Третичная специфичность

При нагреве гидроперекиси бурно распадаются по механизму свободных радикалов или, в присутствии кислоты, — по ионному механизму. В каждом случае образуются специфичные карбонильные и гидроксильные соединения. Третичные алкильные гидроперекиси разлагаются но связи 0—0, за которой следует разрыв слабейшей связи С—С. Вторичные алкильные гидроперекиси образуют кетоны, а первичные.— альдегиды. При высоких температурах первичные и вторичные перекиси в паровой фазе бурно разлагаются при этом образуется цепь размножающихся радикалов [15, 16]. [c.70]

Для третичных гидроперекисей алкилбензолов специфично образование при их распаде кетонов и фенолов [c.343]

Влияние соседних аминокислотных остатков Р) и Кз на определенные участки активного центра также играет важную роль для осуществления необходимых взаимодействий и правильной ориентации субстрата. Это влияние ответственно за вторичную структурную специфичность фермента. Наконец, существует еще третичный уровень структурной специфичности, который кратко ниже обсуждается. [c.235]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [c.352]

Если пренебречь поправочными факторами, учитывающими природное содержание отдельных аминокислот [144, 145], последовательность Asp-Asp-Asp-Asp-Lys встречается один раз на 20 комбинаций. Это показывает, что уникальная аминокислотная последовательность более надежна в качестве места специфичного опознания белка, чем какая-либо уникальная особенность третичной структуры, а надежность весьма существенна дая любого инициатора ферментативного каскада. [c.75]

При изучении механизма химической реакции, катализируемой ферментами, исследователя всегда интересует не только определение промежуточных и конечных продуктов и выяснение отдельных стадий реакции, но и природа тех функциональных групп в молекуле фермента, которые обеспечивают специфичность действия фермента на данный субстрат (субстраты) и высокую каталитическую активность. Речь идет, следовательно, о точном знании геометрии и третичной структуры фермента, а также химической природы того участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Участвующие в ферментативных реакциях молекулы субстратов часто имеют небольшие размеры по сравнению с молекулами ферментов, поэтому было высказано предположение, что при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственный контакт с молекулой субстрата, очевидно, вступает ограниченная часть аминокислот пептидной цепи. Отсюда возникло представление об активном центре фермента. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное связывание ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа (рис. 4.2). Установлено, что у сложных ферментов в состав активного центра входят также простетические группы. [c.122]

Преимуществом метода является его специфичность на первичные и вторичные ОН-группы и применимость к водным растворам. Кетоны, альдегиды, сложные эфиры и фенолы не мешают определению. Точность определения + 1% (отн.) при содержании гликоля до 0,3%. Гликоли, содержащие третичные ОН-группы, количественно этим методом не определяются. Амины, меркаптаны, эпоксиды и легко гидролизующиеся сложные эфиры (например, формиаты) определению мешают. [c.338]

Новый реагент — окислитель очень специфичного действия для превращения первичных спиртов в соответствующие альдегиды. Спирт обрабатывают реагентом в кипящем толуоле и через 24 час отгоняют растворитель. Альдегид получается с высоким выходом (70—100%). Участвовавшие в реакции соединения хрома остаются в кристаллической решетке графита. Вторичные и третичные спирты этим методом не окисляются. 1,2-Диолы [c.637]

В этом отнощении можно сопоставить все описанные в литературе реакции рассматриваемого типа. При этом наблюдается следующая картина. Если гидролиз в кислых растворах дает в большинстве случаев продукты, показывающие преимущественный разрыв при третичном углеродном атоме по сравнению с первичным и вторичным (хотя известны отклонения от этого правила), аммонолиз аммиаком и аминами уже не обладает такой специфичностью и приводит к смеси продуктов I и II, а все остальные реакции раскрытия циклов различными нуклеофильными реагентами приводят главным образом к продуктам типа I. [c.100]

Высокая специфичность ферментов наряду с их сложной структурой дает основания полагать, что тесный контакт между ферментом и субстратом осуществляется не в отдельных точках, а на участках диаметром 15—20А. Активный участок может быть построен из различных активных групп (СО, N1 2, СООН, 5Н и т. д.), которые принадлежат смежным спиралям. Активные группы, благодаря характерному свертыванию спиралей, ориентированы в пространстве и образуют особую конфигурацию. Нагревание, разрушая третичную структуру вокруг активного центра, дезактивирует фермент. Фермент может образовать с субстратом не один, а несколько промежуточных соединений по реакции [c.262]

В области спектра 37800—38035 сж была обнаружена группа близко расположенных друг от дрз га полос, которая специфична для соединений, в заместителях которых, содержится либо третичный, либо четвертичный атом углерода. На этом основании указанная группа полос была связана с электронно-колебательными переходами с участием колебаний, характерных для упомянутых заместителей или их отдельных групп атомов. [c.169]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

Как уже упоминалось, существует значительная перекрестная специфичность для а-химотрипсина, папаина и субтилизииа. Результаты подобных исследований хиральной специфичности, видимо, прольют свет на новые аспекты эволюционной дивергенции протеаз млекопитающих, бактерий и животных. Кроме того, активация зимогена, как правило, — это промежуточный этап как в биосинтезе протеаз, так и в самых разнообразных биологических процессах, например коагуляция крови, комплементарные реакции, выработка гормонов, фибриполпз и т. д. Такой точный и ограниченный протеолиз ферментами с широкой первичной специфичностью также показывает решающую важность третичной структурной специфичности протеаз в их взаимодействиях с природными субстратами [107]. [c.238]

Окисление широко используется для получения карбоновых кислот, альдегидов, кетонов, а-оксидов, хинонов, N-оксидов третичных аминов и ряда других классов органических соединений. Имеется большой набор окислителей, различающихся по окислительному потенциалу, специфичности действия. В качестве окислителей широко используются кислород, перманганат калия, хромовый ангидрид, хромовая смесь, азотная кислота, диоксид свинца, тетраацетат свинца, диоксид селена, пероксид водорода, надкисло-ты, хлорид железа (П1). Окисление кислородом рассмотрено в разделах Радикальное замещение и Гомогенный и гетерогенный катализ . [c.199]

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствгггельность структуры к изменениям физикохимических свойств среды (pH, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей. [c.438]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или только к НАДФ. Фермент имеет мол. м. 210-480 тыс. и обычно состоит из 4 или 6 одинаковых субъединиц. В активном центре содержатся остатки лизииа, тирозина и цистеина. Третичная структура характеризуется наличием доменов с мол. м. 20 тыс. Известна первичная структура нескольких Г. Оптим. каталитич. активность при аминировании в области pH 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5. [c.587]

Характерным примером конформационной специфичности акцепторно-каталитической полиэтерификации является синтез конформационно-регулярных полиарилатов 3,3 -дихлор-4,4 -дигидроксидифенил-2,2-пропана на основе хлорангидридов различных дикарбоновых кислот [379] в присутствии различных третичных аминов [378, 379, 384]. Было установлено, что в зависимости от природы третичного амина (в первую очередь в зависимости от его основности) и, следовательно, в зависимости от механизма реакции - нуклеофильного или общего основного катализа [158-160] - происходит формирование макромолекул, содержащих поворотный изомер того или иного типа. [c.86]

Полученная кислота охарактеризована следующим образом 1) кривыми зависимости между радиоактивностью и титром кислоты на снликагелсвой хроматограмме [6], 2) колориметрическим определением по методу, специфичному для определения лимонной и ацетондикарбоновой кислот [7]. Асимметричное распределение изотопа относительно третичного атома углерода в лимонной кислоте доказано с помощью биохимического расщепления. [c.161]

В целом рибосомный рибонуклеопротеид ведет себя очень похоже на изолированную высокополимерную рибосомную РНК, несмотря на присутствие большого количества белков. Однако компактная структура рибонуклеопротеида всегда оказывается сушественно стабильнее как к удалению Mg2+, так и к понижению ионной силы, а также к нагреванию. Более того, изолированная РНК не достигает состояния своего максимально компактного сворачивания, свойственного ей в составе рибосомной частицы, или, во всяком случае, оно не стабильно, пока с ней не связан определенный минимальный набор белков (см. Б.У.З). Создается впечатление, что вся специфичность сворачивания рибонуклеопротеида определяется его РНК (формированием третичной структуры РНК), в то время как белки стабилизируют отдельные ключевые элементы структуры РНК, включая некоторые спирали РНК. Именно с этим может быть связан также и более скачкообразный (более кооперативный) характер разворачивания рибосомной частицы по сравнению с развора- [c.124]

Еще более убедительны опыты, демонстрирующие приобретение растущим пептидом на рибосоме иммунологической специфичности, присущей нативной конформации готового белка. Так, рибосомы, несущие растущие цепи р-галактозидазы, реагируют с антителами против готового фермента еще задолго до завершения трансляции мРНК и освобождения белка. Используемые антитела были специфичны к третичной структуре денатурация рибосомосвязанного материала путем нагревания полностью разрушала его способность реагировать с антителами. [c.273]

Ранее (1972) это предположение было сделано Куном (см. 17.5). Эти молекулы пра-тРНК отбирались как квазивид. Они были устойчивы к гидролизу, так как обладали не только вторичной, но и третичной структурой (с. 271). В этой структуре фиксировалась хиральность. Несколько таких молекул, обладающих сходными функциями, но различной специфичностью. [c.547]

Анализ смесей аминов и аммиака представляет собой трудную аналитическую задачу. Для полного анализа смеси аминов необходим метод, специфичный по отношению к первичным или вторичным аминам. Для определения вторичных и третичных аминов в присутствии первичных применяли метод Сиггиа, Ханна и Кервенского с использованием салицилового альдегида [37] (см. с. 449) и бензальдегидный метод Хоукинса, Смита и Митчела [38]. [c.457]

Вследствие высокой специфичности по отношению к пептидным связям, образованным карбоксильными группами лизина и аргинина, наиболее часто применяют трипсин. Однако известно несколько случаев, когда скорость гидролиза трипсином подобных связей неодинакова иди когда в процессе гидролиза сохраняется С-концевая пептидная связь, образованная лизином [3]. Трипсин часто бывает загрязнен химотрипсином, который обладает меньшей специфичностью. В результате побочного действия химотрип-сина могут получиться вводящие в заблуждение пептидные фрагменты. Примеси химотрипсина могут быть в значительной степени уменьшены путем инактивации химотрипсина разбавленной НС1 [131] или при обработке мочевиной, которая необратимо денатурирует химотрипсин и не действует на трипсин [69]. Некоторые нативные белки (например, рибонуклеаза), обладающие жесткой третичной структурой, не подвергаются действию трипсина и химотрипсина. Денатурация посредством нагревания, обработки раствором мочевины или окислением надмуравьиной кислотой делает их доступными Действию протеолитических ферментов. [c.395]