Глициния аминокислот

Сколько различных трипептидов может образоваться из аминокислот глицина, ва-лина и аланина [c.467]

Изобразите структурные формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот 1) глицина и лейцина, 2) аланина и валина, 3) аланина и аланина. [c.101]

Напишите формулу 2,5-дикетопиперазина и реакции образования его или его производных при нагревании следующих а-аминокислот жирного ряда а) глицина б ) а-аминомасляной кислоты в) аланина. Назовите образующиеся соединения. [c.114]

Напишите уравнения реакций ацетилирования при действии уксусного ангидрида на аминокислоты а ) глицин б) аланин в) глутаминовую кислоту. Назовите образующиеся соединения. [c.80]

В чем заключается амфотерность аминокислот Напишите формулы аминокислот в виде биполярных ионов а) глицина б ) аланина в) а-аминоизомасляной кислоты. Для каждого соединения представьте его превращение в катион при избытке водородных ионов (в кислой среде) и в анион при избытке гидроксильных ионов (в щелочной среде). [c.79]

Соединения, содержащие в молекуле одновременно карбоксильную и амино-группы, называются аминокислотами. Простейшей аминокислотой является аминоуксусная кислота (глицин) Н К—СНа—СООН. [c.221]

Глицин — аминокислота, которая в основном существует в виде цвиттер-иона, в водной среде проявляя те же амфипротные свойства, что и гидрокарбонат-ион. Она может либо отдавать протон воде [c.122]

Аминокислоты и белки. Большое биологическое значение имеют аминокислоты — соединения со смешанными фунК циями, в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы — N11 и одновременно, как в кислотах,— карбоксильные группы —СООН. В качестве примера можно привести простейшие аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту, или аланин. Строение других природных аминокислот этого типа можно выра-зить приведенной ниже общей формулой (где R — углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы) [c.497]

Какие свойства проявляют эфиры аминокислот нейтральные, кислотные или основные Напишите уравнения реакций, характеризующие эти свойства этилового эфира глицина. [c.100]

Аланин — единственная, кроме глицина, аминокислота, для которой была сделана попытка получить полный материальный баланс. Протекающие реакции аналогичны реакциям, идущим с глицином [уравнения (7)—>(10) и (4)]. Обнаруженные продукты включают пировиноградную кислоту, пропионовую кислоту, ацетальдегид и этиламин [553, 554]. Количественные данные приводятся в табл. 57. Не удалось обнаружить инверсию /-аланина [c.245]

В продуктах гидролиза концентратов, выделенных из нефти Западно-Сургутского месторождения (Западная Сибирь), преобладают глицин и глутаминовая кислота, а в наименьших количествах содержится треонин. Количественное распределение связанных аминокислот в этой нефти и в отдельных ее фракциях приведено и табл. 4.10. [c.134]

Соли аминокислот, имеющих тривиальные наименования, лучше называть так натриевая соль глицина, но применяется и название типа глицинат натрия, что не выглядит большой ошибкой с точки зрения современной неорганической номенклатуры. [c.136]

В качестве примера применения формулы (15.25) вычислим, какой pH будет иметь раствор глицина. Аминокислота глицина характеризуется двумя ступенями ионизации [c.248]

В табл. 6.7 приведены значения ДС для основных аминокислот (принимая в качестве среды переноса этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида. [c.348]

Наиболее типичны три аминокислоты глицин, аланин и серии. [c.451]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Белки подразделяют на дре большие группы простые и сложные. Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами. В среднем в их состав входят 50 % С, 7 % Н, 23 % О, 16 % N и 3 % 8. Все природные аминокислоты оптически активны (кроме глицина) и принадлежат, за редким исключением, к Ь-ряду. [c.272]

Аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород, входящий в состав радикала (остатка углеводорода), замещен аминогруппой —N 5. Простейшей аминокислотой является гликоль, или глицин, с эмпирической формулой [c.337]

Аминокислоты содержат аминогруппу —NH2, присоединенную к атому углерода, который связан также с карбоксильной группой кислоты —СООН. Простейшая аминокислота, глицин, может существовать в воде в одной из [c.108]

Анион аминокислоты глицина [c.406]

Единственное исключение составляет глицин, для которого К = Н. В этой аминокислоте к а-углеродному атому присоединены два атома Н. [c.445]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Пример. Глицин в смеси аминокислот определяли методом изотопного разбавления. В анализируемый раствор аминокислот ввели 0,1000 г глицина, содержащего радиоактивный изотоп углерода С. Затем из этого раствора выделили определенное количество глицина и на радиометрической установке измерили его активность, получив -4х = 800 имп/мин на 1 г вещества. [c.183]

Решение. Так как активность глицина с меченым " С составляет 19 000 имп/мин на 1,00 г, то 0,100 г этого препарата имеет активность 0,1 19 000= 1900 имп/мин. Такую же активность должно иметь и все количество глицина (О.ЮО-Ьл ) г, находящееся в растворе, если X — количество глицина в смеси аминокислот до прибавления радиоактивного изотопа. [c.183]

В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

Первичная структура пептидных цепей инсу.тина (каждая аминокислота обоэначеиа первыми гремя буквами ее названия, например Г.тн - глицин, Ала - аланин. Вал -валин и г, ЛJ. [c.212]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом <3-25 происходит вследствие различия их молекулярных масс.. Гемоглобин представляет из себя белок, окрашенный в красно-коричневый цвет, с молекулярной массой около 63 500, а глицин— аминокислоту МНгСНгСООН с молекулярной массой 75. Вначале во внешнем объеме вымывается из колонки гемоглобин, а затем глицин. [c.243]

Изобразите в виде внутренних солей формулы аминокислот 1) аминоуксусной (глицина), 2) а-амино-нропионовой (аланина), 3) аминоянтарной (аспарагиновой), 4) а-аминоглутаровой (глутаминовой). Разберите механизм образования внутренней соли. [c.100]

UN —окончание для названий по Женевской и другим номенклатурам соединений ацетиленового ряда с тройной связью, например этин НС СН и т. д. Это же окончание по Женевской номенклатуре применяют для названий жиров (глицеридов), например трибутирин (триглицерид масляной кислоты), а также для аминокислот, протеинов и гликозидов (серин, глицин, альбумин, амнгдалин и т. д.). [c.278]

Этилировапие аминокислот [386] в водном растворе щелочи при слабом нагревании реакционной смеси дало отрицательные результаты, и только глицин удалось превратить в гомолог бетаина. [c.79]

Синтез из а-галоидзамещенных кислот. При обработке а-хлор-или а-бромкарбоновых кислот аммиаком, взятым в большом избытке, получаются а-аминокислоты. Этим способом Перкин получил глицин. По Габриэлю, вместо аммиака можно использовать фталимид калия, причем образуются Ы-фталоиламинокислоты. Отщепление остатка фталевой кислоты может быть достигнуто гидролизом концентрированной кислотой или обработкой гидразином или фенилгидразином [c.360]

Учитывая эти соображения, можно разобраться в поведении аминокислот нри диссоциации. Например, замещение а-протона в глицине на метильную группу должно лишь незначительно повлиять на рКа карбоксильной группы. Это действительно выполняется для аланина (табл. 2.1), а также для других аминокислот с нейтральными боковыми группами. Однако в р-аланине, в котором аминогруппа отделена от карбоксильной уже двумя углеродными атомами, эти две функциональные группы оказывают друг на друга меньшее влияние и значение рКа попадает в интервал между значегшями рКа глицина и рКа уксусной кислоты. рКа карбоксигруппы нейромедиатора ГАМК, в котором амино- и карбокснгрупны отделены тремя углеродными атомами, близко по значению таковой в уксусной кислоте. [c.40]

Аминокислоты имеют тривиальные названия (иапример, аммно-уксусная кислота называется иначе гликоколом пли глицином, а аминопропионовая кислота — аланином и т. д.) Названия ам1шо-кислот по систематической номенклатуре складываются из названия соответствующих алифатических кислот, производными которых они являются, с добавлением в качестве приставки слова ами- [c.221]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Со(Н) и Си(П) могут инициирвать гидролиз этиловых эфиров глицина при pH 7—8, 25°С, т. е. в условиях, при которых последние обычно стабильны. Комплексообразование происходит между ионом металла и эфиром аминокислоты с образованием пятичленного хелата. Затем, как результат координации нона металла с аминной или эфирной группами аминокислоты, происходит уже и каталитическая реакция. В любом случае ион металла может увеличивать полярность карбонильной группы, вызывая тем самым атаку ОН-. Скорость гидролиза увеличивается с возрастанием pH, что говорит об участии в механизме гидроксил-иона. С термодинамической точки зрения гидролиз, по-видимому, происходит из-за того, что образующийся карбоксильный анион дает [c.352]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология