Рибосомы

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Рис. 2.1. Образование пептидной снязи в биологической системе. Весь процесс происходит на рибосоме, в двух связывающих центрах Р (пептидил) и А (анн-ноацил). Реакция катализируется пептидилтрапсферазныы центром. Именно информация, переносимая мРНК (которая в свою очередь определяется генетическим материалом ДНК), определяет, какая из аминоацил-тРНК будет присоединяться в Р- и А-центрах.

Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Частицы, называемые рибосомами, играют важнейшую роль в синтезе белка. Прежде чем попасть на собственно матричную РНК, аминокислоты соединяются с РНК, которая доставляет их к месту белкового синтеза. Эта транспортная РНК (т-РНК) существует во многих формах, так как число переносимых ею аминокислот (20) велико и каждой аминокислоте соответствует своя т-РНК. [c.391]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

В цитоплазме молекула и-РНК укладывается на поверхность рибосом. Одновременно и независимо в цитоплазме происходит другой процесс, также имеющий важное значение для синтеза белка молекулы т-РНК присоединяют свободные аминокислоты, активируют их и переносят к рибосомам. Каждой из 20 аминокислот, входящих в состав белков, соответствует своя т-РНК, со своей специфической последовательностью чередования нуклеотидов. Нужные для данного белка аминокислоты, доставленные в рибосому молекулами т-РНК, устанавливаются в нужной последовательности при помощи молекулы и-РНК, играющей роль шаблона, после [c.454]

Рибосомы являются центрами синтеза белка, в котором они участвуют в форме агрегатов — полирибосом. Рибосомы состоят на 40-—60% из РНК и на 60—40% из белка. [c.248]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

В основе явления наследственности лежит образование двумя молекулами ДНК комплекса (двойной спирали), если имеется определенное соответствие между порядком расположения мономерных звеньев в обеих полимерных молекулах. Синтез белков происходит на специальных органеллах — рибосомах, в которых в единый комплекс объединено несколько молекул РНК и много разных молекул белков (например, у бактерий 3 молекулы РНК и 53 молекулы белка). [c.54]

Молекула т-РНК связана с рибосомой (входит в большую из двух названных субъединиц рибосомы) и (фиксирует цепь, растущую на рибосоме [c.393]

Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

Я думаю, что ранние рибосомы обходились без белков. Мне нравятся идеи, развиваемые в этой области академиком Спириным. И вообще, мне нравятся фундаментальные исследования. Сейчас мы торопимся поучаствовать во всей этой кутерьме с генетической инженерией, биотехнологией, а проблеме рибосомы не уделяем должного внимания. [c.140]

Коэффициентом седиментации служит Сведберг (С), причем 1 С=10 1 с. Приводим значения коэффициентов седиментации s o, w некоторых биологических частиц (в С) трипсин 3, сывороточный альбумин 4, фибриноген 8, каталаза 10, рибосомы 70—80, вирус полиомиелита 100, вирус гриппа 600. [c.155]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Много внимания вопросам ориентации на опыт живой природы уделяет Н. Н. Семенов. Здесь есть смысл привести хотя бы часть характеристики, которую дает он химическому производству живой природы Природа при зарождении и эволюции новых организмов создала молекулярные машины совершенно исключительной точности, быстроты действия и необычайного совершенства. Вспомним, например, вскрытый недавно химиками и биологами синтез больших белковых молекул со строгим чередованием аминокислот. В клетках имеются субмикроскопические сборные заводики — рибосомы, включающие в себя рибонуклеиновые кислоты как сборочные машины . Каждый сорт коротких молекул транспортных рибонуклеиновых кислот захватывает один определенный вид аминокислот, несет их в рибосому и ставит каждую аминокислоту на свое место согласно информации, содержащейся в молекулах рибонуклеиновых кислот. Тут же к аминокислотам подходят ката-.тизаторы-ферменты и осуществляют сшивку аминокислот в одну молекулу белка со строгим чередованием. Это настоящий квалифицированный завод, строящий молекулы по плану, выработанному природой в процессе эволюции [15, с. 192—193]. [c.173]

Оболочка клетки, эндоплазматическая сеть, тонкими каналами и полостями пронизывающая внутриклеточное пространство, митохондрии, рибосомы и другие замкнутые системы клетки — все это образовано мембранами. Еще не так давно был распространен взгляд, согласно которому мембраны состоят из параллельных слоев молекул белка и молекул жироподобных веществ — липи- [c.386]

Последовательность превращений заключается в том, что сначала отщепляется молекула т-РНК, а затем возникает пептидная связь. Последний процесс катализируется двумя специальными ферментами, причем энергия доставляется молекулой ГТФ . При этом молекула м-РНК скользит по поверхности рибосомы, освобождая участки связывания (кодоны) для молекул т-РНК, несущих следующие аминокислоты. т-РНК отщепляется от карбоксила конца цепи лишь после завершения строительства всей полипептидной цепи. [c.393]

Второй вид РНК предназначен для доставки (транспортировки) аминокислот к рибосоме и называется [c.453]

Toporo зависят жизненно важные свойства системы. Здесь кодирование матричного синтеза обусловлено целым рядом низших кодов кодом, отвечающим соответствию т-РНК, и аминокислоты кодом, соответствующим отношению между т-РНК, рибосомой и м-РНК кодом ферментов, производящих замыкание пептидных связей, и т. д. [c.394]

После того как синтез аминоацил-тРНК завершен, аминокислота больше не участвует в узнавании. Специфичность определяется полинуклеотидной частью молекулы тРНК путем взаимодействия с генетической матрицей (мРНК), а также с другой поверхностью, на которой происходит белковый синтез,— клеточной органеллой, называемой рибосомой. [c.57]

Важную роль В жизнедеятельности играют комплексы белков с нуклеиновыми кислотами — нуклеопро-теиды. Из нуклеопротеидов состоят, в частности, хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за хранение наследственной информации, а также рибосомы — мельчайшие частицы протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул. [c.451]

Синтез белка осуществляется в клетках, состоящих из ядра и окружающей его цитоплазмы. Живую клетку сравнивают иногда с автоматически регулируемым химическим предприятием, вырабатывающим большой ассортимент различных веществ. Как и на промышленном предприятии, в клетке установлен строгий порядок. В ней имеются различные цехи , производящие необходимые полупродукты и продукты из поступающего сырья. Для этого клетка разделена полупроницаемыми перегородками на множество мельчайших отсеков. Каждый из химических процессов в клетке протекает в специально предназначенном для него отсеке и катализируетсяспе-, цифическим ферментом. Так, напрнмер, описанные выше окислительные реакции, в результате которых клетка получает необходимую энергию, происходят в митохондриях (небольших частицах цитоплазмы). Биосинтез белка не является в этом отношении исключением. Подготовительные стадии сложного процесса биосинтеза происходят в разных участках клетки, а завершающая стадия сборки аминокислот на специальной матрице (шаблоне), обеспечивающей нужную их последовательность в белковой молекуле, осуществляется на поверхности мельчайших частиц цитоплазмы — рибосом. Для того чтобы эта завершающая стадия могла осуществиться, на рибосоме должна находиться соответствующая матрица, обеспечивающая сборку нужного белка, а также к рибосоме должны постоянно доставляться необходимые аминокислоты. Каждая из стадий сложного процесса биосинтеза белка катализируется определенным ферментом. [c.452]

В то же время антибиотик хлорамфеникол связы- НО"" Y вается с бактериальными рибосомами, но не с более [c.61]

Гуапозинтрифосфат (GTP)—еще одно высокоэпергетическое соединение, структура которого аналогична структуре АТР, отличие заключается только в том, что вместо аденинового основания в его состав входит гуаниновое. Хотя GTP находит меньшее использование в биологических системах, чем АТР, тем не мепее это соединение участвует в некоторых процессах, требующих затраты энергии, наиример при синтезе пептидной связи на рибосомах. [c.134]

Рибосомы крайне галофпльных бактерий в отличие от рибосом других бактерий требуют высокую концентрацию ионов К+ для нейтрализации аминокислотных радикалов рибосомиого белка. [c.260]

Примером является модель управления синтезом фермента, предложенная Гудвином [12 1. В этой схеме регулирующий ген производит мРНК, взаимодействующую с рибосомами с образованием молекул фермента, которые катализируют некоторую реакцию. Одним из продуктов этой реакции является репрессор (понятие ре-прессора см. в [13 ]), поступающий назад к регулирующему гену и подавляющий его кинетическую активность (см. также [14 ]). — Прим. перев. [c.352]

Органическая химия (1968) -- [ c.451 ]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.7 , c.8 , c.38 , c.42 , c.154 , c.159 , c.207 , c.237 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.346 ]

Хроматография белков и нуклеиновых кислот (1985) -- [ c.0 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.341 , c.393 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.7 , c.8 , c.38 , c.42 , c.154 , c.159 , c.207 , c.237 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.208 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.100 , c.256 , c.513 , c.514 , c.523 , c.526 , c.529 , c.530 ]

Биофизика (1988) -- [ c.221 , c.263 , c.264 , c.272 , c.275 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.485 , c.561 , c.562 , c.577 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.38 , c.38 , c.42 , c.42 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.19 , c.95 ]

Биохимия (2004) -- [ c.464 , c.466 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.245 , c.246 , c.297 , c.401 , c.404 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.346 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.309 , c.310 ]

Хроматографические материалы (1978) -- [ c.29 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.7 , c.13 , c.13 , c.17 , c.21 , c.130 , c.172 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.474 , c.475 , c.482 , c.485 , c.487 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.26 , c.27 , c.31 , c.38 , c.43 , c.44 , c.70 , c.71 , c.396 , c.397 , c.398 , c.926 , c.935 , c.936 , c.937 , c.938 , c.939 , c.940 , c.941 , c.942 , c.943 , c.944 , c.945 , c.946 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.606 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.22 , c.25 , c.27 , c.28 , c.43 , c.44 , c.87 , c.131 , c.203 , c.317 , c.463 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.39 , c.40 , c.54 , c.126 , c.129 , c.133 , c.239 , c.241 , c.243 , c.265 , c.277 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.69 , c.70 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.346 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.153 , c.241 , c.242 , c.243 , c.244 , c.245 , c.502 , c.504 , c.519 , c.530 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.560 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.142 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.455 , c.456 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.378 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.378 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.167 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.16 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.67 ]

Технология микробных белковых препаратов аминокислот и жиров (1980) -- [ c.26 , c.29 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.398 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.679 , c.687 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.750 , c.759 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.94 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.120 , c.131 , c.172 , c.176 , c.177 , c.179 , c.180 , c.194 , c.195 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.8 , c.10 , c.434 , c.458 , c.485 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.47 , c.52 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.44 , c.386 , c.390 ]

Химия и биология вирусов (1972) -- [ c.231 , c.232 ]

Гены (1987) -- [ c.59 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.43 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.33 , c.264 , c.265 , c.266 , c.267 , c.268 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.22 , c.24 , c.36 , c.40 , c.54 , c.76 , c.293 , c.299 , c.300 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.79 , c.134 , c.146 ]

Нейробиология Т.2 (1987) -- [ c.85 , c.87 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.57 , c.144 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.9 , c.12 , c.14 , c.22 , c.25 , c.26 , c.34 , c.36 , c.40 , c.41 , c.42 , c.43 , c.65 , c.153 , c.161 , c.165 , c.166 , c.173 , c.174 , c.175 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.393 , c.394 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.20 , c.22 , c.160 , c.207 , c.211 , c.212 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.60 , c.362 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.117 , c.177 , c.213 , c.350 , c.357 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.117 , c.177 , c.213 , c.350 , c.357 ]

Вирусология Методы (1988) -- [ c.14 , c.15 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.13 , c.35 , c.36 ]

Основы генетической инженерии (2002) -- [ c.19 , c.20 , c.22 , c.25 , c.27 , c.36 , c.129 , c.134 , c.339 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.36 , c.117 , c.138 , c.160 , c.164 ]

Биология с общей генетикой (2006) -- [ c.25 , c.26 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.0 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.161 , c.162 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.21 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.133 , c.264 , c.265 , c.266 , c.267 , c.268 ]

Микробиология (2003) -- [ c.25 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.109 , c.114 , c.116 , c.135 , c.491 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.46 , c.49 , c.72 , c.97 , c.98 , c.101 , c.102 , c.158 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология