Образование фенилаланина и тирозина

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Ксантопротеиновая реакция обнаруживает наличие в белке одиночных или конденсированных ароматических ядер, т. е. остатков таких кислот, как фенилаланин, тирозин, триптофан. Желтое окрашивание появляется в результате нитрования этих ядер азотной кислотой и образования полинитросоединений. Переход в щелочной среде желтой окраски подобных веществ в оранжевую обусловлен образованием более интенсивно окрашенных анионов (ср. опыты 172 и 173). [c.322]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Особенно ощутимые успехи в исследовании движущих сил ферментативного катализа были достигнуты в случае химотрипсина . Химотрипсин — это эндопептидаза, которая в белках расщепляет пептидные связи, образованные карбонильной группой фенилаланина, тирозина и триптофана [4, 5] [c.126]

В настоящее время известен механизм действия пищеварительного фермента химотрипсина, расщепляющего пептидные связи, образованные ароматическими а-аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан) с другими аминокислотами. [c.346]

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина и триптофана. [c.363]

Химотрипсин — наиболее хорошо изученный протеолитический фермент. Он катализирует гидролитическое расщепление пептидной (или сложноэфирной) связи, в образовании которой принимают участие фенилаланин, тирозин или триптофан. Образование химотрипсина происходит в поджелудочной Железе первоначально образуется неактивный химотрипсиноген (зимоген) — резервная форма фермента. Основной компонент, химотрипсиноген А, представляет собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и 5 дисульфидных мостиков. Активация и образование активного о -химотрипсина осуществляются сложным путем. После триптического расщепления связи Аг -11е последовательно одии за другим из молекулы отщепляются дипептиды 8ег -Аг и ТЬг -А5п . В результате одноцепочечный предшественник переходит в трехцепочечную молекулу фермента. Цепи А, В и С химотрипсина соединены исключительно дисульфидными связями. Рис. 3-32 показывает пространственную модель химотрипсина, установленную на основе рентгеноструктурных данных. [c.408]

Из ароматических аминокислот фенилаланин, тирозин и триптофан -при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена - соответственно крезола и фенола, скатола и индола. [c.427]

На этом основании авторы сделали вывод, что образование лигнина связано с биосинтезом шикимовой кислоты и ароматических аминокислот. Продолжая свое исследование, они наблюдали за процессом лигнификации путем количественного определения содержания ряда веществ (целлюлозы центозанов пектина крахмала шикимовой кислоты фенилаланина и тирозина) в молодых растениях зеленого гороха и красной сосны, выращивавшихся в водных культуральных растворах, содержавших различные предшественники лигнина (например, этанол, ацетат, пировиноградную, шикимовую, феруловую, фенилпиро-виноградную и и-оксифенилпировиноградную кислоты, фенилаланин, тирозин, кониферин и сирингин). [c.769]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

Исследования по питанию и энзиматическому действию этих организмов позволили Девису [26, 27] предложить еще неполную систему (показанную в схеме III) образования фенилаланина и тирозина из неароматических соединений. Данные, подтверждающие эту схему, были получены путем выделения 5-дегидро-хинной кислоты, образованной в свободном от клеток энзимном [c.786]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Ферментативное гидроксилирование фенилаланина с образованием тирозина является одной из наиболее точно установленных реакций в биосинтезе фенолов. В этой реакции, катализируемой высокоочищенным ферментом, происходит образование фенола (тирозина) из его нефенольного предшественника (фенилаланина). Реакция имеет первостепенное значение, так как она обусловливает образование незаменимой аминокислоты — тирозина — у животных. Кроме того, эта реакция представляет собой начальную стадию нормаль ного распада фенилаланина в животных тканях. С другой стороны, в высших растениях и микроорганизмах образование тирозина идет и за счет переами нирования /г-оксифенилпировиноградной кислоты, так что в некоторых слу чаях почти совсем не происходит превращения фенилаланина в тирозин [35 36, 37]. Действительно, попытки обнаружить гидроксилирование фенилаланина в высших растениях до сих пор остаются неудачными (Либби, неопубликованные данные). [c.321]

При нагревании с крепкой азотной кислотой растворы белка дают желтое окрашивание. Реакция обусловлена наличием в белках циклических аминокислот(фенилаланина, тирозина, триптофана) и основана на образовании нитропроизводных этих аминокислот [c.12]

Фенилаланин незаменим для крыс и цыплят, но необходимое количество его в рационе может быть значительно снижено за счет добавления к рациону тирозина [25, 26]. Сберегающее действие тирозина связано с установленным в ряде других исследований превращением фенилаланина в тирозин (стр. 417).. Обратная реакция, т. е. образование фенилаланина из тирозина,, у высших животных, по-видимому, не происходит [27], вследствие чего тирозин не может полностью заместить фенилаланин в питании. [c.121]

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

Образование фенилаланина и тирозина из соответствующих кетокислот обсуждается в третьей части этой главы. [c.319]

III. ОБРАЗОВАНИЕ ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА [c.320]

Фенилаланин и тирозин играют главную роль в образовании растительных фенолов. Они способствуют увеличению количества производных коричной кислоты, кумаринов, лигнинов, флавоноидов и некоторых алкалоидов. Кроме того, они способны распадаться до соединений g( s- 2) и 7( 6- i). В последние годы с помощью исследований на ферментативном уровне достигнут некоторый прогресс в установлении функций этих аминокислот в биосинтетической схеме, ведущей к фенолам. Однако, прежде чем перейти к обсуждению этих работ, следует рассмотреть ферменты, обусловливающие образование фенилаланина и тирозина из соответствующих кетокислот. Образование последних было описано выше в разделе ПА. [c.320]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

Синтез ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана также идет по общему пути. Предшественниками этих аминокислот являются фосфоеноилпируват (промежуточный метаболит гликолиза) и эритро-зо-4-фосфат (промежуточный метаболит пентозофосфатного пути). Процесс начинается с их конденсации и образования семиуглеродного сахара, который [c.404]

В растениях же существуют раздельные пути для образования фенилаланина и тирозина. Так, префеновая кислота превращается или в фенилпировиноградную, или в п-оксифенилпировиноградную кислоту, а затем в результате переаминирования образуются соответствующие аминокислоты [c.434]

В классических работах Дэвиса с различными мутантами Е. oli было показано образование фенилаланина и тирозина из тлеводов через промежуточную стадию шикимовой кислоты (так называемый шикиматный путь). [c.163]

Начальные этапы синтеза фенилаланина, тирозина и триптофана совпадают. Эти реакции приводят к образованию 5-фосфопшкимовой кислоты [c.444]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Среди индивидуальных органических соединений определены органические кислоты (муравьиная, уксусная, фумаровая, щавелевая, молочная, бензойная и др.), жиры, белки, аминокислоты (глицин, аланин, гистидин, аргинин, фенилаланин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), углеводы (полисахариды, в частности, полиуроновые кислоты и их производные — полисахара), полифенолы, альдегиды, сложные эфиры, воска, смолы, лигнин и др. Многие из них растворимы в воде и могут образовывать комплексные соединения с ионами металлов. Способность гумусовых веществ к образованию внутрикомплексных соединений (хела-тов) с рядом катионов объясняется наличием в структуре гумуса гидрофильных групп. Наивысшей склонностью к образованию же-лезо-гумусовых комплексов типа хелатов обладают фульвокислоты и близкие к ним по природе гуминовые кислоты иэ. сильноподзолистой почвы, характеризующиеся высоким содержанием гидрофильных групп. [c.25]

В случае ароматических кислот наличие полос поглощения ароматического цикла в интервале 1600—1500с.И значительно усложняет спектр, однако -фенилаланин, тирозин и подобные им вещества имеют почти обычные для аминокислот полосы поглощения [13, 17]. Для антра-ниловой кислоты обычные карбоксильная и аминная полосы поглощения несколько видоизменены вследствие наличия внутренней водородной связи, и эта кислота ведет себя не как типичная аминокислота. Отсутствие в этом случае диполярной формы, возможно, объясняется образованием водородной связи. [c.282]

Смотреть страницы где упоминается термин Образование фенилаланина и тирозина: [c.351] [c.119] [c.248] [c.251] [c.113] [c.147] [c.302] [c.693] [c.59] [c.75] [c.364] [c.148] [c.166] [c.184] [c.749] [c.178] [c.77] [c.223] [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология