Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цистин продукты окисления

    ПРОДУКТЫ ОКИСЛЕНИЯ ЦИСТЕИНА И ЦИСТИНА [c.309]

    Продукты окисления серы, входящей в состав цистеина, цистина и метионина [c.387]

    Перекись водорода. Результаты детального исследования реакции перекиси водорода с шерстью были опубликованы Смитом и Гаррисом [264], которые установили, что весь цистин шерсти может быть окислен этим реагентом. Недостатком этой реакции является то, что она приводит к образованию ряда продуктов окисления, в том числе серной кислоты, О О [c.403]


    Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

    Известные методики фазового анализа для руд, содержащих самородную медь, основанные на последовательном извлечении сначала окисленных соединений меди серной кислотой и затем металлической меди методом амальгамации или извлечении сначала металлической меди раствором нитрата серебра и определении затем остальных соединений по обычной методике, в присутствии металлического железа применить нельзя. Методика фазового анализа продуктов с одной или несколькими металлическими фазами должна предусматривать извлечение любых фаз в условиях, препятствующих окислению металлов и переходу их в раствор, что достигается применением ингибиторов. В качестве ингибиторов окисления металлической меди рекомендовано несколько органических соединений, и в частности ЧМ [19]. Но значительно удобней оказалась фенилуксусная кислота, которая хорошо защищает металлическую медь от окисления в растворе серной кислоты и в присутствии которой можно выделять медь тиосульфатом для последующего ее определения, чего нельзя было делать в присутствии ЧМ . Хорошими ингибирующими действиями обладает также и цистин, однако в его присутствии снижается растворимость в серной кислоте куприта, поэтому в присутствии этого минерала применять цистин нельзя. Фенилуксусная кислота не влияет [c.58]

    В 1899 г. Мёрнер [28] получил цистин из гидролизатов рога. Цистин в значительных количествах входит в состав кератинов и присутствует также во многих других белках. Существуют убедительные доказательства наличия цистеина в составе белков, но в кислотных гидролизатах белков обычно находят только цистин — продукт окисления цистеина. При наличии в белке большого количества триптофана возможно образование ци- [c.22]


    Полипептидные цепи связаны в молекуле белка с помощью различного рода поперечных связей. Из них наиболее важной является связь, включающая аминокислоту цистин — продукт окисления цистеина. Эта аминокислота занимает в структуре белка особое положение. Как будет показано ниже (гл. V), боковые радикалы цистеина могут быть соединены путем окисления с образованием цистина, при этом возникающий цистиновый мостик может сшивать как две разные полипептидные цепи, так и различные участки одной цепи. Наличие таких сшивок делает невозможным разъединение цепей и последующее изучение чередования аминокислот в них. Поэтому необходимо разрушить дисульфидные мостики и разделить освобождающиеся цепи. Лучше всего это можно сделать с помощью сильного окислителя—надмуравьиной (пермуравьиной) кислоты, которая не разрывает пептидную связь и мало повреждает аминокислоты. При этом цистиновый мостик окисляется до двух молекул цистеино-вой кислоты, и на полипептидных цепях появляются сильно кислые группы 50зН  [c.79]

    Главный, наиболее распространенный тип химических мостиков , соединяющих полипентидные цепи в пределах макромолекулы белка — это дисульфидные мостики, образуемые цисти-ном. Цистин — продукт окисления двух молекул цистеина  [c.16]

    Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

    Так, деградация цистеина происходит через посредство промежуточного радикала тиила, признаки которого обнаружены с помощью электронного парамагнитного резонанса [94]. Далее образуются разные продукты — цистин, различные окислы цистеина и аланина и сероводород. Возникновение дисульфидных мостиков и продуктов окисления можно было наблюдать У пептидов, таких, как глютатион [29] (рис. 7.7). [c.301]

    По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

    Фракция III разгонялась вторично до 100° при 7 мм, собирают 1 г вещества, а остаток вместе с IV фракцией 2 раза разгоняют, собирая фракцию 135—140° при 4 мм. Выход 4 г (25.3% теоретического). Продукт реакции—дилактон тетраокси-этил-М,К -цистина (IV) перегоняется при 135—140° при 4 мм и представляет собой густое, очень гигроскопичное масло, обладающее щелочными свойствами на конго. Полученный препарат хорошо растворим в воде, спиртах, уксусной кислоте, не растворим в эфире и других органических растворителях. Дает положительную дисульфидную и отрицательную нингидринную реакции. Вещество не способно растворять карбонат бария, при нагревании с разбавленной азотной кислотой дает после упаривания твердый продукт окисления. Продукт реакции следует назвать дилактоном тетраоксиэтилцистина. Он очень трудно гидролизуется кислотами. [c.460]

    В числе продуктов не были найдеггы цистеин, цистин, метионин, гомоцистеин и гомоцистсиновая кислота, однако, судя по наличию цистеиновой кислоты — продукта окисления цистеина, — этот последний все же образовывался в системе. Поскольку облучение проводилось без доступа воздуха, окисление могло произойти позднее, вероятно в процессе хроматографирования. [c.162]

    Выше указано (стр. 132), что превращение цистина или цистеипа в таурин можно осуществить путем окисления и декарбоксйлиро-вания [154, 155а,б]. Образующаяся в качестве промежуточного, продукта цистеиновая кислота (а-амино-Р-сульфопропионовая кислота) может быть получена различными путями. Цистин окисляется кислородом в присутствии соляной, но не серной кислоты [388]. Медные соли ускоряют реакцию [389]. Перекись водорода является удовлетворительным окислителем, особенно в присутствии ванадиевой, вольфрамовой или молибденовой кислот [390] или сернокислой соли двухвалентного железа [391]. Окисление иодом в кислом растворе протекает практически количественно. [392]  [c.169]

    Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]


    Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

    Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

    Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

    При хроматографировании на бумаге цистеин окисляется в цистин, декарбоксили-руется и затем претерпевает ряд более сложных превращений. Разделительная ТСХ была применена для деления цистеина и продуктов его окисления на силикагеле, закрепленном гипсом [12]. Элюэнтами служили смеси бутанол — уксусная кислота — вода (12 3 5 по объему) бутанол — пиридин — вода (1 1 1 по объему) фенол — вода (4 1- вес объем). [c.77]

    Известно, что элементарная сера служит для синтеза цистина, причем она приобретает активность только при взаимодействии с органическими вепдествами, находящимися в тканях животных. При взаимодействии серМ с тканями процесс идет через стадию образования сульфидов и пен-та щйоновой кислоты. При окислении сераорганических соединений промежуточным продуктом являются сероводород, из которого также возможен синтез цистина энзимным путем [7, 22, 23]. Описано в литературе также превращение в коже элементарной серы в сульфиды и окисление сульфидной серы в сульфатй [24]. [c.70]

    Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

    Цистин обычно выделяют из продуктов гидролиза белков цистеин получают восстановлением цистина. Цистеин можно синтези->овать также из серина действием на него пятисернистого фосфора. 1ри окислении бромной водой сульфгидрильная группа цистеина окисляется в сульфогруппу и образуется циствиновая кислота HO3S—СНг— H(NH2)—СООН. При нагревании с водой в запаянных трубках она отщепляет СО2 и превращается в таурин. [c.682]

    Молекулярный вес цистеина равен 121 цистин является, следовательно, продуктом димеризации, которая протекает с потерей молекулы водорода путем образования днсульфидно.г-о мостика, соединяющего две симметричные част молекулы. Этот мостик может образоваться в результате окисления. [c.403]

    Синтез пептидов, содержащих остаток цистеина с незащищенной меркаптогруппой, проводили очень редко [937], поскольку отделить нужный продукт реакции от продуктов его окисления весьма трудно. Единственный способ очистки состоит в выделении цистеинсодержащего пептида в виде меркаптидов тяжелых металлов. N-Защищенные производные цистеина можно получить восстановлением соответствующих N, N -бмс-за-щищенных цистинов. Так, Дадич и сотр. [558] проводили восстановление тозильного производного, а Фойе и Вердерам [753] — карбобензоксипроизводного цинковой пылью и 2 н. серной кислотой в метаноле при 65°. Формильное производное восстанавливается цинковой пылью в 0,5 н. соляной кислоте при 0°. [c.303]

    Цистеиновая кислота не найдена в составе биологически активных полипептидов. Тем не менее пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, играют большую роль при установлении строения биологически активных полипептидов и белков, содержащих остатки цистина [516]. Типичными примерами могут являться соединения, выделенные Консдеиом и Гордоном [515] из продуктов частичного кислотного гидролиза шерсти. В ряде случаев была доказана идентичность выделенных соединений с синтетическими образцами. Пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, можно получить окислением цистинсодержащих пептидов бромом [2507]. Согласно другому методу, сначала синтезируют М-карбобензоксипептиды с остатком 5-бензилцистеина, защитные группы удаляют обработкой натрием в жидком аммиаке и затем окисляют меркаптогруппу или водным рас  [c.310]

    В животном организме таурин образуется, вероятно, из. отбросных веществ, содержащих серу, при прохождении их через печень. Окисление и декарбоксилирование цистина, который считают природным источником [154] таурина, осуществлено в лабораторных условиях [155а,б,е]. На то, что таурин является отбросным продуктом, указывают опыты кормления животных,, согласно кото- [c.132]

    Данных по аминокислотной последовательности каждой полипептидной цепи белка еще не достаточно для установления его первичной структуры. Необходимо определить число и местоположение дисульфидных мостиков, связывающих эти цепи в единое целое. Разрешение этой задачи требует очень мягких условий гидролиза, ибо воздействие таких реагентов, как концентрированная соляная кислота приводит к окислению цистина до цистеиновой кислоты и ряда других продуктов. Поэтому белок подвергают энзиматическому гидролизу в возможно более мягких условиях и в присутствии тиоловых ингибиторов (например, Ы-этилмалеинимида). Часто для этой цели используют пепсин и химотрипсин, и расщепление ведут при pH 1,9 и 8,0 соответственно. Полученную смесь пептидов подвергают разделению с помощью одного или нескольких перечисленных выше приемов, п фрагменты, содержащие дисульфидную связь, выделяют в чи- [c.86]

    Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]


Смотреть страницы где упоминается термин Цистин продукты окисления: [c.170]    [c.351]    [c.245]    [c.251]    [c.170]    [c.38]    [c.432]    [c.90]    [c.91]    [c.171]    [c.637]    [c.344]    [c.446]    [c.306]   
Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.309 , c.311 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Продукты окисления

Цистин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте