбита илм нитрил глюконовой К-1Ы. Наиб, специфич. метод определения D-Г.-ферментативный, для проведения к-рого используют фермент глюкозооксидазу, катализирующую в аэробных условиях окисление p-D-Г. с образованием б-г люк оно лактона и HjOj. Выделившиеся продукты количественно определяют разл. методами. [c.590]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Биометаногенез — сложный микробиологический процесс, в котором органическое вещество разлагается до диоксида углерода и метана в аэробных условиях. Микробиологическому анаэробному разложению поддаются практически все соединения природного происхождения, а также значительная часть ксенобиотиков органической природы. В анаэробном процессе биометаногенеза выделяют три последовательные стадии, в которых участвуют свыше 190 различных микроорганизмов. На первой стадии под влиянием экстрацеллюлярных ферментов ферментативному гидролизу подвергаются сложные многоуглеродные соединения — белки, липиды и полисахариды. Вместе с гидролитическими бактериями функционируют и микроорганизмы — бродильщики, которые ферментируют моносахариды, органические кислоты. [c.21]

Цикл трикарбоновых кислот, являясь одним из наиболее важных циклов метаболизма аэробных организмов (бактерий, простейших, грибов, высших растений и человека), представляет собой к тому же типичный каталитический цикл. Во всех других циклах также принимают участие один или несколько первичных субстратов и по меньшей мере один регенерирующийся субсграт. Таким образом, с каталитическим циклом всегда ассоциирован метаболический путь, обеспечивающий синтез регенерирующегося субстрата. Хотя, как правило, и не требуется, чтобы такой синтез шел быстро, поскольку обычно бывает необходимо восполнить лишь небольшие потери регенерирующегося субстрата в побочных реакциях, однако используемый при этом метаболический путь обеспечивает механизм биосинтеза любых необходимых количеств любого промежуточного продукта, образующегося в ходе цикла. Так, клетки получают из цикла трикарбоновых кислот значительные количества оксалоацетата, а-кетоглутарата и сукци-нил-СоА, используя их для синтеза других клеточных компонентов. Например, аспартат и глутамат образуются непосредственно из оксалоацетата и а-кетоглутарата путем переаминирования [уравнение (8-16)]. Часто говорят, что цикл трикарбоновых кислот работает на биосинтез, однако, строго говоря, когда из цикла выводятся промежуточные продукты, работает неполный цикл. Правильнее сказать, что метаболический путь синтеза регенерирующегося субстрата и еще некоторые из ферментов цикла используются для формирования тех или иных путей биосинтеза. [c.323]

Скорость окислительных стадий цикла определяется скоростью реокисления NADH в цепи переноса электронов. При некоторых условиях ее может лимитировать скорость поступления Ог. Однако в аэробных организмах она обычно определяется концентрацией ADP и (или) Р , доступных для превращения в АТР в процессе окислительного фосфорилирования (гл. 10). Если в ходе катаболизма образуется больше АТР, чем это необходимо для энергетических потребностей клетки, концентрация ADP падает до низкого уровня, выключая, таким образом, процесс фосфорилирования. Одновременно АТР, присутствующий в высоких концентрациях, действуя по принципу обратной связи, ингибирует процессы катаболизма углеводов и жиров. Это ингибирование осуществляется во многих пунктах метаболизма, часть которых показана на рис 9-3. Важным участком, на котором осуществляется такое ингибирование, является пируватдегидрогеназный комплекс (гл 8, разд К2) [19]. Другим таким участком сложит цитратсинтетаза— фермент, катализирующий первую реакцию цикла трикарбоновых кислот [20]. Правда, существуют сомнения относительно того, имеет ли такое ингибирование физиологическое значение [16]. Уровень фосфорилирования аденилатной системы может регулировать работу цикла еще и другим способом, связанным с потребностью в GDP на стадии е цикла (рис. 9-2). В митохондриях GTP в основном используется для превращения АМР в ADP. Следовательно, образование GDP зависит от АМР — соединения, которое образуется в митохондриях при использовании АТР для активации жирных кислот [уравнение (9-1)]. [c.324]

Вывод о том, что субстраты окисляются путем дегидрирования, обычно связывают с именем Виланда. В период с 1912 по 1922 гг. он показал, что процессы внутриклеточного дыхания могут осуществляться и в отсутствие кислорода, но при наличии различных синтетических красителей, например метиленового синего. Последующие эксперименты (гл. 8, разд. 3) привели к выделению растворимых пиридиннуклеотидов и флавопротеидов и к развитию представлений о наличии цепи переноса электронов. Изучая процессы на другом конце дыхательной цепи, Варбург отметил (1908 г.), что все аэробные клетки содержат железо. Более того, оказалось что железосодержащий уголь, полученный сжиганием крови, катализирует неферментативное окисление многих веществ, тогда как не содержащий железа уголь из тростникового сахара такими свойствами не обладает. Было обнаружено, что тканевое дыхание ингибируют такие же низкие концентрации цианида, какие нужны для ингибирования неферментативного каталитического действия солей железа. Исходя из этих наблюдений, Варбург в 1925 г. предположил, что в аэробных клетках имеется железосодержащий дыхательный фермент (Atmungsferment) позднее он был назван цитохромоксидазой. Было показано, что этот фермент ингибируется окисью углерода. [c.362]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Каталаза является ферментом, неизменно присутствующим в аэробных клетках иногда ее количество может достигать 1% от сухого веса бактерий. Этот фермент катализирует распад Н2О2 на воду и кислород. Постулируемый механизм в основных чертах совпадает с механизмом действия пероксидаз. Если в уравнение (10-4) вместо АНг подставить Нг02, а вместо А — Ог, то получим [c.376]

Органические примеси сточных вод при их аэробной биохимической очистке окисляются активным илом и биопленкой. Активный нл разрушает органические соединения в специальных сооружениях — аэротепках — в условиях аэрации сточной жидкости и ила, находящегося под влиянием барботажа во взвешенном состоянии. Биопленка прикреплена к наполнителю биофильтров и постоянно соприкасается с воздухом и подаваемой сточной водой. В процессе очистки микроорганизмы активного ила и биопленки, контактируя с органическими веществами сточных вод, разрушают их при помощи различных ферментов. Из пленки биофильтра, окисляющего бытовые сточные воды, были выделены следующие ферменты протеазы, гидролизующие белки, карбогидразы, гидролизующие углеводы, эстеразы, гидролизующие жиры. Ферменты, участвующие в процессе очистки промышленных сточных вод, еще недостаточно изучены. [c.158]

Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

Ряд культур дрожжей, в том числе Sa haromy es, в условиях недостаточного обеспечения среды кислородом и при наличии углеводов получают энергию путем анаэробного расщепления сахаров (гликолиз) при этом образуется этанол. Как только в среде появляется кислород, клетки дрожжей сразу переключаются на энергетически более выгодный аэробный метаболизм (Пастеровский эффект) и способны метаболизировать не только глюкозу, но и накопившийся в среде этанол. Усваивать этанол дрожжи могут благодаря наличию в их клетках фермента алько-гольдегидрогеназы (рис. 41). [c.106]

Первая (1), анаэробная, стадия характеризуется образованием альдегида, аммиака и восстановленного фермента. Последний в аэробной фазе окисляется молекулярным кислородом. Образовавшаяся перекись водорода далее распадается на воду и кислород. Моноаминоксидаза (МАО), ФАД-содержащий фермент, преимущественно локализуется в митохондриях, играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Некоторые ингибиторы моно-аминоксидазы (иираниазид, гармин, иаргилин) используются ири лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний, шизофрении и др. [c.446]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Рибофлавин широко распространен в природе — в микроорганизмах, в раститепьных и животных клетках, однако животные организмы не способны к самостоятепьному биосинтезу рибофлавина и получают его или с пищей, или в результате деятепьности микрофлоры желудочно-кишечного тракта. В виде соединения с фосфорной кислотой (рибофлавин-5 -фосфат, ФМН), или соединения ФМН с АМФ (флавинадениндинуклеотид, ФАД), или 8 а-производных ФАД, ковалентно связанных с бетком, которые в свою очередь связываются с апоферментами и обычно с металлами (флавиновые ферменты), рибофлавин находится в различных органах и тканях [3081, почти во всех аэробных клетках. В свободном виде рибофлавин найден в молоке, моче и пигментном слое сетчатки глаз [309, 3101. В сетчатке глаз рыбы рибофлавина содержится до 20 мкг в 1 г свежей ткани [19]. Однако в животных тканях рибофлавин находится преимущественно в виде ФМН, ФАД и 8 а-производных ФАД. В тканях человеческого организма содержится около 85% ФАД, от 10 до 15% ФМН и только несколько процентов рибофлавина. [c.545]

Перекись водорода, образующаяся в аэробных реакциях, если она не используется для других обменных процессов, полностью выводится из окислительно-восстановительного цикла разложением на молекулярный кислород и воду при участии гемопротеидного фермента каталазы [c.567]

Фермент тирозиназа представляет собой полифенолоксидазу (о-дифенол Ог оксидоредуктазу) с ионом Си + в качестве простетической группы. Она, по-видимому, имеет две различные активности — аэробно окисляет тирозин до ДОФА и затем окисляет сам ДОФА. Остальные стадии образования меланинов могут происходить неферментативным путем. [c.269]

Развитие технологии рекомбинантных ДНК было бы невозможно, если бы в распоряжении исследователей не было нужных эндонуклеаз рестрикции (рестриктаз). В настоящее время в продаже имеется более 300 различных рестриктаз. Эти ферменты синтезируются самыми разными микроорганизмами аэробными, анаэробными, фотосинтезирующими, диазотрофными. [c.247]

Процесс брожения (анаэробного дыхания) по теории С. П. Косты-чева находится в тесной взаимосвязи с аэробным дыханием (брожением). Расщепление сахара до СНд—СО—СООН при брожении и дыхании катализируется одними и теми же ферментами с образованаем одних и тех же промежуточных продуктов. СНд—СО—СООН в дальнейшем при анаэробном дыхании подвергается превращениям, происходящим при спиртовом или молочнокислом брожении, т. е. окисляется до СНзСООН или же до СО и НаО. [c.86]

Пероксидаза — Ре ++ НгОг Комплекс I Комплекс I + АНг Комплекс И Комплекс И + АНг Пероксидаза —+ АН Наряду с каталитическим действием, осуществляемым за сч кислорода пероксида, пероксидаза способна функционирова как оксидаза, катализируя окисление субстрата за счет молер лярного кислорода в отсутствие пероксида водорода. Оксидазь действие пероксидазы происходит в аэробных условиях, кофак рами реакции являются ионы и ряд ферментов (рис. 13) [c.132]

Процесс аэробного дыхания является более сложным, так как в нем принимают участие разные ферменты типа дегидраз и окси-даз. Аэробные микроорганизмы также очень разнообразны, поэтому и типов аэробного дыхания много, причем отличаются они друг от друга ферментами, участвующими в окислении субстрата. У микроорганизмов, имеющих окислительные ферменты — пе-роксидазу и каталазу, механизм аэробного дыхания сравнительно прост водород, катализуемый дегидразой, передается кислороду, при этом образуется перекись водорода, которая далее при помощи фермента пероксидазы направляется на окисление специфического субстрата или расщепляется каталазой до молекулярного кислорода и воды, освобождая тем клетку от накопления этого ядовитого вещества. Согласно теории Варбурга решающим условием окисления является активирование кислорода при помощи железа, входящего в состав дыхательного фермента. В протоплазме аэробных микроорганизмов есть и другие группы ферментов — переносчиков кислорода, например, окислительный желтый дыхательный фермент , который легко восстанавливается, присоединяя активированный водород субстрата при помощи дегидраз, а затем вновь окисляется, отдавая водород молекулярному кислороду. При этом образуется перекись водорода. Русский ученый В. И. Палладии впервые поднял вопрос [c.529]

Некоторые микроорганизмы выделяют часть энергии во внешнюю среду в виде света. Они принадлежат к группе аэробных бактерий. Свечение у них всегда связано с присутствием свободного кислорода, который интенсивно окисляет особые фотогенные вещества, находящиеся в теле бактерий. Возможно, в свечении бактерий участвуют и особые ферменты. Чаще всего светящиеся микробы встречаются в морской воде. Очевидно, для их жизнедеятельности необходимы соли, в частности Na l. Цвет и интенсивность свечения могут быть различны в зависимости от количества кислорода. Чем его больше, тем ярче свечение. [c.532]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология